The effects of brightness, electrochemical behaviour on the organic additives, such as aldehydes, polymers, amines and condensed product obtained from epichlorohydrin and nicotinamide, in cyanide zinc electrolplating bath have been studied by controlled potential electrolyser. The results were summerized as follows: (1) It was found that the addition of only one compound of these organic compounds in the bath was unsuitable but mixture of anisaldehyde or monoethanolamine and condensed product as suitable as brightener. (2) The cathodic polarization curve of polymers or aldehydes in cyanide zinc electroplating bath was almost the same but the cathodic polarization curve of condensed product remarkable shifted to noble potential more than non-additive curve.
Benzofuran-7-carboxamide was identified as a novel scaffold of poly(ADP-ribose) polymerase-1 (PARP-1) inhibitor. A series of compounds with various 2-substituents including (tertiary amino)methyl moieties substituted with aryl ring and aryl groups containing tertiary amines, were synthesized and biologically evaluated to elucidate the structure-activity relationships and optimize the potency. 2-[4-(Pyrrolidin-1-ylmethyl)phenyl]-benzofuran-7-carboxamide (42) was the most potent as an IC50 value of 40 nM among those.
최근 이상기후의 원인으로 손꼽히는 물질의 중심에는 이산화탄소가 있으며 이를 제거하기 위한 여러 연구가 진행되고 있다. 최근에는 전극이 있는 수조에 미생물을 넣고 이산화탄소를 화학적 에너지로 사용할 수 있도록 알코올로 변환시켜주는 시스템이 발표되었다. 이에 따라 본 연구진에서는 이러한 전극 시스템에서 이용될 수 있는 효소를 찾고 효소촉매화 반응의 메커니즘을 자세히 연구하고자 하였다. 본 연구에서 사용된 효소인 Formate dehydrogenase (FDH)는 formate를 조효소인 nicotinamide adenine dinucleotide ($NAD^+$)를 사용하여 이산화탄소로 산화시키는 반응을 촉진시키는 효소이다. 본 연구에서는 이러한 FDH의 산화반응의 역반응을 이용하여 이산화탄소를 효과적으로 분해하는 메커니즘을 연구하기에 앞서 wild type의 반응 메커니즘에 대해 깊이 연구하고자 B3LYP 방법의 양자계산을 하여 반응의 transition state와 potential energy를 조사하였다.
일산화탄소를 유일한 탄소 및 에너지원으로 이용하여 성장한 Acinetobacter sp. 1의 일산화탄소 산화를 전자전달계를 조사하였다. 이 세균은 a, b, c, 그리고 o형의 사이토크롬을 소유하고 있었고, UQ 10은 이 세균의 생리적인 전자수용제로 작용할 수 없음이 밝혀졌다. 이 세균에 존재하는 사이토크롬들 중에서 b와 o는 일산화탄소 산화와 연관되어 있으나 a와 c는 관계가 없었으며, NAD(P)도 이 세균의 일산화탄소 산화와 무관한 것으로 밝혀졌다.
The sirtuins are a protein family named after the first identified member, S. cerevisiae Sir2p. Sirtuins are protein deacetylases whose activity is dependent on $NAD^+$ as a cosubstrate. They are structurally defined by two central domains that together form a highly conserved catalytic center, which catalyzes the transfer of an acetyl moiety from acetyllysine to $NAD^+$, yielding nicotinamide, the unique metabolite O-acetyl-ADP-ribose and deacetylated lysine. One or more sirtuins are present in virtually all species from bacteria to mammals. Here we describe a phylogenetic analysis of sirtuins. Based on their phylogenetic relationship, sirtuins can be grouped into over a dozen classes and subclasses. Humans, like most vertebrates, have seven sirtuins: SIRT1-SIRT7. These function in diverse cellular pathways, regulating transcriptional repression, aging, metabolism, DNA damage responses and apoptosis. We show that these seven sirtuins arose early during animal evolution. Conserved residues cluster around the catalytic center of known sirtuin family members.
N-Arylation reaction of nitrogen-containing heterocycles such as pyridine, nicotinamide and 4,4'-bipyridine was studied. We prepared N-2,4-dinitrophenyl derivatives initially by reacting the above heterocycles with 2,4-dinitrochlorobenzene in ethanol, and then treated the N-2,4-dinitrophenylated heterocycles with various aniline derivatives, $XC_6H_4NH_2$(X = -H, p-$CH_3$, p-$C_2H_5$, p-Cl, p-CN, p-OH, p-$OCH_3$, o-Cl, m-$CH_3$) to yield the corresponding N-arylated compounds in fairly good yields. $H^1$-nmr patterns and peak assignments of the N-arylated products were described.
An enzyme electrode for the amperometric measurement of urea was prepared by co-immobilizing L-glutamate dehydrogenase and urease onto an Immobilon-AV affinity membrane attached to a glassy carbon electrode. The reduced nicotinamide adenine dinucleotide(NADH) was used as the electroactive species. The electrochemical oxidation of NADH was monitored at +1.0 volt vs. Ag/AgCl. The enzyme-immobilized electrode was linear over the range of 2.0 × 10-5 to 2 × 10-4 M. The response time of the electrode was approximately 3 min. and the optimum pH of the enzyme immobilized membrane was pH 7.4-7.6 (Dulbcco's buffer solution). It was stable for at least two weeks or 50 assays. There was no interference from other physiological species, except from high levels of ascorbic acid.
A diaphorase enzyme electrode for the catalytic reduction of NAD+ , the oxidized form of nicotinamide adenine dinucleotide, has been prepared. The enzyme layer grew spontaneously over an aminoethanethiol self assembled monolayer on a go ld plate electrode. The growth was accomplished by simply dipping the electrode covered by the aminoethanethiol monolayer into a solution containing both glutaraldehyde and diaphorase. We suggested that the glutaraldehyde as a cross-linking reagent was attached to the amino groups of the aminoethanethiol monolayer and the diaphorase enzyme molecules were bound to free aldehyde groups of the glutaraldehyde. Further attachments of the enzyme molecules over the bound enzyme molecules continued with the bridging of the glutaraldehyde. In frequency measurements with a quartz crystal microbalance, the frequency decrease was much more than it was for that of the enzyme monolayer formation, and an enzyme layer thicker than a monolayer was formed. The modified electrode was employed to reduce NAD+ , using diffusional methyl viologen as an electron transfer mediator. The NAD+ was electrocatalytically reduced, and the catalytic current was almost equivalent to that with the multilayered electrode of ten enzyme layers.
본 연구에서는 시중에 판매되고 있는 전복박리제 3종 (제품 A, B, C)을 사용하여 박리 효과를 평가하였다. 제품 A (주성분: 구연산, 비타민 C), B (허브), C (니코틴아마이드) 및 대조구인 옥시테트라사이클린 (Oxytetracycline, OTC)은 6-31.25 g/L과 12-37.5 g/L의 농도에서 각각 81.2-84.8%와 90.3-95%의 박리율을 보였고, 위의 박리농도에서 제품 C를 제외 (OTC보다 회복 시간이 약 3-5분 늦음)하고는 회복시간이 OTC와 유사하였다. 시판용 전복박리제의 노출시간 (5-20초)에 따른 전복의 영향을 평가한 결과에서는 OTC에 노출된 전복은 시판용 박리제에 노출된 전복보다 회복시간이 약간 빠르게 나타났으며 (회복시간의 차이: 12분 38초 이내), 제품의 농도가 높아질수록 또는 처리시간이 길어질수록 회복이 늦어졌다. 폐사율을 관찰한 결과에서는 단지 제품 B (농도: 20 g/L, 노출시간: 5초)와 제품 C (농도: 12 g/L, 노출시간: 10초, 20초)에서 각 3.3% (1/30 마리)의 폐사율을 보였다. 이상의 결과, 시판용 박리제에 처리된 전복은 OTC에 처리된 전복보다 회복하는데 시간이 약간 더 소요되지만 전복 박리 효과는 서로 유사하기 때문에, 양식현장에서 시판용 박리제들은 OTC를 대신해서 유용하게 사용 가능할 것으로 사료된다.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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