• Applied Biological Chemistry
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• 제12권
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• pp.99-105
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• 1969

Trichoderma $(O_2-1)$의 조효소(粗酵素)를 Ethanol 및 Acetone 농도별(濃度別)에 따른 회수율(回收率)을 실험(實驗)한 결과(結果) 각(各) cellulase는 현저(顯著)한 차이(差異)가 나타났다. 즉(卽) Ethanol을 사용(使用)하였을 경우 ${\beta}-glucosidase$는 60% C.M.C분해효소(分解酵素), 여지붕괴(濾紙崩壞濾) 효소(酵素)는 80% 일때가 좋았고 Acetone을 사용(使用)하였을 경우 ${\beta}-glucosidase$는 60% 여지붕괴(濾紙崩壞濾) 효소(酵素)는 80%, C.M.C분해효소(分解酵索)는 90% 농도(濃度)일때가 좋은 결과(結果)를 나타내었다. 조정제(粗精製)한 Cellulase를 Silicagel, cellulose powder, Gauze를 사용(使用)한 column chromatography에 의(依)하여 분별(分別)란 결과(結果) 수치(數個)의 구분(區分)으로 분별(分別) 할 수 있었다. C.M.C 분해효소(分解酵索)와 Avicel 분해효소(分解酵索), ${\beta}-glucosidase$의 대부분(大部分)은 흡착(吸着)이 되지않고 유출(流出)되었으며, 대부분(大部分)의 여지붕괴효소(濾紙崩壞濾酵素)와 일부분(一部分)의 Avicel분해효소(分解酵索)는 흡착(吸着)되었다가 증류수(蒸溜水)로서 유출(流出)함으로씨 용출(溶出)되었다. 따라서 C.M.C 분해효소(分解酵索)와 여지붕괴효소(濾紙崩壞濾酵素)는 상이(相異)한 Cellulase 성분(咸分)임을 알았다. 또 C.M.C 분해효소(分解酵索)와 Avicel 분해효소(分解酵索)는 용출구분(溶出區分)에 있어 peak가 상이(相異)한 다른 구분(區分)에서 상대활성(相對活性)이 다르므로 역시 별개(別個)의 종류(種類)로 구분(區分)되었다. 또 여지붕괴효소(濾紙崩壞濾酵素)와 Cellulose powder (여지분말(濾紙粉沫)) 당화효소(糖化酵素)는 흡착구분(吸着區分)과 비흡착(非吸着) 구분(區分)으로 분별(分別)되니 사이(相異)한 Cellulase 성분(成分)이라고 생각된다. 따라서 Trichoderma viride $(O_2-1)$의 Cellulase는 적어도 3종이상(種以上)의 Cellulase 성분(成分)으로 되어 있다고 추찰(推察)된다.

• 생명과학회지
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• 제18권3호
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• pp.323-328
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• 2008

홍삼의 유효 활성 성분을 함유한 오일을 제조하고자, 세절한 홍삼을 여러 효소로 처리하여 항산화능을 검토한 후 가장 적합한 효소를 선정하여 홍삼을 효소처리하고 10배 비율의 대두유 및 올리브유를 각각 첨가하여 $40^{\circ}C$ 에서 15일간 숙성하면서 홍삼유를 제조하였다. 그 결과, 0.5% cellulase로 처리한 홍삼액에서 가장 높은 항산화 활성이 있음을 확인하였다. 그리고 홍삼을 0.5% cellulase로 처리하여 제조한 홍삼유의 과산화물가는 오일 자체만 보관한 대조군에 비해 유의적으로 감소되었고, 홍삼의 항산화 활성 성분의 용출은 올리브유보다 대두유에서 더 증가하였고, 특히 0.5% cellulase 처리한 홍삼 대두유의 TBA가도 유의적으로 감소되었다. 홍삼유의 DPPH radical 소거능도 홍삼만으로 추출한 대두유에 비해 0.5% cellulase 처리한 홍삼 대두유에서 더 큰 DPPH 소거능을 보였다. 대두유로 제조한 홍삼유의 항산화비타민 함량 분석에서는 비타민 A는 검출되지 않았으나, 비타민 E 함량은 대두유보다 홍삼 첨가 대두유에서 1.7배 정도 증가하였고, 0.5% cellulase를 처리한 홍삼첨가 대두유에서 2.3배 정도 증가되어 홍삼의 0.5% cellulase 처리에 의해 비타민 E의 용출이 더 증가하였다.

• 한국식품저장유통학회지
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• 제24권1호
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• pp.60-67
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• 2017

본 연구에서는 저온추출 뿐만 아니라 효소처리를 이용하여 생과형 블루베리 과일음료생산을 위한 최적의 방법을 확립하고자 하였다. 생리학적 기능성물질 추출 시 열에 의한 영양손실을 막기 위해 저온을 사용하였다. 또한 다양한 효소처리를 이용하여 혼탁 방지 및 추출수율 향상을 위한 최적의 추출조건을 확립하고자 하였다. 블루베리를 cellulase, pectinase 및 cellulase:pectinase(1:1) 혼합 효소와 효소 처리량, 추출온도, 추출시간, 추출 교반속도 등을 고려한 다양한 조건으로 추출하였을 때, 가장 우수한 추출 조건을 조사하였다. cellulase로 처리할 경우, 추출률이 85.72-86.55%, pectinase 처리구는 87.06-87.93%, cellulase:pectinase(1:1) 혼합 처리할 경우, 86.84-88.14%의 추출률을 나타냈다. 추출 온도는 $45^{\circ}C$에서 $87.91{\pm}0.05%$, 3시간 추출 하였을 경우 $87.88{\pm}0.10%$, 교반속도는 90 rpm에서 가장 높은 추출결과를 보였다. 블루베리 추출액의 당도 및 pH는 추출 조건에 관계없이 모든 처리구에서 통계학적으로 유사한 결과를 보였으나, 총 폴리페놀 함량은 pectinase 처리구에서 18.62 mg/g으로 가장 높은 값을 나타냈다. 유리당 함량은 모든 시료에서 과당과 포도당 두 가지 당류만 검출되었으며 cellulase 효소 0.10%를 처리한 블루베리 추출액의 유리당 함량이 포도당 0.51%, 과당 0.49%로 가장 높았으나 다른 처리구와 유의적인 차이는 없었다. 블루베리를 이용하여 생과일형 음료 제조를 위한 최적 조건은 cellulase: pectinase(1:1) 혼합효소 0.1%를 첨가하여 $45^{\circ}C$ 온도에서 90 rpm의 교반속도로 조사되었다.

• Asian-Australasian Journal of Animal Sciences
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• 제26권8호
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• pp.1144-1151
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• 2013

In this study, protein domains with cellulase activity in goat rumen microbes were investigated using metagenomic and bioinformatic analyses. After the complete genome of goat rumen microbes was obtained using a shotgun sequencing method, 217,892,109 pair reads were filtered, including only those with 70% identity, 100-bp matches, and thresholds below $E^{-10}$ using METAIDBA. These filtered contigs were assembled and annotated using blastN against the NCBI nucleotide database. As a result, a microbial community structure with 1431 species was analyzed, among which Prevotella ruminicola 23 bacteria and Butyrivibrio proteoclasticus B316 were the dominant groups. In parallel, 201 sequences related with cellulase activities (EC.3.2.1.4) were obtained through blast searches using the enzyme.dat file provided by the NCBI database. After translating the nucleotide sequence into a protein sequence using Interproscan, 28 protein domains with cellulase activity were identified using the HMMER package with threshold E values below $10^{-5}$. Cellulase activity protein domain profiling showed that the major protein domains such as lipase GDSL, cellulase, and Glyco hydro 10 were present in bacterial species with strong cellulase activities. Furthermore, correlation plots clearly displayed the strong positive correlation between some protein domain groups, which was indicative of microbial adaption in the goat rumen based on feeding habits. This is the first metagenomic analysis of cellulase activity protein domains using bioinformatics from the goat rumen.

• 미생물학회지
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• 제40권2호
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• pp.139-146
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• 2004

일반 토양과 부엽토, 퇴비로부터 alkaline cellulase 생성이 우수한 균주를 분리한 후 형태적, 배양학적 및 생화학적 동정을 실시한 결과 호알칼리성 Bacillus sp. HSH-810 균주인 것으로 판명되었다. 분리균 Bacillus sp. HSH-810의 생육과 효소 활성은 $30^{\circ}C$와 pH 10.0에서 가장 높은 것으로 나타났다. 본 균주는 배지 중에 탄소원과 질소원, 무기염으로 1.0%의 CMC와 0.5%의 peptone, 0.02%의 $CaC1_2$, $CoC1_2$를 사용하였을 경우 최대의 alkaline cellulase생산성을 나타내었다. 효소의 최적 활성 pH와 온도는 각각 10.5와 $50^{\circ}C$였다. 이 효소는 pH 6.0-13.0과 $50^{\circ}C$의 온도에서 매우 안정하였다. 효소액에 계면활성제를 첨가하여 효소 활성을 측정한 결과, 효소액은 sodium-$\alpha$-olefin sulfonate (AOS)와 sodium dodecyl sulfonate (SDS), Tween 20, Tween 80에 대하여 안정성 이 높은 특징을 보였으나 0.1%의 linear alkyl-benzene sulfonate (LAS)를 첨가한 경우에는 효소 활성이 심하게 저해되었다.

• Journal of Microbiology and Biotechnology
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• 제21권12호
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• pp.1312-1321
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• 2011

Enzyme extracts of cellulase [filter paper cellulase (FPase) and carboxymethyl cellulase (CMCase)], chitinase, and chitosanase produced by Aspergillus niger NRRL-567 were evaluated. The interactive effects of initial moisture and different inducers for FP cellulase and CMCase production were optimized using response surface methodology. Higher enzyme activities [FPase $79.24{\pm}4.22$ IU/gram fermented substrate (gfs) and CMCase $124.04{\pm}7.78$ IU/gfs] were achieved after 48 h fermentation in solid-state medium containing apple pomace supplemented with rice husk [1% (w/w)] under optimized conditions [pH 4.5, moisture 55% (v/w), and inducers veratryl alcohol (2 mM/kg), copper sulfate (1.5 mM/kg), and lactose 2% (w/w)] (p<0.05). Koji fermentation in trays was carried out and higher enzyme activities (FPase $96.67{\pm}4.18$ IU/gfs and CMCase $146.50{\pm}11.92$ IU/gfs) were achieved. The nonspecific chitinase and chitosanase activities of cellulase enzyme extract were analyzed using chitin and chitosan substrates with different physicochemical characteristics, such as degree of deacetylation, molecular weight, and viscosity. Higher chitinase and chitosanase activities of $70.28{\pm}3.34$ IU/gfs and $60.18{\pm}3.82$ to $64.20{\pm}4.12$ IU/gfs, respectively, were achieved. Moreover, the enzyme was stable and retained 92-94% activity even after one month. Cellulase enzyme extract obtained from A. niger with chitinolytic and chitosanolytic activities could be potentially used for making low-molecular-weight chitin and chitosan oligomers, having promising applications in biomedicine, pharmaceuticals, food, and agricultural industries, and in biocontrol formulations.

• 한국균학회지
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• 제26권2호통권85호
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• pp.239-245
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• 1998

섬유소를 분해하여 이용하기 위해서는 섬유소 분해효소를 대량으로 생산하는 것이 중요하며 이를 위해서는 적절한 탄소원을 이용하여 섬유소 분해효소의 대량생산을 유도하는 것이 중요하다. 본 실험에서는 Trichoderma reesei Rut C-30을 섬유소 분해효소의 생산 균주로 solka floc을 탄소원으로 사용하여 섬유소 분해효소의 활성을 증가시키기 위한 배지내 최적 농도가 1%이고 포도당이 0.5%이상 배지에 첨가 될 경우 섬유소 분해효소의 생산이 저해됨을 알 수 있었다. 정제된 섬유소인 solka floc이 목질섬유소인 wheat bran과 함께 탄소원으로 사용되었을 때 각각을 섬유소 분해효소 생산의 유도 물질로 이용했을 때보다 더 높은 CMCase 활성과 FPase 활성을 보였다. Solka floe 1%와 wheat bran 3%을 탄소원으로 사용한 배지의 CMCase 활성이 76 U/ml, FPase 활성이 12.6 U/ml로 가장 높은 값을 나타내었다.

• Journal of Microbiology and Biotechnology
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• 제10권6호
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• pp.770-775
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• 2000

Several process parameters were studied to ascertain the effect on degradation of sugar cane bagasse in relation to the production of cellulase enzyme and reducing sugars by Solid Substrate Fermentation (SSF) and Submerged Culture Fermentation (SCF) of Aspergillus terreus SUK-1. The effect of air-flow rate (0-1.3 v/v/m), of different ratios of substrate weight to liquid volume (1:6, 1:10, 1:20, and 1:30 w/v, g/ml), scale-up effect (10, 20, and 100 times of 1:10 ration, w/v) and the effect of temperature (30, 40, 50, and $60^{\circ}C$) in SSF were studied. Air-flow rate of 1.0 v/v/m gave the highest enzyme activity (FPase 0.25 IU/ml, CMCase 1.24 IU/ml) and reducing sugars concentration (0.72 mg/ml). Experiment using 1:10 ratio (w/v) was found to support maximum cellulase activity (FPase 0.58 IU/ml, CMCase 1.97 IU/ml) and reducing sugar concentration (1.23 mg/ml). Scaling-up the ratio of 1:10(w/v) by a factor of 20 gave the highest cellulase activity (FPase 0.71 IU/ml, CMCase 2.25 IU/ml) and reducing sugar concentration (3.67 mg/ml). The optimum temperature for cellulase activity and reducing sugar production was $50^{\circ}C$(FPase 0.792 IU/ml, CMCase 2.25 IU/ml and 3.85 mg/ml for reducing sugar concentration). For SCF, the activity of cellulase enzyme and reducing sugar concentration was found to be lower than that obtained for SSF. The highest cellulase activity obtained in SCF was 50% lower than the highest cellulase activity in SSF, while for reducing sugar concentration, the highest concentration obtained in SCF was 90% lower than that obtained in SSF.

• Applied Biological Chemistry
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• 제11권
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• pp.109-117
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• 1969

분뇨처리장(糞尿處理場)에서 400여(餘) 균주(菌株)를 분리(分離)한 결과(結果) 그중(中) 두 균주(菌株)가 cellulase생성(生成)이 강(强)하였다. 이 균주(菌株)는 진탕배양(振湯培養)으로 cellulase를 많이 생성(生成)하였으며 이들 효소(酵素)의 성질(性質)은 다음과 같다. 1. 최적(最適) pH는 4.0에서 5.5 범위이다. 2. 안전(安全) pH는 3.5에서 6.5 범위이다. 3. 최적온도(最適溫度)는 $40^{\circ}C$에서 $45^{\circ}C$ 이다. 4. 열안전성(熱安全性)은 $50^{\circ}C$ 이하이며 $70^{\circ}C$에서 거의 불활성화(不活性化) 된다. 5. 투석효소(透析酵素)는 $Mn^{2+}\;Co^{2+}$로 활성화되며 $Hg^{2+}$는 강한 조해제(阻害劑)이다.

• 한국토양비료학회지
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• 제44권5호
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• pp.836-840
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• 2011

Cellulase와 xylanase 분비능이 우수한 고온성 부숙촉진 세균을 분리하기 위하여 진주 인근지역의 새송이버섯 재배농장으로부터 새송이버섯 수확 후 배지를 수집하였다. 새송이버섯 수확 후 배지로부터 23종의 균주를 분리하였으며 이 중 cellulase와 xylanase을 동시에 분비하는 균주를 최종 선발하여 SJ21으로 명명하였다. Bacillus ID kit와 VITEK 2 system를 이용하여 분리균 SJ21의 생리적 생화학적 특성을 조사한 결과 분리균 SJ21은 B. lincheniformis와 유사한 특징을 나타내었으며 16S rDNA 염기서열 분석결과에서는 B. subtilis와 99%의 상동성을 나타내었다. 이와 같은 결과를 종합하여 분리균 SJ21은 Bacillus sp. SJ21 로 동정되었다. 분리균이 분비하는 cellulase와 xylanase 활성은 분리균이 증식함에 따라 대수증식기 중반부터 급격히 증가하였고 정지기에 진입하면 효소활성이 더 이상증가하지 않는 것으로 나타났으며 xylanase 활성은 대수증식기 초기부터 지속적으로 증가하여 대수증식기 중반에 최대활성을 나타내었다.