우리나라 수수 유전자원 20품종에 대한 종자 단백질의 정량적 및 정성적 특성을 분석하였다. 수수 종자의 수용성 단백질의 분획은 'Osborne 방법'의 변형된 방법으로서 알부민, 글로불린, 프롤라민 및 글루텔린을 순차적으로 분리하여 정량분석을 실시하였다. 수수 종자의 저장단백질인 프롤라민 단백질의 조성을 1차 전기영동으로 비교 분석하였다. 1. 총 단백질 함량 대비 분획단백질의 함량은 알부민 단백질은 6.2%, 글로불린 단백질은 0.9%, 프롤라민 단백질은 57.9% 및 글루텔린 단백질은 35.1%의 함량을 나타내었다. 2. 품종별 비교에서 프롤라민 단백질의 함량이 높은 품종은 흰수수, 흰찰수수, 황금찰수수 및 대풍수수로 결정되었다. 3. ${\alpha}$-kafirin의 함량이 높은 품종은 흰수수, 금산찰수수, 흰찰수수 및 장목수수로 나타났다. 4. 흰수수와 흰찰수수가 고 프롤라민 및 고 ${\alpha}$-kafirin 품종임을 제시하였다.
Rice proteins were extracted from brown and milled rice of five varieties: Kwanganbyeo, Daeanbyeo, Daejinbyeo, Surabyeo, Hwaseongbyeo; and their electrophoretic patterns were analyzed by SDS-PAGE. Albumin was extracted with water, globulin with 5% NaCl, prolamin with 70% ethanol, and glutelin with 0.2 M sodium borate buffer (pH 10.0) containing 0.5% SDS, 0.6% $\beta$-mercaptoethanol. The ratios of albumin : globulin : prolamin : glutelin in the brown rice were 10.8~14.1 : 12.4~16.4 : 3.6~5.3 : 68.6~72.8, and in milled rice were 4.4~5.6 : 10.6~12.0 : 3.9~5.4 : 75.7~79.8. In albumin seven major bands were observed with molecular weights ranging from 14.g~96.8 kDa, in globulin four bands with molecular weights in the range of 14.4~56.9 kDa, prolamin had only one band with a molecular weight of 14.4 kDa, and glutelin had four bands with molecular weights of 14.4 ~ 57.4 kDa. There were no differences in electrophoretic patterns between rice varieties or between brown and milled rice.
년근별(年根別)에 따른 더덕의 일반성분(一般成分), 무기질(無機質) 및 단백질(蛋白質) 성분(成分)을 atomic absorption spectro-photometer, spectrophotometer 및 disc gel electrophoresis에 의한 분석(分析) 결과(結果)는 다음과 같았다. 일반성분(一般成分)은 재배더덕이나 야생더덕에 관계없이 총당(건물중)이 가장 많이 함유된 성분이고 1년근이 68.76%, 5년근이 66.54%로써 재배 년령이 높아짐에 따라 다소 함량이 감소되는 경향이었다. 그 다음 조단백질, 조섬유, 조지방, 회분의 순으로 함유되었고 조섬유를 재외하고는 재배더덕이 야생더덕 보다 그 성분함량이 다소 높았고 재배 년령이 높아짐에 따라 함량이 높아졌으나 조섬유는 별로 증가가 없었다. 무기성분은 K의 함량이 $208.7{\sim}327.9ppm$으로 가장 높았고 Mg, Ca가 그 다음으로 비슷한 함량을 보여 주었고 전반적으로 재배더덕이 야생더덕보다 무기질 함량이 높았으며 Fe를 제외하고는 대체적으로 재배 년근(年根)의 년령이 높아짐에 따라 무기성분 함량이 높아졌다. 그리고 중금속(重金屬)인 Pb와 Cd의 함량은 허용기준량보다 낮게 함유되어 있었다. P는 재배더덕이 야생더덕보다 함량이 3배 정도 높았다. 더덕의 단백질 분획중 가장 많이 함유된 것은 재배와 야생더덕에 상관없이 albumin이 었고 재배년령이 높아질수록 다소 함량이 감소되는 경향이었다. 그 다음 globulin, prolamin 및 glutelin의 순서로 함유되었고 대체로 년근(年根)의 년령이 높아감에 따라 그 함량이 증가되는 경향을 보여주었고 prolamin함량이 $19.74{\sim}22.90%$로 비교적 함량이 높았다. 더덕 단백질의 용해도는 pH 4에서 최소, pH 10에서 최대를 나타냈으며 disc gel 전기영동 패턴은 재배년령이나 재배와 야생더덕에 관계 없이 band의 형태와 수에 별 차이를 인지할 수 없었고 7개의 band로 나타났으며 이들의 주단백질(主蛋白質)의 분자량(分子量)은 약 90,000이었다.
네가지 쌀단백군의 양적 관계는 주로 추출조건에 의하여 좌우되며 albumin 및 globulin의 추출양은 교반방법보다 추출온도에 의하여, glutelin은 사용용매의 종류와 pH에 의하여 추출양이 크게 좌우되었다. 적합한 쌀단백질의 추출로는 albumin 및 globulin은 0.5M-NaCl용액으로 $0{\sim}5^{\circ}C$에서, prolamin은 70%(v/v) ethanol용액으로 상온에서, glutelin은 0.1N acetic acid보다는 0.5% SDS-borate buffer (pH 8.3) 과 0.6% ${\beta}-mercaptoethanol$을 포함한 동일용액을 사용하는 것이 효과적이었다. 상기방법으로 추출한 각 단백군 구성성분의 분자량 분포는 albumin은 29,000, $18,000{\sim}15,000$ 및 12,000의 세가지이며 globulin은 27,000, 21,000 17,000 및 12,000의 4가지 이외에 고분자량의 단백질($10^5$이상)로 되어 있고 prolamin은 16,000, 0.5% SDS-borate buffer에 가용성인 glutelin은 35,000, 21,000, 17,000 및 15,000의 4가지와 이외에 globulin의 경우와 같이 고분자 단백질로 구성되어 있었다. Prolamin을 제외한 세 단백군은 각각 disulfide bond로 연결된 subunit를 가지고 있는 구성성분을 포함하고 있음을 알 수 있었다. SDS-glutelin은 Sephadex G-150 column chromatography에 의하여 세가지 fraction으로 분리할 수 있었다. Albumin과 globulin은 starch gel 전기영동상 산성 (pH 3.1)에서는 총 13개 및 21개의 band를 각각 나타내었고 염기성 (pH 8.95)에서는 총 4개 및 6개의 band를 확인할 수 있었다. 쌀품종들은 albumin과 globulin의 starch gel전기영동 pattern에 의하여 구별할 수 있었다. 산성조건에서는 특수 band의 존재 또는 band의 조합양상에 의하여 각 품종의 구별이 가능하였고 염기성조건에서는 각 품종별 구별은 할 수 없었으나 Japonica종을 Indica 또는 Japonica와 Indica교배종과 분리 식별할 수 있었다.
흰참깨에 20.5%, 검정참깨에 19.20%, 참박(粕)깨에 44.7%의 조단백질이 함유되어 있다. n-hexane을 용매로하여 지방을 추출한 것이 수율이 가장 높았다. 조단백질의 분리에 있어서 pH가 알칼리성으로 갈수록 수율이 좋았다. 참깨의 globulin은 70.9%이었고 prolamin는 1.6%였다. 전(全)참깨의 아미노산으로는 glutamic acid가 17.1%로 가장 많았고 globulin의 아미노산으로는 glutamic-acid 14.6%이었고 필수 아미노산도 다량 고루 함유되어 있었다. 흰참깨와 검정참깨의 albumin 및 globulin의 단백질은 Disc gel 전기영동상에서 각각 $12{\sim}13$개 그리고 2개의 band로 나타났다. 참깨박(粕) 단백질의 주단백질인 globulin의 Sephadex G-100 및 G-200 column 분리하고 이를 disc gel 전기영동으로 검색하였다.
재래식 메주의 발효과정에 있어서 단백질 및 아미노산 조성의 변화를 체계적으로 규명하기 위하여 gel-filtration 및 아미노산 자동분석기기로 분석하였다. 재래식 메주의 단백질을 분별정량한 결과 수용성 단백질은 4주때 36.4%, glutelin은 삶은 대두에서 29.6%였으며 발효시간이 경과함에 따라 수용성 단백질은 4주까지 차차 증가하였으나 globulin과 prolamin은 큰 변화가 없었다. Sephadex G-200으로 수용성 단백질이 분획되었으나 4주 때부터 새로운 저분자의 단백질이 분획되었다 발효과정중에 있어서 주단백질의 분자량은 66,000이었다. 재래식 메주의 발효과정에 있어서 아미노산은 17종류로써 glutamic acid가 $87.97{\sim}317.10mM$로써 가장 많았고 그 다음으로 aspartic acid, glycine 순이었다. 단백질분해역가는 시간이 경과함에 따라 차차 증가하는 4주때 가장 높았다.
벼는 세계에서 가장 중요한 작물이며 크기가 383Mb로 게놈연구 모델 작물로 이용되고 있다. 또한 그 종자는 인간에게 탄수화물과 단백질 영양원을 제공한다. 벼 종자의 단백질은 약 8%를 차지하며 40%를 차지하는 콩 종자의 단백질 양에 비하여 상대적으로 적은 양을 나타낸다. 오스본의 분류에 의하면 종자 단백질은 수용성의 albumin, 염용해성 globulin, 알코올 용해성 prolamin 그리고 약산 또는 알카리 용해성 glutelin으로 나누어진다. Glutelin과 prolamin은 벼의 주요 저장단백질이다. 벼 glutelin 저장단백질 유전자의 발현분석을 위하여 일품벼 미숙종자의 발현유전자 (EST) 분석을 행하였다. 그 결과 11종의 미숙종자 발현 glutelin 유전자를 분리 하였으며 8개의 유전자는 염색체 2번에 위치하였다. Glutelin 유전자 발현양은 전체 미숙종자 발현유전자의 약 28.2%를 차지하였다. 또한 glu-04의 경우 같은 염색체 상에서 4.5 kb 떨어진 곳에 역방향의 같은 염기서열로 복제되어 있었다. 이와 같은 결과는 glutelin 유전자는 진화학적으로 복제되어 염색체 특이적으로 발현하는 것을 나타낸다. 종자 11개 glutelin 유전자들의 아미노산서열분석을 통하여 lysin 함량을 조사한 결과 glu05-type B7에서 4.51%의 높은 lysin 함량을 나타내었다. 향후 유전자의 과발현체를 이용한 lysin 함량을 높이는 영양성 강화 연구가 요구되어진다.
Aspergillus oryzae에 의한 개량(改良)메주의 숙성과정(熟成過程)에 있어서 단백질 및 아미노산 조성(組成)의 변화(變化)를 체계적(體系的)으로 규명(糾明)하기 위하여 disc gel electrophoresis 및 아미노산 분석기기(分析機器)에 의한 실험결과(實驗結果)는 다음과 같다. 1. 농도(濃度)가 다른 $Na_{2}SO_{4},\;MgSO_{4},\;Na_{2}CO_{3},\;NaCl$ 및 $Na_{2}SO_{4}$의 염(鹽)을 이용하여 대두의 염용해성(廉溶解性) 단백질을 분리(分離)한 결과(結果) 0.4M $Na_{2}SO_{4}$용액(溶液)에서 그 수득율(收得率)(30%)이 가장 높았다. 2. 대두 단백질을 분별정량(分別定量)한 결과(結果) 그 함유량(含有量)이 가장 많은 것은 albumine 46.0% 였으며 globulin 33.9%, glutelin 19.5%, prolamin 2.4%순이였으며 메주의 숙성과정(熟成過程) 중(中)에 있어서 albumin과 prolamin 은 차차 증가(增加)하였으나 glutelin은 감소(減少)하였고 globulin은 큰 변화(變化)가 없었다. 3. Sephadex G-200으로 albumin을 분획(分劃)한 결과(結果) 대두에서는 6개, 숙성(熟成) 0일에서는 3개, 6일 째는 8개로 증가(增加)하였다. 4. 대두 및 메주의 발효과정(醱酵過程)에 있어서 아미노산은 다같이 17종류(種類)로 glutamic acid 및 aspartic acid가 제일 많았으며 삶은 콩이 메주에 비(比)하여 albumin의 아미노산조성(組成) 가운데 arginine, aspartic acid, glutamic acid 및 glycine의 함량(含量)이 많았다. 5. Sephadex G-200으로 albumin을 분획(分劃)한 결과 대두및 메주에서 주(主)된 단백질의 조성(組成)아미노산은 17 종류(種類)로 그 함량(含量)은 aspartic acid 및 glutamic acid가 제일 많았으며, 메주의 발효과정(醱酵過程)에 있어서 albumin의 주(主)된 단백질의 amino acid 조성변화(組成變化)는 lysine, histidine, phenylalanine, threonine, serine, alanine, isoleucine, leucine, phenylalanine 및 $NH_3$가 차차 증가(增加)하였으며 이 밖의 다른 아미노산은 감소(減少)하였다. 6. 전기영동(電氣泳動)의 pattern에서 대두 단백질의 band 수(數)는 13개로 나타났으며 메주 숙성과정(熟成過程)에 있어서는 처음 3개에서 6일째에는 10개의 band로 차차 증가(增加)하였다. 메주의 발효과정(醱酵過程) 중(中)에 있어서 albumin의 주(主)된 단백질의 분구량(分句量)은 대두에서 175,000이었고 0 일때 135,000에서 6 일째는 36,000으로 감소(減少)하였다.
수리취의 삶는 방법을 달리하여 조리한 후 그들의 이화학적 특성을 생수리취와 비교 분석하였다. 조리수는 물, 1%소금, 1%중조를 첨가하여 사용하였으며 삶는 시간은 물과 소금 첨가 조리수에서 30분, 중조첨가 조리수에서 10분으로 하였다. 삶는 수리취액의 pH는 중조를 조리수에 이용한 것이 8.21로 가장 높았고, 수리취잎의 색도 중 녹색도(a)의 경우 중조처리구가 생수리취(-10.50)와 가장 유사한 값을 나타내었으며, 클로로필 및 비타민 C의 함량 또한 중조의 경우가 다른 처리구에 비해 조리방법에 따른 변화의 정도가 적었다. 생수리취의 무기질은 Mg, K, Ca의 순으로 그 함량이 높았으며, 삶은 후에는 조리수에 따라 그들의 함량에 다소 차이가 있었고, 소금, 중조 처리구의 경우 Na의 함량이 증가하였다. 생수리취의 가용성 단백질은 70%가 albumin으로 구성되어 있었으나, 조리에 의해 albumin은 감소한 반면 glutelin, globulin 및 prolamin의 함량은 증가하였다. 수리취에서 분리 정제한 알콜 불용성 물질의 식이섬유 함량은 조리방법에 따라 NDF, ADF, cellulose, lignin값이 감소한 반면 hemicellulose값은 증가하였다.
한국작물학회 2017년도 9th Asian Crop Science Association conference
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pp.86-86
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2017
Prolamins are the main seed storage proteins in cereals. Gluten proteins seem to be prolamins because their primary structure have the meaningful quantity of proline and glutamine amino acid residues. Gluten proteins are found in crops such as wheat (Triticum aestivum), barley (Hordeum vulgare), and rye (Secale cereale) which are major food crops in the Triticeae tribe. Glutenin and gliadin, hordein, and secalin are typical gluten proteins found in wheat, barley, and rye, respectively. Gluten affect grain quality so that many researches, such as isolation or characterization of their genes, have been carried out. To improve the quality of grains in the Triticeae tribe, it is necessary to understand the relationship within their gluten proteins and their evolutionary changes. The sequences of nucleotides and amino acids of gluten protein including glutenins, gliadins, hordeins, and secalins were retrieved from NCBI (https://www.ncbi.nlm.nih.gov/) and Uniprot (http://www.uniprot.org/). The sequence analysis and the phylogenetic analysis of gluten proteins were performed with various website tools. The results demonstrated that gluten proteins were grouped with their homology and were mostly corresponded with the previous reports. However, some genes were moved, duplicated, or disappeared as evolutionary process. The obtained data will encourage the breeding programs of wheat, barley, rye, and other crops in the Triticeae tribe.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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