This study aimed to determine the degree of hydrolysis and angiotensin-I-converting enzyme (ACE)-inhibitory activity of Giant Jellyfish Nemopilema nomurai (jellyfish) hydrolysates. The degree of hydrolysis using six proteolytic enzymes (Alcalase, Flavozyme, Neutrase, papain, Protamex, and trypsin) ranged from 13.1-36.8% and the inhibitory activities from 20.46-79.58%. Using papain hydrolysate, we newly isolated and characterized ACE-inhibitory peptides with a molecular weight of 3,000-5,000 Da that originated from jellyfish collagen. The purified peptide (FII-b) was predicted to be produced from an alpha-2 fragment of the type IV collagen of jellyfish. The N-terminal sequence of FII-b was Asp-Pro-Gly-Leu-Glu-Gly-Ala-His-Gly- and showed 87% identity to the collagen type IV alpha-2 fragment of Rattus norvegicus and a predicted protein from Nematostella vectensis, indicating that the ACE-inhibitory peptide originated from the collagen hydrolysate and had an $IC_{50}$ value of 3.8 ${\mu}g$/mL. The primary structure of the fragment is now being studied; this peptide represents an interesting new type of ACE inhibitor and will provide knowledge of the potential applications of jellyfish components as therapies for hypertension.
Kim, Jin-Man;Choi, Yun-Sang;Choi, Ji-Hun;Choi, Gooi-Hun;Lee, Jang-Hyun;Paik, Hyun-Dong;Kim, Cheon-Jei
한국축산식품학회지
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제31권4호
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pp.491-496
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2011
The purpose of this study was to examine the effect of a crude protease from Bacillus polyfermenticus on tenderizing pork meat. A B. polyfermenticus protease was characterized, and pork loin samples were treated in solutions containing different enzymes (papain and proteases from Aspergillus oryzae and B. polyfermenticus) and stored for 24, 72, or 168 h at $4^{\circ}C$. Each treated sample was subjected to a quality assessment. B. polyfermenticus protease activity was lower than that for other enzymes tested, although it easily hydrolyzed the meat protein. The optimum temperature and pH for the activity of this protease were $50^{\circ}C$ and pH 7.0. The meat tenderizing activity of the protease from A. oryzae was higher than that of papain and the B. polyfermenticus protease. The fragmentation index of the enzyme-treated with the B. polyfermenticus protease was higher than that of the control. A sensory evaluation was not different between meat treated with proteases, but the overall tenderness of enzyme-treated meats was higher than that of the controls. Therefore, the B. polyfermenticus protease, papain, and the A. oryzae protease appear to be suitable for use as meat tenderizers.
제주도 전통주인 좁쌀약주를 청징화시키기 위하여 원심분리에 의한 청징화 방법, 단백효소제(papain, bromelain, ficin)에 의한 청징화 방법과 한외여과에 의한 청징화 방법들을 검토하여 좁쌀청주의 가장 효과적인 청징화 방법을 모색하고자 하였다. 원심분리에 의해서만은 혼탁물질의 완전한 제거는 불가능하였으며, 단백효소제를 이용한 경우에서는 효소농도 $5{\times}10^{-4}%(w/v)$ 작용시간 2시간, 작용온도 $35^{\circ}C$에서 매우 우수한 청징효과를 나타냈다. 효소별 청징도는 papain과 bromelain은 거의 비슷한 효과를 보였으나, ficin의 청칭력은 약간 떨어졌다. 한외여과(여과막 크기 100k와 $0.22{\mu}m$막)에 의한 청징화는 효소에 의한 최고의 청징화 수준보다 약간 우수한 청징효과를 보였으며, 효소처리에 비하여 향미성분의 손실이나 색도가 좀더 나아서 UF에 의한 청징화 방법이 간단하고 경제적인 방법이었다.
Objectives : Sojadodamgangki-tang and its main components are traditional korean medicinal methods for treatment of cough, sputum and dyspnea. Using a respiratory inflammatory model, we intend to reveal the anti-inflammatory effect and its immune mechanism of Sojadodamgangki-tang. Methods : We used a papain-induced respiratory inflammatory mouse model. 8-week-old female BALB/C mice were divided into 3 groups as follows: the following groups: saline control group, papain treated group (vehicle), papain and Sojadodamgangki-tang(200 mg/kg) treated group (n=4). To evaluate the anti-inflammatory effect of Sojadodamgangki-tang extracts, inflammatory cell infiltration was measured in bronchoalveolar lavage fluid (BALF) and nasal lavage fluid (NALF). In addition, the effects of Sojadodamgangki-tang extracts on Th2 cell population in lung were determined by using flow cytometry. Results : Sojadodamgangki-tang extracts administration reduced inflammatory cell infiltration in BALF and NALF, especially of eosinophils. Furthermore, total immunogloblin (Ig)-E levels was reduced in BALF and serum by drug administration. Interestingly, Sojadodamgangki-tang extracts treatment also decreased the Th2 cell (CD4+GATA3+) population in lung. Conclusions : Our findings indicate Sojadodamgangki-tang extracts have anti-inflammatory effects by mediating Th2 cell and B cell activation.
목적: 본 연구에서는 콘택트렌즈 단백질제거제 개발 시 요구되는 단백질 제거효능의 적절한 평가를 위한 시험법을 확립하고 이를 실제 콘택트렌즈에 침착된 단백질의 제거효율을 측정한 결과와 비교, 분석하여 단백질제거제의 효능 평가법으로 제시하고자 하였다. 방법: 대한약전에 제시된 단백소화력 시험법을 이용하여 파파인, 판크레아틴, 섭틸리신 A 및 프로테아제와 각각의 효소가 포함된 단백질제거 정 또는 용액의 효능평가에 적절한 시험조건을 찾고자 하였다. 또한, balafilcon A 재질 렌즈에 인위적으로 침착시킨 단백질을 시판되고 있는 단백질제거 정 또는 용액으로 제거하여 세척효율을 확인하고 이들 방법의 상관관계를 분석하였다. 결과: 판크레아틴과 판크레아틴 함유 제품의 경우 단백소화력 시험법으로 평가하였을 때 둘 다 약전에서 제시하는 판크레아틴 단백소화력 기준값인 28 IU/mg를 충족하였다. 프로테아제와 삼염화아세트산 B 용액으로 실험한 섭틸리신 A의 경우는 단백소화력 시험법으로 평가하였을 때 제조사에서 제시한 효소활성 값을 충족하였으나, 파파인과 삼염화아세트산 A 용액으로 실험한 섭틸리신 A는 제조사에서 제시된 효소활성 값에 해당하는 단백소화력이 측정되지 않았다. 시판되는 단백질제거제의 경우 판크레아틴을 함유한 제품을 제외한 나머지 세 가지 제품은 단백소화력 시험법으로는 제조사에서 명시한 효소들의 단백질 효소활성 값을 확인할 수 없었다. 그러나 실제 렌즈에 침착된 단백질의 제거정도를 측정하였을 때에는 파파인을 함유한 제품을 제외한 3종의 단백질제거제는 모두 90%가 넘는 단백질 제거효율을 보였다. 파파인 함유 단백질제거제의 경우 단백소화력 시험법으로는 효능 측정이 불가능하였으나 실제 렌즈에 침착된 누액단백질 제거효율은 73.72%에 이르렀다. 결론: 본 연구결과로 콘택트렌즈 단백질제거제의 효능은 함유되어 있는 단백분해효소의 종류에 따라 시험법을 달리하여 평가되어야 함을 확인할 수 있었다. 즉, 판크레아틴, 프로테아제, 섭틸리신 A를 함유하는 단백질제거제는 단백소화력 시험법과 단백질제거효율 측정법으로 효능평가가 가능하고, 파파인을 함유하는 단백질제거제의 평가는 콘택트렌즈를 이용한 단백질제거효율 측정법만이 효율적임을 제안할 수 있다.
천연물 유래 저분자 펩타이드들은 항산화, 고혈압 완화, 면역조절, 진통완화 및 항균작용 등 생리활성이 있는 것으로 알려져 왔다. 본 연구는 연산오계육 단백질을 상업용 프로티아제(alcalase, bromelain, flavourzyme, neutrase, papain, protamex)를 이용하여 저분자 펩타이드를 생산하고 항산화 활성(DPPH 소거능, 슈퍼옥사이드 라디칼 소거능, 하이드록시 라디칼 소거능 및 금속 킬레이션 능력), 펩타이드의 구성 아미노산 및 분자량을 분석하였다. 효소반응은 효소반응기에 다진 오계육 슬러리 50 g와 단백질 효소 2%(w/v)를 넣고 pH 6 와 온도 $60^{\circ}C$ 조건에서 2시간 반응을 하였다. 반응 후 가수분해도(%)의 범위는 $36.65{\pm}4.10%$에서 $70.75{\pm}5.29%$ 사이의 범위를 보여주었는데 protamex의 가수분해도는 46.3%로 가장 높았으며, papain hydrolysate가 $70.75{\pm}5.29%$로 가장 높은 값을 보여주었으며, 반면에 alcalase hydrolysate가 $36.65{\pm}4.10%$로 가장 낮은 값을 보여주었다. DPPH 라디칼 소거능은 bromelain 처리 저분자 펩타이드가 가장 높게 나타났고, alcalase 처리 펩타이드에서 소거능이 가장 낮게 나타났다. 슈퍼옥사이드 라디칼 소거능 역시 bromelain 처리 저분자 펩타이드가 50% 이상의 가장 높은 라디칼 소거능을 보여주었다. 하이드록시 라디칼 소거능은 약 16.73에서 69.16% 사이의 분포를 보여 주었는데 bromelain 처리 저분자 펩타이드에서 가장 높게 나타났다. $Fe^{2+}$ 킬레이션 능력은 약 17.85에서 47.84% 사이의 분포를 보여 주었다. hydrolysate들의 킬레이션 능력은 사용 효소들에 상관없이 큰 차이점이 없었다. 아미노산의 분석결과 alcalase, bromelain, flavourzyme, neutrase, papain, protamex 효소 가수분해 시켰을 때 차이점을 보여 주었고 가장 많은 아미노산은 glutamic acid이었다. 효소 hydrolysate들의 분자량의 분포는 처리 효소에 따라 분자량의 분포가 다르게 나타났지만 300-2,000 Da 범위에 있었다.
1l들이 mass cylinder에 200ml의 맥주를 넣고 질소가스로써 발포시킨 다음 거품이 사라지는 현상을 시간적으로 측정하는 방법을 이용하며 생산공정의 각 단계에서 채취한 맥주를 검사해 본 결과 chillproofing 공정 이후의 맥주에 foaming이 현저히 손상되고 있다는 것을 알았다.
맥주의 한sod 혼탁방지용으로 널리 사용되고 있는 papain을 미생물 효소로써 대치할 목적으로 토양에서 분리한 148주의 균주가운데서 Bacillus 속이라고 추정되는 한 균주를 선택하여 효소를 생산하였다. 이 효소는 제탁 능력에 있어서 시판의 protesal에 비등하며 저장시에는 pH7-8, 온도 $35^{\circ}C$ 이하에서 안정성이 확인되어 충분히 실용가치가 있는 것으로 본다.
Trypsin에 대해서 비해물질을 생성하는 Streptomyces속 균주 AS 707을 선별하고 이 균주가 생성하는 물질의 작용성 및 제성질을 조사한 결과 본 저해물질은 열에 대해서 비교적 강하고 pH 처리에 대해서는 산성에서 중성에 걸쳐서는 안정하나 alkali성에서는 불안정했고 $\alpha-chymotrypsin과$ papain에 대해서도 저해작용을 하였으며 trypsin에 대한 저해양상은 mixed type이었다.(중략)
단백질 분해효소는 염증주변에 축적된 파괴조직이나 변성단백질등을 분해하여 염증, 특히 만성염증의 순환을 정상화함으로써 소염제로서 사용되어 왔으며 현재, Chymotrypsin, Trypsin, Promelain, Papain, Serrathiopeptidase, Pronase 등이 소염효소제로써 사용되고 있다. 이들은 주로 미생물 배양액에서 통상적인 방법으로 정제하여 사용하며, 유전자 재조합기술을 사용하여 재조합 균주에서 생산할 경우 그 생산성을 증대시킬수 있을 것이라 기대된다.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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