• Nuclear Engineering and Technology
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• 제16권2호
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• pp.58-63
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• 1984

특별히 제작한 영동장치를 써서 8면체 구조의 (Ruc $l_{6}$)$^{3-}$ 를 여과지 전기영동 분리하였다. 자지전해질 용액은 다음과 같다. 0.1M-HCl $O_4$, 0.05M-HCl+0.09M-KCI, 0.1M-HCl, 5$\times$$10^{-3}$M-NTA, 0.01M-HCl, 0.01M-HCl $O_4$, 0.01M-시트르산, 0.01M-K $H_2$P $O_4$+0.01M-$Na_2$HP $O_4$, 0.05M-붕사, 0.025M-$Na_2$C $O_3$+0.025M-NaHC $O_3$, 0.01M-$Na_3$P $O_4$, 0.01M-NaOH, 0.1M-NaOH. (Ruc $l_{6}$)$^{3-}$ 은 2-4피크로 나타내며 다음 화학종으로 확인된다. (RuCl($H_2O$)$_{5}$ )$^{2+}$, cis- 및 trans-(RuC $l_2$($H_2O$)$_4$)$^{1+}$ , (RuC $l_3$($H_2O$)$_3$)$^{0}$ , (RuC $l_4$($H_2O$)$_2$)$^{1-}$, (RuC $l_{5}$ ($H_2O$))$^{2-}$ , (RuC $l_{6}$)$^{3-}$ . 리텐숀 값은 0.025M-$Na_2$C $O_3$+0.025M-NaHC $O_3$ 전해질 용액에서 가장 높다.

• 한국정보전자통신기술학회논문지
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• 제12권4호
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• pp.406-412
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• 2019

본 연구에서는 H2H와 M2M 서비스가 공존하는 LTE-A 시스템에서 유사한 지연특성을 갖는 서비스들을 3개의 클래스로 분류하고 우선순위에 따라 무선자원을 할당하는 2가지 알고리즘을 제시한다. 첫 번째는 높은 우선순위의 클래스에서 낮은 순위의 클래스로 자원을 할당하며, 각 클래스에서는 M2M보다 H2H에 우선권을 주는 알고리즘이며, 두 번째는 가장 높은 우선순위의 클래스를 제외하고 나머지 클래스에서는 지연특성에 상관없이 H2H에 우선순위를 주는 방법이다. 각 클래스에서 M2M 기기들의 접속률(${\alpha}$)에 따라 임의접속 성공확률을 분석하였다. 기존시스템과의 비교에서, 2개 클래스(4개의 서비스)에 ${\alpha}_{2M}=0.05$인 경우 0.5에서 0.52로 향상되었다. 3개의 클래스에서, ${\alpha}_{2M}={\alpha}_{3M}=1$인 경우에는 0.5에서 0.57로, ${\alpha}_{2M}=0.5$, ${\alpha}_{3M}=0.1$인 경우에는 0.5에서 0.58로 성공확률이 약간 증가함을 알 수 있었다. 또한 제안된 두 알고리즘의 성능은 거의 동일했다. 이것은 제안된 방식에서 최대 6개의 서비스를 고려했지만, 각 클래스의 H2H의 평균 유입률을 동일하게 설정했기 때문에 임의접속 성공확률은 기존 방식과 거의 유사한 결과가 얻어졌음을 알 수 있다.

• Korean Chemical Engineering Research
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• 제45권6호
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• pp.648-655
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• 2007

UV/H_2O_2$, $O_3$, $O_3/H_2O_2$, $UV/H_2O_2/O_3$ 공정을 이용한 테레프탈산 제조공정 폐수의 COD 및 색도제거 연구를 수행하였다. UV/H_2O_2$, $O_3$, $O_3/H_2O_2$, $UV/H_2O_2/O_3$ 공정에서의 COD 제거율은 각각 10, 48, 56, 63%, 색도 제거율은 $UV/H_2O_2$ 공정이 80%, $O_3$, $O_3/H_2O_2$, $UV/H_2O_2/O_3$ 공정은 모두 99% 이상 효과적으로 제거되는 것으로 나타났다. COD 및 색도 제거율이 가장 우수한 $UV/H_2O_2/O_3$ 공정에서 테레프탈산 제조공정 폐수의 주요 유기물 성분인 테레프탈산, 이소프탈산 그리고 벤조산 성분은 120분 이내에 모두 99% 이상 제거되었다. 또한 $UV/H_2O_2$, $O_3/H_2O_2$, $UV/H_2O_2/O_3$ 공정에서의 최적 $H_2O_2$ 주입농도는 각각 0.5M, 25 mM 그리고 5 mM로 나타나, UV와 $H_2O_2$를 오존산화 공정에 조합함으로써 유기물 제거율 향상과 함께 사용된 $H_2O_2$의 저감효과를 동시에 얻을 수 있었다.

• 약학회지
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• 제53권3호
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• pp.125-129
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• 2009

H2-M3 (M3) is a unique antigen presenting molecule which provides N-formylated peptide to certain type of T cells. Previous observation indicated that NK cell activity is significantly diminished during listerial infection in $H2-M3^{-/-}$ mice. To explore the possibility that M3 expression directly effect on NK cell activity, we measured NK cell activity with or without stimulation of N-formylated peptide on antigen presenting cells. Results indicated that the expression of M3 is not directly influence on NK cell activity. Further study will be focused on the indirect effect of M3 on regulating NK cell activity.

• Bulletin of the Korean Chemical Society
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• 제13권5호
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• pp.556-559
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• 1992

Hydrocarbon solution of $(PPh_3)_2(CO)MOSO_2CF_3$ (M= Rh, Ir) reacts rapidly with 1,4-dicyanobenzene or 1,4-dicyano-2-butene to yield dinuclear metal complexes $[(PPh_3)_2(CO)M({\mu}-dicyanobenzene)M(CO)(PPh_3)_2](SO_3CF_3)_2$ (I: M = Rh; II: M = Ir) or $[(PPh_3)_2(CO)M({\mu}-dicyano-2-benzene)M(CO)(PPh_3)_2](SO_3CF_3)_2$ (III: M = Rh; IV: M = Ir), respectively. Compounds I, II, III, and IV were characterized by $^1H$-NMR, $^{31}P$-NMR, and infrared spectrum. Dichloromethane solution of II and IV reacts with $H_2\;and\;I_2$ to yield oxidative addition complexes $[(PPh_3)_2(CO)IrX_2({\mu}-E)X_2Ir(CO)(PPh_3)_2](SO_3CF_3)_2$ (V; E = 1,4-dicyanobenzene, $X_2$ = $H_2$; VI : E = 1,4-dicyano-2-butene, $X_2$ = $H_2$; VII; E = 1,4-dicyanobenzene, $X_2$ = $I_2$). All metal complexes are bridged by the cyanide groups. Compounds Ⅴ, Ⅵ, and Ⅶ are characterized by conventional methods.

• 한국지하수토양환경학회지:지하수토양환경
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• 제12권5호
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• pp.105-114
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• 2007

Advanced oxidation processes(AOPs)는 강력한 산화제인 hydroxyl radical(${\cdot}OH$)를 생성하여 오염물질을 산화시키는 기법이다. 본 연구에서는 DNAPL인 trichloroethylene(TCE)과 tetrachloroethylene(PCE)의 수리학적 특성을 고려하여 우수한 고도산화처리기법($UV/Fe^{3+}$-chelating agent/$H_2O_2$기법, $UV/H_2O_2$기법)의 적용성 평가를 실시하였다. TCE, PCE 처리에 있어 가장 높은 분해효율을 보인 기법은 $UV/H_2O_2$기법으로 pH 6의 중성조건에서 TCE의 경우 150분 만에 99.92%의 TCE 분해를 나타내었고($[H_2O_2]$ = 147 mM, UV dose = 17.4 kwh/L), PCE의 경우 반응 2시간에 99.99%가 분해되었다($[H_2O_2]$ = 29.4 mM, UV dose = 52.2 kwh/L). 또한, $UV/Fe^{3+}$-chelating agent/$H_2O_2$기법을 적용하였을 경우, TCE는 90분 만에 99.9% (UV dose = 34.8 kwh/L, $[Fe^{3+}]$ = 0.1 mM, [Oxalate] = 0.6 mM, $[H_2O_2]$ = 147 mM) PCE는 반응시간 6시간 만에 99.81% (UV dose = 17.4 kwh/L, $[Fe^{3+}]$ = 0.1 mM, [Oxalate] = 0.6 mM, $[H_2O_2]$ = 29.4 mM)의 빠른 분해경향을 보였다. 이러한 결과는 기존의 고도산화처리기법 중 modified Fenton 반응에 UV를 적용함으로서 반응 중 $H_2O_2$의 재생산을 증가시킬 수 있음을 보여주고 있다. 또한, Fe(III) 이온의 Fe(II) 이온으로의 환원을 용이하게 하여 기존 Fenton 반응에 비해 처리시간의 단축 및 분해효율의 향상을 기대할 수 있을 것이다. 그리고, oxalate나 acetate같은 저분자 유기산 착제의 적용으로 pH의 안정성과 분해효율의 향상이 가능하고, 철이온 및 oxalate나 acetate와 같은 물질이 자연상에 존재함에 따라 보다 경제적이고 친환경적인 실용적 처리기법 도출이 가능할 것이다.

• Journal of Radiation Protection and Research
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• 제8권2호
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• pp.15-35
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• 1983

특별히 제작한 영동장치를 써서 고전압 전기영동법에 의하여 24시간 중성자 조사하고 150일 냉각한 90% 농축질산우라닐 수용액의 핵분열 생성물을 분리하였다. 핵분열생성물부터 Zr-95, Nb-95의 분리는 0.1M-$HClO_4$(pH=0.85), 0.05M-HCl+0.09M-KCl(pH=0.9), 0.1M-HCl(pH=1.1), 0.01M-HCl(pH=2.0)의 이동조건에서 가능하며 Zr-95, Nb-95는 원점부터 +1cm의 거리에서 분리된다. Zr-95와 Nb-95의 상호분리는 2% 수산암모늄을 첨가하는 경우 가능하다. 즉 0.1M-$HClO_4$, 0.05M-HCl+0.09M-KCl, 0.1M-HCl, 0.1M-식초산+0.1M- 식초산나트륨(pH=4.68)의 이동조건에서 원점부터 $-6{\sim}-7cm$ 거리에서 Nb-95, $+1{\sim}-1cm$ 거리에서 Zr-95가 각각 분리된다. 핵분열생성물부터 Ru-103의 분리는 0.025M-$Na_2CO_3+0.025M-NaHCO_3(pH=10.0)$, $0.01M-Na_3PO_4(pH=11.7)$, 0.1M-NaOH(pH=13.2)의 이동조건에서 가능하며 Ru-103는 각각 원점부터 -6cm, -4cm, -3cm거리 이동한다.

• 한국어병학회지
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• 제18권3호
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• pp.269-276
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• 2005

본 실험에서 잉어를 대상으로 CPF, NRF 및 OXA등의 약제를 어체당 20 mg/kg 현탁액을 경구투여 후에 1-96 시간 경시적으로 약물의 동태를 조사 하였다. 각 약제별 최고장기농도도달시간은 간장 (8 h), 혈액 (12 h), 신장(12 h) 및 근육 (24 h) 이었다. 각 약제별 최대농도는 CPF (13.8-19.6 ${\mu}g$/$m\ell$), NRF (11.8-15.9 ${\mu}g$/$m\ell$), 및 OXA (10.8-13.9 ${\mu}g$/$m\ell$)순으로 나타났다. 약제농도는 최고치의 도달 이후 빠르게 소실되다가 48-96 h는 완만한 감소를 보였으며, 이때 장기별 약제농도는 근육 (3.3-6.3 ${\mu}g$/$m\ell$)> 간장 (2.5-5.5 ${\mu}g$/$m\ell$)> 신장 (2.3-4.2 ${\mu}g$/$m\ell$) > 혈장 (2.1-3.0 ${\mu}g$/$m\ell$)순으로 나타났다. 한편, OXA의 경우 다른 약제에 비해서 약물의 정체기가 나타났다. 즉 혈중은 12-36 h;, 고농도저류대 (24 hr; 10.9-8.8 ${\mu}g$/$m\ell$), 근육은 36-96 h에 중간농도대 (60 hr; 8.5-5.8 ${\mu}g$/$m\ell$) 및 간장은 12-96 h에 저농도대 (84 hr; 6.8-3.3 ${\mu}g$/$m\ell$)등이 형성되었다.약제의 혈중농도에 대한 각 장기농도비 (간장;L, 신장;K, 및 근육;M / 혈액;B)는 시간대에 따라 차이를 보였다. CPF는 즉 L>K>M (0.65-1.2/0.82-0.93/1.0-1.7)순으로 시간대별로 차이가 없었다. NRF는 시간대별로 1-8 h 및 12-24 h L>K>M (0.65-1.3/0.86-1.0)순이었으나, 36 h 이후 L>M>K (0.89-1.26)순이었다. OXA의 있어서는 1-8 h에는 L>K>M (0.95-2.1), 12-36에는 M>K>L (0.51-1.0) 및 48-96 h에는 M>L>K (1.0-2.3)으로 나타났다.

• Journal of Microbiology and Biotechnology
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• 제22권3호
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• pp.343-351
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• 2012

In this paper, the kinetics of a cloned special glucosidase, named ginsenosidase type III hydrolyzing 3-O-glucoside of multi-protopanaxadiol (PPD)-type ginsenosides, were investigated. The gene (bgpA) encoding this enzyme was cloned from a Terrabacter ginsenosidimutans strain and then expressed in E. coli cells. Ginsenosidase type III was able to hydrolyze 3-O-glucoside of multi-PPD-type ginsenosides. For instance, it was able to hydrolyze the 3-O-${\beta}$-D-(1${\rightarrow}$2)-glucopyranosyl of Rb1 to gypenoside XVII, and then to further hydrolyze the 3-O-${\beta}$-D-glucopyranosyl of gypenoside XVII to gypenoside LXXV. Similarly, the enzyme could hydrolyze the glucopyranosyls linked to the 3-O-position of Rb2, Rc, Rd, Rb3, and Rg3. With a larger enzyme reaction $K_m$ value, there was a slower enzyme reaction speed; and the larger the enzyme reaction $V_{max}$ value, the faster the enzyme reaction speed was. The $K_m$ values from small to large were 3.85 mM for Rc, 4.08 mM for Rb1, 8.85 mM for Rb3, 9.09 mM for Rb2, 9.70 mM for Rg3(S), 11.4 mM for Rd and 12.9 mM for F2; and $V_{max}$ value from large to small was 23.2 mM/h for Rc, 16.6 mM/h for Rb1, 14.6 mM/h for Rb3, 14.3 mM/h for Rb2, 1.81mM/h for Rg3(S), 1.40 mM/h for Rd, and 0.41 mM/h for F2. According to the $V_{max}$ and $K_m$ values of the ginsenosidase type III, the hydrolysis speed of these substrates by the enzyme was Rc>Rb1>Rb3>Rb2>Rg3(S)>Rd>F2 in order.

• Mass Spectrometry Letters
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• 제14권4호
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• pp.153-159
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• 2023

The copper ion, Cu(II), binding sites for amyloid fragment Aβ1-16 (=Aβ16 ) were investigated to explain the biological activity difference in the Aβ16 aggregation process. The [M+Cu+(z-2)H]^z+ (z = 2, 3 and 4, M = Aβ16 monomer) and [D+Cu+(z-2)H]^z+ (z = 3 and 5, D = Aβ16 dimer) structures were investigated using electrospray ionization (ESI) mass spectrometry (MS) and tandem mass spectrometry (MS/MS). Fragment ions of the [M+Cu+(z-2)H]^z+ and [D+Cu+(z-2)H]^z+ complexes were observed using collision-induced dissociation MS/MS. Three different fragmentation patterns (fragment "a", "b", and "y" ion series) were observed in the MS/MS spectrum of the (Aβ16 monomer or dimer-Cu) complex, with the "b" and "y" ion series regularly observed. The "a" ion series was not observed in the MS/MS spectrum of the [M+Cu+2H]⁴⁺ complex. In the non-covalent bond dissociation process, the [D+Cu+3H]⁵⁺ complex separated into three components ([M+Cu+H]³⁺, M³⁺, and M²⁺), and the [M+Cu]²⁺ subunit was not observed. The {M + fragment ion of [M+Cu+H]³⁺} fragmentation pattern was observed during the covalent bond dissociation of the [D+Cu +3H]⁵⁺ complex. The {M + [M+Cu+H]³⁺} complex geometry was assumed to be stable in the [D+Cu+3H]⁵⁺ complex. The {M + fragment ion of [M+Cu]²⁺} fragmentation pattern was also observed in the MS/MS spectrum of the [D+Cu+H]³⁺ complex. The {M + [y₉+Cu]¹⁺} fragment ion was the characteristic fragment ion. The [D+Cu+H]³⁺ and [D+Cu+3H]⁵⁺ complexes were likely to form a monomer-monomer-Cu (M-M-Cu) structure instead of a monomer-Cu-monomer (M-Cu-M) structure.