This study was carried out to find the preventive medical and therapeutic effects of Sarcodon asparatus on adult disease by employing several biological and biochemical assays. Nitrate scavenging ability(NSA) of Sarcodan asparatus extracts was displayed up to 99.9% at pH 1.2 in a dose-dependent manner. They also had 90.4% electron donating ability(EDA) at the concentration of 0.1 mg/mL. Extracts of Sarcodon asparatus were also able to function as a powerful antioxidant at all concentrations(0.01∼l.0 mg/mL). Furthermore, we observed that 1 mg/mL concentration of the extracts was more powerful than BHT, With respect to fibrolytic activity, Sarcodon asparatus showed 1,843.8 unit/g, which was higher than streptokinase(1,189 unit/g). The inhibitory effects of the extracts on angiotensin converting enzyme, measured by the normal and pretreatment methods, were 53 and 58%, respectively. We also performed cytotoxicity effect of Sarcodon asparatus extracts on a various cancer cell lines. The growth inhibitory effects of the extracts(5.0 mg/mL) on A549, HeLa, AGS, and SK-Hep-1 cells were 78.9, 55.3, 69.0, and 42.5 %, respectively. Interestingly, Sarcodon asparatusextracts induced mutation on Salmonella typhimurium TA98 and TA100 when Ames test was done.
The Janggun Pb-Zn deposit has been known one of the four largest deposits (Yeonhwa, Shinyemi, Uljin) in South Korea. The geology of this deposit consists of Precambrian Weonnam formation, Yulri group, Paleozoic Jangsan formation, Dueumri formation, Janggum limestone formation, Dongsugok formation, Jaesan formation and Mesozoic Dongwhachi formation and Chungyang granite. This Pb-Zn deposit is hydrothermal replacement deposit in Paleozoic Janggum limestone formation. The wallrock alteration that is remarkably recognized with Pb-Zn mineralization at this deposit consists of mainly rhodochrositization and dolomitization with minor of pyritization, sericitization and chloritization. Wallrock alteration is divided into the five zones (Pb-Zn orebody -> rhodochrosite zone -> dolomite zone -> dolomitic limestone zone -> limestone or dolomitic marble) from orebody to wallrock. The white mica from wallrock alteration occurs as fine or medium aggregate associated with Ca-dolomite, Ferroan ankerite, sideroplesite, rutile, apatite, arsenopyrite, pyrite, sphalerite, galena, quartz, chlorite and calcite. The structural formular of white mica from wallrock alteration is (K0.77-0.62Na0.03-0.00Ca0.03-0.00Ba0.00Sr0.01)0.82-0.64(Al1.72-1.48Mg0.48-0.20Fe0.04-0.01Mn0.03-0.00Ti0.01-0.00Cr0.00As0.01-0.00Co0.03-0.00Zn0.03-0.00Pb0.05-0.00Ni0.01-0.00)2.07-1.92 (Si3.43-3.33Al0.67-0.57)4.00O10(OH1.94-1.80F0.20-0.06)2.00. It indicated that white mica from wallrock alteration has less K, Na and Ca, and more Si than theoretical dioctahedral micas. The white micas from wallrock alteration of Janggun Pb-Zn deposit, Yeonhwa 1 Pb-Zn deposit and Baekjeon Au-Ag deposit, and limestone of Gumoonso area correspond to muscovite and phengite and white mica from wallrock alteration of Dunjeon Au-Ag deposit corresponds to muscovite. Compositional variations in white mica from wallrock alteration of these deposits and limeston of Gumoonso area are caused by mainly phengitic or Tschermark substitution mechanism (Janggun Pb-Zn deposit), mainly phengitic or Tschermark substitution and partly illitic substitution mechanism (Yeonhwa 1 Pb-Zn deposit, Dunjeon Au-Ag deposit and Baekjeon Au-Ag deposit), and mainly phengitic or Tschermark substitution and partly illitic substitution or Na+ <-> K+ substitution mechanism (Gumoonso area).
An alkalophilic bacterium producing alkaline protease was isolated from waste water and solar saltern sample and identified as Bacillus pseudofirmus HS-54 based on morphological, biochemical characteristics as well as 16S-rRNA gene sequencing. The HS-54 protease was purified to homogeneity using ammonium sulfate precipitation, DEAE cellulose column chromatography, and sephadex G-100 gel filtration with a 4.0 purification fold. The molecular mass of the purified enzyme was estimated by SDS-PAGE to be 27 kDa. The optimal pH and temperature for the purified protease activity were 10.0 and $50^{\circ}C$, respectively. The purified enzyme was relatively stable at the pH range of 6.0-11.0 and at the temperature below $50^{\circ}C$. This enzyme was activated by $Ca^{2+}$ and $Mg^{2+}$ and inhibited by $Hg^{2+}$, $Cu^{2+}$, $Zn^{2+}$, $Al^{3+}$, $Ag^{2+}$. And this enzyme was strongly inhibited by PMSF, suggesting that it belongs to the serine protease superfamily.
Proceedings of the Materials Research Society of Korea Conference
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2011.10a
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pp.20.1-20.1
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2011
The nano-sized quantum structure has been an attractive candidate for investigations of the fundamental physical properties and potential applications of next-generation electronic devices. Metal nano-particles form deep quantum wells between control and tunnel oxides due to a difference in work functions. The charge storage capacity of nanoparticles has led to their use in the development of nano-floating gate memory (NFGM) devices. When compared with conventional floating gate memory devices, NFGM devices offer a number of advantages that have attracted a great deal of attention: a greater inherent scalability, better endurance, a faster write/erase speed, and more processes that are compatible with conventional silicon processes. To improve the performance of NFGM, metal nanocrystals such as Au, Ag, Ni Pt, and W have been proposed due to superior density, a strong coupling with the conduction channel, a wide range of work function selectivity, and a small energy perturbation. In the present study, bismuth metal nanocrystals were self-assembled within high-k $Bi_2Mg_{2/3}Nb_{4/3}O_7$ (BMN) films grown at room temperature in Ar ambient via radio-frequency magnetron sputtering. The work function of the bismuth metal nanocrystals (4.34 eV) was important for nanocrystal-based nonvolatile memory (NVM) applications. If transparent NFGM devices can be integrated with transparent solar cells, non-volatile memory fields will open a new platform for flexible electron devices.
The mouse interferon gene (MuIFN-${\gamma}$) was cloned and then used to transform Saccharomyces cerevisiae. Expressed MuIFN-$\{gamma}$ protein (MuIFN-${\gamma}$) was successfully secreted into culture medium due to the presence oi the signal peptide of rice amylase 1A. Two different promoters fused to MuIFN-${\gamma}$ were tested: glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (GPD) promoter and a yeast hybrid ADH2-GPD (AG) promoter consisting of alcohol dehydrogenase II (ADH2) and GPD promoter. Using the hybrid promoter, the accumulation of MuIFN-${\gamma}$transcript was the highest after the 24 h cultivation, and then gradually decreased as the cultivation proceeded. However, both cell growth and recombinant MuIFN-${\gamma}$production reached their peaks after the 4-day cultivation. It was possible to produce 6.5 mg/l of MuIFN-${\gamma}$ without any changes in cell growth. Using GPD promoter, the MuIFN-${\gamma}$ transcript accumulation and the recombinant MuIFN-${\gamma}$ production followed the same pattern as the cell growth. However. compared to that of the hybrid promoter, the production of recombinant MuIFN-${\gamma}$ was 0.2 mg/l. The secreted MuIFN-${\gamma}$ had estimated molecular masses of 21 kDa and 23 kDa, which were larger than that of the encoded size due to glycosylation. The protection assay against the viral infection indicated that the recombinant MuIFN-${\gamma}$ was bioactive.
Objectives : To clarify the possible effect of Lycium chinese Mill (LC)., Morus alba L (MA)., and Lycium chinese Mill. +Morus alba L. (LC+MA), we have examined their influence on the development of pulmonary eosinophilic inflammation in the asthmatic murine model. Methods : Female Balb/c mice (5weeks) were immunized on two different days (21 days and 7 days before inhalational exposure) by intraperitonial injections of 0.2ml alum-precipitated Ag containing $100{\mu}g$ of OVA bound to 4 mg of aluminum hydroxide in PBS. Seven days after the second sensitization, mice were exposed to aerosolized ovalbumin for 30 minutes/day on 3 days/week for 8 weeks (at a flow rate of 250 L/min, 2.5% ovalbumin in normal saline) and, LC, MA, and LC+MA (500 mg/kg) were orally administered 3 times per a week for 8 weeks. Results : The suppressive effect of LC, MA, and LC+MA were demonstrated by the accumulation of eosinophills into airways, with the reduction of eosinophil, total lung leukocytes numbers. These were correlated with the marked reduction of IL-5, IL-13 and IL-4 levels in the BALF and serum. OVA-specific IgE levels were also decreased in serum and BAL from these mice. LC, MA, and LC+MA decreased eosinophil CCR3 expression and CD11b expression in lung cells. Conclusions : These results indicate that LC, MA, and LC+MA have high inhibitory effects on airway inflammation and hyper-responsiveness in the asthmatic murine model. The suppression of IL-5, IgE, eosinophil CCR3 expression and CD11b expression, and the increase of IFN-${\gamma}$ production in BALF seem to contribute to this effect. Hence, the results indicated that LC, MA, and LC+MA could act as a immuno-modulator which possesses anti-inflammatory and anti-asthmatic property by modulating the imbalance between Th1 and Th2 cytokines.
In the present study, we isolated a new bacterial strain producing invertase (EC 3.2.1.26) and determined optimized culture condition in flask culture. The strain was identified as Bacilus flexus determined by the 16S rDNA sequencing method. The invertase was produced only in the sucrose medium as the sole carbon source. Potassium nitrate was an adequate nitrogen source for enzyme production, whereas meat peptone showed the highest bacterial growth. Enzyme production was increased about 2-fold when $MgSO_4\cdot7H_2O$ was supplemented to the growth media. The optimum temperature was found to be $30^{\circ}C$ for both enzyme production and bacterial growth. Invertase exhibited pH optima in the range 5.0-6.0 and have a temperature optimum at $40^{\circ}C$, similarly to other invertases found from different microbial sources. Several mineral ions (K and Fe) stimulated the invertase activity, whereas some bioelements (Ag, Mg, and Mn) inhibited enzyme activity. Under the optimized culture condition, the maximum enzyme production (over 250 units/mL) was achieved at 20 h. To the best of our knowledge, this is the first time to report on invertase production by Bacilus flexus.
Choi Yong Un;Kang Ji Hee;Lee Myung Suk;Lee Won Jae
Fisheries and Aquatic Sciences
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v.6
no.1
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pp.7-12
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2003
Chitinase and chitobiase produced by Aeromonas sp. J-5003 were purified and characterized. The chitinase was purified to 19.4 folds by gel chromatography and ion-exchange chromatography with the overall yield of $2.2\%$ and the specific activity of 93.1 unit/mg. The purified enzyme showed a single band on SDS-PAGE with MW 54kDa. The optimum pH and temperature of the purified chitinase were 7.0 and $37^{\circ}C$, respectively, and this enzyme stable in the range of pH 6.0 to 10.0 below $37^{\circ}C$. $Mg^{2+},\;Ca^{2+}\;and\;Na^+$ slightly stimulated the chitinase activity. However, $Hg^{2+}\;and\;Fe^{3+}$ inhibited chitinase activity. The chitobiase was purified by Sephacryl HR-l00 gel chromatography and DEAE-Sephadex A-50 ion-exchange chromatography with 33.5 purification folds and $4.3\%$ yield. The purified enzyme showed a single band with MW 63 kDa. The optimum pH and temperature of the purified chitobiase were 7.0 and $37^{\circ}C$, respectively. And this enzyme was stable in the range of pH 6.0 to 9.0 and at the temperature below $37^{\circ}C$. The enzyme activity was increased by $Mn^{2+}$, but it was inhibited by $Ag^+$.
Intracellular NADH:quinone reductase involved in degradation of aromatic compounds including lignin was purified and characterized from white rot fungus Trametes versicolor. The activity of quinone reductase was maximal after 3 days of incubation in fungal culture, and the enzyme was purified to homogeneity using ion-exchange, hydrophobic interaction, and gel filtration chromatographies. The purified enzyme has a molecular mass of 41kDa as determined by SDS-PAGE, and exhibits a broad temperature optimum between $20-40^{\circ}C$, with a pH optimum of 6.0. The enzyme preferred FAD as a cofactor and NADH rather than NADPH as an electron donor. Among quinone compounds tested as substrate, menadione showed the highest enzyme activity followed by 1,4-benzoquinone. The enzyme activity was inhibited by $CuSO_4,\;HgCl_2,\;MgSO_4,\;MnSO_4,\;AgNO_3$, dicumarol, KCN, $NaN_3$, and EDTA. Its $K_m\;and\;V_{max}$ with NADH as an electron donor were $23{\mu}M\;and\;101mM/mg$ per min, respectively, and showed a high substrate affinity. Purified quinone reductase could reduce 1,4-benzoquinone to hydroquinone, and induction of this enzyme was higher by 1,4-benzoquinone than those of other quinone compounds.
The optimum pH and temperature for endo-polygalacturonase activity from Jujube were 5.0 and $50^{\circ}C$. The range of its stability to pH was 4.0 to 5.0. The enzyme was inactivated about 35% by treatment at $70^{\circ}C$ for 1 hr. It was found that $Ag^+$, $Zn^{++}$ and $Mg^{++}$ increased the enzyme activity. In contrast, $Ba^{++}$, $Hg^{++}$, $Pb^{++}$, $Ca^{++}$, $Mn^{++}$, $Cu^{++}$, $Fe^{+++}$, $Na^+$ and $K^+$ decreased it. The enzyme was inactivated by treatment with maleic anhydride, iodine and 2,4-dinitrophenol. The results indicate that active site is a imidazole group on the enzyme.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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