An ${\alpha}$-glucosidase inhibitor, SKG-3, was isolated from the fruiting bodies of Ganoderma lucidum and its physico-chemical properties were characterized. It was a highly specific and effective reversible inhibitor of ${\alpha}$-glucosidase. It showed very potent inhibitory activity against a-glucosidase with an IC$\sub$50/ value of 4.6$\mu\textrm{g}$/$m\ell$, but no activity for any other glycosidases tested. Enzyme activity could be recovered upon dialysis, thus providing evidence for the reversibility of the inhibition. A Lineweaver-Burk plot indicated that the SKG-3 inhibition of ${\alpha}$-glucosidase was competitive.
Wang, Zhiqiang;Hwang, Seung Hwan;Lee, Sun Youb;Lim, Soon Sung
Nutrition Research and Practice
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v.10
no.3
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pp.282-287
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2016
BACKGROUND/OBJECTIVES: Jerusalem artichoke has inhibitory activity against ${\alpha}$-glucosidase and decreases fasting serum glucose levels, which may be related to its fructan content. The biological activity of fructan can be influenced by the degree of polymerization. Thus, in this study, the inhibitory effects of original and fermented purple Jerusalem artichoke (PJA) on ${\alpha}$-glucosidase were compared in vitro. Additionally, the anti-diabetes effect of Lactobacillus plantarum-fermented PJA (LJA) was studied in a non-insulin-dependent diabetes mellitus animal model (C57BIKsJ db/db). MATERIALS/METHODS: The water extract of PJA was fermented by L. plantarum, and two strains of Bacillus subtilis to compare their anti-${\alpha}$-glucosidase activities in vitro by ${\alpha}$-glucosidase assays. The anti-diabetes effect of LJA was studied in a non-insulin-dependent diabetes mellitus animal model (C57BIKsJ db/db) for seven weeks. During the experiment, food intake, body weight, and fasting blood glucose were measured every week. At the end of the treatment period, several diabetic parameters and the intestinal ${\alpha}$-glucosidase activity were measured. RESULTS: The LJA showed the highest ${\alpha}$-glucosidase inhibitory activity in vitro. In the in vivo study, it resulted in a significantly lower blood glucose concentration than the control. Serum insulin and HDL cholesterol levels were significantly higher and the concentrations of triglycerides, non-esterified fatty acids, and total cholesterol were significant lower in mice treated with LJA after seven weeks. In addition, the intestinal ${\alpha}$-glucosidase activity was partially inhibited. CONCLUSIONS: These results suggested that LJA regulates blood glucose and has potential use as a dietary supplement.
In order to search for the way to utilize rice hull as a renewable resource, the inhibition on ${\alpha}-glucosidase$ and the fractionation of rice hull extract was investigated. An ethanol extract of rice hull from Japonica-type rice seeds exhibited 30% inhibitory activity on rat intestinal brush border ${\alpha}-glucosidase$ (1.4 mU/mL) in vitro at the concentration of 0.8 mg/mL using 6 mM p-nitrophenyl ${\alpha}-D-glucopyranoside$ as a substrate $(IC_{50}\;162\;mg/mL)$. Among the fractions obtained by partitioning the ethanol extract successively with solvents, the ethyl acetate fraction at the concentration of 0.8 mg/mL was found to exhibit the most potent inhibitory activity i.e. 65% inhibition of ${\alpha}-glucosidase\;(IC_{50}\;0.14\;mg/mL)$. Silica gel column chromatography of the ethyl acetate fraction exhibited slightly higher (90%) inhibitory activity, and its subsequent fractionation by Sephadex LH-20 column chromatography did not improve inhibitory activity. Considering the inhibitory activity and yield, the ethyl acetate fraction obtained by the solvent-partitioning process would be a candidate for the hypoglycemic food if it has in vivo effectiveness.
International Journal of Industrial Entomology and Biomaterials
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v.34
no.2
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pp.38-44
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2017
Mulberry leaves containing 1-deoxynojirimycin (DNJ) have been recognized as a potentially important source for prevent or treat hyperglycemia. However, DNJ content of natural mulberry leaf are as low as 0.1%. Thus, the most effective method for increasing ${\alpha}$-glucosidase inhibitory activity with the DNJ high-production is needed. In this study, we investigated the influence of ${\alpha}$-glucosidase inhibitory activity according to different pH values (6-9) and inoculation amounts (0.1-0.5%) when Bacillus subtilis cultured on mulberry leaf powder media. We confirmed that ${\alpha}$-glucosidase inhibitory activity was difference according to culture conditions of different pH values, inoculation amounts, and fermentation times. The results of mulberry leaf fermentation according to pH values and inoculation amounts were shown that the optimal conditions for ${\alpha}$-glucosidase inhibitory activity were defined as pH 7 and 9, inoculation amount 0.4%, and incubation until 2 to 4 days. These results can be provided a basic data for the optimal culture conditions increasing ${\alpha}$-glucosidase inhibitory activity from mulberry leaf fermentation.
${\alpha}$-glucosidase inhibitory compounds (1-4) in a 50% methanol extract of Euonymus alatus were isolated by activity-based fractionations and the structures determined on the basis of chemical and spectral characterization techniques such as $^1H$ and $^{13}C$ nuclear magnetic resonance spectroscopy, $^1H-^1H$ correlation spectroscopy (COSY), and heteronuclear multiple bond correlation (HMBC). The compounds 1-4 belong to flavonols and exhibited potent inhibitory activities against ${\alpha}$-glucosidase, with $IC_{50}$ values of 25.3, 17.1, 47.3, and $35.1{\mu}M$, respectively. All the isolated compounds were more potent than the positive control acarbose. This is the first report describing the potential hypoglycemic effect of Euonymus alatus through ${\alpha}$-glucosidase inhibition and identification of its active components.
The aim of this study was to investigate the physiological functionalities of 60 wild mushroom methanol extracts. We determined their fibrinolytic and ${\alpha}-glucosidase$ inhibitory activities. Among them, 11 mushrooms showed fibrinolytic activity. In particular, Armillaria sp. showed the greatest enzyme activity (4.2 plasmin units/ml) in a fibrin plate assay. The fibrinolytic activities of Amanita virosa. Gymnophilus sp. and Lepista nuda were 2.3, and the activities of Amanita citrina and Cortinarius alboviolaceus were 2.1 and 2.0 plasmin units, respectively. In a ${\alpha}-glucosidase$ inhibitory activity test, Naematoloma fasciculare showed the greatest inhibitory activity at 98.5%. The ${\alpha}-glucosidase$ inhibitory activities of Suillus luteus and Gomphidius maculatus were 66.6% and 61.5%, respectively. This study suggests that both Armillaria sp. and N. fasciculare can be used as candidates for the development of new medicine effective to cardiovascular diseases and biofunctional food.
This study investigated the hypoglycemic effect of the Padina arborescens extract in STZ-induced diabetic mice. Freeze-dried Padina arborescens were extracted with 80% methanol and concentrated for use in this study. The hypoglycemic effect was determined by inhibitory activities against ${\alpha}$-glucosidase and ${\alpha}$-amylase as well as the alleviation of postprandial blood glucose level. Padina arborescens extracts showed higher inhibitory activities than acarbose, a positive control against ${\alpha}$-glucosidase and ${\alpha}$-amylase. The $IC_{50}$ values of Padina arborescens extracts against ${\alpha}$-glucosidase and ${\alpha}$-amylase were 0.26 and 0.23 mg/mL, respectively, which evidenced as more effective than observed with acarbose. The increase of postprandial blood glucose levels were significantly suppressed in the Padina arborescens extract administered group than the control group in the streptozotocin induced diabetic mice. Furthermore, the area under the curve (AUC) was significantly lowered via Padina arborescens extract administration in diabetic mice (p 0.05). These results indicated that the Padina arborescens extract might be used as an inhibitor of ${\alpha}$-glucosidase and ${\alpha}$-amylase and delay absorption of dietary carbohydrates.
Kim, Misook;Kim, Eunji;Kwak, Han Sub;Jeong, Yoonhwa
Nutrition Research and Practice
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v.8
no.5
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pp.602-606
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2014
BACKGROUND/OBJECTIVES: We investigated total 26 ingredients of Saengshik which will be commercially produced as an anti-diabetic dietary supplement. SUBJECTS/METHODS: Thirteen vegetables, nine cereals, three legumes and one seed were extracted with aqueous ethanol for 2 h at $60^{\circ}C$, and evaluated for their inhibitory effects against ${\alpha}$-amylase and ${\alpha}$-glucosidase and for total phenolic and flavonoid contents. RESULTS: All ingredients inhibited ${\alpha}$-amylase activity except cabbage. Strong inhibitory activity of ${\alpha}$-amylase was observed in leek, black rice, angelica and barley compared with acarbose as a positive control. Stronger inhibition of ${\alpha}$-glucosidase activity was found in small water dropwort, radish leaves, sorghum and cabbage than acarbose. All Saengshik ingredients suppressed ${\alpha}$-glucosidase activity in the range of 0.3-60.5%. Most ingredients contained total phenols which were in the range of 1.2-229.4 mg gallic acid equivalent/g dried extract. But, total phenolic contents were not observed in carrot, pumpkin and radish. All ingredients contained flavonoid in the range of 11.6-380.7 mg catechin equivalent/g dried extract. CONCLUSIONS: Our results demonstrate that Saengshik containing these ingredients would be an effective dietary supplement for diabetes.
Proceedings of the Korean Society for Applied Microbiology Conference
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2001.06a
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pp.73-76
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2001
$\alpha$-Glucosidase contributing $\alpha$-glucan metabolism in microorganisms is characterized by the variety in substrate recognition. Recent studies on microbial enzymes show that $\alpha$-glucosidases are divided into two groups, family I and family n, in which family I enzymes have four conserved catalytic-regions of $\alpha$-amylase family. The presentation focusing on the difference of the $\alpha$-glucosidase families reviews i) the catalytic amino-acid residues of nucleophile and acid/base catalyst, and ii) the molecular evolution of two families.
A bacterial strain No. 2, which highly produced a-glucosidase, was isolated from Kimchi and identified to be a similar species of Pediococcus halophilus. This enzyme was purified by protamine sulfate, ammonium sulfate fractionation, ion exchange and gel filtration. The maximal a-glucosidase activity was observed at pH 6.0 and this enzyme was stable at pH 6.0~ 7.5. The optimum temperature of this enzyme activity was $37^{\circ}C$, but enzyme activity was gradually lost above $37^{\circ}C$. This enzyme was activated by 10 mM MgCh and inhibited by 10 mM mercaptoethanol. The kinetics of PNPG(p-Nitrophenyl-a-D-glucopyranoside) and maltose were Kp0.52 mM/27.5 pg protein, $V_{max}$= 0.021 mM/min 27.5 ${\mu}g$ protein and $K_m$= 0.32 mMD7.5 ${\mu}g$ protein, $V_{max}$= 0.025 mM/min 27.5 ${\mu}g$ protein, respectively. The molecular weight of $\alpha$-glucosidase was about 37, 000.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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