피부의 주름은 노화과정의 결과로 유도되어지는데, 비효소적 glycation 반응은 주름생성의 원인 중에 하나로 단백질의 비가역적 가교결합에 의해 생성된 최종당화산물(AGEs)이라고 불리는 갈색화합물을 생성한다. 비교적 반감기가 긴 collagen은 쉽게 glycation이 일어나고 collagen의 가교결합(cross-linking)이 일어나면서 여러 단계의 반응을 거쳐 최종적으로 생성된 AGEs가 피부에 축적되어 피부의 탄력감소 및 주름을 일으킨다고 알려져 있다. 피부 내에 glycation된 collagen의 축척은 피부의 탄력성을 유지하는 것을 방해한다. 수종의 식용작물로부터 항주름소재를 개발하기 위하여 메탄올 및 열수추출물을 조제한 후 AGEs 형성을 억제하는 활성을 검색하였다. 먼저 서양향신료 중에서는 월계수잎, 계피, 정향, 오레가노, 로즈마리, 사보리, 팔각과 한약재 중에서는 복분자, 달개비, 삼지구엽초, 가자와 해당화의 메탄올 및 열수추출물에서 최종당화산물 생성 억제활성이 높았다. 그러나 국내 식물 중에서는 단지 참취 및 녹차 추출물의 메탄올과 열수추출물만이 높은 활성을 보였으며 해조류 중에서는 활성이 높은 시료는 없었다.
Egg white protein (EWP) was glycated with maltopentaose (MP) through the Maillard reaction and subsequently phosphorylated by $85^{\circ}C$ dry-heating at pH 4.0 for 1 d in the presence of pyrophosphate. The functional properties of glycated, phosphorylated EWP were compared with those of native EWP and with EWP which was phosphorylated by dry-heating in the presence of pyrophosphate under the same conditions. The phosphorus content of EWP was increased to ~0.60% by phosphorylation, and to ~0.74% by glycation with MP and subsequent phosphorylation. The electrophoretic mobility of EWP increased through phosphorylation. The stability of EWP against heat-induced insolubility at pH 7.0 was considerably improved by phosphorylation alone and further by phosphorylation after glycation. The anti-ovalbumin antibody response was reduced significantly by glycation and phosphorylation, and further reduced by phosphorylation after glycation. The anti-ovomucoid antibody response was reduced significantly by glycation, phosphorylation and phosphorylation after glycation. The calcium phosphate-solubilizing ability of EWP was enhanced by both phosphorylation methods.
대한약학회 2003년도 Proceedings of the Convention of the Pharmaceutical Society of Korea Vol.2-2
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pp.197.2-197.2
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2003
One of the consequences of hyperglycemia is the excessive nonenzymatic glycation of proteins known as Millard reaction. Under hyperglycemia the irreversibly formed advanced glycation endproducts(AGEs) do not return to normal when hyperglycemia is corrected and continue to accumulate over the lifetime of protein. AGEs are largely involved in the pathogenesis of diabetic complications. To find possible AGEs inhibitor, BSA was added to a mixture of sugars and unprocessed-, processed Coptidis Rhizoma, Berberine, its standard compound or AG(Aminoguanidine HCl: positive control). (omitted)
식품소재의 단백질 glycation 저해효과를 조사하기 위하여 곡류, 채소류 및 생약재 등 83종 에탄올 추출물에 대한 단백질 가교결합 저해효과를 $[^{14}C]$-N-formyl-lysine incorporation method를 이용하여 측정하였다. 대부분의 추출물에서 저해효과가 나타났으나 일부 추출물은 단백질의 가교를 촉진하는 것으로 나타났다. 상대적으로 높은 활성을 나타낸 시료 중 20개를 선별하여 형광광도법을 이용한 AGE형성 억제능을 조사한 결과, 1일 발아한 메밀의 추출물 (GB-l)이 가장 높은 저해활성을 가지는 것으로 나타났다. 차후 GB-0l은 콜로로포름, 에틸아세테이트, 부탄올 및 물로 분획되었으며 그 중 에틸아세테이트 분획이 가장 높은 단백질 glycation 저해활성(95.2% inhibitory activity at 100 ug/mL addi- tion level)을 보였다. HPLC를 이용한 폴리페놀 분석결과 발아 및 추출, 분획과정을 거친 메밀의 아세테이트 분획은 rutin 및 quercetin 함량이 상당히 증가한 것으로 나타나서 부분정제물의 rutin 및 quercetin 함량과 저해활성사이에 높은 상관성을 나타내었다.
Methylglyoxal is a highly reactive precursor which forms advanced glycation end products (AGEs). AGEs and methylglyoxal are known to induce various diseases such as diabetes, vascular disorders, Diabetes Mellitus (DM), and neuronal disorders. Juglans regia L is an important food commonly used worldwide, having nutritious components, including phenolic compounds. Since ancient times, Juglans regia L have been differently applied by various countries for health and in diverse diseases, including arthritis, asthma, skin disorders, cancer, and diabetes mellitus. However, the effect of diabetes-induced renal damage against AGEs remains unclear. This study evaluates the anti-glycation and renal protective effects of ethanol extract of Juglans regia L against methylglyoxal-induced renal tubular epithelial cell death. Exposure to methylglyoxal resulted in reduced cell viability in NRK-52E cells, but co-treatment with Juglans regia L extracts significantly increased the cell viability. In addition, we examined the anti-glycation effect of Juglans regia L extracts. Compared to the positive control aminoguanidine and Alagebrium, treatment with Juglans regia L extracts significantly inhibited the formation of AGEs, collagen cross-linking, and breaking collagen cross-linking. Taken together, our results indicate that Juglans regia L is a potential therapeutic agent for regulating diabetic complications by exerting anti-glycation and renal protective activities.
Glycation and oxidation induce formation of carbonyl (CO) groups in proteins, which can be used to develop an index of cellular aging. Methyl glyoxal (MG) and hypochlorite anions are deleterious products of oxygen free-radical reaction. The effects of eel carnosine on protein modification mediated by MG and hypochlorite were studied. MG and hypochlorite induced formation of carbonyl groups with high molecular weight and cross-linked forms of ovalbumin. The presence of eel carnosine effectively inhibited these modifications in a concentration-dependent manner. Imidazole ring in eel carnosine might have a primary role in inhibition of protein glycation. Our data suggests that the eel carnosine may be useful as a "natural" anti-glycating agents.
Here, we evaluated the anti-glycation effects and renal protective properties of 70% (v/v) ethanolic extract of Colpomenia sinuosa (CSE) against AGEs -induced oxidative stress and apoptosis at different concentrations (1, 5, and 20 ㎍/mL). At 20 ㎍/mL, CSE showed that anti-glycation activities via the inhibition of AGE formation (51.1%), inhibition of AGEs-protein cross-linking (61.7%), and breaking of AGEs-protein cross-links (33.3%), were significantly (###p < 0.001 vs. non-treated group) lower than the nontreated group. Methylglyoxal (MGO) significantly (***p < 0.001) reduced cell viability (24.4%) and increased reactive oxygen species (ROS) level (642.3%), MGO accumulation (119.4 ㎍/mL), and apoptosis (55.0%) in mesangial cells compared to the nontreated group. Pretreatment with CSE significantly (###p < 0.001) increased cell viability (57.8%) and decreased intracellular ROS (96.5%), MGO accumulation (80.0 ㎍/mL), and apoptosis (22.6%) at 20 ㎍/mL. Additionally, we confirmed intracellular AGEs reduction by CSE pretreatment. Consequently, our results suggest that CSE is a good source of natural therapeutics for managing diabetic complications by the antiglycation effect and renal protective activity against MGO-induced oxidative stress.
최종당화산물은 환원당과 단백질, 지질 또는 핵산 사이의 당화반응에 의해서 생성되는 물질로 이물질은 피부 노화 과정에 밀접하게 연관되어 있다고 보고되어 있다. 본 연구에서는 항산화 활성, 최종당화산물 생성 저해, 콜라겐과 최종당화산물의 교차결합 저해 및 억제, 엘라스타제 활성 저해 효능 시험을 통해서 비자나무 유박 추출물의 항노화 효과를 평가하였다. 시험 결과, 비자나무 유박 추출물은 폴리페놀과 플라보노이드를 함유하고 있으며, DPPH와 ABTS 자유라디칼을 50% 소거할 수 있는 농도는 각각 $16.4{\mu}g$ (Dried materials, DM)/mL과 $16.7{\mu}g\;DM/mL$ 로 관찰되었다. 또한, 비자나무 유박 추출물은 농도 의존적으로 최종당화산물 생성과 엘라스타제 활성을 저해하였고, 콜라겐과 최종당화산물의 교차결합을 저해 및 억제하였다. 따라서 본 연구 결과를 바탕으로 비자나무 유박 추출물은 항노화 효능이 있는 화장품 소재로서 활용가치가 있음을 확인하였다.
Kim, Jong-Min;Jang, Dae-Sik;Lee, Yun-Mi;Kim, Young-Sook;Kim, Jin-Sook
Natural Product Sciences
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제14권3호
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pp.192-195
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2008
Three known compounds, puerarol (1), pueroside B (2), and ononin (3), were isolated from an EtOAc-soluble fraction of the roots of Pueraria lobata. The isolates (1 - 3) were subjected to an in vitro bioassay to evaluate their inhibitory activity on the formation of advanced glycation end products (AGEs). Puerarol (1) exhibited a remarkable inhibitory activity on AGEs formation with $IC_{50}$ value of $2.05{\pm}0.32{\mu}M$ as compared with positive control, aminoguanidine ($IC_{50}$ value : $905.32{\pm}7.58{\mu}M$).
The nonenzymatic glycation of copper, zinc-superoxide dismutase (Cu,Zn-SOD) led to inactivation and fragmentation of the enzyme. The glycated Cu,zn-SOD was isolated by boronate affinity chromatography. The formation of 8-hydroxy-2'-deoxyguanosine (8-OH-dG) in calf thymus DNA and the generation of strand breaks in pBhiescript plasmid DNA by a metal-catalyzed oxidation (MCO) system composed of $Fe^{3+}$, $O_2$, and glutathione (GSH) as an electron donor was enhanced more effectively by the glycated CU,Zn-SOD than by the nonglycated enzyme. The capacity of glycated Cu,Zn-SOD to enhance damage to DNA was inhibited by diethylenetriaminepentaacetic acid (DETAPAC), azide, mannitol, and catalase. These results indicated that incubation of glycated CU,Zn-SOD with GSH-MCO may result in a release of $Cu^{2+}$ from the enzyme. The released $Cu^{2+}$ then likely participated in a Fenton-type reaction to produce hydroxyl radicals, which may cause the enhancement of DNA damage.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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