• 한국식품영양과학회지
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• 제38권6호
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• pp.812-815
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• 2009

소화 촉진 작용이 있다고 알려진 무의 건조방법, 온도, pH 등의 가공조건이 ${\alpha}$-amylase 활성에 미치는 영향을 검토하였다. 동결건조 한 무 뿌리와 무 줄기의 ${\alpha}$-amylase의 활성을 비교한 결과 무 뿌리가 무 줄기의 3.1배 높은 수준의 활성을 보였다. 무를 pH와 온도를 달리하여 안정성을 측정한 결과, pH 범위가 $4{\sim}7$이며 온도가 $25{\sim}40^{\circ}C$일 때 ${\alpha}$-amylase 활성이 높았다. 무의 ${\alpha}$-amylase는 산성이나 중성 조건에서 처리하고 $60^{\circ}C$ 이하의 온도로 가열처리하여야 활성을 유지하였다. 무를 깍두기와 단무지의 형태로 가공하였을 때 무의 ${\alpha}$-amylase 잔류활성은 각각 15.39%와 19.193%이었고 초절임무에서는 ${\alpha}$-amylase의 활성이 대부분 소실됨을 보였다. 결과적으로, 무의 소화효소인 ${\alpha}$-amylase 활성은 열과 pH등의 가공조건에 의해 크게 영향을 받는 것을 알 수 있었으며 $60^{\circ}C$ 이하의 온도에서 열처리하는 것과 중성이나 약산성에서 ${\alpha}$-amylase 효소의 활성도가 유지되는 것으로 판단된다.

• Journal of Microbiology and Biotechnology
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• 제21권5호
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• pp.470-476
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• 2011

A potent fungus for amylase production, Chrysosporium asperatum, was isolated from among 30 different cultures obtained from wood samples collected in the Junagadh forest, India. All of the isolated cultures were screened for their ability to produce amylase by submerged fermentation. Among the selected cultures, C. asperatum (Class Euascomycetes; Onygenales; Onygenaceae) gave maximum amylase production. In all of the different media tested, potato starch was found to be a good substrate for production of amylase enzyme at $30^{\circ}C$ and pH 5.0. Production of enzyme reached the maximum when a combination of starch and 2% xylose, and organic nitrogen (1% yeast extract) and ammonium sulfate were used as carbon and nitrogen sources, respectively. There was no significant effect of metal ions on enzyme activity. The enzyme was relatively stable at $30^{\circ}C$ for 20 min, and no inhibitory effect of $Ca^{+2}$ ions on amylase production was observed.

• 한국미생물·생명공학회지
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• 제13권1호
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• pp.7-11
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• 1985

인삼(人蔘) saponin의 생물학적(生物學的) 활성(活性)을 조사(調査)하기 위하여 세균(細菌) v{\alpha}$-amylase의 작용(作用)에 미치는 인삼(人蔘) saponin의 영향(影響)을 조사(調査)한 결과(結果)를 요약(要約)하면 다음과 같다. Protopanaxadiol계(系), triol계(系) 및 total saponin 모두 ${\alpha}$-amylase의 활성(活性)을 25, 12, 13%정도(程度) 촉진(促進)시켰다. Diol계(系) saponin첨가(添加)경우 $40^{\circ}C$에서 3분간(分間) 전처리(前處理)함으로서 ${\alpha}$-amylase의 활성(活性)을 20%정도(程度) 촉진(促進)시켰으며 酵素(효소)의 열변성(熱變性)에 대(對)한 보호작용(保護作用)은 protopanaxariol계(系) saponin은 $60^{\circ}C$에서 5분(分)까지는 보호작용(保護作用)이 있었으나 protopanaxadiol계(系) saponin은 오히려 열실활(熱失活)을 촉진(促進)하는 경향이었다. Diol 및 triol계(系) saponin의 산가수분해물(酸加水分解物)이 ${\alpha}$-amylase의 활성(活性)을 diol 및 triol계(系) saponin보다 더 촉진(促進)시켰으며 diol, triol계(系) saponin의 첨가(添加)는 고농도(高濃度)의 기질(基質)이 존재(存在)할 때 기질저해(基質沮害)를 막아주었다.

• Applied Biological Chemistry
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• 제41권1호
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• pp.18-22
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• 1998

Bacillus licheniformis를 화학적 돌연변이를 시켜 내열성 ${\alpha}-amylase$ 고생산성 변이주 SK-5를 얻었다. 변이주는 모균에 비하여 약 50배 정도의 ${\alpha}-amylase$를 생산하였으며, 그 모양이 가늘고 길이가 길어졌고, 성장속도가 감소되었다. 이 효소의 유전적 변화를 분석하기 위하여 변이주 SK-5로부터 ${\alpha}-amylase$ 유전자 염기배열을 결정한 결과 구조유전자의 염기배열은 동일하였으나 promoter 지역에서 일부 변이가 일어난 것이 확인되어 이것이 부분적으로 효소생산성 증가에 영향을 미칠 것으로 여겨진다. SK-5의 ${\alpha}-amylase$ 생산성이 높기 때문에 이의 배양상층액으로부터 열처리와 황산암모늄 침전 후 한 단계의 hydroxyapatite 컬럼을 사용하여 순수하게 정제된 ${\alpha}-amylase$를 얻을 수 있었다. 변이에 따른 세포외 단백질분해효소의 영향을 검증하기 위하여 SK-5 배양액을 시간별로 준비하여 Western blot으로 분석한 결과 변이주에서 분비되는 ${\alpha}-amylase$의 구조에 변화가 없음을 확인하였다.

• Applied Biological Chemistry
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• 제13권3호
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• pp.231-235
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• 1970

1. 내열성 사상균 Humicola속의 Amylase를 정제하였다. 2. DEAE-Cellulose Column Chromatography로 2개의 활성구분으로 나누어 졌다. 3. 즉 pH 6.0, 0.05M와 0.5M의 인산염완충용액으로 용출시킬때 전자에서 당화형, 후자에서 호정화형 Amylase가 각각 분리되었다. 4. 이 당화형 Amylase의 최적 pH는 $4.5{\sim}5.5$이고, 안정 pH 범위는 $4.0{\sim}9.0$범위였다. 최적온도는 $60{\sim}65^{\circ}C$로 다른 사상균의 그것보다 훨씬높고 $80^{\circ}C$ 이상에서는 불활성화 되었다.

• 한국식품과학회지
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• 제17권4호
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• pp.237-239
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• 1985

육조대맥(六條大麥)을 이용한 맥아(麥芽)제조시 $\alpha$-amylase활성에 미치는 적색광(赤色光)의 영향을 조사하였다. 적색광(赤色光)filter는 Rohm & Haas Plexiglas # 2423을 사용하였으며 광도별(光度別), 조사시간별(照射時間別) 및 발아일수별(發芽日數別)로 $\alpha$-amylase활성변화를 측정하였다. $\alpha$-amylase의 활성에 미치는 적색광(赤色光)처리조건은 광도(光度) 100Lux, 조사시간(照射時間) 1일 1회 3시간이 효과적이었다. $\alpha$-amylase의 활성은 맥아(麥芽) 3일에서 급격한 증가현상을 나타내었으며, 맥아(麥芽) 5일에서 가장 높았다 적색광(赤色光)처리시의 발아일수(發芽日數)에 따른 $\alpha$-amylase의 활성변화는 암소(暗所)와 비슷한 증가현상을 나타냈으나 더 높은 경향을 보였으며, 맥아(麥芽) 5일에서 약44%가 높았다. 그러나 단백질(蛋白質)함량차이는 인정할 수 없었다.

• 한국균학회지
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• 제13권4호
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• pp.203-212
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• 1985

전국 각지 토양으로 부터 채취한 토양균을 screening하여 ${\alpha}-amylase$를 저해하는 물질을 생성하는 균주인 Streptomyces DMC-72를 선발하였다. 이 균주가 생성하는 저해제를 acetone 침전 및 이온 교환 수지인 Amberlite IRC-50, Amberlite CG-50과 SP-Sephadex C-25를 이용하여 분리하였다. 이 물질은 ${\alpha}-amylase$ 뿐만아니라 다른 amylase와 기타 효소에 대해서도 억제작용을 나타내었다. 이 물질은 기질인 soluble starch의 가수분해에 대해서 non-competitive하게 저해작용을 보이주고 있으며 열 및 넓은 범위의 pH에서 안정한 물질이었다. 이 물질은 anthrone 시험과 IR spectrum에 의해서 oligosaccharide계 화합물임을 알 수 있었다.

• Journal of Chest Surgery
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• 제16권1호
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• pp.83-90
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• 1983

During the period of March 1981 to September 1982 a series of survey has been done on the value of amylase in blood and urine of 24 patients who went through the operation of heart surgery, for congenital and acquired heart diseases, with extracorporeal circulation at the Department of Thoracic _ Cardiovascular Surgery, School of Medicine, Hanyang University. In order to analyze the iteration and inter-relation of the value of amylase in blood and urine and the extra corporeal circulation time. The duration of extra-corporeal circulation time up to 60 minutes was classified as Group A while above 60 minutes was classified as Group B. The results are as follow; 1. 3 patients [23.07%] among 13 patients of Group A and 3 patients [27.27%] among 11 patients, showed increased amylase value after the surgery. 2. The average value in blood after operation was 120.3190.71 unit in Group A and 130.90113.15 unit in Group B. It was 11.59 units [9.63%] higher in Group A than in Group B. 3. 1 patient [7.7%] among 13 patients of Group A and 2 patients[18.18%] among 11 patients of Group B, the frequency of Group B was 10.48% higher. 4. The average Value of amylase in urine after the surgery was 111.9254.87 unit in Group A and 151.54111.17 unit in Group B. It was 39.62 unit [32.72%] higher in Group A than in Group B. 5. The longer the duration of extra corporeal circulation time showed the higher the amylase value in blood and urine after the operation. 6. Although the value of amylase in blood and urine was increased after operation, no patients Were found to have developed clinical pancreatitis.

• Restorative Dentistry and Endodontics
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• 제38권3호
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• pp.141-145
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• 2013

Objectives: Assessment of dental pain severity is very challenging in dentistry. Previous studies have suggested that elevated salivary alpha amylase may contribute to increased physical stresses. There is a close association between salivary alpha amylase and plasma norepinephrine under stressful physical conditions. The aim of this study was to evaluate the relationship between pain severity and salivary alpha amylase levels in patients with symptomatic irreversible pulpitis. Materials and Methods: Thirty-six patients (20 females and 16 males) with severe tooth pain due to symptomatic irreversible pulpitis were selected. The visual analogue scale (VAS) score was used to assess the pain severity in each patient. Unstimulated whole saliva was collected, and the level of alpha amylase activity was assessed by the spectrophotometric method. Statistical analysis was performed using SPSS 13. Results: The level of alpha amylase was significantly increased in the saliva in association with pain severity assessed by VAS. The salivary alpha amylase was also elevated with increased age and in males. Conclusions: There was a significant correlation between the VAS pain scale and salivary alpha amylase level, which indicates this biomarker may be a good index for the objective assessment of pain intensity.

• 생약학회지
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• 제35권4호통권139호
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• pp.271-275
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• 2004

Distylium racemosum Sieb. Et Zucc contains some compounds inhibit -amylase activity in experimental conditions. The inhibitory test showed that 50% acetone extracts from the bark and leaves of the plant strongly inhibited salivary -amylase activity. Proanthocyanidin(PA) which has strong inhibitory activity was extracted from the leaves by chromatography on Sephadex LH-20. The inhibitory activities and the inhibition kinetics of the PA were studied against three kinds of enzymes: human salivary ${\alpha}-Amylase$ (SAA), pork pancreatin ${\alpha}-Amylase$ (PAA) and yeast ${\alpha}-Glucosidase$ (AG). Then the activities of PA against SAA, PAA and AG were compared with those of acarbose, a commercial agent. The inhibitory activities of PA were stronger than those of acarbose. Inhibition kinetics of the PA showed competitive inhibition for SAA and PAA, and non competitive inhibition for GA.