The ribosome is a protein synthesizing machinery and a ribonucleoprotein complex that consists of three ribosomal RNAs (23S, 16S and 5S) and 54 ribosomal proteins in bacteria. In the course of ribosome assembly, ribosomal proteins (r-protein) and rRNAs are modified, the r-proteins bind to rRNAs to form ribonucleoprotein complexes which are folded into mature ribosomal subunits. In this process, a number of non-ribosomal trans-acting factors organize the assembly process of the components. Those factors include GTP- and ATP-binding proteins, rRNA and r-protein modification enzymes, chaperones, and RNA helicases. During ribosome biogenesis, they participate in the modifications of ribosomal proteins and RNAs, and the assemblies of ribosomal proteins with rRNAs. Ribosomes can be assembled from a discrete set of components in vitro, and it is notable that in vivo ribosome assembly is much faster than in vitro ribosome assembly. This suggests that non-ribosomal ribosome assembly factors help to overcome several kinetic traps in ribosome biogenesis process. In spite of accumulation of genetic, structural, and biochemical data, not only the entire procedure of bacterial ribosome synthesis but also most of roles of ribosome assembly factors remain elusive. Here, we review ribosome assembly factors involved in the ribosome maturation of Escherichia coli, and summarize the contributions of several ribosome assembly factors which associate with 50S and 30S ribosomal subunits, respectively.
The primary sequence of the 18S rRNA gene of a crustacean Pugettia quadridens (Decapoda: Pleocyemata: Brachyura) was determined by the PCR cloning and Taq sequencing. The 18S rRNA gene of this species in 1837 bases long, and 46 bases shorter than that of another crustacean decapod Oedignathus inermis. The similarity between two species is 90.8% when the insertion and/or deletion sites were excluded. Within the molecule, the most conservative (identical) region locates at the position of 1137-1206 and it is 70 bases long. The most long consecutive nucleotide differences occur at the position between 46-55 and the second most between 399-407. The sequence variation in the primary structure of 18S rRNA gene are not evenly distributed throughout the molecule.
Kim Jong-Myung;Go Ha-Young;Song Woo-Seok;Ryou Sang-Mi;Lee Kang-Seok
Korean Journal of Microbiology
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v.42
no.2
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pp.156-159
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2006
A base substitution was introduced at the position 789 in Escherichia coli 16S rRNA, which was previously identified as an invariant residue for ribosome function and the ability of the mutant ribosomes to translate chloramphenicol acetyltransfernse mRNA was measured by determining the degree of resistance to chloramphenicol of cells expressing these mutant ribosomes. As expected, mutant ribosomes containing a base sub-stitution at the position 789 showed significantly reduced protein-synthesis ability and to identify a functional role played by this residue in protein synthesis, we developed an efficient genetic method to select second-site revertants in 16S rRNA that restore protein-synthesis function to these mutant ribosomes.
Ha, Hye-Jeong;Ryou, Sang-Mi;Lee, Kang-Seok;Jeon, Che-Ok
Microbiology and Biotechnology Letters
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v.39
no.1
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pp.93-96
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2011
It has been shown that a nucleotide substitution at position 770 in Escherichia coli 16S rRNA, which is implicated in forming the evolutionary conserved B2c intersubunit bridge, has a detrimental effect on ribosome function. In order to isolate second-site revertants that complement ribosomes containing C770G, we performed a random mutagenesis of the 16S rRNA gene and selected clones that could produce more CAT protein translated by specialized ribosome. One of the clones contained two nucleotide substitutions at positions 569 and 904 (C569G and U904C) and these mutations partially complemented the loss of protein-synthesis ability caused by C770G. Further studies using the isolated revertant will provide information about which part of 16S rRNA is interacting with C770 and the consequence of the structure formed by these interactions in the process of protein synthesis.
The YrdC superfamily is a group of proteins that are highly conserved in almost all organisms sequenced so far. YrdC in Escherichia coli was suggested to be involved in ribosome biogenesis, translation termination, cold adaptation, and threonylcarbamoyl adenosine formation in tRNA. In this study, to unambiguously demonstrate that yrdC is essential in E. coli, we constructed two yrdC mutant strains of E. coli and examined their phenotypes. In the temperature-sensitive yrdC mutant strain, cell growth stopped almost immediately under nonpermissive conditions and it appeared to accumulate 16S ribosomal RNA precursors without significant accumulation of 30S ribosomal subunits. We also cloned yeast and human homologs and demonstrated that they complement the E. coli yrdC-deletion strain. By mutational study, we demonstrated that the concave surface in the middle of the YrdC protein plays an important role in E. coli, yeast, and human versions. By comparison of two yrdC-deletion strains, we also unambiguously demonstrated that yrdC is essential for viability in E. coli and that the functions of its yeast and human homologs overlap with that of E. coli YrdC.
Pseudoalteromonas sp. meg-B1 belonging to Gammaproteobacteria was isolated from marine sediment in Jeju island. Here, we report the draft genome sequence of strain meg-B1 with a size of approximately 4.15 Mbp and a mean G + C content of 41.2%. The draft genome included 3,606 coding sequences, and 9 ribosomal RNA and 94 transfer RNA genes. In the draft genome, genes (e.g. choline dehydrogenase) involved in the accumulation of compatible solutes required for survival in marine environments have been identified.
Kim, Ye-Eun;Do, Kyoung-Tag;Unno, Tatsuya;Park, Soo-Je
Korean Journal of Microbiology
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v.53
no.4
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pp.326-328
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2017
Herbaspirillum sp. meg3 belonging to Betaproteobacteria was isolated from soil in Jeju island. Here, we report the complete genome sequence of strain meg3 with a size of approximately 5.47 Mb and a mean G + C content of 57.1%. The genome included 4,816 coding sequences, and 9 ribosomal RNA and 51 transfer RNA genes. In the genome, two incomplete prophage regions have been identified. Also, we propose that strain meg3 has a potential capability for aromatic-compounds degradation based on the result of genome analysis.
Streptococcus sp. strain NM belonging to Firmicutes was isolated from head and neck cancer patients. Here, we report the draft genome sequence of strain NM with a size of approximately 1.90 Mbp and a mean G+C content of 39.3%. The draft genome included 1,845 coding sequences, and 12 ribosomal RNA and 58 transfer RNA genes. In the draft genome, genes involved in the antimicrobial resistance, hemolysis and defense system have been identified.
The archaeal clusters of orthologous genes (arCOG) algorithm, which identifies common genes among archaebacterial genomes, was used to identify conservative genes among 168 archaebacterial strains. The numbers of conserved orthologs were 14, 10, 9, and 8 arCOGs in 168, 167, 166, and 165 strains, respectively. Among 41 conserved arCOGs, 13 were related to function J (translation, ribosomal structure, and biogenesis), and 10 were related to function L (replication, recombination, and repair). Among the 14 conserved arCOGs in all 168 strains, 6 arCOGs of tRNA synthetase comprised the highest proportion. Of the remaining 8 arCOGs, 2 are involved in reactions with ribosomes, 2 for tRNA synthesis, 2 for DNA replication, and 2 for transcription. These results showed the importance of protein expression in archaea. For the classes or orders having 3 or more members, genomic analysis was performed by averaging the distance values of the conservative arCOGs. Classes Archaeoglobi and Thermoplasmata of the phylum Euryarchaeota showed the lowest and the highest average of distance value, respectively. This study can provides data necessary for basic scientific research and the development of antibacterial agents and tumor control.
As a result of applying the COG (Cluster of Orthologous Groups of Protein) algorithm to 1,309 species to confirm the conserved genes of prokaryotes, ribosomal protein S11 (COG0100) was identified. The numbers of conservative genes were 2, 5, 5, and 6 in 1,308, 1,307, 1,306, and 1,305 species, respectively. Twenty-nine genes were conserved in over 1,302 species, and they encoded 23 ribosomal proteins, 3 tRNA synthetases, 2 translation factors, and 1 RNA polymerase subunit. Most of them were related to protein production, suggesting the importance of protein expression in prokaryotes. The highest conservative COG was COG0048 (ribosomal protein S12) among the 29 COGs. The 29 conserved genes usually have one protein for each prokaryote. COG0090 (ribosomal protein L2) had not only the lowest conservation value but also the largest standard deviation of phylogenetic distance value. As COG0090 is not only a member of the ribosome, but also a regulator of replication and transcription, it could be inferred that prokaryotes have large variations in COG0090 to survive in various environments. This study could provide data necessary for basic science, tumor control, and development of antibacterial agents.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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