Jung, Ji Young;Ha, Si Young;Park, Jai Hyun;Yang, Jae-Kyung
Journal of the Korean Wood Science and Technology
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v.45
no.2
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pp.182-194
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2017
The optimum alkali pretreatment parameters (reaction time, reaction temperature and potassium hydroxide concentration) for facilitate the conversion into fermentable sugar (glucose) from steam exploded (severity log Ro 2.45) barley husk were determined using Response Surface Methodology (RSM) based on a factorial Central Composite Design (CCD). The prediction of the response was carried out by a second-order polynomial model and regression analysis revealed that more than 88% of the variation can be explained by the models. The optimum conditions for maximum cellulose content were determined to be 201 min reaction time, $124^{\circ}C$ reaction temperature and 0.9% potassium hydroxide concentration. This data shows that the actual value obtained was similar to the predicted value calculated from the model. The pretreated barley husk using acid hydrolysis resulted in a glucose conversion of 94.6%. This research of steam explosion and alkali pretreatment was a promising method to improve cellulose-rich residue for lignocellulosic biomass.
The direct synthesis of metal-organic frameworks (MOFs) with acidic and basic active sites is challenging due to the introduction of functional groups by post-functionalization method often jeopardize the framework integrity. Herein, we report the direct synthesis of acid-base bifunctional MOFs with tuning acid-base strength. Employing modulated hydrothermal (MHT) approach, microporous MOFs named $UiO-66-NH_2$ was prepared. Through the ring-opening reaction of 1,3-propanesultone with amino group, $UiO-66-NH_2-SO_3H-type$ catalysts can be obtained. The synthesized catalysts were well characterized and their catalytic performances were evaluated in one-pot glucose to 5-HMF conversion. Results revealed the acid-base bi-functional catalyst possessed high activity and excellent stability. This work provides a general and economically viable approach for the large-scale synthesis of acid-base bi-functional MOFs for their potential use in catalysis field.
Journal of the Korean institute of surface engineering
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v.53
no.3
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pp.87-94
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2020
Herein, sulfonated carbon nanotubes (CNT) have been prepared in dilute sulfuric acid (H2SO4) via a novel sulfonation approach based on gas-liquid interfacial plasma (GLIP) at room temperature. The sulfonic acid groups and total acid groups densities of CNT after GLIP treatment in 2 M H2SO4 for 45 min can reach to 0.53 mmol/g and 3.64 mmol/g, which is higher than that of sulfonated CNT prepared under 0.5 M / 1 M H2SO4. The plasma sulfonated CNT has been applied as catalysts for the conversion of microcrystalline cellulose to glucose. The effect of hydrolysis temperature and hydrolysis time on the conversion rate and product distribution have been discussed. It demonstrates that the total conversion rate of cellulose increasing with hydrolysis temperature and hydrolysis time. Furthermore, the GLIP sulfonated CNT prepared in 2 M H2SO4 for 45 min has shown high catalytic stability of 85.73 % after three cycle use.
- Ethanol production by calcium alginate-immobilized baker's yeast was studied in the continuous shaked-flask reactor (CSFR) using glucose medium as a feed. Immobilized cells were stable at 30~$37^{\circ}C$ and pH 4~8. Fermentation characteristics of immobilized baker's yeast were examined changing the initial glucose concentration employed were 50, 100 and 150 g/l, respectively. It was investigated that the influent glucose concentration and the dilution rate have an influence on the ethanol fermentation characteristics at steady state in continuous culture of immobilized baker's yeast. The optimum conditions for high ethanol productivity and low residual glucose output in ethanol prodution were shown to be 0.2 h ' for the dilution rate and 150 g/l for the influent glucose concentration. The maximum ethanol productivity, ethanol yield, specific growth rate and glucose conversion rate were around 7.12 g/$l\cdot h$, 0.23, 0.366 g/$l\cdot h$ and 78.43, respectively.
One osmotolerant strain from among 44 yeast isolates was selected based on its growth abilities in media containing high concentrations of sucrose. This selected strain, named SK-ENNY, was identified as Meyerozyma guilliermondii by sequencing the internal transcribed spacer regions and partial D1/D2 large-subunit domains of the 26S ribosomal RNA. SK-ENNY was utilized to produce high-fructose glucose syrup (HFGS) from sucrose-containing biomass. Conversion rates to HFGS from 310-610 g/l of pure sucrose and from 75-310 g/l of sugar beet molasses were 73.5-94.1% and 76.2-91.1%, respectively. In the syrups produced, fructose yields were 89.4-100% and 96.5-100% and glucose yields were 57.6-82.5% and 55.3-79.5% of the theoretical values for pure sucrose and molasses sugars, respectively. This is the first report of employing M. guilliermondii for production of HFGS from sucrose-containing biomass.
Continuous and simultaneous production of gluconic acid and sorbitol from glucose and fructose was carried out by using glucose-fructose oxidoreductase and glucanolactonase of Zymomonas mobilis. In order to utilize the enzymes without purification, Zymomonas mobilis was permeabilized with toluene. Optimum conditions for permeabilization and reaction kinetics of permeabilized Zymomonas mobilis were studied. In batch operation with the permeabilized cells immobilized in alginate beads, about 90% conversion was obtained within 35 h reaction. Continuous production of gluconic acid and sorbitol using the immobilized permeabilized cells was carried out. Optimum conditions for continuous operation with the imn~obilized cells were; pH 6.2 and temperature $40^{\circ}C$. Maximum productivities for gluconic acid and sorbitol were about 14.5 g/l/h and 14.8 g/l/h respectively at the dilution rate of 0.075 $h^{-1}$ when 300 g/l each of substrates was fed.
The conventional alcohol fermentation method requires a large amount of energy for cooking the starchy raw materials prior to saccharification. The aim of this study was to compare the possibility of large scale alcohol fermentation from cassava slices were compared in low and high temperature cooking systems. The same amount of saccharifying and liquefying enzymes were used for cooking at low and high temperature. At low temperature cooking, conversion of glucose consumed in fermented mash to alcohol was 0.468g alcohol per g glucose of which was higher yield than that obtained at high temperature.
To enhance cellulose hydrolysis f Humicola insolens cellulase (HIC) was empolyed with immobilized glucose isomerase(IGI). Optimun pH and temperature for HIC were 6.5 and 55$^{\circ}C$, respectively, whereas those for IGI were 7.0 and 60$^{\circ}C$, respectively. Optimun loading size of IGI was 200mg(130 untis) with 15units of HIC. Reaction conditions were determined to be as follows: 55$^{\circ}C$,pH 6.5, HIC 15 units and IGI 130 units. After 24h hydrolysis, more than 65% of avicel was converted to glucose and fructose; in contrast, the conversion ratio of control was 40%.
In this study, succinic acid production using fumaric acid fermentation broth was investigated. We tried to produce fumaric aicd from glucose by Rhizopus oryzae and then convert fumaric acid fermentation broth into succinic acid by Enterococcus faecalis RKY1. Conversion ratio of succinic acid was more than 0.90 g/g-fumaric acid. Furthermore, we optimized conditions of conversion from fermentation broth. As a result, when fumaric acid fermentation broth for succinic acid production was employed, we could decrease the amount used of glycerol and yeast extract.
dTDP-D-glucose 4,6-dehydratase (TDPDH) catalyzes the conversion of dTDP-D-glucose to dTDP-4-keto-6-deoxy-D-glucose, and requires $NAD^+$ as a coenzyme for its catalytic activity. The dTDP-D-glucose 4,6-dehydratase from Streptomyces antibioticus $Tu{\ddot}99$ tightly binds $NAD^+$ [19]. In order to determine the role of lysine-148 in the $NAD^+$ binding, the lysine of the dTDP-D-glucose 4,6-dehydratase from Streptomyces antibioticus $Tu{\ddot}99$ was mutated to various amino acids by site-directed mutagenesis. The catalytic activity of the four mutated enzymes of TDPDH did not recover after addition of $NAD^+$ . However, the activity of K159A, the mutated enzyme of UDP-D-glucose 4-epimerase (UDPE), recovered after the addition of $NAD^+$ [15]. Although dTDP-glucose 4,6-dehydratase, and UDP-galactose (glucose) 4-epimerase are members of the short-chain dehydrogenase/reductase SDR family and the lysine-148 of TDPDH was highly conserved as in UDPE (Lys-159), the function of the lysine-148 of TDPDH was different from that of UDPE. The mutated enzymes showed that the lysine-148 of the dTDP-D-glucose 4,6-dehydratase played no role in the $NAD^+$ binding. Accordingly, it is suggested that the lysine-148 of the dTDP-D-glucose 4,6-dehydratase is involved in the folding of TDPDH.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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