Marco, Mata-Gomez;Rodriguez, Luis V.;Ramos, Erika L.;Renovato, Jacqueline;Cruz-Hernandez, Mario A.;Rodriguez, Raul;Contreras, Juan;Aguilar, Cristobal N.
Journal of Microbiology and Biotechnology
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제19권9호
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pp.987-996
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2009
Aspergillus niger GH1 previously isolated and identified by our group as a wild tannase producer was grown under solid-state (SSC) and submerged culture (SmC) conditions to select the enzyme production system. For tannase purification, extracellular tannase was produced under SSC using polyurethane foam as the inert support. Tannase was purified to apparent homogeneity by ultrafiltration, anion-exchange chromatography, and gel filtration that led to a purified enzyme with a specific activity of 238.14 IU/mg protein with a final yield of 0.3% and a purification fold of 46. Three bands were found on the SDS-PAG with molecular masses of 50, 75, and 100 kDa. PI of 3.5 and 7.1% N-glycosylation were noted. Temperature and pH optima were 600e and 6.0 [methyl 3,4,5-trihydroxybenzoate (MTB) as substrate], respectively. Tannase was found with a $K_M$ value of $0.41{\times}10^{-4}M$ and the value of $V_{max}$ was $11.03{\mu}$moL/min at $60^{\circ}C$ for MTB. Effects of several metal salts, solvents, surfactants, and typical enzyme inhibitors on tannase activity were evaluated to establish the novelty of the enzyme. Finally, the tannase from A. niger GH1 was significantly inhibited by PMSF (phenylmethylsulfonyl fluoride), and therefore, it is possible to consider the presence of a serine or cysteine residue in the catalytic site.
Tannase catalyzes the hydrolysis of gallic acid esters and hydrolysable tannins. Twenty-two Lactobacillus strains with tannase activity were isolated from 7 types of kimchi. A polymerase chain reaction-based assay targeting the recA gene assigned all isolates to either Lactobacillus plantarum or Lactobacillus pentosus. The tannase activities of isolates measured in whole cells and cell-free extracts varied even within each species. The activities of the isolates varied with the assay method, but both methods indicated that isolate LT7 (identified as L. pentosus) showed the highest activity. The results of thin layer chromatography and high performance liquid chromatography, respectively, showed that tannic acid and gallic acid degraded to pyrogallol in resting L. pentosus LT7 cells. Therefore, the putative biochemical pathway for the degradation of tannic acid by L. pentosus implies that tannic acid is hydrolyzed to gallic acid and glucose, with the formed gallic acid being decarboxylated to pyrogallol. This study revealed the possible production of pyrogallol from tannic acid by the resting cell reaction with L. pentosus LT7.
Background: Green tea contains numerous polyphenols, which have health-promoting effects. The purpose of this study was to evaluate the effect of tannase-converted green tea extract (TGE) formulation on the physical stability and activities of skin-related enzymes. Methods: Physical stability was evaluated by measuring the pH, precipitation, and colors at $25{\pm}2^{\circ}C$ /ambient humidity and at $40{\pm}2^{\circ}C$ \70%${\pm}$5% relative humidity for 4 months. Activities of collagenase, elastase, and tyrosinase as skin-related enzymes were assessed on TGE formulation. Results: The concentrations of epigallocatechin-3-gallate and epicatechin-3-gallate in green tea extract were greatly decreased to the extent of negligible level when treated with tannase. The formulation containing 5% tannase-converted green tea extract showed relatively stable pH, precipitation, and color features for 16 weeks. When TGE was added to the formulation, there was a significant increase in the inhibition of elastase and tyrosinase activities (p<0.05) compared with the formulation containing 5% normal green tea extract. Conclusion: The TGE could be used in cosmetics as skin antiwrinkling or depigmenting agent.
미생물 tannase를 식품가공에 응용하기 위한 하나의 연구로 도토리 tannin 분해력이 강한 Aspergillus sp. AN-11 균주를 접종하여 만든 곡자를 이용하여 도토리주(酒)의 실험적 제조를 시도하였다. 도토리의 전분가(澱粉價)는 72.84 로서 탄수화물(炭水化物) 식품(食品)으로서 개발(開發) 이용(利用) 가치가 있었다. 도토리 주조용(酒造用)으로 적합한 곡자로서 발효에 저해작용을 나타내는 tannin 성분을 효과적으로 분해하기 위하여 쌀과 도토리를 50 : 50 으로 혼합하고 여기에 당화력(糖化力)이 강한 Aspergillus oryzae 균주와 tannase 활성도(活性度)가 우수한 Aspergillus sp. AN-11 균주를 접종하여 제조한 혼합 절충곡자를 선정하여 사용하였다. 도토리분(粉)을 전처리로서 하룻밤 침수시켜 여분의 물을 제거한 후 증자한 것을 담금 시료로 하여 선정된 혼합 절충곡자들 사용하여 발효시킨 시험구(試驗區)가 전체 발효과정을 통하여 알코올 생성 속도 및 당의 발효율이 무처리한 도토리분(粉)에 보통 곡자를 사용한 시험구에 비하여 약 2배정도 우세한 경향을 나타내었다.
Beena, P.S.;Soorej, M.B.;Elyas, K.K.;Sarita, G. Bhat;Chandrasekaran, M.
Journal of Microbiology and Biotechnology
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제20권10호
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pp.1403-1414
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2010
Aspergillus awamori BTMFW032, isolated from sea water, produced tannase as an extracellular enzyme under submerged culture conditions. Enzymes with a specific activity of 2,761.89 IU/mg protein, a final yield of 0.51%, and a purification fold of 6.32 were obtained after purification through to homogeneity, by ultrafiltration and gel filtration. SDS-PAGE analyses, under nonreducing and reducing conditions, yielded a single band of 230 kDa and 37.8 kDa, respectively, indicating the presence of six identical monomers. A pI of 4.4 and a carbohydrate content of 8.02% were observed in the enzyme. The optimal temperature was found to be $30^{\circ}C$, although the enzyme was active in the range of $5-80^{\circ}C$. Two pH optima, pH 2 and pH 8, were recorded, although the enzyme was instable at a pH of 8, but stable at a pH of 2.0 for 24 h. Methylgallate recorded maximal affinity, and $K_m$ and $V_{max}$ were recorded at $1.9{\times}10^{-3}$M and 830 ${\mu}Mol$/min, respectively. The impacts of a number of metal salts, solvents, surfactants, and other typical enzyme inhibitors on tannase activity were determined in order to establish the novel characteristics of the enzyme. The gene encoding tannase, isolated from A. awamori, was found to be 1.232 kb, and nucleic acid sequence analysis revealed an open reading frame consisting of 1,122 bp (374 amino acids) of one stretch in the -1 strand. In silico analyses of gene sequences, and a comparison with reported sequences of other species of Aspergillus, indicate that the acidophilic tannase from marine A. awamori differs from that of other reported species.
Tannase (Tan410) from a soil metagenomic library was immobilized on different supports, including mesoporous silica SBA-15, chitosan, calcium alginate, and amberlite IRC 50. Entrapment in calcium alginate beads was comparatively found to be the best method and was further characterized. The optimum pH of the immobilized Tan410 was shifted toward neutrality compared with the free enzyme (from pH 6.4 to pH 7.0). The optimum temperature was determined to be $45^{\circ}C$ for the immobilized enzyme and $30^{\circ}C$ for the free enzyme, respectively. The immobilized enzyme had no loss of activity after 10 cycles, and retained more than 90% of its original activity after storage for 30 days. After immobilization, the enzyme activity was only slightly affected by $Hg^{2+}$, which completely inhibited the activity of the free enzyme. The immobilized tannase was used to remove 80% of tannins from a green tea infusion on the first treatment. The beads were used for six successive runs resulting in overall hydrolysis of 56% of the tannins.
Prunioside A, isolated from the methanol extract of Spiraea prunifolia var. Simpliciflora's root, is composed of coumaroyl, monoterpene-type, and glucosyl units. The esterase activity of tannase was used to remove the p-coumaroyl and glucopyranosyl groups. The enzymatically hydrolyzed compound was reacted with various acyl chlorides to synthesize its ester derivatives, which showed the inhibitory effects on NO production in murine machrophage?like RAW 264.7 cells stimulated with lipopolysaccharide and interferon-γ.
국내(國內) 도토리의 이용(利用)을 위하여 그의 성분분석(成分分析)을 실시하였고, 가공(加工)에 장해(障害)가 되고 있는 tannin 성분(成分)의 효소적(酵素的) 가수분해(加水分解)를 시도하여 다음과 같은 결과(結果)를 얻었다. 1) 도토리와 상수리에 대한 주요성분(主要成分)을 분석(分析)하였다. 도토리중의 tannin 함량을 $6.5{\sim}7.5%$이었다. 2) 배양액 중에 tannin 가수분해(加水分解) 효소(酵素)를 다량(多量)으로 생산(生産)하는 우수균주(優秀菌株)의 분리(分離)를 시도하여 활성(活性)이 강한 Aspergillus flavus와 Aspergillus sp. AN-11을 부패도토리로부터 얻었다. 3) Aspergillus flavus 및 Aspergillus sp. AN-11의 효소생산(酵素生産)을 위한 최적(最適) 배양조건(培養條件)을 결정(決定)하였다.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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