In this paper, we study the solvability of the nonlinear Dirichlet problem with sum of the operators of independent non standard growths $$-div\({\mid}{\nabla}u{\mid}^{p_1(x)-2}{\nabla}u\)-\sum\limits^n_{i=1}D_i\({\mid}u{\mid}^{p_0(x)-2}D_iu\)+c(x,u)=h(x),\;{\in}{\Omega}$$ in a bounded domain ${\Omega}{\subset}{\mathbb{R}}^n$. Here, one of the operators in the sum is monotone and the other is weakly compact. We obtain sufficient conditions and show the existence of weak solutions of the considered problem by using monotonicity and compactness methods together.
Let p be an odd prime. The algebraic structure of all negacyclic codes of length $8_{p^s}$ over the finite commutative chain ring ${\mathbb{F}}_{p^m}+u{\mathbb{F}}_{p^m}$ where $u^2=0$ is studied in this paper. Moreover, we classify all negacyclic codes of length $8_{p^s}$ over ${\mathbb{F}}_{p^m}+u{\mathbb{F}}_{p^m}$ into 5 cases, i.e., $p^m{\equiv}1$ (mod 16), $p^m{\equiv}3$, 11 (mod 16), $p^m{\equiv}5$, 13 (mod 16), $p^m{\equiv}7$, 15 (mod 16) and $p^m{\equiv}9$ (mod 16). From that, the structures of dual and some self-dual negacyclic codes and number of codewords of negacyclic codes are obtained.
인천 연안 갯벌에서 분리한 호알카리성 Bacillus clausii I-52로부터 세포외 알카리성 단백질 분해효소(BCAP)의 발현 및 생산성을 증가시키기 위하여 BCAP promoter, ribosome 결합 서열, 신호서열, 전구체 서열 및 활성형 BCAP 유전자를 cloning한 재조합 plasmid pHPS9-fuBCAP을 penicillin-protoplast 법으로 B. clausii I-52의 염색체 DNA에 integration 하였고, 도입된 plasmid pHPS9-fuBCAP 유전자는 PCR에 의해 확인하였다. 가장 높은 단백질 분해효소 상대 활성을 보이는 선별된 transformant C5를 생산 최적화 배지(대두박 2%, 밀가루 1%, 구연산나트륨 0.5%, $K_2HPO_4$ 0.4%, $Na_2HPO_4$ 0.1%, NaCl 0.4%, $MgSO_47H_2O$ 0.01%, $FeSO_47H_2O$ 0.05%, 물엿 2.5%, 탄산나트륨 0.6%)에서 액침 배양법(배양온도, $37^{\circ}C$; 배양 시간, 48 h; 교반 속도, 650 rpm; 통기 속도, 1 vvm)으로 배양하여 단백질 분해효소를 발현 및 분비시켰을 때, BCAP 발현 양(134,670 U/ml)은 wild-type(83,960 U/ml)에 비하여 약 1.6 배 증가하였으며, 비활성도(91,611.5 U/mg 단백질)는 wild-type(71,760 U/mg 단백질)에 비하여 약 1.3 배 증가하였다. 또한, B. clausii I-52 염색체 DNA에 integration된 pHPS9-fuBCAP plasmid는 단백질 발현과 함께 8일간의 계대배양 동안에 안정하게 유지되고 있음을 확인하였다.
An ABC transporter apparatus of the Gram-negative bacterial type I secretion pathway can be used as a secretory protein expression system in Escherichia coli. Four types of coexpression systems for the Pseudomonas fluorescens lipase gene, tliA, and its cognate ABC transporter gene cluster, tliDEF, were constructed. When the relative expression levels were changed by adding different concentrations of IPTG, the secretion (16.9 U/ml of culture) of TliA in E. coli [pTliDEFA-223+pACYC184] was significantly higher than E. coli [pKK223-3+pTliDEFA-184] secreting the lowest level of TliA (5.2 U/ml of culture). Maximal accumulation of the lipase secreted occurred in the mid-exponential phase, implying that the efficient protein secretion via an ABC transporter was restricted only to actively growing cells. Finally, the secretion level of TliA in E. coli [pTliDEFA-223+pACYC184] was increased to 26.4 U/ml by inducing gene expression at the culture initiation time. These results indicate that a significant increase in the ABC transporter-dependent protein secretion can be achieved by simply controlling the relative expression levels between the ABC transporter and its passenger protein, even in the recombinant E. coli cells.
The following suggested algorithm is completed care report for the family medical history. Rn=$U\;Pnj+U\;Dn^i$ : (j=1,2,...,j), (i=1,2,...,i), (n=1,2,...,n) The Rn(completed care report) integrates comprehensive patients reports ranging from patient $P^2\;to\;P^j$ including $P^1$ (oneself) with the doctors' care reports up to the care No. no by i number of doctors ($D^1$ =doctor in charge, $D^{2,3...i}$=doctors on corporation program.) This approach, since a participation in a family membership effectuates all of family members, can minimize the membership fees, thus enabling inter-family health care on a home doctor basis.
This test was performed to evaluate the ocular and skin irritation of EPO (Erythropoietin). The results as follows: 1. Ocular irritation test There were no observed clinical signs, body weght changes by EPO during experimental period. The acute ocular irritation index(A.O.I.), mean ocular irritation index(M.O.I.) and Day-7 individual ocular irritation index(I.O.I.) of EPO at dose of 1000U and 10, 000U were 0, respectively. Therefore we evaluated that EPO was non-toxic to eyes. 2. Skin irritation test There were no observed clinical signs, body weght changes and gross pathologic findings by EPO during experimental period. There were no observed erythema, eschar formation and edema formation on intact and abraded skin treated by EPO. The primary irritation index(P.I.I.) of EPO at dose of 1000U and 10, 000U were 0, respectively and were evaluated none irritating product about skin irritation.
Three Arsenazo I-XAD Chelating resins, with different surface areas and pore sizes were synthesized and characterized. The total sorption capacities of these chelating resins for Cu(II) at pH 5.0 by batch method decreased as follows, Arsenazo I-XAD-16(0.59mmol/g)>Arsenazo I-XAD-4(0.56mmol/g)>Arsenazo I-XAD-2(0.38mmol/g). The sorption and desorption properties of Arsenazo I-XAD-16 chelating resins for U(VI), Th(IV), Hf(IV), Zr(IV), Ni(II), Mn(II), Cd(II). and Cu(II) were studied by both batch and elution method. The Arsenazo I-XAD-16 chelating resin was successfully applied to the separation and concentration of trace U(VI) and Th(IV) in sea and waste waters.
YANG HYE-YOUNG;CHOI SI-SUN;CHI WON-JAE;KIM JONG-HEE;KANG DAE-KYUNG;CHUN JAESUN;KANG SANG-SOON;HONG SOON-KWANG
Journal of Microbiology and Biotechnology
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제15권5호
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pp.1125-1129
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2005
Cloning of a 6.6-kb BamHI digested chromosomal DNA from S. griseus IFO13350 revealed the presence of an additional gene encoding a novel trypsin-like enzyme, named SprU. The SprU protein shows a high homology ($79\%$ identity, $88\%$ similarity) with the SGT protease, which has been reported as a bacterial trypsin in the same strain. The amino acid sequence deduced from the nucleotide sequence of the sprU gene suggests that SprU is produced as a precursor consisting of an amino-terminal presequence (29 amino acid residues), prosequence (4 residues), and mature trypsin consisting of 222 amino acids with a molecular weight of 22.94 kDa and a calculated pI of 4.13. The serine, histidine, and aspartic acid residues composing the catalytic triad of typical serine proteases are also well conserved. When the trypsin activity of the SprU was spectrophotometrically measured by the enzymatic hydrolysis of the artificial chromogenic substrate, N-${alpha}$-benzoyl-DL-arginine-p-nitroanilide, the S. lividans transformant with pWHM3-U gave 3 times higher activity than that of control. When the same recombinant plasmid was introduced into S. griseus, however, the gene dosage effect was not so significant, as in the cases of other genes encoding serine proteases, such as sprA, sprB, and sprD. Although two trypsins, SprU and SGT, have a high degree of homology, the pI values, the gene dosage effect in S. griseus, and the gene arrangement adjacent to the two genes are very different, suggesting that the biochemical and biological function of the SprU might be quite different from that of the SGT.
we consider the hp-version to solve non-constant coefficients elliptic equations $-div(a{\nabla}u)=f$ with Dirichlet boundary conditions on a bounded polygonal domain $\Omega$ in $R^2$. In [6], M. Suri obtained an optimal error-estimate for the hp-version: ${\parallel}u-u^h_p{\parallel}_{1,\Omega}{\leq}Cp^{(\sigma-1)}h^{min(p,\sigma-1)}{\parallel}u{\parallel}_{\sigma,\Omega}$. This optimal result follows under the assumption that all integrations are performed exactly. In practice, the integrals are seldom computed exactly. The numerical quadrature rule scheme is needed to compute the integrals in the variational formulation of the discrete problem. In this paper we consider a family $G_p=\{I_m\}$ of numerical quadrature rules satisfying certain properties, which can be used for calculating the integrals. Under the numerical quadrature rules we will give the variational form of our non-constant coefficients elliptic problem and derive an error estimate of ${\parallel}u-\tilde{u}^h_p{\parallel}_{1,\Omega}$.
To improve the expression efficiency of recombinant endo-$\beta$-1,4-glucanase in P. pastoris, the endo-$\beta$-1,4-glucanase (egI) gene from Aspergillus niger was synthesized using optimized codons. Fourteen pairs of oligonucleotides with 15 bp overlap were designed and the full-length syn-egI gene was generated by two-step PCR-based DNA synthesis. In the synthesized endo-$\beta$-1,4-glucanase gene syn-egI, 193 nucleotides were changed, and the G+C content was decreased from 54% to 44.2%. The syn-egI gene was inserted into pPIC9K and transformed into P. pastoris GS115 by electroporation. The enzyme activity of recombinant P. pastoris stain 2-7# reached 20.3 U/ml with 1% barley $\beta$-glucan and 3.3 U/ml with 1% carboxymethylcellulose (CMC) as substrates in shake flasks versus 1,270.3 U/ml and 220.7 U/ml for the same substrates in 50-1 fermentors. The molecular mass of the recombinant protein was approximately 40 kDa as determined by SDS-PAGE analysis, the optimal temperature for recombinant enzyme activity was $70^{\circ}C$, and the optimal pH was 5.0 when CMC was used as the substrate.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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