오염수에서 유기인 화합물을 측정하기 위해 개발된 광섬유 바이오센서의 신호의 분석과 최적설계를 위하여 센서에 사용되어진 AChE효소(acetylcholinesterase)의 반응, 반응기 내의 유체거동 및 물질전달현상의 해석이 필요하다. 사용되어진 센서의 반응기 부분을 해석하고 재설계하기 위하여 효소 반응을 연구하고, 이동현상학적으로 유체 및 물질확산 현상을 해석하여 반응기 모델을 성립하였다. 사용되어진 유기인 화합물에 의해 저해되는 AChE효소의 측정범위인 0-2 ppm 사이에서 저해반응을 실험하였으며, 비가역 저해 효소 반응식을 제안하였다. 반응기를 두상 즉 벌크상과 효소층으로 나누어 유체거동을 해석하였으며, 고정화겔 내의 확산의 영향을 조사하였다. 반응식, 유체거동식 및 확산식을 연계하여 세워진 반응기 전체모델을 제시하였고, 이를 이용하여 신호를 해석하였다. 제시된 모델을 이용하여 효소량, 효소층의 두께의 증가에 따른 센서 신호량의 민감도를 전산모사하였다.
A potentiometric L-lysine-selective sensor is described for the direct determination of lysine. The sensor system is based on a carbon dioxide gas sensing electrode and an L-lysine decarboxylase immobilized to CNBr-activated sepharose 4B. A highly selective L-lysine sensor has been prepared with immobilizing enzyme slurry put into reaction buffer solution. The optimum conditions for the measurement were evaluated by various experiments. This sensor exhibits a linear response to L-lysine concentrations from $10^{-4}M$ to $10^{-1}M$. Response time of this lysine sensor is shorter than 30secs and the immobilized enzyme slurry is stable over one year.
The electric current of a flow injection type enzyme-sensor was measured to confirm the stable operating conditions of the sensor. The current of the sensor was decreased as the buffer solution velocity increased. Under the limitation of the cycle time to be below 10 minutes, the effective ranges of the buffer solution velocity were suggested $0.10{\sim}0.26$, $0.12{\sim}0.24$, $0.1{\sim}0.25$ and $0.05{\sim}0.10\;cm/s$ of 1.0, 1.4, 2.4 and 3.4 mm of the electrode diameters, respectively. As the reaction time of the enzyme and the substrate was increased, the current was decreased because of the dilution between the sample and buffer solution. Therefore, it could be recommended that the reaction time was able to be selected as shortly as possible in consideration of the total cycle time. As the result of the experiments using a different volume ratio of the enzyme to substrate, it was concluded that the substrate had to be mixed with the same amount of the enzyme. The current have increased remarkably in proportion to the electrode diameter under 0.1 cm/s of the buffer solution velocity but there was no difference over 0.1 cm/s of the buffer solution velocity. The cross type arrangement of the electrode was highly suggested for application and machining of the sensor.
In this paper, we developed enzyme electrode of a new form to improve performance of disposable glucose sensor. We could fabricate electrode of Cu/Ni/Au structure which has very low electrical resistance (0.1 $\Omega$) by sticking copper film to plastic film with laminating method and electro-plated nickle and gold on it. The enzyme electrode was completed by immobilizing enzyme on the fabricated electrode. The fabricated glucose sensor has very quick sensing time as 3 seconds, and excellent reproducibility, fabrication yield as well.
A potentiometric flow injection biosensor for the analysis of anti-cholinesterases (anti-ChEs), based on inhibition of enzyme activity, was developed. The sensor system consists of a reactor with acetylcholinesterase (AChE) immobilized on controlled pore glass and a detector with an $H^{+}-selective$ PVC-based membrane electrode. The principle of the analysis is based on the fact that the degree of inhibition of AChE by an anti-ChE is dependent on the concentration of the anti-ChE in contact with AChE. The sensor system was optimized by changing systematically the operating parameters of the sensor to evaluate the effect of the changes on sensor response to ACh. The optimized biosensor was applied to the analysis of paraoxon, an organophosphorus pesticide. Treatment of the inhibited enzyme with pyridine-2-aldoxime fully restored the enzyme activity allowing repeated use of the sensor.
L-Glutamate를 간편하고 단시간에 측정할 수 있는 glutamate sensor를 개발하기 위하여, glutamate oxidase를 여러 가지 membranes에 고정화 시키는데 적합한 조건과. 그 결과로 얻은 효소 membranes의 특성, 개발한 glutamate sensor의 반응특성 및 glutamate sensor의 정확성을 조사하였다. Glutamate oxidase를 membranes에 고정화 하는데 GA 0.25%, BSA 0.3 mg, 효소 사용량 2.0 units이상이 적당하였다. 고정화 효소의 최적 pH는 6.5이었고, chitosan membrane을 사상한 경우 가장 효소활성이 높았다. 그러나 저장 안정성이나 반응시간 등을 고려하여 preactivated nylon에 고정화시킨 효소 membrane을 glutamate sensor 개발에 사용하였다. Glutamate oxidase를 선택한 membrane에 고정화시켜 효소와 glutamate의 반응산물인 암모니아가 nonactin membrane을 이용한 암모니움이온 전극에 의하여 측정되도록 효소 sensor를 구성하였으며, sensor의 반응시간은 약 2분이었다. Preactivated membrane에 고정화된 효소는 $4^{circ}C$에서 2개월간 저장중 안정한 활성을 보였으며, 이를 사용한 glutamate sensor로 약 250회 측정할 때 까지 활성에 별 변화가 없었다, 개발된 glutamate sensor의 glutamate 측정 농도범위는 $0.1{\sim}5\;mM$ 이었다. Glutamate sensor를 체더 치즈중의 L-glutamate 측정에 응용한 결과는 HPLC로 분석한 결과와 높은 상관관계가 있어, 정확성이 인정되었다.
A new disposable amperometric tri-enzyme biosensor for the detection of paracetamol has been developed. The paracetamol sensors developed uses horseradish peroxidase modified screen-printed carbon electrodes (HRP-SPCEs) coupled with immobilized enzymes, tyrosinase and aryl acylamidase, prepared using a poly (vinyl alcohol) bearing styrylpyridinium groups (PVA-SbQ) matrix. Optimization of the experimental parameters has been performed and the paracetamol biosensor showed detection limit for paracetamol is as low as $100{\mu}M$ and the sensitivity of the sensor is $1.46nA{\mu}M^{-1}cm^{-2}$.
This study introduced the development of a strip type disposable enzyme-linked immunosensor platform for the detection of IgG. Strips of the strip sensor were fabricated by using commercial nitrocellulose filter membranes and a housing holder for the strips was manufactured by using a standard injection molding process for a plastic material. An IgG-urease conjugate was prepared and used for the competitive immune-binding with sample IgG. From the enzymatic reaction between the conjugated urease and urea added, ammonia was generated and caused a localized alkaline pH change on the immobilized antibody band which was coated onto the sensor strips. This pH increase subsequently caused a color change of the antibody band in the presence of a pH indicator, phenol red. Used in conjunction with a competitive immunoassay format, the intensity of the color produced is directly linked with the concentration of target analyte, IgG, and specific measurement of IgG in a lateral flow immunoassay format was achieved over the range 100 ppb to 2000 ppb IgG.
Enzyme multilayers composed of avidin and biotin-labeled enzymes were prepared on the surface of electrode, through a strong affinity between avidin and biotin (binding constant: ca $10^{15} M^{-1}$). The enzyme multilayers were useful for the improvement of the performance characteristies of enzyme sensors. The output current of the enzyme sensors depended linearly on the number of enzyme layers deposited. Thus, lactate oxidase (LOx) and alcohol oxidase (AlOx) were deposited after being modified with biotin for constructing enzyme sensors sensitive to L-lactate and ethanol respectively. It was also possible to deposit two different kinds of enzymes successively in a single multilayer. The glucose oxidase (GOx) and ascorbate oxidase (AsOx) were built into a multilayer structure on a Platinum electrode. The GOx, AsOx multilayer-modified electrode was useful for the elimination of ascorbic acid interference of the glucose sensor.
본 연구에서는 효소면역 분석법(enzyme-linked immunosorbent assay)과 면역크로마토그래픽 기법을 결합하여 Legionella pneumophila 검출을 위한 면역스트립을 제작하였다. 면역스트립은 4종의 멤브레인을 이용하여 제작하였다. 니트로셀룰로오스 멤브레인은 포획항체를 고정화하여 신호 발생을 일으키기 위해 사용되었고, 두 종류의 유리섬유 멤브레인은 각각 중합체 패드와 시료주입 패드로 사용되었다. 셀룰로오스 멤브레인은 모세관 현상으로 시료흐름을 유도하는 흡수 패드로 이용하였다. 샌드위치 면역반응과 효소반응에 의해 30 min 이내에 생성된 발색신호는 정성 및 정량 분석이 가능하였다. 분석조건 하에서 육안에 의한 정성 검출뿐 아니라, $1.3{\times}10^3-1.3{\times}10^6CFU/mL$ 범위의 L. pneumophila 농도를 디지털카메라와 자체 제작된 소프트웨어를 이용하여 정량적으로 분석할 수 있었다.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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