Radioactive NBZ arginyl diazomethane으로 액포를 표지 한 뒤에ㅣ 액포내의 단백질과 세포막 겉에 존재하는 단백질을 각각 저농도 완충용액과 높은 농도의 염용액으로 제거시켰다. 액포막 단백질을 Triton X-100으로 녹인 후, molecular sieve column chromatography와 ion exchange column chromatography를 사용하여 anginine transporter를 분리하였다.
54% 순도의 공업용 n-헥산을 HPLC급으로 분리, 정제하였다. 분별증류법으로 분리하기 어려운 methylcyclopentane, 2-methylpentane, 그리고 3-methylpentane 등은 molecular aieve 5A를 이용한 액체-고체 크로마토그래피법으로 분리하였다. HPLC 용매로서 엄격히 규제받는 UV와 형광불순물은 알루미나와 실리카겔을 이용한 흡착법으로 정제하였다. 이와 같은 방법으로 n-헥산을 정제함으로써 수분, 색도(APHA), 산도, 증발잔류물, 황 및 thiophene 등의 불순물 항목을 모두 HPLC급의 규격까지 낮출 수 있었다.
In this study, NO reduction behaviors of copper-loaded mesoporous molecular sieves (Cu/MCM-41) have been investigated. The Cu loading on MCM-41 surfaces was accomplished by a chemical reduction method with different Cu contents (5, 10, 20, and 40%). $N_2/77$ K adsorption isotherm characteristics, including the specific surface area and pore volume, were studied by BET's equation. NO reduction behaviors were confirmed by a gas chromatography. From the experimental results, the Cu loading amount on MCM-41 led to the increase of NO reduction efficiency in spite of decreasing the specific surface area of catalysts. This result indicates that highly ordered porous structure in the MCM-41 and the presence of active metal particles lead the synergistical NO reduction reactions due to the increase in adsorption energy of MCM-41 surfaces by the Cu particles.
DAG 합성율이 가장 높은 몰비율을 선정하기 위하여 GMO와 CLA의 몰비율을 1:1, 2:1 그리고 3:1로 하고 Lipozyme TLIM은 기질 질량의 20%를 사용하여 반응하였다. 그 결과 총 DAG의 함량은 1 hr일 때 높게 나타나 몰비율이 1:1, 2:1, 3:1(GMO:CLA)일 경우 각각 42.6, 54.4 그리고 54.6 area%로 나타났고, DAG 함량이 높은 2:1과 3:1의 기질몰비율 조건 중 MAG와 TAG의 함량이 낮았던 2:1 비율을 가장 적합한 비율로 선정하였다. 적합한 몰비율로 선정된 GMO와 CLA의 몰비율 2:1에 효소량을 2%, 5%, 10% 그리고 20%를 사용하여 효소량에 따른 DAG 합성율을 살펴 본 결과, 효소량을 10% 사용하였을 경우, 반응 6 hr에서 56.2 area%의 가장 높은 DAG 함량을 나타내었다. 이어 Lipozyme TLIM을 10% 사용하여 GMO와 CLA의 몰비율 2:1에 molecular sieves를 전체 기질 질량의 10% 사용하여 molecular sieves 첨가의 유, 무에 따른 DAG 합성율을 알아보았다. 그 결과 효소량을 5%를 사용하여 반응하였을 경우 molecular sieves를 첨가하지 않았을 때보다 총 DAG 함량이 약 30%의 증가율을 보였고, 효소량을 10% 사용하였을 경우 23%의 증가율을 보였다. 이상에서 DAG가 가장 많이 합성된 반응조건은 몰비율이 GMO와 CLA가 2:1이고, Lipozyme TLIM과 molecular sieves의 양이 각각 기질 질량의 10%씩 사용되었을 때이었다. 이 반응 조건으로 6 hr 반응하였을 때 최대의 DAG량이 생성되어 그 함량은 69 area%로 나타났으며, 1,3-DAG과 1,2-DAG의 지방산 조성변화를 살펴 본 결과 1,2-DAG의 지방산 조성 중 CLA의 함량은 반응 시간이 지날수록 증가한 반면, 1,3-DAG의 CLA 함량은 1 hr에서 24 hr까지 증가하였다가 72 hr에서 감소함을 보였다.
An extracellular protease of Salmonella schottmulleri was purified from culture filtrate by using 0-75% ammonium sulfate precipitation, DEAE Sepharose Fast Flow ion exchange chromatography, Ultrogel HA chromatography and Sephacryl S-200 HR molecular sieve chromatography. To measure enzyme activity, synthetic dipeptide substrate (CBZ-arg-arg-AFC) with low molecular weight was employed as substrate. The molecular weight of the purified enzyme was approximately 80 kDa when determined by gel filtration on Sephacryl S-200 HR and 73 kDa when estimated by SDS-PAGE. The isoelectric point was 5.45. The activity of the purified enzyme was inhibited by metal chelating agesnts such as EDTA and 1.10-phenanthroline. The divalent cations, such as Ca$\^$2+/, Zn$\^$2+/, Fe$\^$2+/, Mg$\^$2+/ enhanced its activity. These results suggested that it was a metalloprotease. It had a narrow pH optimum of 6.5-7.5 with a maximum at pH 7.0 and a temperature optimum of 40.deg.C. It was stable at least for 1 week at 40.deg.C and maintained its activity for 24 hours at 50.deg.C, but it was rapidly inactivated at 65.deg.C. This protease was shown to be sensitive to sodium 50.deg.C, but it was rapidly inactivated at 65.deg.C. This protease was shown to be sensitive to sodium 50.deg.C, but it was rapidly inactivated at 65.deg.C. This protease was shown to be sensitive to sodium 50.deg.C, but it was rapidly inactivated at 65.deg.C. This protease was shown to be sensitive to sodium dodecyl sulfate (SDS) and was inactivated in a dose-dependent manner. However, it was resistant to Triton X-100 and the activity was enhanced to 32.3% with treatment of 0.025% Triton X-100.
폐흡충 성충의 인산완충액 추출액을 원심분리하여 만든 세포질 현탁액을 조효소(조효소)로 사용하여 Xanthine- zanthine oxidase system으로 superoxide digmutase 환성을 측정한 결과 비활성도(비활성도: specific activity)는 4.3 units/mg이었다. 이 효소의 활성도를 30∼85% ammonium sulfate 침전 및 DEAE-Trisacryl M anion exchange chromatography와 Sephadex G-100 column chromatography를 통과시키면서 측정하는 방법으로 superoxide dismutase를 정제하고, 정제한 효소의 생화학적 특성을 관찰하여 다음과 같은 결과를 얻었다. 1. 정제과정을 통해 세포질 내 superoxide dismutase를 150배 정제하였다. Sephadex G-100 gel filtration에 의해 계산한 이 효소의 분자량은 34kDa이었고 환원성 SDS-PAGE상 subunit가 17 kDa이었다. 따라서 이 효소는 subunit 두개로 구성된 중항체로 판단하였다. 3. 이 효소는 1 mM 이상의 cyanide 농도에서는 효소 황성이 100% 억제되었고, 5mM 농도의 azide에서는 11.1%, 10mM azide에서는 22.2% 그 환성이 각각 억제되었다. 3. 이 효소는 완충액의 pH가 10.0일 때 효소 황성이 5.4배 증가되었다. 이상의 결과로 폐흡충의 세포질 내에 존재하는 superoxide dismutase는 구리와 아연을 함유한 superoxide dismutase라고 판단할 수 있었다.
Pan, Hai Feng;Bao, Wen Na;Xie, Zhi Peng;Zhang, Jian Guo;Li, Yongquan
Journal of Microbiology and Biotechnology
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제20권4호
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pp.659-665
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2010
A cis-epoxysuccinate hydrolase (CESH) from Bordetella sp. BK-52 was purified 51.4-fold with a yield of 27.1% using ammonium sulfate precipitation, ionic exchange, hydrophobic interaction, molecular sieve chromatography and an additional anion-exchange chromatography. The CESH was stable in a broad range of temperature (up to $50^{\circ}C$) and pH (4.0-10.0) with optima of $40^{\circ}C$ and pH 6.5, respectively. It could be partially inhibited by EDTA-$Na_2$, $Ag^+$, SDS, and DTT, and slightly enhanced by $Ba^{2+}$ and $Ca^{2+}$. The enzyme exhibited high stereospecificity in D(-)-tartaric acid (enantiomeric excess value higher than 99%) with $K_m$ and $V_max$ values of 18.67 mM and $94.34\;{\mu}M$/min/mg for disodium cis-epoxysuccinate, respectively. The Bordetella sp. BK-52 CESH gene, which contained 885 nucleotides (open reading frame) encoding 294 amino acids with a molecular mass of about 32 kDa, was successfully overexpressed in Escherichia coli using a T7/lac promoter vector and the enzyme activity was increased 42-times compared with the original strain. It may be an industrial biocatalyst for the preparation of D(-)-tartaric acid.
The atmospheric concentration of dimethylsulfide (DMS), known as the predominant volatile organic. sulfur compound, is determined at subnanogram level by a combined application of non-cryogenic preconcentration method and gas chromatography with flame photometric detection (GC/FPD). The volatile DMS in air is preconcentrated using a trapping tube containing adsorbent like Molecular Sieve 5A (or gold-coated sands). The tube is then connected to the GC/FPD system via a six-way rotary valve, thermally desorbed at 40$0^{\circ}C$, separated on OV101 column, and detected by a flame photometric detector. The DMS peak elutes at about 2.5 mins and is integrated electronically. The analytical precision, if expressed in terms of relative standard error, is around 5%. The detection limit of our GC/FPD system is ca 1 ng of DMS. Details of our analytical system are presented.
바이오가스로부터 이산화탄소와 질소를 제거하기 위한 흡착공정은 많이 논의되고 있다. 특히 흡착공정 중에서 압력변동흡착(Pressure swing adsorption)공정은 에너지소모가 적고 가격이 경제적이기 때문에 기체의 분리와 정제를 위한 공정으로 적절하다. 물리적 흡착을 사용하는 PSA공정은 흡착과 탈착이 가능하다. 각 cycle단계의 구성은 가압, 주입 및 흡착, 압력 균등화, 감압 및 세정으로 이루어져있다. 본 실험에서 PSA공정은 이산화탄소와 질소를 제거하기 위한 흡착제로 zeolite 13X와 carbon molecular sieve (CMS)로 구성되어 있으며, 혼합 가스의 농도는 $CH_4/CO_2/N_2$ (75:21:4 vol%)의 비율을 갖고 있다. 각각 zeolite 13X와 CMS는 선택적으로 혼합가스로부터 질소와 이산화탄소를 흡착하여 분리하고 제거한다. 또한 CMS의 경우는 빠르게 분산되는 이산화탄소의 처리량이 높다. 상부탱크, 하부탱크, 주입탱크의 가스 조성은 TCD 검출기를 이용하는 gas chromatography (GC)에 의해서 측정되었다.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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