• Journal of Microbiology and Biotechnology
• /
• 제17권8호
• /
• pp.1291-1299
• /
• 2007

Two ${\beta}$-1,4-glucanases (DI and DIII fractions) were purified to homogeneity from the culture filtrate of a cellulolytic bacteria, Cellulomonas sp. CS 1-1, which was classified as a novel species belonging to Cellulomonas uda based on chemotaxanomic and phylogenetic analyses. The molecular mass was estimated as 50,000 Da and 52,000 Da for DI and DIII, respectively. Moreover, DIII was identified as a glycoprotein with a pI of 3.8, and DI was identified as a non-glycoprotein with a pI of 5.3. When comparing the ratio of the CMC-saccharifying activity and CMC-liquefying activity, DI exhibited a steep slope, characteristic of an endoglucanase, whereas DIII exhibited a low slope, characteristic of an exoglucanase. The substrate specificity of the purified enzymes revealed that DI efficiently hydrolyzed CMC as well as xylan, whereas DIII exhibited a high activity on microcrystalline celluloses, such as Sigmacells. A comparison of the hydrolysis patterns for pNP-glucosides (DP 2-5) using an HPLC analysis demonstrated that the halosidic bond 3 from the nonreducing end was the preferential cleavage site for DI, whereas bond 2, from which the cellobiose unit is split off, was the preferential cleavage site for DIII. The partial N-terminal amino acid sequences for the purified enzymes were $^1Ala-Gly-Ser-Thr-Leu-Gln-Ala-Ala-Ala-Ser-Glu-Ser-Gly-Arg-Tyr^{15}$-for DI and $^1Ala-Asp-Ser-Asp-Phe-Asn-Leu-Tyr-Val-Ala-Glu-Asn-Ala-Met-Lys^{15}$-for DIII. The apparent sequences exhibited high sequence similarities with other bacterial ${\beta}$-1,4-glucanases as well as ${\beta}$-1,4-xylanases.

• 한국식품위생안전성학회지
• /
• 제37권6호
• /
• pp.411-417
• /
• 2022

본 연구는 생후 12개월령의 염소를 사용하여 앞다리, 뒷다리, 등심 및 갈비 부위로 분할하여 in vitro 소화실험을 통해 부위별 단백질 가수분해도 및 아미노산 조성을 조사하였다. 이 때, 소고기 및 돼지고기의 분할육을 이용하여 염소고기와 비교, 분석하였다. 염소고기 분할육 중 뒷다리(8.32%) 및 갈비(8.32%)가 가장 높게 단백질 가수분해도가 나타났으며, 염소고기의 갈비 부위는 갈비 분할육 중 가장 높은 단백질 가수분해율을 보였던 돼지고기(8.57%)와 유의 차가 없었다 (P>0.05). In vitro 소화 전에는 염소고기 분할 육 중 등심에서 글리신(11.03%)이, 앞다리에서 글루타민(53.44%)이 다른 고기 종류 및 분할육들에 비해 유의적으로 높은 비율로 포함된 것이 확인되었다(P<0.05). In vitro 소화 후에는 염소고기 갈비 부위에서 라이신(17.54%)이 가장 높은 비율로 포함된 것으로 확인되었으며, 소 갈비 부위보다 유의적으로 높았다(P<0.05). 본 연구는 염소고기 분할육의 단백질 가수분해도 및 아미노산 조성을 제공하며 단백질 소화양상 및 생체 이용률을 평가하기 위한 기초 자료로써 활용되어질 수 있을 것으로 사료된다.

• Journal of Microbiology and Biotechnology
• /
• 제18권4호
• /
• pp.730-734
• /
• 2008

Barley ${\alpha}$-amylase genes, amy1 and amy2, were separately cloned into the expression vector of $pPICZ{\alpha}A$ and recombinant Pichia strains were established by homologous recombination. Both AMYs from Pichia shared almost identical hydrolysis patterns on short maltooligosaccharides to result in glucose, maltose, or maltotriose. Against insoluble blue starch, AMY1 showed the highest activity at 0.1-5 mM calcium concentration, whereas 15-20 mM was optimal for AMY2. On the hydrolysis of soluble starch, unexpectedly, there was no significant difference between AMYs with increase of calcium. However, the relative activity on various starch substrates was significantly different between AMYs, which supports that the isozymes are clearly distinguished from each other on the basis of their unique preferences for substrates.

• 한국산학기술학회논문지
• /
• 제13권7호
• /
• pp.3261-3266
• /
• 2012

수소발생 및 저장 물질로서 붕수소화나트륨($NaBH_4$)은 촉매 분해반응을 통하여 수소를 생성할 수 있는데, 이 프로타이드 화합물을 이용하여 가정용 또는 이동용 연료전지의 수소를 공급할 수 있어서, 이 화합물과 분해반응에 대한 연구가 많이 수행되고 있다. 본 연구에서는 알칼리성 $NaBH_4$ 수용액을 귀금속이 담지된 금속산화물 촉매를 이용하여 가수분해반응을 일으키고, 그 분해반응 산물인 수소의 발생량을 측정하였다. 지지체로 사용한 금속산화물의 종류를 비교하고, 함침된 귀금속으로서 백금과 루테늄을 비교하였으며, 촉매사용량, $NaBH_4$ 용액의 농도 등의 영향을 고찰하고, 수소 발생 패턴을 조사하였다.

• 한국식품영양과학회지
• /
• 제28권2호
• /
• pp.292-298
• /
• 1999

Myofibril and actomyosin were prepared from red muscle and white muscle of fresh water fish and sea water fish, and their biochemical characteristics and SDS PAGE patterns of myofibril were compared. SDS PAGE analysis showed that electrophoretic patterns of myofibril were similar be tween white muscle and red muscle, while difference of 30kDa component of myofibril was detected between fresh water fish and sea water fish. When myofibril were treated with trypsin, difference in hydrolysis of heavy chain was observed between white muscle and red muscle. In activities of Ca ATPase, Mg ATPase, EDTA ATPase and ATPase activity pH curve, myofibrillar protein from fresh water fish showed higher specific activity than those from sea water fish.

• Applied Biological Chemistry
• /
• 제40권5호
• /
• pp.395-399
• /
• 1997

아밀로오스 함량이 다른 옥수수전분을 2.2N HCl로 산처리하여 산가수분해 특성 및 효소저항전분의 수율을 비교하였다. 산 가수분해경향은 아밀로오스 함량이 0%인 Amioca는 7일을 경계로, 그외의 전분은 4일을 경계로 2단계로 진행되었으며, 산가수분해 속도상수는 초기에 $4.01{\sim}9.21{\times}10^{-3}hr^{-1}$, 후기에는 $1.60{\sim}5.01{\times}10^{-3}hr^{-1}$로 아밀로오스 함량이 낮을수록 옥수수전분의 가수분해 속도가 빨랐다. 생전분의 X-선 회절양상은 아밀로오스 함량이 적은 Amioca, PFP, CMS(commercial maize starch)는 A형 , 고아밀로오스 함량인 Amaizo 5, Amylomaize VII은 B형의 전형적인 결정형을 보였으며, 산처리 후에도 모든 시료의 결정형은 그대로 유지하였으나 상대적인 결정화도는 증가하였다. 효소저항전분의 수율은 Amioca, CMS, Amylomaize VII이 각각 1.8%, 20.8%, 37.9%로 아밀로오스 함량이 높을수록 수율도 증가하였으며, 가열-냉각 횟수를 4회 반복한 후 분리한 산처리 한 옥수수전분의 효소저항전분의 수율은 1일 산처리한 CMS, Amylomaize VII이 각각 4.5%, 29.1%였으며 7일 산처리시에는 1.5%와 19.4%로 산처리에 의해 효소저항전분의 수율이 감소하였다.

• 한국식품조리과학회지
• /
• 제15권4호
• /
• pp.418-425
• /
• 1999

찰전분을 0.1 N HCl로 산처리하여 약산처리 전분의 특성과 효소저항전분의 수율 및 특성을 비교한 결과 가수분해율은 0.32~0.88%로 낮았으며 약산처리에 의해 처리시간에 따라 가수분해율이 직선적으로 증가하지는 않았다. 효소저항전분의 수율은 보통 옥수수전분은 24시간까지 RS수율이 증가하였고. 찰옥수수전분과 찰보리전분은 산처리 12시간에, 찹쌀전분은 산처리 8시간에 최대 RS 수율을 보여, 찰전분의 종류와 품종에 따라 가수분해정도와 수율이 차이가 났다. 옥수수전분의 형태는 약산처리에 의해 형태변화가 없었으며, 효소저항전분 생성전분은 보통옥수수전분의 경우 그물망 같은 형태를 나타내었으나 찰옥수수전분은 표면이 강한 결정 입자를 보였으며, 약산처리에 의해 생성전분과 분리된 효소저항전분의 형태는 차이가 없었다. X선 회절기에 의한 전분의 형태는 생전분의 경우 전형적인 A형을 나타내었으며 산처리에 의한 변화는 없었다. 형성된 효소저항전분은 보통옥수수전분의 경우 약산처리시 2$\theta$=16.5$^{\circ}$피크가 강해졌으며 찰옥수수전분의 경우 무정형의 피크를 나타내었고, 분리된 효소저항 전분은 형성전분과는 다른 경향을 보여 완전한 결정형을 나타내었다.

• Bulletin of the Korean Chemical Society
• /
• 제28권12호
• /
• pp.2354-2358
• /
• 2007

MALDI-TOF-MS technique was applied to obtain structural and compositional information of synthetic polyamides, Nylon6 and Nylon66. Mass spectra of both the original and the hydrolyzed polyamide samples were analyzed using the self calibration method as well as the internal calibration method with the standard materials of known masses. The MALDI-TOF mass spectra of Nylon6 samples showed the presence of protonated, sodiated, and potassiated ions that were assigned to cyclic and NH2/COOH terminated linear oligomers. From the MALDI-TOF mass spectra of Nylon66 samples, the potassiated linear oligomers with three different end groups are identified as well as the cyclic oligomers, i.e., NH2/COOH terminated oligomers, NH2/NH2 terminated oligomers, and COOH/COOH terminated oligomers. Full characterization of the molecular species and end groups present in the polyamide samples has been achieved, and also the changes in mass spectral patterns after the hydrolysis of the samples are presented.

• 한국식품영양과학회지
• /
• 제22권3호
• /
• pp.340-348
• /
• 1993

Penicillium funiculosum과 Trichoderma viride cellulase의 정제효소들을 사용하여 cross-synergism을 조사하였다. Exo-exo형 상승작용이 Avicel을 분해하는데 가장 효과적이었으며 exo-endo형은 다소 효과가 떨어졌다. 정제효소성분과 이종의 조효소를 혼합하여 70시간 이상 Avicel을 가수분해하며 생성된 total sugar를 측정한 결과, P. funiculosum cellulase에서 분리정제한 $\beta$-glucosidase 성분효소는 T. viride cellulase와 상승작용을 크게 나타내며 Avicel을 가수분해하였다. 또한, T. viride cellulase에서 분리정제한 exoglucanase 성분효소도 P. funiculosum cellulase의 가수분해능을 크게 향상시켰다. 이와같은 결과로 미루어 볼 때, 이종의 cellulase로 부터 부족한 성분효소를 보충시켜 효소성분비율을 변화시킴으로써 Avicel의 가수분해도를 향상시킬 수 있을 것으로 사료된다. 이 때 최대한 높은 가수분해를 얻기 위하여 여러 형식의 상승작용이 같이 이루어져야할 것이다.

• 한국식품과학회지
• /
• 제25권1호
• /
• pp.39-45
• /
• 1993

대두 단백분해효소(pepsin, actinidin)를 작용시켜 단백질 분자에 변형을 줌으로써 이에 따른 식품학적인 기능성의 변화에 대하여 연구하였다. 효소와의 반응시간에 따른 변화에 대하여 연구하였다. 효소와의 반응시간에 따른 대두단백질의 가수분해도를 측정한 결과, pepsin은 초기부터 매우 급격히 대두단백을 가수분해 시켰으며 반면 actinidin에 의한 가수분해는 반응시간이 경과함에 따라 완만하게 진행되었다. PAGE에 의한 결과는 두 효소가 비슷한 경향을 보여 반응이 진행될수록 아랫쪽으로 점차 이동하는 하나의 넓은 band를 보였다. SDS-PAGE에 서는 native SPI가 약 9개의 뚜렷한 band를 보였으나 actinidin에 의한 경우 $3{\sim}4$개의 band를 나타내었다. 그러나 pepsin으로 5분 반응시킨 경우 MW $24,000{\sim}13,000$에 이르는 하나의 band를 나타내어 actinidin이 특정한 band를 선택적으로 가수분해하는 경향과는 다른 결과를 보였다. 대두 단백 가수분해물의 기능적 특성을 측정한 결과, pepsin으로 반응시킨 경우 용해도는 대조군이나 actinidin의 경우보다 뚜렷이 증가했고, 전 pH 범위에서 유화형성력이 향상되었다. 또한 모든 실험군의 기포형성력이 전 pH에서 증가했으며, 등전점 부근에서는 효소반응 시간이 경과할수록 기포안정성도 증가하였다. 그러나 actinidin 처리시 등전점 부근에서만 유화형성력이 향상되었고, 5분 반응시킨 실험군의 기포형성력이 가장 높았으며, alkaline 범위에서 기포안정성이 증가되었다. 이와 같이 각 가수분해물의 기능성의 차이는 단백분해효소마다 그 작용부위가 다르고 이에 따른 단백 가수분해물의 물리, 화학적 특성이 달라져, 그 결가 가수분해물의 기능적 특성에 영향을 끼치는 것으로 사료된다.