• Applied Biological Chemistry
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• 제25권2호
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• pp.67-74
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• 1982

아끼바레 및 밀양 23호 쌀 전분의 이화학적 성질, 전분 gel의 노화 및 음이온에 의한 호화양상을 조사하였다. 두 전분입자의 성상은 다각형이며 입자의 크기는 $3{\sim}6{\mu}m$ 정도였으며, 아끼바레가 밀양 23호 보다 다소 작았다. 두 전분의 X-ray 회절도는 A형으로 peak 형태와 강도에서 약간의 차이를 보였다. 아끼바레 및 밀양 23호 쌀 전분의 아밀로스함량은 각각 18.5 및 19.5%이었고 물 결합능력은 106 및 100%이었다. 팽화력은 $50^{\circ}C$까지는 큰 변화가 없었으나 이후에 급격히 증가하였고 밀양 23호 쌀 전분의 팽화력이 더 컸다. 전분 현탁액(0.1%)의 광투과도는 두 전분 모두 $60^{\circ}C$ 이후에서 급격히 증가하였으며 밀앙 23호 쌀 전분이 더 큰 광투과도를 보였다. 음이온에 의한 아밀로 그람 pattern은 NaCl과 NaF는 동일하였고 NaSCN과 NaI는 유사였다. 호화온도 및 최고점도시의 온도는 SCN-${SO_4}^=$의 순으로 증가하였고 SCN- 및 I-이온은 최고점도를 증가시켰으나 NaCl은 감소시켰다. ${SO_4}^=$ 이온을 첨가한 경우 점도는 계속 증가하였고 최고점도에 도달하지 않았다. 아끼바레 및 밀양 23호 전분 gel을 $21^{\circ}C$에서 저장한 경우 시간 상수가 각각 6.72 및 6.42일이었다.

• 한국자기학회지
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• 제20권5호
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• pp.187-190
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• 2010

$Sn_{0.99}{^{57}Fe}_{0.01}O_2$ 분말을 졸-겔(sol-gel) 방법으로 제조하였으며, 결정학적 및 자기적 특성을 x-선 회절(x-ray diffractometer), 진동시료 자화율 측정기(vibrating sample magnetometer)과 초전도양자간섭장치(Superconducting quantum interference devices) 및 뫼스바우어 분광기(M$\ddot{o}$ssbauer spectroscopy)을 이용하여 연구하였다. $Sn_{0.99}{^{57}Fe}_{0.01}O_2$의 경우 rutile tetragonal 결정구조에 공간그룹은 $P4_2$/mnm이며, 5.6 % 정도의 산소결핍 현상이 있음을 Rietveld 정련법으로 분석하였다. 상온에서 자기화 값은 $1.95{\times}10^{-2}{\mu}_B/Fe$을 가지며 상자성과 강자성적 특성을 나타내고 있었으며, 큐리-바이스 온도 ${\theta}_{cw}$= 18 K임을 확인할 수 있었다. 뫼스바우어 측정으로 부터 상온으로부터 극저온(4.2 K)까지 Sextet이 존재하며, 이성질체 이동치의 값은 전 온도구간에서 0.18~0.36 mm/s로서 $^{57}Fe$ 이온은 모두 +3로 존재함을 알 수 있었다. $Sn_{0.99}{^{57}Fe}_{0.01}O_2$의 강자성 특성의 발현은 산소결핍으로 인한 전자를 매개로 하여 이웃하고 있는 $Fe^{3+}$ 이온들이 강자성 결합에 기인하는 것으로 해석할 수 있다.

• 미생물학회지
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• 제43권2호
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• pp.83-90
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• 2007

유류오염 토양에서 난분해성 물질인 PAH (polycyclic aromatic hydrocarbon)들을 잘 분해하는 균주 중 SOD (superoxide dismutase) 활성이 높은 균주인 Sphingomonas sp. KS 301의 SOD특성을 알아보기 위하여 Ammonium sulfate 침전, DEAE-Sepharose 크로마토그래피, Superose-12 겔 여과 크로마토그래피, Uno-Q1 이온교환 크로마토그래피를 이용하여 SOD 단백질을 정제하였다. Sphingomonas sp. KS 301은 DEAE-Sepharose 크로마토그래피로 분석한 결과, 기존의 알려진 세균들과는 달리 서로 다른 5가지의 SOD 활성을 가지고 있는 것으로 나타났으며 본 연구에서는 그중 SOD III를 부분 정제하였다. 정제한 SOD III는 Mn type 및 Fe type Escherichia coli SOD와 비교했을 때 비활성도(specific activity)가 5배로 높게 나타났다. SOD III의 분자량은 SDS-PAGE에서는 23 kDa으로 측정되었으며 Superose-12겔 여과 크로마토그래피 후 native 상태의 분자량은 71 kDa으로 정제한 SOD는 3개의 소단위체로 구성되어 있는 것으로 보여진다. 정제한SOD III의 최적 pH는 7.0 이었고 $20^{\circ}C$에서 최적의 활성을 보였다. 또한 SOD의 종류를 알 수 있는 억제물질 $NaN_{3},\;H_{2}O_{2},\;KCN$를 이용한 억제효과를 살펴보았더니 $NaN_{3}$에만 억제되어 Mn type의 SOD임을 알 수 있었다. 또한 이 효소의 아미노 말단의 아미노산 서열은 Psudomonase ovalis 및 Vibrio cholerae의 SOD와 가장 유사하였다.

• Applied Biological Chemistry
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• 제35권4호
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• pp.237-241
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• 1992

Halomonas sp. ES 10이 생산하는 protease를 methanol 침전, Sephadex G-150, G-200 및 DEAE-Sephadex A-50으로 여과하여 비활성이 1,014 units/mg protein, 수율이 7%로 정제하였다. 이 효소의 작용 최적온도 및 pH는 $35^{\circ}C$ 와 pH 11.0 이었고, $50^{\circ}C$ 에서 40분에 70%의 잔존활성을 보였으며 $pH\;7.5{\sim}11.0$ 범위에서 안정하였다. 정제효소의 우유 casein에 대한 Km값은 7.4 mg/ml 이었다. $Li^+$, $Ca^{2+}$, SDS, Tween 80 등은 효소 활성을 다소 증가시키고 $Hg^{2+}$과 EDTA는 심히 저해하였다. DFP와 PMSF에 의해서는 각각 63%, 107%의 상대활성을 보여 이 효소는 serine protease가 아님을 시사하였다. 0.5 M과 1 M의 NaCl 농도에서 각각 95%와 65%의 상대활성을 보여 일반 미생물의 protease 보다 각각 20%, 15%씩 상대활성이 높았다.

• Applied Biological Chemistry
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• 제37권2호
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• pp.100-104
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• 1994

상황(상황(桑黃); Phellinus linteus) 균사체 배양액의 ethyl acetate 가용성 분획으로부터 silica gel column chromatography 및 preparative thin layer chromatography를 이용하여 6개의 화합물을 분리, 정제하였다. 화합물 1은 표준품과의 비교에 의하여 succinic acid, 화합물 2는 $^1H-NMR$ 및 EI-MS로부터 p-hydroxyphenylacetic acid methyl ester로 동정되었으며, 화합물 3은 $^1H-NMR$과 EI-MS에 의하여 p-hydroxybenzaldehyde로, 화합물 4와 6은 각종 NMR data와 MS data 및 이들의 아세틸 유도체의 spectral data로부터 각각 2-hydroxymethyl-5-methoxy-methylfuran 및 2,5-dihydroxymethylfuran으로 동정되었다. 또한, 화합물 5는 $^1H-NMR$ data와 EI-MS에서의 m/z 179의 molecular ion peak로부터 N-acetyltyramine으로 추정되었으며 이 구조는 무수초산과 tyramine을 이용한 합성에 의하여 최종적으로 확인되었다.

• 생명과학회지
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• 제15권3호
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• pp.434-438
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• 2005

멸치 액젖을 이용하여 ammonium sulfate침전, ion exchange, gel filtration, ethanol침전등의 과정을 거쳐 혈전분해 효소(myulchikinase, MK)를 분리 및 정제하였다. 이 정제된 효소를 SDS-PACE gel 전기영동한 결과 분자량은 약 28 kDa 이었다. MK의 활성에 대한 특성을 조사한 결과 NaCl $30\%$까지 활성이 $80\%$이상 유지되는 것으로 보아 내염성 효소로 판단된다. 온도에 대한 효소활성을 조사한 결과, MK의 온도에 대한 안정성은 $40^{\circ}C$까지는 안정하였으나 $50^{\circ}C$이상의 온도에서는 급격하게 활성 떨어졌고, 최적온도는 $40^{\circ}C$였다 MK의 활성은 $pH6\~9$범위에서 매우 안정하였고, 최적 pH는 8이였다. 또한 2가 금속 양이온에 대한 효과는 $Hg^{2+} (1mM)$에 의하여 완전히 활성저해를 보였고, $Zn^{2+}(1mM)$에 의하여 약 $50^{\circ}C$의 저해되는 것을 알았다. Fibrinogen-rich plate와 Fibrinogen-free plate에서 활성을 측정 한 결과, Fibrinogen-rich plate에서는 fibrin 분해능이 있었지만 Fiberinogen-free Plate에서는 분해활성이 없는 것으로 보아 본 효소는 plasminogen activator type의 혈전용해효소로 사료된다.

• 한국식품과학회지
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• 제22권6호
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• pp.603-610
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• 1990

쌀가루로부터 추출한 냉수가용 ${\alpha}-D-glucan$의 blue value는 $0.026{\sim}0.030$, 극대흡수파장은 $518{\sim}522nm$, ${\beta}-amyolysis\;limit$는 $52.7{\sim}59.6%$ 정도의 범위를 나타내어 이들 물질은 아밀로펙틴에 유사한 성질을 지니고 있었으며, 또한 이들 ${\alpha}-D-glucan$에 가지절단효소인 pullulanase를 처리한 후 분해물의 쇄장분포를 조사한 결과 이들 ${\alpha}-D-glucan$은 쌀아밀로펙틴의 unit chain 분포와 유사하였고, 또한 이들 분해물에 대해 중합도 30 이하의 쇄장분포는 쌀가루 냉수추출 ${\alpha}-D-glucan$ 중 blade mill의 것만이 아밀로펙틴과 유사한 쇄장분포를 나타내었고 중합도 10 이하의 구성비에 있어서는 냉수추출 ${\alpha}-D-glucan$의 것이 아밀로펙틴보다 높았다.

• 대한치과보철학회지
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• 제43권1호
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• pp.78-94
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• 2005

Purpose. The purpose of this study was to compare the effects of various surface treatments by measuring resonance frequency and histomorphometric analyses. Material and methods. In 5 adult dogs, the mandibular premolar were extracted. Six months later, 30 screw titanium implants (Dentium Co., Seoul, Korea) 6mm in length and 3.4mm in diameter, were placed in the mandibles of 5 dogs. Implants were divided into five groups following to surface treatment methods ; Group 1 is machined controls, Group 2 is sandblasted with large grit and acid-etched (SLA), Group 3 is anodized (Autoelectric Co., Korea, 660Hz, Duty10), Group 4 is hydroxyapatite(HA) coated by ion beam assisted deposition(E-beam), Group 5 is hydroxyapatite(HA) coated with Sol-gel coating process. Resonance frequency was measured implant placement immediately, and 3, 6 weeks and 10 weeks of healing perods. With the animal subject's sacrifice 10 weeks after implantation, implants were removed on bloc and histologic and computer-based histomorphometric analyses were performed. Histomorphometric analysis involved quantification of the entire bone to metal contact around the implants. Statistical analyses were performed using the SPSS for Windows (ver. 9.0 SPSS Inc.) Statistical differences were considered significant at P<0.05. Results. The results were as follows : 1) In five groups, mean value of resonance frequency analysis(RFA) were highest in group 5 (Sol-gel implant) at implantation and those of group 4 (E-beam)was highest at 10 weeks . but there was no correlation between surface treatments and RFA. 2) In all surface treatment groups, the RFA values of implants decreased until 3 weeks and increased to 10 weeks. 3) The percentage of direct bone-to-implant contact (BIC) had statistical significance between five groups in cancellous bone, (P<0.05) the percentage of bone density inside the thread had no statistical significance between five groups. (P>0.05) 4) There was a significant difference between cortical bone and cancellous bone in BIC. (P<0.05) and bone density. (P<0.05) 5) There was a correlation between the RFA value of implants at 10 weeks and BIC in cancellous bone, and between the RFA value of implants at 10 weeks and bone density in cortical bone. (P<0.05). Conclusions. These results indicate that surface treatment does not affect the implant stability in case of good bone quality.

• 한국축산식품학회지
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• 제22권3호
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• pp.259-266
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• 2002

본 연구는 토양으로부터 egg shell membrane(ESM)을 분해하는 미생물 strain 109를 분리 동정하였으며, 분리균이 생성한 keratinase를 정제하고 그 특성을 확인하였다. Strain 109는 16S rDNA 결과 99.9%의 상동성을 가지고 Bacillus licheniformis로 확인되었고, 3% ESM을 함유한 Nitrobacter 203배지에서 B. licheniformis 109를 접종하여 1주일간 배양하였을 때 ESM의 분해율은 약 15%였다. E. licheniformis 109가 생성한 keratinase를 정제하여 SDS-PA-GE로 분자량을 측정한 결과 약 65,000 Dalton이었으며 0.1% gelatin이 함유된 SDS-PAGE에 의해 효소 활력을 확인할 수 있었다. 정제한 keratinase의 PH에 따른 활성과 안정성은 pH 9.0에서 활성이 가장 높았으며 pH 9.0이상에서 안정하였다. 또한, 5$0^{\circ}C$에서 효소활성이 가장 높았으며 온도 안정성은 2$0^{\circ}C$에서 5$0^{\circ}C$까지 안정하였고, 7$0^{\circ}C$ 이상에서는 약 50%의 활력을 상실하였다. keratinase 활성에 금속 이온이 미치는 영향은 CuCl2와 ZnCl2에 의해 약 50% 정도가 저해되었으나 FeSO4에 의해서는 1mM일 때 약 11%, 10mM일 때 약 33%가 증가하였다. 그리고 PMSF에 의해 효소활성이 저해되는 것으로 나타나 B. licheniformis 109로부터 정제한 keratinase는 serine-protease로 사료된다.

• 한국식품영양과학회지
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• 제19권6호
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• pp.625-635
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• 1990

발아중인 옥수수에서의 전분의 가수분해효소인 amylases의 종류를 규명하고자 황산 암모늄염석법, DEAE-Sephadex A-50을 이 용한 이온교환칼럼법과 Sephadex G-100 Gel filtration chromatography 방법으로 정제하였으며 전분가수분해 효소는 3개의 peak가 나타났으며, 이를 각각 모아서 정제한 결과 각각의 비활성은 70.47(units/mg), 62.98(units/mg), 80.39(units/mg)으로 저단백식품의 하나인 옥수수임에도 불구하고 높은 활성을 나타내었다. 이것은 발아중 가수분해되는 전분체내에 이 효소의 작용이 커졌음을 유리당의 양이 증가하였음으로 알 수 있었다. 또한 고속액체 크로마토그라피를 이용하여 분석한 결과 3종류의 amylases중에 amylases(I)은 $\alpha$-amytotetrose의 종류로 밝혀졌으며, amylase(II)와 (III)는 각각, 주로 maltotetrose의 단위로 가수분해하는 전분 분해 효소이나. 서로 생물학적 성격에서 약간씩의 차이를 보이므로 같은 종류는 아닐 것으로 사료되었다.