A gene coding for triosephosphate isomerase (TPI) from a rat skeletal muscle cDNA library was cloned and its nucleotide sequence was determined. The 1, 348-bp cDNA clone contains 24 bp $5^I$ noncoding region, the entire 750 bp coding region corresponding to a protein of 249 amino acids, $547bp 3^I$ noncoding region and part of a poly(A) tail. It also contains a polyadenylation signal, AATAAA, starting from 17 bp upstream of the poly(A) tail. The calculated molecular weight of rat TPI is 27.8 kDa and the net charge is +4. The deduced amino acid sequence from rat TPI CDNA sequence has 93% and 94% homology with that of mouse and human clones, respectively. The amino acids at the residue of Asn12, Lys14, His96, Glu 166, His96, His101, Ala177, Tyr165, Glu13O, Tyr2O9, and Ser212 in catalytic site are completely identical, confirming that the functional residues in TPI proteins are highly conserved throughout evolution. The most profound characteristic of rat TPI enzyme, compared with other TPIs, is that there are five cysteine substitutions at the residue of 21, 27, 159, 195 and 204. A Glu123 instead of Gly was found in rabbit, rhesus, mouse and human sequences. Through the method of RT-PCR, the mRNA transcription level of TPI gene was found to be different among various tissues and was highest in muscle.
Connective tissue growth factor (CTGF, CCN2) is one of the multi-functional secreted proteins which belong to CCN family of cysteine-rich growth factors. CTGF is known to have pivotal roles in embryonic endochondral ossification but its role in relevance to periodontitis is never been determined. To identify new molecular mediators associated with periodontitis-induced bone resorption, we have analyzed publicly available GEO database and found the markedly augmented CTGF mRNA expression in periodontitis gingival tissues. The existence of CTGF significantly enhanced mature osteoclasts survival which accompanied by reduction in TUNEL-positive nuclei and PARP cleavage. These results may provide another line of evidence the CTGF mediated prolonged osteoclast survival and subsequent increased bone resorption in the periodontitis patients.
Inflammation is an innate immune response that protects the body from pathogens, toxins, and other dangers and is initiated by recognizing pathogen-associated molecular patterns or danger-associated molecular patterns by pattern-recognition receptors expressing on or in immune cells. Intracellular pattern-recognition receptors, including nucleotide-binding oligomerization domain-like receptors (NLRs), absent in melanoma 2, and cysteine aspartate-specific protease (caspase)-4/5/11 recognize various pathogen-associated molecular patterns and danger-associated molecular patterns and assemble protein complexes called "inflammasomes." These complexes induce inflammatory responses by activating a downstream effector, caspase-1, leading to gasdermin D-mediated pyroptosis and the secretion of proinflammatory cytokines, such as interleukin $(IL)-1{\beta}$ and IL-18. Ginsenosides are natural steroid glycosides and triterpene saponins found exclusively in the plant genus Panax. Various ginsenosides have been identified, and their abilities to regulate inflammatory responses have been evaluated. These studies have suggested a link between ginsenosides and inflammasome activation in inflammatory responses. Some types of ginsenosides, including Rh1, Rg3, Rb1, compound K, chikusetsu saponin IVa, Rg5, and Rg1, have been clearly demonstrated to inhibit inflammatory responses by suppressing the activation of various inflammasomes, including the NLRP3, NLRP1, and absent in melanoma 2 inflammasomes. Ginsenosides have also been shown to inhibit caspase-1 and to decrease the expression of $IL-1{\beta}$ and IL-18. Given this body of evidence, the functional relationship between ginsenosides and inflammasome activation provides new insight into the understanding of the molecular mechanisms of ginsenoside-mediated antiinflammatory actions. This relationship also has applications regarding the development of antiinflammatory remedies by ginsenoside-mediated targeting of inflammasomes, which could be used to prevent and treat inflammatory diseases.
Selective installation of proteins using chemical reagents is important for the development of potential biomaterials for the treatment of human diseases. However, modification in a chemo- and regioselective manner under physiological conditions is a great challenge due to the presence of multiple reactive centers in the protein. Currently, the majority of conjugations are limited to lysine (Lys)- and cysteine (Cys)-selective reagents. Thus, they have been extensively studied. Apart from Lys and Cys, widespread site selectivity has been recently achieved through most of the 20 naturally occurring amino acid-bearing reactive functional groups. Consequently, this review focused on several recent achievements in site-selective modification of the rarest amino acid backbones (e.g., methionine, serine, glutamic acid, and tyrosine).
Rizwana B.Syed Nabi;Eunyoung Oh;Sungup Kim;Kwang-Soo Cho;Myoung Hee Lee
한국작물학회:학술대회논문집
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한국작물학회 2022년도 추계학술대회
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pp.231-231
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2022
The GASA protein (Gibberellic acid-stimulated Arabidopsis) are family of small cysteine-rich peptides found in plants. These GASA gene family mainly involved in biotic/abiotic stress responses and plant development. Despite being present in a wide plant species, their action and functions still remain unclear. In this study, using the in-silico analysis method we identified 41 GASA genes in peanuts (Arachis hypogaea L.). Based on the phylogenetic analysis 41 GASA genes are classified in the four major clusters and subclades. Mainly, clusters IV and III comprise the majority of GASA genes 15 and 11 genes respectively, followed by cluster I and cluster II with 9 and 6 genes respectively. Additionally, based on in-silico analysis we predicted the post-transcriptional and post-translational changes of GASA proteins under abiotic stresses such as drought and salt stress would aid our understanding of the regulatory mechanisms. Hence, a further study is planned to evaluate the expression of these GASA genes under stress in different plant tissues to elucidate the possible functional role of GASA genes in peanut plants. These findings might offer insightful data for peanut advancement.
젓갈 및 자건품으로 소비량이 많은 멸치의 기능특성해석 및 기능성 조미 소재 제조의 일환으로 단백질 분해효소에 의한 멸치 육단백질 가수분해물의 peptide-nitrogen 생성량과 ACE 저해작용을 검토하였다. 소화효소와 식품공업용 단백질분해효소를 이용한 탈지 멸치육 가수분해물의 $50\%$ ethanol 가용성 peptide-nitrogen 생성량은 반응 8시간을 전후로 하여 거의 일정수준에 도달하였고, ACE 저해효과 역시 높게 나타났다. 따라서, 가수분해 8시간째의 각 효소 가수분해물의 peptide-nitrogen의 함량과 ACE 저해효과를 검토한 결과, 소화효소의 경우, $\alpha$-chymotrypsin으로 가수분해시켰을 때, $50\%$ ethanol 가용성 peptide-nitrogen의 생성량과 ACE 저해효과가 높은 것으로 나타났다 또한, 식품공업용 단백질분해 효소를 사용한 경우는 Alcalase 0.6L를 사용하였을 때가 $50\%$ ethanol 가용성 peptide-nitrogen의 생성량 및 ACE 저해효과가 가장 우수하였고, Protamex에 의해서는 $50\%$ ethanol 가용성 peptide-nitrogen의 생성량은 적었지만, ACE 저해효과는 높게 나타났다. ACE 저해효과가 우수한 멸치육 효소 가수분해물의 $50\%$ ethanol 가용성 획분의 아미노산 조성은 대부분의 가수분해물에서 glutamic acid의 함량이 가장 많았고, 그 다음으로 aspartic acid. cysteine 및 leucine의 순이었다.
본 연구에서는 새로이 개발한 마늘 가공품인 황마늘의 품질 특성과 물, 30, 50, 70 및 100% 에탄올 추출물의 항산화, 미백, 항당뇨 및 항염증 활성을 검증하였다. 황마늘은 생마늘에 비해 alliin 함량은 차이가 없었으나, S-allyl cysteine(SAC)의 함량이 월등히 높아 2.6 mg/g이었다. 용매별 추출물을 제조하였을 때 alliin과 SAC 함량은 추출용매 중의 에탄올 비율이 높아질수록 더 증가하였다. 총 페놀 및 플라보노이드 화합물의 함량도 동일한 경향으로 100% 에탄올 추출물에서 가장 많이 함유된 것으로 분석되었다. DPPH 및 ABTS 라디칼 소거 활성은 100% 에탄올 추출물에서 가장 높았는데, 10 mg/mL로 농도를 동일하게 하여 추출물 간의 활성을 비교할 때 0~70% 에탄올 추출물의 경우 시료 간의 유의차가 없었으나 100% 에탄올 추출물에서는 각각 93.45%와 91.46%로 가장 높았다. 미백 및 항당뇨 효과를 확인하고자 tyrosinase 저해 활성과 ${\alpha}$-glucosidase 저해 활성을 비교한 결과 추출용매에 따른 일정한 경향은 없었으며, 100% 에탄올 추출물의 활성이 각각 36.52%와 48.55%로 유의적으로 높았다. RAW 264.7 대식세포를 대상으로 항염증 효과를 확인한 결과 황마늘 추출물은 $100{\mu}g/mL$ 처리시 LPS에 의해 유도되는 염증 인자인 NO 및 cytokine의 생성을 효과적으로 저해하였다. 황마늘 추출물은 항산화, 미백, 항당뇨 및 항염증 활성을 가지고 있으며, 물 추출물보다는 에탄올 추출물에서 더 활성이 높은 것으로 확인되었고 흑마늘 못지않은 건강기능성 소재가 될 것으로 예상된다.
Objective : Dear antler (Cervus korean TEMMINCK var. mantchuricus Swinhoe) used for traditional immunosuppressive and immuno-activating action. The effect of deer antler herbal-acupuncture(DAH) solution, prepared by water extract method, on cathepsin activities in bone tissues (cartilage and synovial) cells from mouse rheumatoid arthritis (RA) model was studied. The cysteine endoprotease cathepsin mediates degradation of the MHC class II invariant chain (Ii) in human and mouse antigen-presenting cells. The studies described here examine the functional significance of cathepsin inhibition on autoantigen presentation and organ-specific autoimmune diseases in a murine model for RA. Methods : An animal model for RA in BALB/c mice thymectomized 3 days after birth (3d-Tx) was constructed All 3d-Tx BALB/c mice developed autoimmune lesions in the bone tissue cells, starting at 3 weeks of age, and the disease mediated by CD4+ T cells was chronic and progressive. Significant inhibitory effects of DAH solution on cathepsin S and L were observed in each organ in a dose-dependent manner. Moreover, we confirmed that cathepsin S and L activity in each organ were clearly inhibited by DAB solution. When we examined the inhibitory effects of DAH solution against autoantigen-specific T cell responses in vitro, in regional lymph node cells, but not in spleens, from model mice, a significant inhibitory effect of DAB solution was observed in a dose-dependent manner. DAH solution do not block T cell proliferation to Con A, indicated that the dose of DAB solution 10 to $20\;{\mu}g/m{\ell}$ was sufficient to inactivate the autoantigen-specific T cell responses in vitro. In vivo therapeutic effects of DAB solution were examined in a murine model for RA, autoantigen-specific (C-II-specific) T cell response were significantly inhibited in LNCs from DAH solution-treated mice. Results : Iinhibition of cathepsin S and L in vivo alters autoantigen presentation and development of organ-specific autoimmunity in RA model. Conclusion : These data identify selective inhibition of cysteine protease cathepsin S and L as a potential therapeutic strategy for autoimmune disease process such RA. Thus, DAH solution will served as a potent anti-inflammatory and anti-arthritic agents for treatment of human RA.
메밀의 품종간 성분함량의 차이를 규명하기 위하여 13 종(개량종, 6종; 재래종, 7종)의 메밀을 수집하여 분석하였다. 메밀의 주요아미노산은 glutamate, arginine, asparagine이였으며, 이에 비하여 tryptophan, cysteine, methionine은 낮은 함량을 보였다. 메밀의 아미노산 조성중 tryptophan 함량은 195 mg%였다. Rutin 함량은 개량품종에서 높았으며, quercetin의 함량은 낮았다. Phytic acid 함량은 $7.0{\sim}13.6\;mg/g$수준이었으며, ascorbic acid의 평균함량은 5.4 mg%이었다. 메밀중 함유된 tocopherol의 평균함량은 6.84 mg%이었으며, 이중 ${\gamma}$-형(6.16 mg%)이 주요한 동족체로 존재한 반면, ${\beta}$-형은 없거나 매우 낮았다. 여러 미량원소중에서 특히 철은 품종간 커다란 함량차이를 나타내었다. 메밀 총단백질을 분석한 SDS-PAGE 전기영동은 메밀품종간 유사한 단백질패턴을 보여주었다. 결과적으로 분석한 13개의 시료중 품질면에서 수원 1호가 우수한 품종임을 보여주고 있다.
CCCH zinc finger 단백질은 세 개의 시스테인(cysteine, C) 아미노산과 한 개의 히스티딘(histidine, H) 아미노산으로 구성된 아연이온(Zn+)에 결합하는 손가락 구조의 zinc finger 모티프를 가졌으며, 식물에는 많은 수의 CCCH zinc finger 단백질 유전자가 존재한다. CCCH zinc finger 단백질은 2개의 CCCH zinc finger 모티프를 가지는 TZF와 그 외 나머지인 non-TZF로 구분이 되지만 지금까지의 CCCH zinc finger 단백질의 기능에 대한 연구는 주로 TZF, 특히 식물 특이적으로 존재하는 RR-TZF를 중심으로 이루어져 왔다. 그러나 최근 들어 non-TZF 유전자에 대한 연구도 활발히 진행되고 있다. Non-TZF는 생물 스트레스와 고염, 건조, 저온, 고온, 산화 스트레스 등 다양한 환경 스트레스 반응에 관여하는 것으로 알려졌다. Non-TZF는 다양한 방식으로 하위 유전자를 조절하여 식물의 스트레스 반응에 관여하는데, 세포질에 위치하며 RNA에 결합하여 RNA의 안정성을 조절하고 전사 후 단계에서 하위 유전자를 조절하거나 핵에 위치하고 전사 활성화 또는 전사 억제를 통해 전사인자로서 기능을 하기도 한다. 그러나 이러한 연구에도 불구하고 non-TZF를 통한 스트레스 신호전달 경로 및 상위 유전자, 하위 유전자는 거의 알려져 있지 않다. 따라서 CCCH zinc finger 유전자에 대한 이해를 넓히기 위해서는 TZF뿐만 아니라 non-TZF 유전자의 스트레스 반응에 관한 지속적이고도 집중적인 연구가 필요하다. 본 총설 논문에서는 지금까지 스트레스 반응 조절에 관여하는 것으로 밝혀진 non-TZF 유전자들과 그 유전자들의 분자적 기능을 서술하였다.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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