Park, Seong-Ho;Im, Young-Jun;Soyoung Yang;Kim, Eunjoon;Eom, Soo-Hyun
한국생물물리학회:학술대회논문집
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한국생물물리학회 2001년도 학술 발표회 진행표 및 논문초록
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pp.21-21
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2001
PDZ domains are molecular-recognition elements that mediate protein-protein interactions. The PDZ domain was discovered originally as a common motif present in three structurally related proteins: PSD-95 (postsynaptic density protein), Dlg (discs-large protein) and ZQ-1 (zonula occludens-1). The PDZ domain is globular domain, containing about 80-100 amino acids, and a conserved motif with two alpha helices and six beta strands. Most of them bind selectively to the C-termini of the interacting proteins at the complexes of signaling molecules and membrane associated receptors.(omitted)
가다랭이 통조림 제조시 부산물로 얻어지는 혈합육의 식품소재로의 이용 가능성을 검토하기 위하여 가다랭이 혈압육 단백질 농출물과 ${\alpha}-chymotrypsin$으로 단백질 농축물을 가수분해한 단백질 가수분해물을 만들어 이들의 용해도, 가수분해도, 유리아미노산 함량 등을 측정하고, 모조 어간장 및 어묵제조시 첨가하여 관능검사를 통하여 기호성 등을 평가하였다. 단백질 농축물의 pH 1 부터 12 사이에서의 용해도는 전 구간에 걸쳐 36% 이하였고, pH 7에서 가장 낮은 22%를 보였다. 단백질 가수분해물의 용해도는 전 구간에 걸쳐 65%에서 81%로 나타났고, 용해도가 가장 낮은 pH는 7이었다. 용해도 곡선의 양상은 두 단백질에서 비슷하였다. 단백질 농축물의 가수분해도는 가수분해 12시간에서 79.8%였고 그 이상의 시간에서는 약간의 증가만 나타내었다. 총 유리아미노산의 함량은 단백질 농축물이 단백질 가수분해물 보다 약간 높았으나, 총 필수아미노산의 함량은 단백질 가수분해물에서 높게 나타났다. 두 단백질 모두 taurine의 함량이 높은 것이 특징이었다. 단백질 농축물에서는 taurine, histidine, arginine, alanine 순으로 많은 함량을 보였고 단백질 가수분해물에서는 valine, taurine, leucine, alanine순으로 많이 함유하였다. 단백질 가수분해물을 모조 어간장 제조시 첨가할 경우 모조 어간장 제조 원료액 100ml당 8g의 첨가가 적당하였고, 관능검사 결과 시판 어간장과 비교하여 손색이 없었다. 어묵제조시 단백질 가수분해물을 2%까지 첨가여도 품질면에서 손색없는 제품을 얻을 수 있었다.
Glycine이 포함된 dipeptide인 glycyl-L-valine, L-valyl-glycine, glycyl-DL-alanine, glycyl-DL-serine 및 glycyl-L-aspartic acid의 중수용액속에서의 양성자 자기공명스펙트럼이 실온에서는 pH의 함수로 연구되었다. 이들 스펙트럼의 분석으로부터 $C_{\alpha}H,\;C_{\beta}H\;및\;C_rH$양성자의 chemical shift는 pH에 따라 일단계의 적정곡선으로 변하고 있으며 spin-spin coupling constant는 거의 변하지 않고 있음을 알 수 있다. Dipeptide 용액속에 있는 구성 아미노산의 $C_{\alpha}H\;C_{\beta}H\;및\;C_rH$양성자의 chemical shift가 각각 두개의 다른 값들로 나타나는 것은 이들 용액속에 두개의 자기적으로 서로 다른 site들이 들어있음을 말해준다. 이 연구에서는 다섯개 dipeptide의 구조를 양성자 자기공명스펙트럼에 의해 확인하였으며 결과는 앞으로 oligopeptide에서의 구조 변화, conformation, 구성 아미노산의 순서 결정등을 양성자 자기공명스펙트럼의 분석에 의해 알아낼 수 있음을 암시하고 있다.
콩 저장 단백질의 대부분은 globulin이며, 이중 7S와 11S가 70% 이상을 차지한다. 따라서 콩 단백질의 조성개량을 위해서는 11S/7S비율 조정이 우선되는데, 본 연구에서는 전기영동(SDS-PAGE)법을 사용하여 콩 단백질 7S와 11S를 분리 확인하고, 이들 분획 단백질의 유전변이를 분석하였다. 국내 3개지역에서 재배된 콩 장려품종 6계통들의 평균 7S 함량은 38.9% 이었고 11S는 61.2%의 함량을 나타내었다. 분산분석 결과 품종간에 는 유의성이 있었지만 지역간에는 변이가 없었으며, 품종 x 지역의 상호작용은 고도의 유의성을 나타내었다. 유전력은 7S분획중의 $\beta$함량이 72.7%로 높게 나타났다. 공분산을 이용한 상관계수 추정에서는 유전상관이 표현형 상관 보다 다소 높게 나타났다. 따라서 7S와 11S의 분획간 함량을 조정함으로써 콩 단백질의 조성을 개량할 수 있으리라 판단된다.
Wang, Guozeng;Luo, Meng;Lin, Juan;Lin, Yun;Yan, Renxiang;Streit, Wolfgang R.;Ye, Xiuyun
Journal of Microbiology and Biotechnology
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제29권5호
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pp.765-775
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2019
A new ${\alpha}$-amylase-encoding gene (amySL3) of glycoside hydrolase (GH) family 13 was identified in soda lake isolate Alkalibacterium sp. SL3. The deduced AmySL3 shares high identities (82-98%) with putative ${\alpha}$-amylases from the genus Alkalibacterium, but has low identities (<53%) with functionally characterized counterparts. amySL3 was successfully expressed in Escherichia coli, and the recombinant enzyme (rAmySL3) was purified to electrophoretic homogeneity. The optimal temperature and pH of the activity of the purified rAmySL3 were determined to be $45^{\circ}C$ and pH 7.5, respectively. rAmySL3 was found to be extremely halophilic, showing maximal enzyme activity at a nearly saturated concentration of NaCl. Its thermostability was greatly enhanced in the presence of 4 M NaCl, and it was highly stable in 5 M NaCl. Moreover, the enzyme did not require calcium ions for activity, and was strongly resistant to a range of surfactants and hydrophobic organic solvents. The major hydrolysis products of rAmySL3 from soluble starch were maltobiose and maltotriose. The high ratio of acidic amino acids and highly negative electrostatic potential surface might account for the halophilic nature of AmySL3. The extremely halophilic, calcium-independent, and surfactant-resistant properties make AmySL3 a promising candidate enzyme for both basic research and industrial applications.
마른김의 산지별 특급과 일반성분, 색소, 아미노산조성, 지방산조성 등 성분과의 관계를 살펴보고, 또한 수분활성을 달리한 저장조건하에서의 김의 품질요인이 되는 색소, 지방산, 유리아미노산 및 ascorbic acid등의 면화를 실험하여 품질의 안정성을 고찰한 결과를 요약하면 다음과 같다. 1 마른김의 품질은 산지별, 등급별로 차이가 있었다. 등급이 높을수록 단백질 및 chlorophyll a, carotenoid, biliprotein 등 색소함량이 높았다. 지방산조성의 경우 고도불포화산의 함량이 높았고 그 중 $20_{20:5}$산이 $50\%$에 달하였고, $C_{20:5}$산이 $50\%$에 달하였고 $C_{20:5}$산과 $C_{16:0}$산의 함량이 전지질의 약 $70\%$를 차지하였다. 산지별 지방산조성에는 큰 차가 없었고, 등급이 높을수록 $C_{20:5}$산의 함량비가 높았다. 아미노산조성에 있어서는 각 시료간에 큰 차가 없었고 구성아미노산중에서는 Asp, Glu, Ala 등의 함량이 높았다. 2. 마른김의 저장중 성분의 변화에 있어서는 chlorophyll a, carotenoid, biliprotein, ascorbic acid는 저수분활성 즉 $\alpha_w0.1\~0.3$에서 변화가 적었으며 그 중 biliprotein이 가장 안정하였고 carotenoid의 변화가 심했다. ascorbic acid의 경우 고수분활성에서 저장할수록 저장초기부터 급격히 변화되었으며, 갈변도 저수분활성에서 제어되었다. 저장중 지방산조직성분의 변화는 $\alpha_w0.2에서 가장 안정하였고, $\alpha_w0.1에서는 오히려 산화가 촉진되는 결과를 얻었다. 유리아미노산의 경우에는 대조시료에서 Glu, Pro, Ala 등이 전체의 $62.4\%$로 높은 함량을 나타냈으며, 감미성분인 Pro, Gly, Ala이 전체의 $47.4\%$ 차지하였다. 저장중에 유리아미노산의 변화를 살펴보면 $\alpha_w0.2에서 저장한 경우 100일후 Ser, Ala, Val, Lys 등이 $80\%$ 이상으로 잔존한 반면 Glu는 불과 $25\%$만이 잔존하였다. $\alpha_w0.6저장에서는 Ala만이 $80\%$ 이상으로 잔존하였고 Met이 가장 변화가 커 $13.8\%$의 잔존율에 불가하였다.
밀, 쌀 및 녹두를 분쇄 후 밀기울을 첨가하여 일정 비율(15:1:1:3)로 혼합한 곡물에 양조용 곰팡이의 균종을 달리하여 제조한 누룩의 품질 특성을 알아보고자 발효 시기별 일반성분 및 효소활성과 유기산 분석을 하였다. 누룩의 pH는 발효 시기별 큰 차이는 보이지 않았으며, 산도와 아미노산도는 두균을 혼합하여 제조한 누룩(AO-AK)이 가장 높게 나타났다. 전반적으로 두 균을 혼합한 누룩이 단일 균을 접종한 누룩보다 ${\alpha}$-amylase 및 acidic protease의 효소활성이 높게 나타났다. 누룩의 유기산은 acetic, citric, formic, fumaric, lactic, malic 및 oxalic acid 등이 확인되었다. 전체 유기산 총량은 혼용누룩(2,116.3 mg%), A. kawachii SC60 단용누룩(1,608.5 mg%), A. oryzae RIB1353 단용누룩(1,146.7 mg%) 순으로 혼용누룩의 유기산 생성량이 가장 높게 나타났다. 따라서 두 균주를 혼용하여 제조한 누룩이 단일균주를 사용한 누룩보다 유기산 함량, 효소활성 등 품질 특성이 우수한 것으로 여겨진다.
쌀은 전세계 인구의 절반이 주식으로 사용하고 있으며, 대부분 아시아에서 생산되고 소비되고 있다. 그러나 최근 식생활이 다양해지면서 쌀 소비량은 감소하고 있는 추세이다. 이에 쌀의 활용도를 높이기 위한 다양한 시도가 요구되고 있다. 본 연구에서는 ${\alpha}$-amylase로 처리된 9종의 서로 다른 품종의 쌀 페이스트를 고체상 미세추출법과 가스 크로마토그래피-질량분석법을 이용하여 휘발성 성분들을 프로파일링하고, 아미노산, 당류 및 당알콜 등의 비휘발성 향미성분들은 유도체화 처리 후 가스 크로마토그래피-시간 비행형-질량분석법을 이용하여 비교분석을 수행하였다. 총 46종의 휘발성 성분들이 검출되었으며, 이에는 6종의 알콜류, 6 종의 알데히드류, 4종의 에스터류, 4종의 퓨란류, 4종의 케톤류, 1 종의 산, 1종의 황 함유 성분, 7종의 탄화수소류, 5종의 벤젠류 및 8종의 터핀류 등을 포함되어 있다. 비휘발성 향미성분들에는 12종의 아미노산, 6종의 당, 4종의 당알콜이 동정되었다. 휘발성 및 비휘발성 향미성분 분석에 근거한 주성분분석에 의해 서로 다른 쌀 페이스트 시료들을 구분할 수 있었다. 휘발성 성분의 경우 pentanal과 4,7-dimethylundecane는 서농 17호 백미와 서농 17호 현미를 구분 짓는 성분이었으며, 이에 비해 일품은 다른 품종들과 달리 ethanol, 6-methylhep-5-en-2-one, tridecane과 같은 성분에서 차이를 보였다. 비휘발성 성분의 경우 glycine, serine, ${\gamma}$-aminobutyric acid 같은 아미노산들과 sucrose, fructose 같은 당류가 다른 품종들과 단미를 구분 짓는데 기여하는 성분이었다. 한편, galactose, arabitol, mannose는 서농 17호 현미에 비해 서농 17호 백미와 관련이 높은 성분들이었다.
Two forms of glucoamylase (GI and GII) from starch-grown Lipomyces kononenkoae CBS 5608 mutant were purified to apparent homogeneity by means of ultrafiltration, Sephacryl S-200 gel filtration and DEAE Sephadex A-50 chromatography. The apparent molecular weight was calculated as ca. 150 kDa for GI and ca. 128 kDa for GII, respectively. Both enzymes were glycoproteins with isoelectric points of 5.6 (GI) and 5.4 (GII). They had a pH optimun of 4.5 and were stable from pH 5 to 8. The temperature optimum for both enzymes was $60^{\circ}C$, but they were rapidly inactivated above $70^{\circ}C$. The $K_m$ values toward starch were estimated to be 6.57 mg per ml for GI and 4.52 mg per ml for GII, and the $V_{max}$ values were 16.28 ${\mu}M$ per mg for GI and 32.25 ${\mu}M$ per mg for GII, respectively. The $K_m$ and $V_{max}$ values of GII for ${\alpha}-$ or ${\beta}-cyclodextrin$ were estimated to be 0.15 mg per ml and 2.0 mg per ml, respectively ($K_m$) and 1.02 ${\mu}M$ per mg or 1.02 ${\mu}M$ per mg, respectively ($V_{max}$). Neither enzyme exhibited pullulanase activity but they released only glucose from starch or cyclodextrin. Amino acid analysis indicated that both glucoamylases were enriched in proline and acid amino acids. Glucoamylase GII strongly cross-reacted with a monoclonal antibody raised against GI enzymes, and the two enzymes shared very similar amino acid composition. Western blot analysis indicated that L. kononenkoae CBS 5608 mutant produced two forms of glucoamylase on starch, and that synthesis of them was subject to glucose repression.
L-Azetidine-2-carboxylic acid (A-2-C), a four-membered cyclic imino acid has been identified in certain plants, and the microorganism Actinoplanes ferrugineus. The imino acid A-2-C has a physiological significance as an antgaonist of proline during peptide synthesis. The biosynthetic mechanism for the formation of A-2-C has not been studied in any detail. By using various amino acids such as methionine and S-adenosyl-L-methionine labeled with deuterium or carbon-14, the details of the biosynthetic pathway and a possible mechanism for the formation of L-A-2-C in .4. ferrugineus have been unravelled, Both in vivo and in vitro experimental results suggest the biosynthesis of L-A-2-C is mediated by a confactor containing a carbonyl group, probably pyridoxal Phosphate. S-Adenosyl-L-methionine, which seems to be the direct biosynthetic substrate, has undergone a f-displacement by an ${\alpha}$-amino group of the amino acid portion of the substrate S-adenosyl-L-methionine potentially via a vinylglycine intermediate. The overall stereochemical events at the ${\beta}$-carbon of the substrate have been shown to inversion of configuration. The overall stereochemical events at the -position of the sub- strate have also been shown to occur with inversion of configuration. The ${\beta}$, ${\gamma}$-elimination reaction of the substrate seems to follow a cisoidal-type mechanism and the addition portion of the reaction a transoidal-type mechanism . The assignment of the proton NMR of A-2-C has been deduced by apply- ing NOE difference experiments, Gd(III) line-broadening experiments and 2D-NOESY experiments of regio-and stereospecificially deuterated A-2-C's.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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