• 한국응용곤충학회지
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• 제34권3호
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• pp.181-190
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• 1995

암컷 Aedes aegypti의 난성숙과장에서 새로 나타나는 malate dehydrogenase(L-malate, $NAD^+$ oxidoreductase, EC 1.11.37, MDH)를 DEAE-Sepharose, Sulphonyl-Sepharose, Cibacron 3FGA affinity chromatography를 이용하여 분리정제하여 그 특성을 조사하였다. 분자량은 70,000 dalton정도의 dimer 형태로 되어 있으며 최적 pH는 malate-oxaloacetate반응에서는 pH 9.0~9.2, oxaloacetate-malate 반응에서는 pH 9.8~10.2이었다. 정재된 MDH는 mitochondria에 위치하고 있으며 기질로서 malate에 대한 Km값의 경우 $1.29 \times 10^{-4}$ M, oxaloacetate에 대한 Km 값은 $6.58\times 10^{-4}$M, NAD에 대한 Km값은 $0.76\times 10^{-3}$ M이며 NADH에 대한 Km 값은 $3.8\times 10^{-3}$ M 을 보이고 있으며 각각의 기질에 의한 저해현상을 보이고 있었다. 기질에 대한 Km값을 부분적으로 분리한 DEAE-sepharose에 흡착된 원형질 MDH와 비교한 결과 malate에 대한 Km 이 $8.92\times 10^{-3}$으로 상당한 차이를 보이고 있었다. 또한 정제된 MDH는 cltrate, $\alpha$-ketoglutarate, ATP 등의 대사산물에 의하여 저해작용을 받았다. ATP 및 citrate에 의한 MDH 활성도 저해는 oxaloacetate-malate반응에서 보다는 malate-oxaloacetate 반응에서 덜 일어났다. Oxaloacetate-malate 반응의 경우 ATP에 의하여저해작용이 완전히 일어났으며 malate-oxaloacetate반응에서는 cltrate에 의하여 저해작용이 일어나지 않았다. 흡혈 후 생성되는 MDH는 난소에서 합성되며 흡혈 수 난소에서 18시간 때부터 활성도가 나타나 48시간 이후 최고 활성도가 유지되는데 TCA회로의 isocitrate dehydrogenase 의 경우 난소내에서의 활성도 변화가 MDH의 변화 양상과 같았다.

• 한국약용작물학회지
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• 제16권4호
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• pp.261-267
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• 2008

Malate dehydrogenase is a ubiquitous enzyme in plants, involving in a range of metabolic processes depending on its subcellular location. A malate dehydrogenase (PgMDH) cDNA was isolated and characterized from the root of Panax ginseng C. A. Meyer. The deduced amino acid sequence of PgMDH showed high similarity with the NAD-dependent mitochondrial malate dehydrogenase from Glycinemax (P17783), Eucalyptus gunnii (P46487), and Lycopersicon esculentum (AAU29198). And the segment of a malate dehydrogenase gene was amplified through RT-PCR. The expression of PgMDH was increased after treatments of chilling, salt, UV, cadmium or copper treatment.

• 한국식품과학회지
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• 제16권1호
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• pp.90-94
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• 1984

Malo-alcohol 발효효모(醱酵酵母) Schizosaccharomyces japonicus var. japonius St-3에 의한 사과산의 대사경로(代謝經路)를 검토한 결과는 다음과 같다. Schiz, japonicus var. japonicus St-3의 조효소(粗酵素)의 활성(活性)을 측정(測定)한 바, malic enzyme(EC1. 1. 1. 40)의 효소활성(活性)이 malate dehydrogenase(EC1. 1. 1. 37)보다 약 4배 높았으며 양효소(兩酵素)의 기질(基質)인 L-malate에 대한 Km치(値)는 malic enzymed l 3. 125mM, malated dehydrogenase는 4. 761mM로써 기질에 대한 친화성(親和性)에 있어서 malic enzyme 쪽이 훨씬 컸다. malo-alcohol발효(醱酵)과정중 사과산이 소시(消矢)되어 pyruvate가 생성(生成)됨을 확인(確認)할 수있었으며 $Mn^{2+}$에 의해 malic enzyme의 활성(活性)이 촉진(促進)되었다. 이상의 결과(結果)로 미루어 본(本) 공시균(供試菌)에 의한 사과산 대사(代謝)의 주경로(主經路)는 $malate{\rightarrow}pyruvate{\rightarrow}acetaldehyde{\rightarrow}ethanol$의 경로(經路)를 거치는 것으로 추정(推定)할 수 있었다.

• KSBB Journal
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• 제9권3호
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• pp.319-324
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• 1994

옥수수잎의 유관속초세포 내에 존재하는 malate dehydrogenase(EC 1.1.1.40)을 이용하여 malate 정량용 biosensor를 제작한 후, 기질인 malate에 대하여 여러 가지 조건하에서 측정한 결과, sodium-alginate로 고정화한 것이 하지 않은 것보다 180시 간까지 지나도 40% 이상의 activity를 가지며, 최적 pH는 8.0이었으며 pH 7.4에서 Km치는 $0.6{\times}10^{-5}M$이였다. 전극의 안정성은 연주일 이상 측정이 가능하였으며, 정량 가능한 범위는 $5.5{\times}10^{-5}M∼2.5{\times}10^{-2}M$ 이며, 감응도는 53.7mv/decade이고, 측 정소요시간은 16~18분이 소요되였다. 방해물질로서 각종 염의 영향은 크게 받지 않음을 알았다. 본 연구에서 제작한 조직 biosensor는 효소분리과정을 거치지 않고 조직을 이용하여 malate흘 정량하였다는 것과 지금까지 연구된 효소 바이오센셔와는 랄리 강산성에셔 측정하던가, 한 가지 이상의 효소를 사용하지 않고도 중성영역인 pH=8에서 측정이 가능 하였으며, malate를 탈수소화하여 정량한 연구는 많았지만, 탈탄산화하여 정량한 연구는 없었다. 본 연구에서 제작한 조직바이오센셔는 malate 측정용 sensor로 가능하리라 생각된다.

• 한국축산식품학회지
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• 제24권2호
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• pp.151-155
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• 2004

본 연구는 미토콘드리아 malate dehydrogenase활성을 이용하여 냉장계육과 냉동계육의 판별법을 개발하기 위하여 실시되었다. 단백질의 함량은 8.5mg/mL에서 12.7mg/mL 범위로 나타났으며, 동일 저장 기간 동안의 온도 별 차이점은 모든 부위에서 1일에서 15일 저장기간이 길어짐에 따라 단백질함량이 늘어나는 경향을 보인다. 냉장육의 보수력은 저장 기간 1일 60.5%에서 15일 33.9%로 감소하였으며 유의적 차이는 없었다(p＞0.05). 냉장계육과 냉동계육은 저장 기간이 길어짐에 따라 육즙손실량이 증가하였으며 유의적 차이는 없었다.(p＞0.05). 냉장계육의 육즙손실량이 냉동계육의 육즙손실량보다 낮게 나타났다. 냉장계육과 냉동계육 간의 mitochondrial malate dehydrogenase의 활성은 냉동계육이 냉장계육보다 효소활성이 높게 나타났다. 따라서 본 연구결과로부터 mitochondrial malate dehydrogenase의 활성 여부로 계육의 냉장, 냉동 유무를 판별하는데 유효한 지표로 사용 가능한 것으로 사료되었다.

• 한국식품위생안전성학회지
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• 제12권2호
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• pp.97-101
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• 1997

Effect of allylisothiocyanate on the enzyme activites including malate degydrogenase, isocitrate dehydrogenase, NADPH and acetyl CoA which were related to aflatoxin production of Aspergillus parasticus R-716 were invetigated. The activities of malate dehydrogenase (EC.1.1.1.37), isocitrate dehydrogenase (E.C.1.1.1.42) and NADPH oxidase (E.C.1.6.99.1) indicated relatively high in the 50 ppm allylisothiocyanate-added-culture. In contrast, the activity of acetyl CoA in the 50 ppm allylisothiocyanate-added-culture showed rather lower level through the cultivation.

• International Journal of Industrial Entomology and Biomaterials
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• 제18권2호
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• pp.91-95
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• 2009

The presence of considerable amount of enzymes of TCA cycle isocitrate dehydrogenase (ICDH-NADP+, EC1.1.1.42), $\alpha$-ketogluterate dehydrogenase ($\alpha$-KGD, EC1.2.4.2) and malate dehydrogenase (MDH, EC1.1.1.37) in fresh control and in vitro starved adult Isoparorchis hypselobagri establish the functional TCA cycle in this fluke. The major metabolic end products are pyruvate, lactate, oxaloacetate and malate. The ratio of oxaloacetate/malate assess that oxaloacetate is reduced to malate and in this fluke the reverse TCA cycle is active. The pyruvate/lactate ratio shows pyruvate is reduced to lactate and the fluke is homolactate farmenters.

• Journal of Ginseng Research
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• 제7권1호
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• pp.88-93
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• 1983

Studies were carried out to elucidate the protein stabilizing effect of ginseng. Malate dehydrogenase (EC 1.1.1.37) was used as a protein and the rate constant of the enzyme inactivation was determined under the heat denaturation condition. There was an optimum pH for the enzyme stability, the rate constant of the enzyme inactivation was minimum at BH 8.8. The rate constant was increased at lower and higher pH regions than the optimum pH. The inactivation reaction followed the Arrehnius law and the activation energy was measured as 36.8kcal/mole. The reaction rate was not affected by the enzyme concentration and thus it was assumed to be unimolecular first order reaction. The water extract of red ginseng decreased the rate constant of Malate dehydrogenate under heat inactivation condition to stabilize the enzyme activity. Purified ginseng saponin also stabilized the enzyme against heat inactivation.

• 한국동물학회지
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• 제15권4호
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• pp.193-205
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• 1972

Cellulose acetate 전기영동법으로 조류 28종의 젖산 및 말산수소이탈효소 아이소자임을 분리하였다. 실험하여본 종에 있어서 말산수소이탈효소는 2가지형이 있음을 발견하였는데, 하나는 전기영동 이동도가 빠른것이 독특하였고 다른 하나는 이동도가 느렸다. 조류의 젖산수소이탈효소 아이소자임은 종에 따라 커다란 다양성을 보여 주었으나 같은 속이나 과에 속하는 종사이에서 아이소자임 pattern은 같은 것을 알 수 있었다.

• Journal of Plant Biology
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• 제16권1_2호
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• pp.6-11
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• 1973

The utilization of acetate by Dunaliella tertiolecta was examined, and the detections and assays of the enzymes of the tricarboxylic acid cycle and the glyoxylate pathway were described. Acetate could not be utilized as a sole carbon source for the growth. The carboxyl carbon of acetate was incorporated more rapidly into CO2 than the methyl carbon. It was identified that malate, succinate, citrate and etc., were accumulated whne [U-14C] acetate was supplied to the cell free homogenate. The following enzyme activities were measured; acetothiokinase, isocitrate dehydrogenase, fumarase, malate dehydrogenase and aconitase. Though isocitratase, malate synthetase, succinate dehydrogenase and oxoglutarate dehydrogenase could not be detected, 14C from succinate was easily contributed to CO2 and cell component. The evidence suggested that the glyoxylate pathway was not operative and showed that the TCA cycle was the all important pathway in the oxidation of acetate to CO2 in Dunaliella.