Plasmid pTTY2에 의한 competent cell(P90c/$\phi$ 434)의 형질전환에 의하여 lipase를 생성하는 재조합 대장균(P90c/따434/pTTY2)을 합성하였다. Li pase 활성 조사를 위한 LAT plate, Rhodamine B plate를 이용한 실험에서 P90c/$\phi$434의 경우 halo 형성이 없었고, P90c/$\phi$434/pTTY2의 경우 용해시 켜 얻은 상등액과 용해되지 않은 미생물을 물리적으 로 깨 서 얻은 상등액 모두 halo를 형성하였다. P90c/$\phi$434/pTTY2에 대한 IPTG 유도시점, 유도 시간이 $\phi$434에 의한 미생물 용해에 미치는 영향을 살펴 봄으로써 다음과 같은 결론을 얻었다. 1. 재조합 대장균의 효과적인 용해는 ODGOO 0.5 ~ 2 2.5인 초기 exponential growth phase에서 IPTG 로 유도한 후, mitomycin C 첨가나 uv조사에 의 해 이루어진다. 2. 재조합 대장균의 용해는 IPTG 유도시간이 1 시간일 때 가장 효과적이었으며, 이후 유도시간이 증가할수록 감소하여 유도시간이 4시간일 때는 세포 용해가 이루어지지 않는다. 3. 실험한 범위에서 uv조사보다 mitomycin C 첨가가 세포 용해에 더 효과적이다. 본 연구결과가 대규모의 생물공학 생산물의 정제 에 응용되기 위해서는 고농도 세포에서의 세포용해 에 대한 연구가 펼요한 것으로 판단된다.
We study the Gauss and Poisson semigroups connected with the Riemann-Liouville operator defined on the half plane. Next, we establish a principle of maximum for the singular partial differential operator $${\Delta}_{\alpha}={\frac{{\partial}^2}{{\partial}r^2}+{\frac{2{\alpha}+1}{r}{\frac{\partial}{{\partial}r}}+{\frac{{\partial}^2}{{\partial}x^2}}+{\frac{{\partial}^2}{{\partial}t^2}}};\;(r,x,t){\in}]0,+{\infty}[{\times}{\mathbb{R}}{\times}]0,+{\infty}[$$. Later, we define the Littlewood-Paley g-function and using the principle of maximum, we prove that for every $p{\in}]1,+{\infty}[$, there exists a positive constant $C_p$ such that for every $f{\in}L^p(d{\nu}_{\alpha})$, $${\frac{1}{C_p}}{\parallel}f{\parallel}_{p,{\nu}_{\alpha}}{\leqslant}{\parallel}g(f){\parallel}_{p,{\nu}_{\alpha}}{\leqslant}C_p{\parallel}f{\parallel}_{p,{\nu}_{\alpha}}$$.
Let C[0, $t$] denote the function space of real-valued continuous paths on [0, $t$]. Define $X_n\;:\;C[0,t]{\rightarrow}\mathbb{R}^{n+1}$ and $X_{n+1}\;:\;C[0,t]{\rightarrow}\mathbb{R}^{n+2}$ by $X_n(x)=(x(t_0),x(t_1),{\ldots},x(t_n))$ and $X_{n+1}(x)=(x(t_0),x(t_1),{\ldots},x(t_n),x(t_{n+1}))$, respectively, where $0=t_0 <; t_1 <{\ldots} < t_n < t_{n+1}=t$. In the present paper, using simple formulas for the conditional expectations with the conditioning functions $X_n$ and $X_{n+1}$, we evaluate the $L_p(1{\leq}p{\leq}{\infty})$-analytic conditional Fourier-Feynman transforms and the conditional convolution products of the functions, which have the form $fr((v_1,x),{\ldots},(v_r,x)){\int}_{L_2}_{[0,t]}\exp\{i(v,x)\}d{\sigma}(v)$ for $x{\in}C[0,t]$, where $\{v_1,{\ldots},v_r\}$ is an orthonormal subset of $L_2[0,t]$, $f_r{\in}L_p(\mathbb{R}^r)$, and ${\sigma}$ is the complex Borel measure of bounded variation on $L_2[0,t]$. We then investigate the inverse conditional Fourier-Feynman transforms of the function and prove that the analytic conditional Fourier-Feynman transforms of the conditional convolution products for the functions can be expressed by the products of the analytic conditional Fourier-Feynman transform of each function.
A awamori 의 glucoamylase 유전자와 A. nidolans 의 trpC maker 유전자를 가진 A. nidulans 의 expression vector 를 만들었다. 이재조합 plasmid 를 트립토판 영양요구주의인 A. nidulans B17 에 형질전환시켰다. Southern blotting 으로 vector DNA 가 A. nidulans 의 chromosomal DNA 에 integration 된 것을 확인하였다. Northern blotting 의 결과, glucoamylase 유전자는 induction 조건에서 mRNA 를 합성하였다. glucoamylase 의 역가가 형질전환체에서 증가하였으며, nondenaturing polyacrylamide gel 에서 glucoamylase 의 활성이 나타났다.
The purpose of this paper is to recognize the feature points of ECG and human pulse -which signal shows the electric and physical characteristics of heart respectively- using wavelet transform. Wavelet transform is proper method to analyze a signal in time-frequency domain. In the process of wavelet decomposition and reconstruction of ECG and human pulse signal, we removed the noises of signal and recognized the feature points of signal using some of decomposed component of signal. We obtained the result of recognition rate that is estimated about 95.45$\%$ in case of QRS complex, 98.08$\%$ in case of S point and P point and 92.81$\%$ in case of C point. And we computed diagnosis parameters such as RRI, U-time and E-time.
With the aim to produce ascorbic acid-2-phosphate(AsA-2-P) from L-ascorbic acid(AsA, Vitamin C), nine bacteria conferring the ability to transform AsA to AsA-2-P were isolated from soil samples alongside known strains from culture collections. Most isolates were classified to the genus Brevundimonas by 16S phylogenetic analysis. Among them, Brevundimonas diminuta KACC 10306 was selected as the experimental strain because of its the highest productivity of AsA-2-P. The optimum set of conditions for the AsA-2-P production from AsA using resting cells as the source of the enzyme was also investigated. The optimum cultivation time was 16 h and the cell concentration was 120g/l(wet weight). The optimum concentrations of AsA and pyrophosphate were 550mM and 450mM, respectively. The most effective buffer was 50mM sodium formate. The optimum pH was 4.5 and temperature was $40^{\circ}C$. Under the above conditions, 27.5g/l of AsA-2-P was produced from AsA after 36 h of incubation, which corresponded to a 19.7% conversion efficiency based on the initial concentration of AsA.
본 연구는 졸-겔법을 이용하여 알칼리 조건인 pH 10에서 제조한 ZrO2의 하소온도에 따른 분말특성과 코발트 흡착량에 미치는 하소온도의 영향에 대하여 검토하였다. 졸-겔법을 이용하여 ZrO2 분말을 제조하고, 600, 800, 1000, 1200, 140$0^{\circ}C$로 하소한 후, X-선 회절법, SEM, BET 방법, Fourier transform 적외선(FT-IR), 열중량 및 열시차분석법(TG-DTA)등을 이용하여 특성을 분석하였다. 알칼리조건인 pH 10에서 제조한 ZrO2는 하소온도가 $600^{\circ}C$일때 고온수에서 코발트 흡착량이 가장 우수하였으며, 이때 $600^{\circ}C$로 하소한 ZrO2의 비표면적은 24.03m2/g이였으며 25$0^{\circ}C$의 고온수에서 코발트 흡착량은 0.16m-eq/g이였다.
The effect of substrate micellization on the hydrolysis rate in the production of lysopho-sphatidylcholine (LPC) from phosphatidylcholine (PC) using hog pancreas phospholipase A2(PLA2) was studied. The optimal temperature and pH for the reactions in aqueous phase was found 42C and 7.2, respectively. For a given PC concentration, initial reaction rate was progressively increased with the addition of sodium deoxycholate (DOC), which could transform the bilayer of phospholipids into micellar structure.
Kim, Min-Ji;Upadhyaya, Jitendra;Yoon, Min-Sun;Ryu, Nam Soo;Song, Young Eun;Park, Hee-Won;Kim, Young-Hoi;Kim, Myung-Kon
Journal of Ginseng Research
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제42권4호
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pp.504-511
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2018
Background: The biological activities of ginseng saponins (ginsenosides) are associated with type, number, and position of sugar moieties linked to aglycone skeletons. Deglycosylated minor ginsenosides are known to be more biologically active than major ginsenosides. Accordingly, the deglycosylation of major ginsenosides can provide the multibioactive effects of ginsenosides. The purpose of this study was to transform ginsenoside Rb2, one of the protopanaxadiol-type major ginsenosides, into minor ginsenosides using ${\beta}$-glycosidase (BG-1) purified from Armillaria mellea mycelium. Methods: Ginsenoside Rb2 was hydrolyzed by using BG-1; the hydrolytic properties of Rb2 by BG-1 were also characterized. In addition, the influence of reaction conditions such as reaction time, pH, and temperature, and transformation pathways of Rb2, Rd, F2, compound O (C-O), and C-Y by treatment with BG-1 were investigated. Results: BG-1 first hydrolyzes 3-O-outer ${\beta}$-$\text\tiny{D}$-glucoside of Rb2, then 3-O-${\beta}$-$\text\tiny{D}$-glucoside of C-O into C-Y. C-Y was gradually converted into C-K with a prolonged reaction time, but the pathway of Rb2 ${\rightarrow}$ Rd ${\rightarrow}$ F2 ${\rightarrow}$ C-K was not observed. The optimum reaction conditions for C-Y and C-K formation from Rb2 by BG-1 were pH 4.0-4.5, temperature $45-60^{\circ}C$, and reaction time 72-96 h. Conclusion: ${\beta}$-Glycosidase purified from A. mellea mycelium can be efficiently used to transform Rb2 into C-Y and C-K. To our best knowledge, this is the first result of transformation from Rb2 into C-Y and C-K by basidiomycete mushroom enzyme.
Let D be an integral domain with quotient field K, X be a nonempty set of indeterminates over D, * be a star operation on D, $N_*$={f $\in$ D[X]|c(f)$^*$= D}, $*_w$ be the star operation on D defined by $I^{*_w}$ = ID[X]${_N}_*$$\cap$ K, and [*] be the star operation on D[X] canonically associated to * as in Theorem 2.1. Let $A^g$ (resp., $A^{[*]g}$, $A^{[*]g}$) be the global (resp.,*-global, [*]-global) transform of a ring A. We show that D is a $*_w$-Noetherian domain if and only if D[X] is a [*]-Noetherian domain. We prove that $D^{*g}$[X]${_N}_*$ = (D[X]${_N}_*$)$^g$ = (D[X])$^{[*]g}$; hence if D is a $*_w$-Noetherian domain, then each ring between D[X]${_N}_*$ and $D^{*g}$[X]${_N}_*$ is a Noetherian domain. Let $\tilde{D}$ = $\cap${$D_P$|P $\in$$*_w$-Max(D) and htP $\geq$2}. We show that $D\;\subseteq\;\tilde{D}\;\subseteq\;D^{*g}$ and study some properties of $\tilde{D}$ and $D^{*g}$.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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