As a cytosolic transcription factor, the aryl hydrocarbon (Ah) receptor is involved in several pathophysiological events leading to immunosuppression and cancer; hence antagonists of the Ah receptor may possess chemoprevention properties. It is known to modulate carcinogen-metabolising enzymes, for instance the CYP1 family of cytochromes P450 and quinone reductase, both important in the biotransformation of many chemical carcinogens via regulating phase I and phase II enzyme systems. Utilising chemically-activated luciferase expression (CALUX) assay it was revealed that intact glucosinolates, glucoraphanin and glucoerucin, isolated from Brassica oleracea L. var. acephala sabellica and Eruca sativa ripe seeds, respectively, are such antagonists. Both glucosinolates were poor ligands for the Ah receptor; however, they effectively antagonised activation of the receptor by the avid ligand benzo[a]pyrene. Indeed, intact glucosinolate glucoraphanin was a more potent antagonist to the receptor than glucoerucin. It can be concluded that both glucosinolates effectively act as antagonists for the Ah receptor, and this may contribute to their established chemoprevention potency.
Myo-inositol monophosphate phosphatase (IMPP) is a key enzyme in the phosphoinositide cell-signaling system. This study found that incubating the IMPP from a porcine brain with pyridoxal-5'-phosphate (PLP) resulted in a time-dependent enzymatic inactivation. Spectral evidence showed that the inactivation proceeds via the formation of a Schiff's base with the amino groups of the enzyme. After the sodium borohydride reduction of the inactivated enzyme, it was observed that 1.8 mol phosphopyridoxyl residues per mole of the enzyme dimer were incorporated. The substrate, myo-inositol-1-phosphate, protected the enzyme against inactivation by PLP. After tryptic digestion of the enzyme modified with PLP, a radioactive peptide absorbing at 210 nm was isolated by reverse-phase HPLC. Amino acid sequencing of the peptide identified a portion of the PLP-binding site as being the region containing the sequence L-Q-V-S-Q-Q-E-D-I-T-X, where X indicates that phenylthiohydantoin amino acid could not be assigned. However, the result of amino acid composition of the peptide indicated that the missing residue could be designated as a phosphopyridoxyl lysine. This suggests that the catalytic function of IMPP is modulated by the binding of PLP to a specific lysyl residue at or near its substrate-binding site of the protein.
교정력을 가함으로 인한 치은열구 삼출액의 양 및 삼출액 내에 함유된 arylsulfatase와 $\beta$-glucuronidase 활성의 변동을 관찰하기 위하여 Angle씨 1급 부정교합 환자중 상하악 좌우 제1소구치를 발치한 환자 12명을 선정하여 장치의 장착전, 교정력은 가하지 않고 장치만 장착한 상태, 교정력을 가하고 1주후 및 교정력이 감소하여 다움 교정력을 가하기 위해 내원한 시기에 각각 환자의 원심 치은열구에서 삼출액을 채취하였다. 삼출액의 양은 전 기간을 통하여 뚜렷한 변동을 나타내지 않았다. Arylsulfatase의 활성은 치료전에 비하여 교정장치만 장착한 이후부터 유의성 있는 증가를 나타내었으나 교정력을 가한 이후 효소의 활성은 2차시기에 비해 유의한 차이를 나타내지 않았다. $\beta$-glucuronidase의 활성은 교정장치만 장착한 이후에도 증가하였으며, 교정력을 가한 이후에도 2차시기의 활성에 비해 유의한 증가를 나타내었고 교정력이 상실된 4차시기에는 유의성 있는 감소를 나타내었다. 이상의 결과로 볼 때 $\beta$-glucuronidase의 활성은 첫 교정력을 가함에 의한 치조골 및 치주조직 재형성을 잘 반영할 수 있는 좋은 지표로 사료된다.
육계 병아리에서 어유 함유사료 급여에 의한 급성기 반응중의 생산성 감소 완화와 단백질 대사, 에너지 대사 및 항산화효소 활성의 관계를 조사하였다. 병아리에 1일령부터 어유 사료를 급여하면 급성기 반응중에 에너지 밸런스를 높이나 성장률, 요산 배설량과 질소 밸런스가 낮아지지 않았으며, 대두유 함유 사료를 급여한 것에 비하여 간장과 적혈구 세포액의 SOD 활성을 높였다. 이러한 결과는 어유 함유사료 급여로 급성기 반응중의 증체량 감소가 완화되는 효과는 항산화효소계의 조정과 에너지 급원의 소화관내 흡수 증가에 기인한다는 것을 나타낸다.
Lipoxygenase는 녹차의 전체적인 품질에 영향을 미치는 "신선하고 풋풋한 풀 향기(green odor)" 향기특성을 가지는 $C_6-alcoho$과 $C_6-aldehyde$ 등 $C_6$화합물을 생성시키는데 관여하는 효소로서 잘 알려져 있다. 본 연구에서는 녹차잎의 초기 성장기간인 4뭘 4에서 15일까지 12일 동안에 매일 채엽한 녹차잎의 lipoxygenase 활성을 측정하고, 이에 따른 $C_6$화합물 및 terpene 등 휘발성 향기성분을 분석하여 수확 날짜에 따른 효소 활성과 녹차잎의 중요한 휘발성 향기성분의 변화를 살펴보았다. 효소활성의 측정은 linoleic acid를 기질로 한 흡광도 측정방법을 사용하였고, 휘발성 향기성분은 Solid Phase MicroExtraction (SPME) 방법으로 휘발성 향기성분을 포집한 후에 GC또는 GC-MS를 이용해 분석하였다. 실험 결과, 초기 녹차 잎 성장기간 동안 lipoxygenase 활성과 $C_6$화합물의 함량은 서로 비례하여 증가 또는 감소하였고, 이러한 변화는 당일의 온도변화와 밀접한 관계가 있는 것으로 나타났다. 즉, 온도가 증가함에 따라서 향기성분의 양도 증가하였으며, 너무 이른 시기에 채엽한 시료는 향기 성분이 매우 적은 것으로 나타났다. 본 연구로부터 "신선한 풀향기"와 "향긋한 꽃향기 (floral)" 등 녹차향 품질에 중요한 영향을 미치는 향 화합물들이 녹차의 초기 채엽기간 중에 어떻게 변화하는지에 대해서 확인 할 수 있었으며, 향기품질이 우수한 녹차를 제조하기 위해서는 생엽 성장 기간동안의 향기성분변화를 이해하는 것이 중요하다는 것을 확인하였다.
공장 폐수로 인한 오염이 심한 경기 시화호에서 오염정도가 다른 두 지역으로부터 풀망둑을 채집하여 이들의 해독효소계 또는 항산화효소계의 반응을 비교하였다. 해독효소계에서 I상효소로는 CYP, P450R, b5R, EROD를, II상효소로는 GST를 조사하였다. 그리고 항산화효소계로는 CAT, GR, CPx의 활성 그리고 GSH및 CSSG농도를 조사하였다. 그 결과, 오염정도가 심한 지역에서 잡은 어류가 간장 중 P450R, b5R, GST의 활성이 높았으나 EROD활성은 오히려 낮았고 CYP농도는 차이가 없었다. 그리고 이지역에서 잡은 어류는 CAT와 GR의 활성, 비효소적인 항산화계인 CSH와 GSSC농도도 더 높았으나 GTx활성은 오히려 낮았다. 이들 결과는 시화호의 오염된 곳에서 서식하는 풀망둑 Acanthogobius hasta은 상당히 해독효소계가 항진되어 있으며 산화 스트레스도 크게 받고 있음을 보여준다.
Exopeptidase active fractions from the hepatopancreas of the Argentina shortfin squid Illex argentinus, were obtained with acetone (AC 30-40%), ammonium sulfate (AS 60-70% saturation), anion exchange chromatography (AE-II, 0.2 M NaCl) and gel filtration chromatography (GF-I, 30-50 kDa) fractionation methods. A bitter peptide solution that has a bitterness equivalent to that of 2% glycylphenylalanine and prepared by tryptic hydrolysis of milk casein, was treated with the exopeptidase active fractions. The GF-I fraction was the best based on aminopeptidase activity (35.3 U/mg), percentage of recovery (30.7%) and a sensory evaluation (1.7). The amount of released amino acids increased as incubation time increased, and the bitterness of the enzyme reaction mixtures decreased. Incubation with the GF-I fraction for 24 h resulted in the hydrolysis of several peptides as revealed by the reverse-phase high performance liguid chromatography profile, with three peaks (3, 5 and 6) decreasing in area (%) and three peaks (1, 2 and 4) increasing in area (%). Therefore, the GF-I fraction appeared to be ideally suited to reduce bitterness in protein hydrolysates by catalyzing the hydrolysis of bitter peptides.
Nuclear factor-E2-related factor 2 (Nrf2) is known as a key regulator of ARE-mediated gene expression and the induction of Phase II detoxifying enzymes and antioxidant enzymes, which is also a common property of many chemopreventive agents. In the present study, we investigated the regulatory role of different chemopreventive agents including sulforaphane (SUL), allyl isothiocyanate (AITC), indole-3-carbinol (I3C), and parthenolide (PTL), in the expression and degradation of Nrf2 and the induction of the antioxidant enzyme HO-1. SUL strongly induced Nrf2 protein expression and ARE-mediated transcription activation, retarded degradation of Nrf2 through inhibiting Keap1, and thereby activating the transcriptional expression of HO-1. AITC was also a potent inducer of Nrf2 protein expression, ARE-reporter gene and HO-1 but had little effect on delaying the degradation of Nrf2 protein. Although PTL and I3C could induce ARE reporter gene expression and Nrf2 to some extent, they were not as potent as SUL and AITC. However, PTL dramatically induced the HO-1 expression, which was comparable to SUL, while I3C had no effect. In addition, when treated with SUL and PTL, inhibition of proteasome by MG132 did not cause additional accumulation of Nrf2, suggesting the involvement of other degradation mechanism(s) in the presence of these compounds such as SUL and PTL. In summary, the results of our current study indicated that different chemopreventive compounds have different regulatory properties on the accumulation and degradation of Nrf2 as well as the induction of cellular antioxidant enzyme HO-1.
섬유소 분해균 Cellulomonas sp. CS1-1의 각종 탄소원에서의 ${\beta}$-글루코시다아제 생성을 살피기 위하여 Quickfit FVIL 발효장치를 이용하고, 뉴트리엔트 이스트브로스, 카르복시멜틸셀룰로오스, 아비셀, 셀로비오스 등을 탄소원으로 한 배지에 뱃치로 배양하여 그 배양적 특성과 세포내 또는 세포외 ${\beta}$-글루코시다아제의 분포를 검토한 결과 : i)${\beta}$-글루코시다아제는 공시한 모든 배양 조건하에서 생성되었고 세포내 효소로서 배양여액에서는 검출되지 않았다. ii) 뉴트리엔트 이스트브로스와 카르복시메틸 셀룰로오스를 탄소원으로 할 때 보다 셀로비오스 및 아비셀을 탄소원으로 하는 경우 효소의 비활성도가 높았다. iii) 공시한 모든 기질에서 공히 균의 대수기(對數期)에 극대치의 비활성도를 나타내었다.
Arthrobacter luteus로부터 분리(分離)한 zymolyase 조효소(粗酵素) 표품(標品)의 효모(酵母) 세포벽(細胞壁)에 대한 용해(溶解) 활성(活性)을 측정(測定)함에 있어서, 보다 적합(適合)한 조건(條件)을 찾기 위하여, 맥아즙(麥芽汁) 배지(培地)에서, 진탕 배양(培養)한 S. sake의 용해(溶解)에 관여(關與)하는 제(諸) 인자(因子)의 영향(影響)을 검사(檢射)하였다. 1. 본(本) 용해(溶解) 효소(酵素)에 대한 S. sake 생세포(生細胞)의 용해(溶解) 감수성(感受性)은 대수(對數) 증식기(增殖期)의 세포(細胞)는 높았고, 지체기 및 정상기(定常期)의 세포(細胞)는 낮았다. 그 중에서 특(特)히 18시간(時間) 배양(培養)된 세포(細胞)는 가장 높은 용해(溶解) 감수성(感受性)을 보였다. 2. 본(本) 용해(溶解) 효소(酵素)는 S. sake의 생세포(生細胞)에 대해서 아주 낮은 용해(溶解) 활성(活性)을 나타냈으나, 효모(酵母) 세포(細胞)를 아유산(亞硫酸) 소-다(0.05 M)로 전처리(前處理)하므로서 그 용해(溶解) 활성(活性)은 4배(倍) 이상(以上)으로 증가(增加)되었다. 3. 시중(市中)의 빵 효모(酵母)에 대해 본(本 ) 용해(溶解) 효소(酵素)의 활성(活性)은 지급히 미약(微弱)하였고 아유산(亞硫酸) 소다의 효과(效果)도 약하였다. 4. 동결(凍結) 건조(乾燥)시킨 빵 효모(酵母)의 세포(細胞)는 생세포(生細胞)의 경우 보다 높은 용해(溶解) 감수성(感受性)을 보였다. 그러나 동결(凍結) 건조(乾燥) 세포(細胞)의 경우, S. sake나 빵 효모(酵母)의 그 어느 세포(細胞)도 아유산(亞硫酸) 소-다에 의한 용해(溶解) 감수성(感受性)의 영향(影響)은 인정(認定)되지 않았다. 5. 효모(酵母) 세포벽(細胞壁) 용해(溶解)에 있어서, 그 반응(反應) 속도(速度)와 조효소(粗酵素)의 농도(濃度)와의 관계(關係)는 효소(酵素) 반응(反應) 속도론(速度論)에 준(準)하는 경향(傾向)을 보이는 것 같았으나, 반응(反應) 속도(速度)와 효모(酵母) 세포(細胞)의 농도(濃度)와의 관계(關係)는 효소(酵素) 반응(反應) 속도론(速度論)과는 다른 패턴을 보여주었다. 6. 0.05 M phoshate buffer (pH 7.5)에 용해(溶解)시킨 zymolyase 조세포(粗細胞) 표품(標品)을 $7^{\circ}C$에서 10일간(日間) 보존(保存) 시킨 결과(結果), 용해(溶解) 활성(活性)의 잔존(殘存)율은 약(約) 80 %였다.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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