딥러닝 기반의 심층 화자 임베딩 방식은 최근 문장 독립 화자 검증 연구에 널리 사용되고 있으며, 기존의 i-vector 방식에 비해 더 좋은 성능을 보이고 있다. 본 연구에서는 심층 화자 임베딩 방식을 발전시키기 위하여, 화자의 그룹 정보를 도입한 그룹기반 화자 임베딩을 제안한다. 훈련 데이터 내에 존재하는 전체 화자들을 정해진 개수의 그룹으로 비지도 클러스터링 하며, 고정된 길이의 그룹 임베딩 벡터가 각각의 그룹을 대표한다. 그룹 결정 네트워크가 각 그룹에 대응되는 그룹 가중치를 출력하며, 이를 이용한 그룹 임베딩 벡터들의 가중 합을 통해 집합 그룹 임베딩을 추출한다. 최종적으로 집합 그룹 임베딩을 심층 화자 임베딩에 더해주어 그룹기반 화자 임베딩을 생성한다. 이러한 방식을 통해 그룹 정보를 심층 화자 임베딩에 도입함으로써, 화자 임베딩이 나타낼 수 있는 전체 화자의 검색 공간을 줄일 수 있고, 이를 통해 화자 임베딩은 많은 수의 화자를 유연하게 표현할 수 있다. VoxCeleb1 데이터베이스를 이용하여 본 연구에서 제안하는 방식이 기존의 방식을 개선시킨다는 것을 확인하였다.
Chukeatirote, Ekachai;Maharachchikumbura, Sajeewa S.N.;Wongkham, Shannaphimon;Sysouphanthong, Phongeun;Phookamsak, Rungtiwa;Hyde, Kevin D.
Mycobiology
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제40권2호
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pp.107-110
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2012
Genes encoding the cellobiohydrolase enzyme (CBHI), designated as cbhI, were isolated from the basidiomycetes Auricularia fuscosuccinea, Pleurotus giganteus, P. eryngii, P. ostreatus, and P. sajor-caju. Initially, the fungal genomic DNA was extracted using a modified cetyltrimethyl ammonium bromide (CTAB) protocol and used as a DNA template. The cbhI genes were then amplified and cloned using the pGEM-T Easy Vector Systems. The sizes of these PCR amplicons were between 700~800 bp. The DNA sequences obtained were similar showing high identity to the cbhI gene family. These cbhI genes were partial consisting of three coding regions and two introns. The deduced amino acid sequences exhibited significant similarity to those of fungal CBHI enzymes belonging to glycosyl hydrolase family 7.
The complete coding sequence of Wild Argali ISG15 cDNA was generated by rapid amplification of cDNA ends. The ISG15 cDNA was 642 bp with an open reading frame of 474 bp, which encoded a 17.47 kDa protein composed of 157 amino acids. Its amino acid sequence shared 97.9%, 80.8%, 91.4%, 94.3%, 78.3% identity with those of ISG15cDNA from Ovis aries (accession no. NM001009735.1), Capra hircus (accession no. HQ329186.1), Bos taurus (accession no. BC102318.1), Bubalus bubalis (accession no. HM543269.1), and Sus scrofa (accession no. EU647216.1), respectively. The entire coding sequence was inserted into the pET-28a vector and expressed in E. coli. The recombinant protein corresponded to the expected molecular mass of 25 kDa as judged by SDS-PAGE, and it was detected in the bacterial inclusion bodies. The expressed protein could be purified by $Ni^{2+}$ chelate affinity chromatography and the results from the lymphocyte proliferation test showed that the product could stimulate lymphocyte proliferation very well (p<0.05), which further confirmed its biological activity.
Ha, Jung-Hye;Jeong, Mi-Suk;Jo, Wol-Soon;Jeong, Min-Ho;Jang, Se-Bok
Bulletin of the Korean Chemical Society
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제31권2호
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pp.275-280
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2010
Actinobacillus actinomycetemcomitans is a gram-negative, nonmotile coccobacillus bacterium that is associated with several human diseases, including endocarditis, meningitis, osteomyelitis, subcutaneous abscesses and periodontal diseases. A full-length Omp1-like protein gene from A. actinomycetemcomitans was cloned into a pQE30 vector and overexpressed in Escherichia coli BL21(DE3) cells. The protein revealed sequence homologies to Seventeen kilodalton proteins (Skp) from Pasteurella multocida and E. coli that have been characterized as periplasmic chaperones. This soluble Omp1-like protein was successfully purified to homogeneity for further folding and functional studies. The purity, identity, and conformation of the protein were determined using sodium dodecyl sulfate polyacrylamide gel electrophoresis, matrix-assisted laser desorption ionization mass spectrometry, circular dichroism, fluorescence spectroscopic, and differential scanning calorimetric studies. We showed that the protein formed an oligomer larger than a tetramer. We found, further, that it is comprised of mostly $\alpha$-helices and boasts high thermal stability.
Identity recognition in real environment with a reliable mode is a key issue in human computer interaction (HCI). In this paper, we present a robust person identification system considering score-based optimal reliability measure of audio-visual modalities. We propose an extension of the modified reliability function by introducing optimizing parameters for both of audio and visual modalities. For degradation of visual signals, we have applied JPEG compression to test images. In addition, for creating mismatch in between enrollment and test session, acoustic Babble noises and artificial illumination have been added to test audio and visual signals, respectively. Local PCA has been used on both modalities to reduce the dimension of feature vector. We have applied a swarm intelligence algorithm, i.e., particle swarm optimization for optimizing the modified convection function's optimizing parameters. The overall person identification experiments are performed using VidTimit DB. Experimental results show that our proposed optimal reliability measures have effectively enhanced the identification accuracy of 7.73% and 8.18% at different illumination direction to visual signal and consequent Babble noises to audio signal, respectively, in comparison with the best classifier system in the fusion system and maintained the modality reliability statistics in terms of its performance; it thus verified the consistency of the proposed extension.
Lily mottle virus (LMoV) causes flower quality reduction in Lilium spp. The coat protein gene was RT-PCR-amplified from total RNA extracted from infected lily leaves and the amplified fragment was cloned into the pRSET expression vector tagged with a His-MBP. The plasmid of recombinant coat protein was used to transform an Escherichia coli strain pLysS and was expressed. The coat protein was purified by affinity chromatography using a Ni-NTA resin. The identity of the purified protein was confirmed by SDS-PAGE. The in vitro-expressed protein was used for immunization of mice. The polyclonal and monoclonal antibodies reacted specifically for the detection of LMoV in lily extracts in Western blot. Moreover the monoclonal antibodies reacted with lily extracts in DAS-ELISA with no unspecific or heterologous reactions against other non-serologically related viruses, but the polyclonal antibodies revealed a weak reaction against both infected lily and healthy control.
In order to study the molecular mechanism of $\gamma$-aminobutyric acid (GABA) production in plants, we cloned and sequenced a partial glutamate decarboxylase (GAD) cDNA from the Arabidopsis thaliana cDNA library, using primers targeted at highly conserved sequences of the petunia GAD gene. The cDNA fragment was inserted into TA cloning vector with T7 promoter and the recombinant plasmid obtained was used to transform E. coli. The plasmid DNA purified from the transformed E. coli was digested with EcoRI and the presence of the insert was confirmed. Nucleotide sequence analysis showed that the fragment is a partial Arabidopsis thaliana GAD gene and that the sequence showed 98% and 78% identity to the region of the putative Arabidopsis thaliana GAD sequences deposited in GenBank, Accession nos: U46665 and U10034, respectively. The amino acid sequence deduced from the partial Arabidopsis thaliana GAD gene showed 99% and 91% identities to the GAD sequences deduced from the genes of the U46665 and U10034, respectively. The partial cDNA sequence determined may facilitate the study of the molecular mechanism of GABA metabolism in plants.
The purpose of this study is to analyse the inclinations and expressions in contemporary architecture. Specially, we call this tendency and architectural movements as architectural metamorphosis. Metamorphosis in architecture present the core of the change of Forms and spirits in a change of outward shape and terrestrial identity. As in Ovid's extended dramatic poem of change and transformation, Metamorphoses, all Souls are deathless, and migrates from one form to another. Like these stories in Metamorphoses, Ovid tells the soul never dies, but leaps one form to anther, and can take any shape. So the architectural form, transformation and deformation in contemporary architecture means architectural sensations and cognitions can even approach the soul of form and shape under the transformation. The expressions and design strategies of metamorphosis in comtemporary architecture reveal continuous and sequential formations of space, linear structure with force and vector, rhythmical wavement and folding surface, lively wiggly flows of volumns and objects, and so on. Such qualities came from the periodical needs; separation of structure and surface, poly-surfacial movement, poly-sensual expression and experience, dematerialization and the dematerialized space, formless of non-formal architecture, digital architecture. Architecture of Metamorphosis is the ways and the needs of our period to overcome the static limits prohibits the liberal thoughts, to find the ways toward the opportunities and diversities and to unlock the imaginaire of the contemporary architecture.
Park, Kwan Ho;Choi, Young Cheol;Nam, Seong Hee;Hwang, Jae Sam;Nho, Si Kab
International Journal of Industrial Entomology and Biomaterials
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제25권2호
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pp.187-193
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2012
Serine proteases are major insect enzymes involved in the digestion of dietary proteins and in the process of blood meal digestion. In this study, cDNA was constructed using the whole body of Laccotrephes japonensis. The flanking sequences of the 5- and 3- end of this gene were characterized by RACE-PCR. Sequence analysis showed that this gene contained a 963-bp ORF encoding 320 amino acids. The deduced amino acid sequence showed 62% identity with the Creontiades dilutus serine protease, 58% with the Lygus lineolaris trypsin precursor, and 54% with the Triatoma infestans salivary trypsin. To assess the expression of the L. japonensis serine protease (JGsp), the JGsp gene was cloned into a baculovirus transfer vector, pBac-1, and expressed in Sf9 cells (Spodoptera frugiperda). SDS-PAGE and western blot analysis have shown that the JGsp recombinant protein was a monomer with a molecular weight of about 32 kDa. Recombinant JGsp has shown activity in the protease enzyme assay using gelatin as a substrate.
The xynA gene encoding the xylanase A of Paenibacillus sp. DG-22 was isolated with a DNA probe obtained by PCR amplification, using degenerated primers deduced from the amino acid residues of the known N-terminal region of the purified enzyme and the conserved region in the family 11 xylanases. The positive clones were screened on the LB agar plates supplemented with xylan, by the Congo-red staining method. The xynA gene consists of a 630-bp open reading frame encoding a protein of 210 amino acids, and the XynA preprotein contains a 28-residues signal peptide whose cleavage yields a l82-residues mature protein of a calculated molecular weight of 20,000Da and pI value of 8.77. The cloned DNA fragment also has another ORF of 873 nucleotides that showed 76% identity to the putative transcriptional activator of Bacillus halodurans C-125. Most of the xylanase activity was found in the periplasmic space of E. coli. The xynA gene was subcloned into pQE60 expression vector to fuse with six histidine-tag. The recombinant xylanase A was purified by heating and immobilized metal affinity chromatography. The optimum pH and temperature of the purified enzyme were 6.0 and $60^{\circ}C$, respectively. This histidine-tagged xylanase A was less thermostable than the native enzyme.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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