• 한국인터넷방송통신학회논문지
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• 제17권6호
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• pp.151-160
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• 2017

지역의 관광지 및 문화를 체험 콘텐츠로 개발하는 방법 중 고화질의 비디오 영상을 대형 디스플레이에 표시하는 게 일반적인 방식으로 체험자의 능동적 참여와 다른 지역의 영상 체험과의 특별한 차별성이 필요하게 된다. 본 논문은 단분자 OLED와 능동형을 사용하여 지역의 명소를 투명 OLED 듀얼 레이어 디스플레이 시스템과 확장형 영상 구현 및 증강형 인터렉션 기법을 융합하여 체험자에게 새로운 경험과 아름다운 명소에 직접 와 있는 것과 같은 현실감 있는 체험을 제공 한다. 본 논문에서는 영상의 레이어에 추가적인 영상과 UI 레이어를 입혀 관광지 정보, 날씨, 지도, 숙박, 축제, 사진 자료등을 영상과 함께 체험할 수 있도록 하였으며, 듀얼 레이어 시스템 외에 추가로 양단에 세로형 55인치 디스플레이를 보조적으로 각각 1대씩 추가 연동하는 멀티 디스플레이 시스템을 더해 체험자에게 웅장한 몰입감과 인터페이스 연동의 재미를 더할 수 있도록 구현하였으며, 투명 OLED 및 듀얼 레이어 패널과 3채널 멀티 영상 재생 기법을 활용하여 한국의 전라남도 지역의 명소를 시공간의 제약 없이 상시 체험 가능한 증강형 체험 콘텐츠을 개발하였다.

• Korean Chemical Engineering Research
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• 제55권3호
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• pp.395-400
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• 2017

본 연구에서는 무회분 석탄을 바인더로 첨가한 코크스의 물리적 및 화학적 성질들을 실험적으로 분석하고 강도 향상 메커니즘에 대해 고찰하였다. 또한 제철소에서의 $CO_2$ 저감을 위해 반탄화 과정을 거친 바이오매스 연료를 이용하였다. 무회분 석탄과 함께 팽윤현상(Swelling)이 일어나지 않는 발전용 석탄을 함께 탄화시켜서 전자현미경(SEM)을 이용하여 인터페이스를 관찰하였다. 또한 코크스의 강도 분석을 위하여 I.T.T (Indirect Tensile Test)와 함께, 화학적 구조 고찰을 위하여 $^1H$ NMR 및 $^{13}C$ NMR 분석을 사용하였다. 무회분 석탄의 $^1H$ NMR 및 $^{13}C$ NMR 분석으로 도출된 분자 구조와 코크스 강도의 관계를 도출하였으며, 그 결과 코크스의 강도는 무회분 석탄을 바인더로 첨가함으로써 증가될 수 있음을 확인하였다.

• Molecules and Cells
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• 제40권9호
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• pp.655-666
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• 2017

We constructed a large $na{\ddot{i}}ve$ human Fab library ($3{\times}10^{10}$ colonies) from the lymphocytes of 809 human donors, assessed available diversities of the heavy-chain variable (VH) and ${\kappa}$ light-chain variable (VK) domain repertoires, and validated the library by selecting Fabs against 10 therapeutically relevant antigens by phage display. We obtained a database of unique 7,373 VH and 41,804 VK sequences by 454 pyrosequencing, and analyzed the repertoires. The distribution of VH and VK subfamilies and germline genes in our antibody repertoires slightly differed from those in earlier published natural antibody libraries. The frequency of somatic hypermutations (SHMs) in heavy-chain complementarity determining region (HCDR)1 and HCDR2 are higher compared with the natural IgM repertoire. Analysis of position-specific SHMs in CDRs indicates that asparagine, threonine, arginine, aspartate and phenylalanine are the most frequent non-germline residues on the antibody-antigen interface and are converted mostly from the germline residues, which are highly represented in germline SHM hotspots. The amino acid composition and length-dependent changes in amino acid frequencies of HCDR3 are similar to those in previous reports, except that frequencies of aspartate and phenylalanine are a little higher in our repertoire. Taken together, the results show that this antibody library shares common features of natural antibody repertoires and also has unique features. The antibody library will be useful in the generation of human antibodies against diverse antigens, and the information about the diversity of natural antibody repertoires will be valuable in the future design of synthetic human antibody libraries with high functional diversity.

• BMB Reports
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• 제31권6호
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• pp.595-599
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• 1998

To investigate conformational information of a low oxygen affinity recombinant hemoglobin (rHb) containing $96Val{\rightarrow}Trp$ mutation at the ${\alpha}96$ position, we ave produced rHb (${\alpha}96Val{\rightarrow}Phe$) and rHb (${\alpha}96Val{\rightarrow}Tyr$), using the Escherichia coli expression system and site-directed mutagenesis. The oxygen affinity of rHb (${\alpha}96Val{\rightarrow}Phe$) is similar to that of human normal adult hemoglobin (Hb A). However, the oxygen affinity of rHb (${\alpha}96Val{\rightarrow}Tyr$) showed much lower oxygen affinity than Hb A which is similar to that of rHb (${\alpha}96Val{\rightarrow}Tyr$), providing an opportunity as a potential candidate for a hemoglobin-based blood substitute. Both rHb (${\alpha}96Val{\rightarrow}Phe$) and rHb (${\alpha}96Val{\rightarrow}Tyr)$ showed high cooperativity in oxygen binding. IH-NMR spectroscopy shows that both rHb (${\alpha}96Val{\rightarrow}Phe$) and rHb (${\alpha}96Val{\rightarrow}Tyr$) have very similar tertiary structure around the heme pockets and uaternary structure in the ${\alpha}_1/{\beta}_2$ subunit interface ompared to Hb A. The low oxygen affinity of rHb (${\alpha}96Val{\rightarrow}Tyr$) has been suggested to be due to a hydrogen bond caused by an extra hydroxyl group not present in rHb (${\alpha}96Val{\rightarrow}Phe$). However, investigation of the carbonmonoxy form of rHb (${\alpha}96Val{\rightarrow}Phe$) and (${\alpha}96Val{\rightarrow}Try$) in the presence of inositol hexaphosphate at low temperature suggests that low oxygen affinity of (${\alpha}96Val{\rightarrow}Try$) may arise from a mechanism different to that of rHb (${\alpha}96Val{\rightarrow}Trp$).

• 공업화학
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• 제8권2호
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• pp.172-178
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• 1997

폴리아닐린(PANI)-stearic acid(SA) 복합물의 단분자막이 공기-물 계면에서 형성되었으며, 계면활성제인 stearic acid는 PANI 단분자막의 형성을 증진시키는데 사용되었다. Langmuir-Blodgett(LB) 기법을 사용하여 약 1의 전이비와 Y형태를 갖는 균일한 PANI-SA의 다층막을 제조하였다. HCI 또는 $I_2$의 도핑에 의해 $10^{-1}{\sim}10^{-2}S/cm$의 높은 전기 전도도를 갖는 PANI-SA 복합막의 LB 필름을 얻었고, 그 값은 전형적인 PANI-HCl 착제와 비슷한 전도도를 나타냈다. 특히 $I_2$는 전자수용체/감광체/전자공여체로 구성된 MIM 분자 device에서 고분자 전극으로 사용하는데 뛰어난 안정성을 제공해 주기 때문에 가장 적합한 도판트로 밝혀졌다. PANI-SA LB 필름의 구조와 물리적 성질은 near-ir UV, FT-IR과 Cyclic voltammetry를 통해 조사하였다.

• 분석과학
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• 제18권4호
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• pp.271-277
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• 2005

혈액 내 urea는 임상진단 시 신장 기능을 판단하는 중요한 표지물질로서 측정되고 있다. 단백질 등 질소화합물의 최종 대사물인 urea는 콩팥의 사구체에서 걸러져 소변으로 배출되는데, 사구체의 거르는 능력이 저하되면 결국 혈액 속의 urea 농도가 증가하게 되어 신장 기능의 정상여부를 판단할 수 있게 된다. 이러한 임상진단 결과의 신뢰성 향상을 위해서는 측정결과가 일차분석법으로 인증된 인증표준 물질과 소급성 고리를 유지해야 한다. 본 연구에서는 혈청 내 urea의 일차분석법으로서 $15^N_2$-urea를 내부 표준물질로 사용하는 동위원소희석 액체크로마토그라피-질량분석법 (ID-HPLC/MS)을 개발하였다. 이 방법은 측정원리상 고도의 정확성이 확보될 뿐 아니라 별도의 유도체화가 필요 없기 때문에 빠르고 편리하다. $C_{18}$-분리관에 0.1 mmol/L $NH_4Cl$ buffer를 이동상으로 사용하여 urea를 분리하였는데, 이 완충용액은 비교적 분자량이 작은 urea를 질량분석하는데 방해가 크지 않은 장점이 있다. HPLC와 질량분석기의 인터페이스로서 positive mode의 electrospray ionization (ESI)를 사용하여 높은 감도와 재현성을 성취하였다. 국제적으로 인정된 인증표준물질의 분석을 통해 최적화된 방법의 유효성을 확인하였으며, 국제비교시험에도 참여하여 좋은 결과를 얻었다. ISO guide에 따라 불확도를 계산하였으며, 확장 불확도는 95% 신뢰도에서 약 1.8%로 나타났다. 이 분석법은 표준연에서 개발 중인 혈청인증표준물질을 인증하는 일차기준측정절차로도 사용되고 있다.

• 한국광학회지
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• 제9권6호
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• pp.428-432
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• 1998

장파장영역의 적외선 검출을 위해 구속­비구속 상태간 전이를 이용한 GaAs/AlGaAs 이종접합 다중양자우물구조형태 검출기를 제작하여 전기적, 광학적 특성을 살펴보았다. 시료는 MBE를 이용하여 SI-GaAs(100)기판 위에 장벽 500${\AA} $, 폭 40${\AA} $의 양자우물구조를 25층 성장시켰으며, Al의 몰분율은 0.28로 하였고 우물의 중심부 20${\AA} $은 $2{\times}10^{18}cm^{-3}$의 농도로 Si n-도핑을 하였다. 200$\times$200$\mu\textrm{m}^2$ 면적의 사각형 화소가 되도록 시료를 식각한 후 Au/Ge로 전극을 붙여 1$\times$8 검출기 배열을 제작하였다. 10K의 온도에서 적외선 광원에 대한 광특성을 조사한 결과 1차원으로 배열한 8개의 단일소자 모두 7.8$\mu\textrm{m}$파장에서 최대반응을 보였으며 검출률($D^＊$)은 최대 $4.9{\times}10^9cm\sqrt{Hz}/W$이었다.

• 센서학회지
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• 제5권5호
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• pp.79-84
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• 1996

$n^{+}$형 GaAs 기판위에 MBE로 $1\;{\mu}m$ 두께의 GaAs층과 AlAs층 및 GaAs cap 단결정층을 차례로 성장시켰다. AlAs/GaAs epi층을 $400^{\circ}C$에서 각각 2시간 및 3시간동안 $N_{2}$로 bubbled된 $H_{2}O$ 수증기(水蒸氣)($95^{\circ}C$)에서 산화시켰다. 산화시간에 따른 산화막의 XPS 분석결과, 작은 양의 $As_{2}O_{3}$ 및 AlAS 그리고 원소형 As들이 2시간동안 산화된 시편에서 발견되었다. 그러나 3시간동안 산화시킨 후에는, 2시간동안 산화시켰을 때 산화막내에 존재하던 소량의 As 산화물과 As 원자들은 발견되지 않았다. 따라서 As-grown된 AlAs/GaAs epi층은 3시간동안 $400^{\circ}C$의 산화온도에서 선택적으로 $Al_{2}O_{3}/GaAs$으로 변화되었다. 그러므로 산화온도 및 산화시간은 AlAs/GaAs 계면에서 결함이 없는 표면을 형성하고 기판쪽으로 산화가 진행되는 것을 멈추기 위해서는 매우 결정적으로 작용하는 것으로 조사되었다.

• BMB Reports
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• 제38권1호
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• pp.115-119
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• 2005

Replacement of valine by tryptophan or tyrosine at position $\alpha$96 of the $\alpha$ chain ($\alpha$96Val), located in the ${\alpha}_1{\beta}_2$ subunit interface of hemoglobin leads to low oxygen affinity hemoglobin, and has been suggested to be due to the extra stability introduced by an aromatic amino acid at the $\alpha$96 position. The characteristic of aromatic amino acid substitution at the $\alpha$96 of hemoglobin has been further investigated by producing double mutant r Hb ($\alpha$42Tyr$\rightarrow$ Phe, $\alpha$96Val$\rightarrow$Trp). r Hb ($\alpha$42Tyr$\rightarrow$Phe) is known to exhibit almost no cooperativity in binding oxygen, and possesses high oxygen affinity due to the disruption of the hydrogen bond between $\alpha$42Tyr and $\beta$99Asp in the ${\alpha}_1{\beta}_2$ subunit interface of deoxy Hb A. The second mutation, $\alpha$96Val$\rightarrow$Trp, may compensate the functional defects of r Hb ($\alpha$42Tyr$\rightarrow$Phe), if the stability due to the introduction of trypophan at the $\alpha$96 position is strong enough to overcome the defect of r Hb ($\alpha$42Tyr$\rightarrow$Phe). Double mutant r Hb ($\alpha$42Tyr$\rightarrow$Phe, $\alpha$96Val$\rightarrow$Trp) exhibited almost no cooperativity in binding oxygen and possessed high oxygen affinity, similarly to that of r Hb ($\alpha$42Tyr$\rightarrow$Phe). $^1$H NMR spectroscopic data of r Hb ($\alpha$42Tyr$\rightarrow$Phe, $\alpha$96Val$\rightarrow$Trp) also showed a very unstable deoxy-quaternary structure. The present investigation has demonstrated that the presence of the crucible hydrogen bond between $\alpha$42Tyr and $\beta$99Asp is essential for the novel oxygen binding properties of deoxy Hb ($\alpha$96Val$\rightarrow$Trp).

• Molecules and Cells
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• 제27권5호
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• pp.591-599
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• 2009

Nicotinic acetylcholine receptors (nAChRs) play important roles in nervous system functions and are involved in a variety of diseases. We previously demonstrated that ginsenosides, the active ingredients of Panax ginseng, inhibit subsets of nAChR channel currents, but not ${\alpha}7$, expressed in Xenopus laevis oocytes. Mutation of the highly conserved Leu247 to Thr247 in the transmembrane domain 2 (TM2) channel pore region of ${\alpha}7$ nAChR induces alterations in channel gating properties and converts ${\alpha}7$ nAChR antagonists into agonists. In the present study, we assessed how point mutations in the Leu247 residue leading to various amino acids affect 20(S)-ginsenoside $Rg_3$ ($Rg_3$) activity against the ${\alpha}7$ nAChR. Mutation of L247 to L247A, L247D, L247E, L247I, L247S, and L247T, but not L247K, rendered mutant receptors sensitive to $Rg_3$. We further characterized $Rg_3$ regulation of L247T receptors. We found that $Rg_3$ inhibition of mutant ${\alpha}7$ nAChR channel currents was reversible and concentration-dependent. $Rg_3$ inhibition was strongly voltage-dependent and noncompetitive manner. These results indicate that the interaction between $Rg_3$ and mutant receptors might differ from its interaction with the wild-type receptor. To identify differences in $Rg_3$ interactions between wild-type and L247T receptors, we utilized docked modeling. This modeling revealed that $Rg_3$ forms hydrogen bonds with amino acids, such as Ser240 of subunit I and Thr244 of subunit II and V at the channel pore, whereas $Rg_3$ localizes at the interface of the two wild-type receptor subunits. These results indicate that mutation of Leu247 to Thr247 induces conformational changes in the wild-type receptor and provides a binding pocket for $Rg_3$ at the channel pore.