Biological Characteristics of Protein Hydrolysates Derived from Yoensan Ogae Meat by Various Commercial Proteases

Natural-derived protein-derived low molecular weight peptides have been known to have physiological activities such as antioxidant, hypertension relief, immunomodulation, pain relief and antimicrobial activity. In this study, the low-molecular peptides were produced using commercial proteases (alcalase, bromelain, flavourzyme, neutrase, papain, protamex), and the antioxidant activity (DPPH scavenging activity, superoxide radical scavenging activity, hydroxy radical scavenging activity, and metals chelation capacity), constituent amino acid and molecular weight of the peptide were analyzed. Enzyme reaction was performed by adding 50 g of chopped Ogae meat slurry and 2%(w/v) protein enzyme into the enzyme reactor for 2 h at a pH of 6 and a temperature of $60^{\circ}C$. The degree of hydrolysis(%) after the reaction ranged from $36.65{\pm}4.10%$ to $70.75{\pm}5.29%$. The highest degree of hydrolysis of protamex was 46.3%, and the highest value of papain hydrolysate was $70.75{\pm}5.29%$. On the other hand, alcalase hydrolysate showed the lowest value of $36.65{\pm}4.10%$. Bromelain-treated low molecular weight peptides showed the highest DPPH radical scavenging activity and the lowest scavenging activity of alcalase-treated peptides. Superoxide radical scavenging activity showed that bromelain treated low molecular peptide showed the highest radical scavenging activity of 50% or more. Hydroxyl radical scavenging activity ranged from about 16.73 to 69.16%, the highest among bromelain-treated low molecular peptides. $Fe^{2+}$ chelation abilities showed a distribution between about 17.85 to 47.84%. The chelation capacity of the hydrolysates was not significantly different without any difference to the enzymes used. The results of amino acid analysis showed differences between hydrolysates of alcalase, bromelain, flavourzyme, neutrase, papain, and protamex enzymes. The most amino acid was glutamic acid. The molecular weight distribution of the enzyme hydrolyzates was in the range of 300-2,000 Da, although the molecular weight distribution differed according to the treated enzymes.

프로테아제 종류에 따른 이용한 연산 오계육 단백질 가수분해물의 아미노산 및 생리활성 특성

천연물 유래 저분자 펩타이드들은 항산화, 고혈압 완화, 면역조절, 진통완화 및 항균작용 등 생리활성이 있는 것으로 알려져 왔다. 본 연구는 연산오계육 단백질을 상업용 프로티아제(alcalase, bromelain, flavourzyme, neutrase, papain, protamex)를 이용하여 저분자 펩타이드를 생산하고 항산화 활성(DPPH 소거능, 슈퍼옥사이드 라디칼 소거능, 하이드록시 라디칼 소거능 및 금속 킬레이션 능력), 펩타이드의 구성 아미노산 및 분자량을 분석하였다. 효소반응은 효소반응기에 다진 오계육 슬러리 50 g와 단백질 효소 2%(w/v)를 넣고 pH 6 와 온도 $60^{\circ}C$ 조건에서 2시간 반응을 하였다. 반응 후 가수분해도(%)의 범위는 $36.65{\pm}4.10%$에서 $70.75{\pm}5.29%$ 사이의 범위를 보여주었는데 protamex의 가수분해도는 46.3%로 가장 높았으며, papain hydrolysate가 $70.75{\pm}5.29%$로 가장 높은 값을 보여주었으며, 반면에 alcalase hydrolysate가 $36.65{\pm}4.10%$로 가장 낮은 값을 보여주었다. DPPH 라디칼 소거능은 bromelain 처리 저분자 펩타이드가 가장 높게 나타났고, alcalase 처리 펩타이드에서 소거능이 가장 낮게 나타났다. 슈퍼옥사이드 라디칼 소거능 역시 bromelain 처리 저분자 펩타이드가 50% 이상의 가장 높은 라디칼 소거능을 보여주었다. 하이드록시 라디칼 소거능은 약 16.73에서 69.16% 사이의 분포를 보여 주었는데 bromelain 처리 저분자 펩타이드에서 가장 높게 나타났다. $Fe^{2+}$ 킬레이션 능력은 약 17.85에서 47.84% 사이의 분포를 보여 주었다. hydrolysate들의 킬레이션 능력은 사용 효소들에 상관없이 큰 차이점이 없었다. 아미노산의 분석결과 alcalase, bromelain, flavourzyme, neutrase, papain, protamex 효소 가수분해 시켰을 때 차이점을 보여 주었고 가장 많은 아미노산은 glutamic acid이었다. 효소 hydrolysate들의 분자량의 분포는 처리 효소에 따라 분자량의 분포가 다르게 나타났지만 300-2,000 Da 범위에 있었다.