In order to understand the biological role of calmodulin in plants, transgenic tobacco plants expressing a calmodulin mutant (VU-4 calmodulin, lys to ile-115) gene have been analyzed. SDS-PAGE and Western-blot analyses showed that the foreign calmodulin mutant is stably and highly expressed in the transgenic tobacco plants. The levels of $H_2O_2$were elevated approximately 2-fold in the transgenic plants. Furthermore, the transgenic tobacco plants have more than 6-fold higher levels of NADPH compared to control tobacco plants. The present findings, combined with previous data showing differences in the susceptibility of the transgenic tobacco seeds and normal tobacco seeds to fungal contamination (Oh and Yang, 1996), suggest that the expression of the calmodulin derivative gene in tobacco plants could increase resistance to infection by fungal pathogens.
Seo, Woo-Duck;Lee, Dong-Yeol;Park, Ki Hun;Kim, Jin-Hyo
Journal of Applied Biological Chemistry
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제59권4호
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pp.281-284
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2016
To handle the development of antifungal drug resistance, the development of new structural modules and new modes of action for antifungals have been highlighted recently. Here, the antifungal activity of quinonemethidal triterpenoids such as celastrol, dihydrocelastrol, iguestein, pristimerin, and tingenone isolated from Tripterygium regelii were identified (MIC $0.269-19.0{\mu}M$). C. glabrata was the most susceptible to quinonemethide among the tested fungi. Furthermore, quinonemethide suppressed cyctochrome c peroxidase expression dramatically, decreasing fungal viability caused by the accumulation of hydrogen peroxide. Thus, cyctochrome c peroxidase downregulation of quinonemethide may be a key mode of action for antifungals.
반복적인 작동/멈춤에 의해 고분자전해질 연료전지의 성능 감소가 촉진되며, 이는 연료전지 자동차의 상용화를 위해 반드시 해결되야 한다. 고분자전해질 연료전지 스택의 운전을 정지했을 때 연료극 유로에는 수소가, 공기극 유로에는 공기가 남아 있어 연료전지가 열림회로 전위 상태에 한동안 유지되며 이로 인해 촉매의 소결이 촉진되고 과산화수소 라디칼이 형성되어 전해질를 분해시키는 것으로 보고되고 있다. 본 연구에서는 반복적인 작동/멈춤이 따라 고분자전해질 연료전지의 성능 감소와 막-전극 접합체의 특성에 미치는 영향을 조사하고, 운전 정지 시 잔존 수소를 제거함으로써 연료전지 스택의 내구성을 향상시키는 방법을 제안하였다.
본 연구는 scopoletin 식이 보충이 알코올로 인해 유발되는 인슐린저항성과 항산화방어계에 미치는 영향을 구명하고자 하였다. 실험동물은 4주령의 수컷 SD계 흰쥐에게 총 열량의 36%에 해당하는 알코올을 액체식이 형태로 8주간 공급하였으며, scopoletin은 알코올 액체식이 리터당 0.01 g과 0.05 g 두 수준으로 첨가하였다. 정상군은 알코올대조군과 동량의 에너지를 섭취하도록 하였다. 8주간의 알코올 급여는 공복 시 혈당 변화를 일으키지 않았으나 혈청 인슐린 함량을 증가시켰으며, 이는 인슐린저항성과 내당능 장애를 유발하였다. 그러나 scopoletin 저농도와 고농도 급여군 모두 인슐린 함량, 인슐린저항성 지표 및 내당능을 효과적으로 개선하는 것으로 나타났다. 알코올대조군은 p-PI3K의 단백질 발현을 유의적으로 낮추어 glucokinase 유전자 발현과 활성을 억제한 반면, 당신생 효소인 glucose-6-phosphatase의 유전자 발현과 활성을 유의적으로 높였다. 그러나 scopoletin 급여에 의하여 이들 변화는 완화되었다. 다른 당신생 효소인 phosphoenolpyruvate carboxykinase의 유전자 발현과 활성에는 영향을 미치지 않았다. 또한 scopoletin 급여군 모두 간조직의 aldehyde dehydrogenase의 활성은 알코올 대조군에 비해 증가된 반면, cytochrome P450 2E1 활성은 억제되었다. 또한 알코올로 인하여 낮아진 간조직 중의 항산화 효소(superoxide dismutase, catalase와 glutathione peroxidase)의 유전자 발현과 활성을 높임으로써 과산화수소 및 지질과산화물의 함량을 낮추었다. 이와 같이 0.001%의 scopoletin 급여량에서도 당대사의 유전자 변화를 통하여 만성 알코올로 유도되는 인슐린저항성을 개선하였으며, 알코올대사계 활성 및 항산화방어계 효소의 유전자 발현을 증가함으로써 알코올로 인한 과산화수소와 지질과산화물 생성을 개선하는 것으로 나타났다.
An opportunistic human pathogen, Pseudomonas aeruginosa, contains the major catalase KatA, which is required to cope with oxidative and osmotic stresses. As an attempt to uncover the $H_2O_2$-dependent regulatory mechanism delineating katA gene expression, four prototrophic $H_2O_2$-sensitive mutants were isolated from about 1,500 TnphoA mutant clones of P. aeruginosa strain PA14. Arbitrary PCR and direct cloning of the transposon insertion sites revealed that one insertion is located within the katA coding region and two are within the coding region of oxyR, which is responsible for transcriptional activation of several antioxidant enzyme genes in response to oxidative challenges. The fourth insertion was within PA3815 (IscR), which encodes a homolog of the Escherichia coli iron-sulfur assembly regulator, IscR. The levels of catalase and SOD activities were significantly reduced in the iscR mutant, but not in the oxyR mutant, during the normal planktonic culture conditions. These results suggest that both IscR and OxyR are required for the optimal resistance to $H_2O_2$, which involves the expression of multiple antioxidant enzymes including KatA.
PCB 기판의 구리 식각 시 전기도금된 배선과 기지층의 전도층은 다른 에칭 특성을 가지며 이로 인한 배선의 과에칭과 배선기저부의 언터컷 현상이 보고되고 있다. 본 연구에서는 구리 에칭의 조성 변화에 따른 구리 에칭 특성에 대하여 연구하였다. 분극법과 OCV (open circuit voltage)를 이용하여 에칭액의 전기도금 구리와 기지층 구리의 최적 과산화수소와 황산의 농도를 얻었다. OCV와 ZRA (zero resistance ammeter)분석법을 이용하여 억제재의 효과를 비교하였다. 구리배선과 기지층간의 갈바닉 전류를 ZRA 방법을 이용하여 측정 비교하였다. 갈바닉 전류를 최소화하는 억제재를 ZRA를 이용한 갈바닉 쌍으로부터 선택할 수 있었다.
We isolated a 10 kb Bam HI fragment originated from the chromosome of a $H_2O$$^2$-resistant mutant strain of Streptomyces coelicolor, which confer $H_2O$$^2$-resistance to S. lividance upon transformation. Among various subclones ot 10kb Bam HI fragment tested for their $H_2O$$^2$-resistant phenotype in S. lividans, a subclone containing 5.2 kb Bam HI-BglII fragment was found to be responsible for $H_2O$$^2$-resistance. The plasmid containing this 5.2 kb fragment was then transformed into S. coellicolor A3(2) at early and tested for their phenotype of $H_2O$$^2$-resistance and the change in various enzymes whose activity can be stained in the gel. We found out that the 5.2 kb insert DNA conferred $H_2O$$^2$-resisstance in S. coelicolor A3(2) at early phase of cell growth. The presence of this DNA also resulted in higher level of peroxidase compared with the wild type cell containing parental vector (pIJ702) only. Esterase activity was also higher in this clone. However, alcohol dehydrogenase activity decreased compared with the wild type. These results suggest that the presence of a gene in 5.2 kb BamHI-BglII DNA fragment causes multiple changes in S. coelicolor related to its response against hydrogen peroxide. The result also implies that not only peroxidase but also esterase may function in the defencse meahsnism agianst $H_2O$$^2$-.
갓김치로부터 분리된 유산균 5종(Lactobacillus acidophilus GK20, Lactobacillus brevis GK55, Lactobacillus paracasei GK74, Lactobacillus plantarum GK81, 및 Leuconostoc mesenteroides GK104)의 활성산소종에 대한 저항성 및 항산화 활성을 조사하였다. Hydrogen peroxide (0.5 mM)와 반응 5시간후 L. acidophilus GK20, L. brevis GK55, L. paracasei GK74 및 L. plantarum GK81들은 50% 이상의 생존율을 보였으며, superoxide anions에 의한 저해율은 L. acidophilus GK20와 L. paracasei GK74가 가장 낮았고, hydroxyl radical과의 반응에서는 L. paracasei GK74와 L. plantarum GK81이 가장 안정하였다. 한편, L. plantarum GK81는 실험 균주 중 가장 높은 DPPH 소거능($70.8{\pm}10.1%$)을 나타내었는데, 세포(IC)보다는 세포추출물(ICFE)의 활성이 더 높았다. 또한 L. plantarum GK81의 ICFE는 다른 균주들에 비해 높은 superoxide radical 소거능을 보였고, 이 균주의 IC와 ICFE에 의한 환원력은 BHA와 vitamin C보다 유의적으로 더 높게 나타났으며, L.paracasei GK74 IC의 환원력도 vitamin C와 비슷한 수준으로 나타났다. L. brevis GK55, L. paracasei GK74 및 L.mesenteroides GK104 IC의 $Fe^{2+}$-chelating 활성은 30% 이상이었고, L. plantarum GK81의 ICFE는 45% 이상의 활성을 나타내었다. 따라서 실험 균주 중 L. plantarum GK81은 다른 균들에 비해 ROS에 대해 비교적 안정하고, 항산화 활성도 가장 높은 것으로 확인되었다.
재래식 된장으로부터 분리된 유산균은 형태학적, 생화학적 특성과 당 발효능 및 16S rRNA 염기서열 분석을 통해 Enterococcus faecium SBP12, Pediococcus halophilus SBP20, Lactobacillus fermentum SBP33, Leuconostoc mesenteroides SBP37, Pediococcus pentosaceus SBP41, Lactobacillus brevis SBP49, Lactobacillus acidophilus SBP55 및 Enterococcus faecalis SBP58로 동정되었다. SBP20, SBP33, SBP49와 SBP55 균주는 인공 위액과 담즙액 내에서 6 log cycle 이상 생균수를 유지하였으나, SBP12와 SBP58은 낮은 pH 하에서 2시간만에 균수가 급격하게 감소되었다. 특히, SBP49와 SBP55는 HT-29 세포에 대한 부착능이 높고, 항생제에 대한 저항성이 크며, Bacillus cereus ATCC 11778과 Staphylococcus aureus ATCC 6538의 식중독균에 대한 항균활성을 나타내었으므로, 이 두 균주는 프로바이오틱 선발 기준에 적합한 것으로 추정된다. 게다가 SBP49와 SBP55를 이용하여 사워도우를 제조한 결과, 발효 직후 도우 내 pH, 산도 및 유산균수에는 유의한 차이가 없었으나, SBP49는 많은 양의 유산을 생산한 반면, SBP55는 과산화수소를 더 많이 생산하였다. SBP49와 SBP55 유산균은 유산과 과산화수소뿐만 아니라 박테리오신 등의 항균물질을 생산하므로 사워도우 내 존재하는 식중독균 저해에 효과적이었다.
Salmonella enterica serovar Typhimurium (S. Typhimurium) is an intracellular pathogen that has evolved to survive in the phagosome of macrophages. The periplasmic copper-binding protein CueP was initially known to confer copper resistance to S. Typhimurium. Crystal structure and biochemical studies on CueP revealed a putative copper binding site surrounded by the conserved cysteine and histidine residues. A recent study reported that CueP supplies copper ions to periplasmic Cu,Zn-superoxide dismutase (SodCII) at a low copper concentration and thus enables the sustained SodCII activity in the periplasm. In this study, we investigated the role of CueP in copper resistance at a high copper concentration. We observed that the survival of a cueP-deleted strain of Salmonella in macrophage phagosome was significantly reduced. Subsequent biochemical experiments revealed that CueP specifically mediates the reduction of copper ion using electrons released during the formation of the disulfide bond. We observed that the copper ion-mediated Fenton reaction in the presence of hydrogen peroxide was blocked by CueP. This study provides insight into how CueP confers copper resistance to S. Typhimurium in copper-rich environments such as the phagosome of macrophages.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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