The electromagnetic properties and microstructures of the basic composition of (N $i_{0.2}$C $u_{0.2}$Z $n_{0.6}$)$_{1.085}$(F $e_2$$O_3$)$_{0.915}$ were invested by changing of the additive Sn $O_2$, CaO amounts and ferrite processes. There is no variation of grain size by changing additive amount. It can reduce the total loss when (N $i_{0.2}$C $u_{0.2}$Z $n_{0.6}$)$_{1.085}$(F $e_2$$O_3$)$_{0.915}$ composition sintered at 1150 $^{\circ}C$ better than 130$0^{\circ}C$. Additive CaO confirmed of useful addition for the reduce total loss, because it increasing sintering density. Decreasing total loss were observed by adding both Sn $O_2$ 0.06 wt% and CaO 0.4 wt%.
The bioconversion of mandarin orange peel press liquor to single cell protein (SCP) by two yeast strains, F-60, and C-7, which were isolated from mandarin orange peel was carried out and compared with that of using Candida utilis IFO 0598. Experiments were directed toward the high yield of biomass and high protein in cultures of the strains mentioned above. Candida utilis IFO 0598, F-60 and C-7 strains were cultivated at 3$0^{\circ}C$, pH 5.2 for 3 days in shaking flasks. The effects of some nutrients on cell growth were studied. Cell mass and protein content per cell mass were increased by addition of urea 1%, KH$_2$PO$_4$ 0.1% and MgSO$_4$ㆍ7$H_2O$ 0.05%, When the F-60 strain cultured under the optimal conditions, cell mass, growth yield and protein content were 41.2g/l, 53.9%, 59.7%, respectively. Cell mass was also increased up to 15% by modifying the fermentation condition on the bench type 20l jar fermentor. Crude fat content (10.3%) of dried C-7 cell was higher than those of C. utilis and F-60, 4.9% and 5.6% respectively. Total protein content of the F-60 strain was 59.7% per dry weight. And we compared their amino acid compositions with that of FAO provisional pattern. In the case of the F-60 strains, amino acid contents such as lysine, leucine and isoleucine were much higher than those of methionine, cystine and tryptophan.
As a part of abating formaldehyde emission of urea-formaldehyde (UF) resin adhesive, this study was conducted to investigate chemical structures of UF resin adhesives with different formaldehyde/urea (F/U) mole ratios, using carbon-13 nuclear magnetic resonance ($^{13}C$-NMR) spectroscopy. UF resin adhesives were synthesized at four different F/U mole ratios such as 1.6, 1.4, 1.2, and 1.0 for the analysis. The analysis $^{13}C$-NMR spectroscopy showed that UF resin adhesives with higher F/U mole ratios (i.e., 1.6 and 1.4) had two distinctive peaks, indicating the presence of dimethylene ether linkages and methylene glycols, a dissolved form of free formaldehyde. But, these peaks were not detected at the UF resins with lower F/U mole ratios (i.e., 1.2 and 1.0). These chemical structures present at the UF resins with higher F/U mole ratios indicated that UF resin adhesive with higher F/U mole ratio had a greater contribution to the formaldehyde emission than that of lower F/U mole ratio. Uronic species were detected for all UF resins regardless of F/U mole ratios.
Under low pressures of $CF_4$ and $C_2F_6$ up to 20.7 kPa, the equilibrium adsorbed quantity on activated carbon was experimentally examined using the volumetric method at various temperatures between 293.15 K and 333.15 K. To give the best fit to the experimental data curve, the two step model (i.e., Langmuir model for the first layer adsorption and then Freundlich physisorption) is suggested. The method of initial slope yielded the enthalpy of adsorption for the first step while we could apply the Clausius-Clapeyron equation to find the heat of adsorption of the second step. They are 25.9 kJ/mol and 11.8 kJ/mol, respectively, with $CF_4$, and 38.7 and 38.2 kJ/mol with $C_2F_6$.
Kim, Woo-Jung;Shin, Yong-Kyoo;Han, Eun-Sook;Lee, Chung-Soo
The Korean Journal of Pharmacology
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v.31
no.3
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pp.333-344
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1995
The effects of adenosine and $N^6-cyclopentyladenosine$ (CPA) on superoxide production, myeloperoxidase release and $Ca^{2+}$ mobilization stimulated by fMLP in neutrophils were investigated. The effects were also observed on the stimulatory actions of C5a and PMA and the responses in lipopolysaccharide-primed neutrophils. In addition, the involvement of cAMP in the inhibitory action of adenosine was examined. The fMLP-stimulated neutrophil respiratory burst, degranulation and intracellular $Ca^{2+}$ mobilization may be regulated by activation of adenosine receptors. Adenosine may not affect the stimulated neutrophil responses due to activation of protein kinase C. fMLP-stimulated respiratory burst in lipopolysaccharide-primed neutrophils may be less sensitive to adenosine, compared with nonprimed cells. The inhibitory effect of theophylline in the presence of adenosine on neutrophil responses appears to be ascribed to accumulation of intracellular cAMP.
The structure of $C_{16}H_{19}O_2N_3CuCl_2\;{\cdot}\;H_2O$ has been determined by X-ray diffraction methods. The crystal system is triclinic, space group Pl, unit cell constants. $a=7.6202(9)\; \AA,\; b=8.5943(7) \AA,\; c= 8.6272(6) \AA,\; \alpha= 67.518(6)^{\circ}.\; \beta= 68.043(8)^{\circ},\; \gamma=74.370(8)^{\circ},\; V=478.89(8)\; \AA^3,\; T=295K,\; Z=1,\; D_c=1.504Mgm^{-3}$The intensity data were collected on an Enraf-Nonius CAD-4 Diffractometer with graphite monochromated $MoK\alpha$ radiation $(\alpha=0.7107\;\AA)$. The molecular structure was solved by direct method.』 and refined by full-matrix least squares to a final $R=2.47\%$ for 1659 unique observed $F_0>4\sigma(F_0)$ reflections and 234 parameters.
In the case of white cocoon, the fluorescence colors are classified as a yellowish fluorescence cocoon(Y.F.C.) and a violet fluorescence cocoon(V.F.C.) by exposing to ultra-violet ray. Accordingly, experiments were carried out to investigate the difference of sericin behaviors between Y.F.C. and V.F.C. by measuring the sericin solubility, surface tension and viscosity of the sericin solution. Also, the reelability of two different type of cocoons was investigated in the silk reeling process. The results were summarized as follows; 1. The sericin solubility of Y.F.C. shell is higher than that of V.F.C. shell with the dissolution temperature and time. It is shown that the sericin solubility curves of Y.F.c. and V.F.C. are similar in shape, but the difference of sericin solubility between Y.F.C. and V.F.C. is more significant at higher bath temperature. 2. The initial sericin dissolution curves of Y.F.C. and V.F.C. cocoon shell can be divided by four parts within the range of dissolving time from 5 minutes to 60 minutes. The initial dissolution velocity of Y.F.C. shell is faster than that of V.F.C. but the velocity difference is negligible after 30 minutes of dissolving time. 3. The gelation of V.F.C. sericin solution is faster than that of Y.F.C. at early stage(in the range of 15 minutes to 60 minutes). 4. In the silk reeling process, the reelability of Y.F.C. is better than that of V.F.C. with about 11%. This is mainly due to the higher sericin solubility in Y.F.C. followed by the fast dissolution velocity.
The interactions of iodobenzene with iodine, iodine monobromide, iodine monochloride and chlorine in carbon tetrachloride solution have been investigated by means of ultraviolet spectrophotometric measurements. The results reveal the formation of one to one molecular complexes, $C_6H_5I{\cdot}I_2$, $C_6H_5I{\cdot}IBr$, $C_6H_5I{\cdot}ICl$, and $C_6H_5I{\cdot}Cl_2$, in solution. The equilibrium constants obtained at room temperature (about $21^{\circ}C$) for the formation of these four complexes are 0.23, 0.73, 1.2 and 0.070 l $mole^{-1}$, respectively. Comparison of these results with those reported in the literature on other complexes of similar type indicates that the relative stabilities of these complexes decrease in the following orders: ICl>IBr>$I_2$>$Br_2$>$Cl_2$$C_6H_5I$>$C_6H_6$>$C_6H_5Br$>$C_6H_5Cl$>$C_6H_5F$.
The six lumbrokinase fractions (F1 to F6) with fibrinolytic activities were purified from earthworm Lumbricus rubellus lysates using the procedures of autolysis, ammonium sulfate fractionation, and column chromatography. The proteolytic activities on the casein substrate of the six iso-enzymes ranged from 11.3 to 167.5 unit/mg with the rank activity orders of F2 > F1 > F5 > F6 > F3 > F4. The fibrinolytic activities of the six fractions on the fibrin plates ranged from 20.8 to 207.2 unit/mg with rank orders of F6 > F2 > F5 > F3 > F1 > F4. The molecular weights of each iso-enzyme, as estimated by SDS-PAGE, were 24.6 (F1), 26.8 (F2), 28.2 (F3), 25.4 (F4), 33.1 (F5), and 33.0 kDa (F6), respectively. The plasminogen was activated into plasmin by the enzymes. The optimal temperature of the six iso-enzymes was $50^{\circ}C$, and the optimal pH ranged from pH 4-12. The four iso-enzymes (F1-F4) were completely inhibited by PMSF. The two enzymes (F5 and F6) were completely inhibited by aprotinin, TLCK, TPCK, SBTI, LBTI, and leupeptin. The N-terminal amino acid (aa) sequences of the first 20 to 22 residues of each fraction had high homology. All six isoenzymes had identical aa residues 2-3 and 13-15. The N-terminal 21-22 aa sequences of the F2, F3, and F4 isoenzymes were almost the same. The N-terminal aa sequences of F5 and F6 were identical.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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