• 대한화장품학회지
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• 제36권1호
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• pp.65-69
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• 2010

콜라겐은 포유동물의 가장 풍부한 동물성 단백짙로, 전체 단백질의 약 30 %를 차지하며, 결합 조직에 존재하며 대부분의 장기의 구조적 지지에 기여한다. Tripeptide (glycine-proline-hydroxyproline: INCI name Tripeptide-29) 는 collagen type 1의 주성분이며, palmitoyl tripeptide (palmitoyl-glycine-proline-hydroxyproline: INCI name Palmitoyl Tripeptide-29) 는 콜라겐의 합성을 촉진하는 항노화 불질로서 디자인된 합성소재이다 합성된 웹타이드 유도체는 HPLC를 이용하여 분식하였다. in vitro test를 통하여 콜라겐합성과 섬유아세포 증식 효능을 확인하였고, 비침습적 기기를 사용하여 피검자에 대한 8주간의 적용결과 피부주름과 탄력의 상당한 개선을 확인하였다. Palmitoyl tripeptide는 우수한 항노화 효능을 갖는 화장품 소재로 사료된다.

• Preventive Nutrition and Food Science
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• 제17권4호
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• pp.245-253
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• 2012

Collagen tripeptide (CTP) is a functional food material with several biological effects such as improving dry skin and wound and bone fracture healing. This study focused on the anti-photoaging effects of CTP on a hairless mouse model. To evaluate the effects of CTP on UVB-induced skin wrinkle formation in vivo, the hairless mice were exposed to UVB radiation with oral administration of CTP for 14 weeks. Compared with the untreated UVB control group, mice treated with CTP showed significantly reduced wrinkle formation, skin thickening, and transepidermal water loss (TEWL). Skin hydration and hydroxyproline were increased in the CTP-treated group. Moreover, oral administration of CTP prevented UVB-induced MMP-3 and -13 activities as well as MMP-2 and -9 expressions. Oral administration of CTP increased skin elasticity and decreased abnormal elastic fiber formation. Erythema was also decreased in the CTP-treated group. Taken together, these results strongly suggest that CTP has potential as an anti-photoaging agent.

• Journal of Microbiology and Biotechnology
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• 제31권10호
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• pp.1401-1408
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• 2021

This study examined whether the oral administration of low-molecular-weight collagen peptide (LMCP) containing 3% Gly-Pro-Hyp with >15% tripeptide (Gly-X-Y) content could ameliorate osteoarthritis (OA) progression using a rabbit anterior cruciate ligament transection (ACLT) model of induced OA and chondrocytes isolated from a patient with OA. Oral LMCP administration (100 or 200 mg/kg/day) for 12 weeks ameliorated cartilage damage and reduced the loss of proteoglycan compared to the findings in the ACLT control group, resulting in dose-dependent (p < 0.05) improvements of the OARSI score in hematoxylin & eosin (H&E) and Safranin O staining. In micro-computed tomography analysis, LMCP also significantly (p < 0.05) suppressed the deterioration of the microstructure in tibial subchondral bone during OA progression. The elevation of IL-1β and IL-6 concentrations in synovial fluid following OA induction was dose-dependently (p < 0.05) reduced by LMCP treatment. Furthermore, immunohistochemistry illustrated that LMCP significantly (p < 0.05) upregulated type II collagen and downregulated matrix metalloproteinase-13 in cartilage tissue. Consistent with the in vivo results, LMCP significantly (p < 0.05) increased the mRNA expression of COL2A1 and ACAN in chondrocytes isolated from a patient with OA regardless of the conditions for IL-1β induction. These findings suggest that LMCP has potential as a therapeutic treatment for OA that stimulates cartilage regeneration.

• 대한화장품학회지
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• 제47권2호
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• pp.147-153
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• 2021

콜라겐 가수 분해물(collagen hydrolysate, CH)은 피부 진피 섬유아세포를 자극하여 콜라겐과 엘라스틴 같은 세포 외 기질 합성을 촉진함으로써 피부 노화 방지에 도움을 주는 것으로 알려져 있다. 최근 피부 노화를 일으키는 다양한 요인 중 최종당화산물(advanced glycation end products, AGEs)이 주목을 받고 있음에도 불구하고, 아직까지 CH가 AGE축적에 미치는 영향은 연구된 바 없다. CH는 피부 구조단백질의 생성을 촉진하여 AGE 축적에 영향을 줄 수 있으므로, 이를 확인하기 위해 트리펩타이드25%, Gly-Pro-Hyp 4%를 함유한 CH인 저분자콜라겐펩타이드(low molecule weight collagen peptide, LMCP)를 이용하여 임상시험을 수행하였다. 피부 조직 내 AGE 축적량을 평가하기 위해 AGE reader를 사용하여 피부자가형광(skin autofluorescence, SAF) 값을 측정하였다. 0.5%와 1.0% LMCP 용액을 8 주 동안 피험자의 전박에 도포한 결과, 시험부위의 SAF값이 대조부위에 비해 유의하게 감소하였다. 추가적으로, LMCP에 의한 피부섬유아세포의 콜라겐 합성 촉진을 평가하기 위해 CCD-986sk를 이용하여 in vitro test를 수행하였다. 그 결과, 800 ㎍/mL의 LMCP는 CCD-986sk의 human pro-collagen Iα1(COL1A1) 합성을 증가시켰다. 본 연구를 통해 LMCP도포가 콜라겐 합성을 촉진하여 항당화 효과에 도움을 줄 수 있다는 것을 확인하였으며, 이는 LMCP가 노화 방지 화장품 원료로써 잠재력이 있음을 시사한다.

• 한국식품과학회지
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• 제50권4호
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• pp.420-429
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• 2018

본 연구에서는 식용 어류로부터 얻은 콜라겐을 효소 처리하여 글라이신-프롤린-하이드록시프롤린(Gly-Pro-Hyp, GPH)과 같은 트리펩타이드의 함량이 높은 콜라겐 가수분해물을 얻었고, 이 저분자 콜라겐 가수분해물(이하 콜라겐 트리펩타이드)의 피부 보습효과를 생체 외 실험(in vitro)과 생체 내 실험(in vivo)을 설계하여 증명하고자 하였다. 사람의 피부 섬유아세포 HDF 세포를 자외선 조사를 통해 인위적으로 손상된 세포를 만든 후, 콜라겐 트리펩타이드가 이를 회복시키는 정도를 몇 가지 보습인자의 활성과 발현량으로 확인하였다. Ceramide kinase의 효소활성은 콜라겐 트리펩타이드의 농도에 의존적으로 증가하였고, hyaluronic acid의 농도 역시 유의적으로 증가하였다. 더불어 히알루론산을 합성하는 유전자인 HAS2의 mRNA와 단백질 발현량이 시료의 처리양에 비례하여 증가하였고, 히알루론산을 분해하는 효소인 HYAL1의 수준은 콜라겐 트리펩다이드의 농도에 의존적으로 감소하였다. 상기의 효과는 1형 콜라겐을 합성하는 Collagen 1A 유전자의 단백질 발현량과 피부염증과 종양발생 시 증가한다고 알려진 CD44의 발현량의 확인으로 증명되었다. 유기용매의 도포로 피부건조를 유도한 동물모델을 사용하여 콜라겐 트리펩타이드의 피부에의 유효성을 평가하기 위해 경피수분손실량(TEWL)와 수분함유량을 직접적으로 측정한 바, 콜라겐 트리펩타이드 34 mg/kg bw의 고용량 처리군에서 가장 긍정적인 변화가 확인되었으나 17 mg/kg bw의 콜라겐 트리펩타이드 처리군에서도 수분함량에서 유의적인 변화가 관찰되었다. 이는 피부 건조로 유도된 가려움증에 대하여 동물이 자신의 몸을 긁는 행위를 계수한 결과와 같은 양상을 보였다. 또한 피부가 건조할 시 유도될 수 있는 염증인자인 $TNF-{\alpha}$와 IL-6의 단백질 발현량을 동물 피부 조직을 적출하여 확인하였고, 염색법을 통하여 피부 진피 내 탄력섬유의 변화를 가시적으로 제시하였다. 이 피부 조직에서의 Collagen 1A와 AQP3의 단백질 발현량 및 세라마이드 키나이제, HAS2, 그리고 HYAL1 효소활성 결과는 상기의 누적된 콜라겐 트리펩타이드의 보습 효과를 더불어 증명하여 주었다. 이상의 결과로부터 본 연구의 저자는 콜라겐 트리펩타이드가 피부 보습에 효능을 갖는 소재로서 활용가치가 높음을 알 수 있었으며, 현재 시장에서 유통되고 있는 분자량 1000 Da 이상의 콜라겐 가수분해물보다도 저분자화 되며 트리펩타이드를 다량 함유하는 상기의 소재가 증명된 유효성과 증가된 체내 흡수도에 근거하여 보다 확장된 가능성을 보여줄 수 있을 것이라 판단된다.