• Toxicological Research
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• 제5권2호
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• pp.79-87
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• 1989

Changes in urinary $Na^+$ and $K^+$ excretions, renal cortical microsomal $Na^+$ -K-ATPase activity, cortical tissue electrolyte content and plasma aldosterone level were studied in rats treated with CdCl2 (2 mg Cd/kg/day, s.c. injection) for 7-14 days. After 7 days of cadmium exposure, urinary excretion of $Na^+$ was markedly reduced. This change was accompanied by an increase in $Na^+$-$K^+$-ATPase activity, a fall in tissue $Na^+$ content, a rise in tissue $K^+$ content and an elevation of plasma aldosterone level.

• Bulletin of the Korean Chemical Society
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• 제32권1호
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• pp.183-185
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• 2011

Adenylate kinase-like activity and phosphotransferase-like activity from $F_1$-ATPase of Escherichia coli was revealed by $^{31}P$ NMR spectroscopy. Incubation of F1-ATPase with ADP in the presence of $Mg^{2+}$ shows the appearance of $^{31}P$ resonances from AMP and Pi, suggesting generation of AMP and ATP by adenylate kinase-like activity and the subsequent hydrolysis to Pi. Incubation of $F_1$-ATPase with ADP in the presence of methanol shows additional peak from methyl phosphate, suggesting phosphotransferase-like activity of $F_1$-ATPase. Both adenylate kinase-like activity and phosphotransferase-like activity has not been reported from $F_1$-ATPase of Escherichia coli. $^{31}P$ NMR could be a valuable tool for the investigation of phosphorous related enzyme.

• The Korean Journal of Physiology
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• 제20권2호
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• pp.157-164
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• 1986

Since it has been reported that vanadate inhibits $Ca^{++}-ATPase$ activity without affecting $Ca^{++}$ uptake, this study was undertaken to investigate the effects of vanadate on $Ca^{++}-ATPase$ activity and $Ca^{++}$ uptake in the sarcoplasmic reticulum of rat skeletal muscle. The following results were obtained. 1) $Ca^{++}$ activated ATPase activity of the intact sarcoplasmic reticulum was significantly inhibited when vanadate was added to the incubation medium at concentration greater than $10^{-6}\;M$. However $Mg^{++}$-ATPase activity of the intact SR was not affected by vanadate at concentrations ranging from $10^{-7}\;to\;10^{-4}\;M.$ Similarly, $Ca^{++}-ATPase$ activity in sonicated sarcoplasmic reticulum was significantly reduced by vanadate at a concentration $10^{-7}$ M or higher. 2) The uptake of $Ca^{++}$ by isolated sarcoplasmic reticulum was also inhibited by vanadate under the conditions where the turnover rate of $Ca^{++}-ATPase$ was made to increase. These results suggest that the inhibition of $Ca^{++}$ uptake by vanadate may be correlated with that of $Ca^{++}-ATPase$ if experimental conditions are properly set.

• The Korean Journal of Physiology
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• 제10권1호
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• pp.15-24
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• 1976

The action of aconite on the sodium plus potassium activated ATPase activity in the rabbit red cell membrane has been investigated and the experiments were also designed to determine the mechanism of action of aconite on the ATPase activity. The following results were observed. 1. The activity of the NaK ATPase from red cell membrane is stimulated by aconite, and the concentration of aconite for maximal activity is about 80 mg%. The pH optimum for the aconite sensitive component is 8.0. 2. The activating effect of aconite on the ATPase, with a given concentration of sodium in the medium, is increased by raising the potassium concentration but activity ratio is decreased. 3. The activating effect of aconite on the ATPase, with a given concentration of potassium in the medium, is increased by raising the sodium concentration but activity ratio is decreased. 4. The action of aconite on the ATPase activity is inhibited by calcium ions and the effect of inhibition is increased by small amounts of calcium but decreased by larger amounts. 5. The activating effect of aconite on the ATPase was not related to the sulfhydryl group of cysteine, the amino group of lysine, the hydroxyl group of threonine or the imidazole group of histidine. 6. The action of aconite on the ATPase activity is due to carboxyl group of the enzyme of NaK ATPase.

• The Korean Journal of Physiology
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• 제8권1호
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• pp.67-76
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• 1974

The effect of saponin on the sodium plus potassium activated ATPase activity was studied in the rabbit red cell ghosts and the experiments were also designed to determine the mechanism of action of saponin on the APTase activity. The following results were observed. 1. The ATPase activity of rabbit red cell ghosts is inhibited by low concentration of saponin but increased by high concentration. The activating effect of saponin on the $Na^{+}-K^{+}-ATPase$ activity is inhibited by ouabain but the stimulation of the $Mg^{++}-ATPase$ by high concentration of saponin is not inhibited by ouabain. 2. The activity ratio of $Na^{+}-K^{+}-ATPase$ by high concentration of saponin is decreased by raising the potassium concentration, and is increased by raising the sodium concentration. 3. The ATPase activity is increased by small amounts of calcium but inhibited by larger amounts. The activity ratio of the enzyme by saponin is decreased by raising the calcium concertration 4. The action on the ATPase activity was not related to the amino group of lysine, the hydroxyl group of threonine, the imidazole group of histidine, or the carboxyl group of aspartic acid. 5. The action of saponin on the ATPase activity is due to sulfhydryl group of the enzyme of $Na^{+}-K^{+}-ATPase$.

• 한국수산과학회지
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• 제25권2호
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• pp.73-78
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• 1992

현재, 동결 surimi의 품질 각정의 기준으로 사용되고 있는 pH, 수분함량, 백도, 협잡물 및 젤리 강도를 연제품의 원료 단계인 surimi의 품질 판정지표로 사용하기에는 과학성이 결여되어 있을 뿐만 아니라 부적당한 것으로 생각된다. 따라서 연제품의 생명인 결착력에 직접적인 영향을 미치는 동결 surimi 단백질의 양부의 정도를 정확하게 판정할 수 있는 과학적인 지푤글 모색하기 위하여, 등급별로 분류되어 있는 동결 surimi를 시료로 하여 단백질의 변성 정도를 나타내는 $Ca^{2+}-,\;Mg^{2+}-$ EDTA-APTase 활성, 용해도 및 점도 그리고 신선도의 지표로 사용되고 있는 K값과 현재 동결 surimi의 등급별 분류지표로서 사용되고 있는 젤리 강도를 비교 검토하여 다음과 같은 결과를 얻었다. $Ca^|{2+}-$ATPase 생활과 동결 surimi의 젤리 강도는 깊은 상관 계수를 나타내었으며, 상관 계수(r)는 0.9584였다. 각등급의 생활값은 SA grade $1.184\pm0.12$, FA grade $0.956\pm0.14$, A grade $0.766\pm0.07$, RA grade $0.453\pm0.07$ 및 B grade $0.227\pm0.08({\mu}moles\;Pi/min/mg)$이었다. $Mg^{2+}-$ 및 EDTA-ATPase 활성과 젤리 강도와의 상관 관계는 상관계수(r)가 각각 0.8532, 0.7624로 $Ca^{2+}-$ATPase 생활과 젤리 강도와의 상관 계수에 비하여 낮은 상관 관계를 나타내었다. 용해도는 동결 surimi 각등급간의 젤리 강도와 밀접한 상관 관계를 나타내었으며 상관 계수(r)는 0.9849였다. SA grade에 $93.19\pm5\%$로 가장 높았고 FA grade $84.62\pm4\%,\;A\;grade\;70.63\pm5\%,\;RA\;grade\;41.21\pm4\%$이었고 B grade $32.82\pm4\%$로 각 등급별 품질의 차이를 잘 나타내었다. K-value는 상관 계수(r)가 0.9053으로 상관성을 나타내었으며, SA grade $15.67\pm1.4\%,\;FA\;grade\;14.94\pm3\%,\;A\;grade\;28.00\pm55\%,\;RA\;grade\;32.16\pm3\%,\;B\;grade\;48.78\pm5\%$로 등급이 낮을수록 K-value는 높은 값을 나타내었다. 이상의 결과에서, 현재까지의 동결 surimi의 등급별 분류 index로 사용되고 있는 jelly strength, 수분 함량, pH, 백도 및 협잡물에 대신할 원료 surimi 자체의 양부를 결정할 과학적인 지표로서 단백질 변성 정도를 나태는 $Ca^{2+}-$ATPase 활성 및 용해도가 사용할 것으로 생각된다.

• 한국양식학회지
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• 제17권3호
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• pp.167-172
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• 2004

운동 사육구와 비운동 사육구에서의 참돔육에 대한 ATP관련 화합물의 변화를 살펴보면 운동 사육구에서는 ATP함량이 약간의 감소를 보이지만 ADP함량은 ATP의 소모만큼 약간의 증가를 보이고 있었다. 반면, 비운동 사육구에서 운동 사육구와 대초적으로 기간이 길어짐에 따라 ATP함량이 큰 변화를 보이고 있지 않았다. AEC수치는 운동 사육구에서 0.88$\pm$0.04으로 나타났고 비운동 사육구에서는 0.89$\pm$0.02으로 나타났으며 외관상으로 참돔의 건강상태는 양호하였다. 참돔의 근원섬유에 있어서 $Mg^{2＋}$(＋Ca$^{2＋}$)-Arpase 활성의 변화는 운동 사육구의 Arpase 활성이 증가하여 운동 20일에는 0.42$\mu$mo1 Pi/min$.$mg의 함량을 나타내었으나, 비운동 사육구에서는 큰 차이를 보이지 않고 있다. $Mg^{2＋}$(＋Ca$^{2＋}$)-ATPase활성은 운동시키 전에는 각각 0.10 $\mu$mol Pi/min$.$mg, 0.14 $\mu$mol Pi/min$.$mg으로 나타나 비운동 사육구가 운동 사육구에 비하여 높았으며 사육기간 동안 활성이 서서히 감소하는 경향을 나타내었다. $Ca^{2＋}$-ATPase 활성 또한 사육기간 동안 큰 변화를 보이지 않았다. 운동 횟수에 따른 차이에서는 1회/일 운동시켰을 때에는 ATP관련 화합물의 함량은 2회/일 운동시킨 것과 비슷한 수준이었으며 운동휫수에 따른 ARC수치의 큰 변화는 나타나지 않았다.

• 한국균학회지
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• 제19권3호
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• pp.220-225
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• 1991

1. 표고버섯 중 정제된 ATPase는 $Fe^{3+},\;Fe^{2+},\;Cd^{2+},\;Mg^{2+},\;K^{+}$ 및 $Co^{2+}$ 이온에 의하여 활성화 되었으나 $Zn^{2+},\;Ca^{2+},\;Cu^{2+}$ 및 $Ni^{2+}$ 이온에 의하여는 그 활성도가 억제되었다. 2. 5 mM $Fe^{3+}$, 10 mM $Fe^{2+}$, 1 mM $Cd^{2+}$, 5 mM $Mg^{2+}$, 5 mM $K^{+}$ 및 5 mM $Co^{2+}$이온은 이효소의 활성을 각각 130, 65, 65, 68, 105 및 23% 증가시켰다. 3.10 mM $Zn^{2+}$, 10 mM $Ca^{2+}$, 0.5 mM $Cu^{2+}$ 그리고 10 mM $Ni^{2+}$ 이온은 이효소의 활성을 각각 18, 19, 27% 그리고 30%의 억제효과를 보였다. 4. 10 mM ${Co_3}^{2-}$, 20 mM $CN^{-}$, 20 mM ${CH_3COO}^{-}$ 그리고 20 mM ${NO_3}^{-}$의 음이온은 이효소의 활성을각각 98, 95, 70% 그리고 50%를 억제시켰으나,${SO_4}^{2-}$ 이온은 농도증가에 따라 활성화 되었고, 20 mM 용액에서 21%로 활성도 증가의 최대치를 보였다.

• Applied Biological Chemistry
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• 제45권2호
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• pp.53-58
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• 2002

Quinacrine은 수소이온 농도변화에 민감한 형광 probe로서 양성자와 결합하지 않은 형광형이나, 양성자와 결합한 비형광형으로 존재한다. 따라서, quinacrine은 $H^+-ATPase$에 의한 수소이온이동 활성 측정에 이용된다. 본 연구에서는 토마조 뿌리조직에서 분리한 마이크로솜에서 quinacrine의 형광성을 이용한 $H^+-ATPase$ 활성측정의 최적 조건을 조사하였다. Quinacrine의 형광변화는 반응용액 중의 단백질 함량이 $0.43{\mu}g/{\mu}l$에서25-26% 감소하여 10%의 quinacrine 형광을 감소시키는 데 약 100nmo1/min의 $H^+-ATPase$ 활성이 필요함을 알 수 있었다. Quinacrine의 최대 형광변화는 pH 7.0-7.2 범위와 $2mM\;Mg^{2+}$ 조건에서 일어났다. 이것은 기존에 보고한 $H^+-ATPase$의 특성과 일치하여, quinacrine의 형광변화가 $H^+-ATPase$의 활성을 잘 반영하고 있음을 보인다. 원형질막 및 액포막 $H^+-ATPase$들의 선택적 저해제인 vanadate와 $NO_3-$는 각각의 효소에 의한 수소이온이동 활성을 저해하는데 성공적임을 확인하였다. 이상의 결과로 quinacrine이 토마토 뿌리조직에서 분리한 마이크로솜의 수소이온이동 활성측정에 유용하게 이용될 수 있음을 확인하였다.

• Advances in Traditional Medicine
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• 제5권2호
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• pp.137-143
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• 2005

Doxorubicin induces oxidative stress leading to cardiotoxicity causing electrocardiogram abnormalities and increases in biomarkers associated with toxicity. Green tea extract (GTE) is reported to possess antioxidant activity mainly via its polyphenolic constituent, catechins. This study was intended to determine the effect of various doses of GTE (25, 50 and 100 mg/kg/day p.o. for 30 days) on doxorubicin-induced electrocardiographic and biochemical changes in rat heart. The latter included lactate dehydrogenase, creatine kinase, and glutamic oxaloacetate transaminase in serum and superoxide dismutase, catalase, and reduced glutathione, as well as membrane bound enzymes like $Na^+K^+ATPase,\;Ca^{2+}ATPase,\;Mg^{2+}ATPase$ and decreased lipid peroxidation in heart tissue Results demonstrated that rats which received GTE were less susceptible to such changes indicating protection afforded by GTE.