안동지역 농가 주변의 정수에서 두 종의 모기가 채집되었다. 형태적 특징을 바탕으로 이들이 한국숲모기(Aedes koreicus)와 줄다리집모기(Culex vagans)로 각각 동정되었다. 또한, DNA 바코드 서열을 분석한 결과 이러한 동정 결과를 뒷받침하였다. 이들 모기류 유충에 대해 곤충병원세균인 Bacillus thuringiensis subsp. israelensis (BtI)가 살충효과를 보였으며 유사한 B. thuringiensis subsp. kurstaki에 비해 우수하였다. 한편 곤충의 면역억제를 유발하여 B. thuringiensis의 병원력을 높인다고 알려진 Xenorhabdus 세균류의 배양액을 BtI에 첨가하여 이들 모기류에 대한 살충력 증가 효과 유무를 확인하였다. 분석에 이용된 3 종류의 Xenorhabdus 세균배양액 가운데 X. ehlersii (Xe)의 배양액이 비교적 다른 세균배양액에 비해 두 종의 모기류에 대해서 BtI의 살충력을 높이는 것으로 나타났다. 이를 바탕으로 Xe 세균배양액으로부터 유기용매 추출물의 생물활성을 분석한 결과 모기의 혈구 활착행동을 뚜렷이 억제시키는 면역억제자가 존재한다는 것을 확인하였다. 본 연구는 BtI와 Xe의 두 세균을 혼합한 비티플러스 미생물제제가 한국숲모기와 줄다리집모기의 방제에 효과적이라는 것을 제시한다.
Tuta absoluta (Povolny, 1994) is a devastating moth to the Solanaceae plants. It is a challenging pest to control, especially on tomatoes. In this work, we studied the entomopathogenic activity of the Cry-forming ${\delta}$-endotoxins produced by Bacillus thuringiensis strain KS and B. thuringiensis kurstaki reference strain HD1 against T. absoluta. These strains carried the cry2, cry1Ab, cry1Aa/cry1Ac, and cry1I genes, and KS also carried a cry1C gene. The ${\delta}$-endotoxins of KS were approximately twofold more toxic against the third instar larvae than those of HD1, as they showed lower 50% and 90% lethal concentrations (0.80 and 2.70 ${\mu}g/cm^2$ (${\delta}$-endotoxins/tomato leaf)) compared with those of HD1 (1.70 and 4.50 ${\mu}g/cm^2$) (p < 0.05). Additionally, the larvae protease extract showed at least six caseinolytic activities, which activated the KS and HD1 ${\delta}$-endotoxins, yielding the active toxins of about 65 kDa and the protease-resistant core of about 58 kDa. Moreover, the histopathological effects of KS and HD1 ${\delta}$-endotoxins on the larvae midgut consisted of an apical columnar cell vacuolization, microvillus damage, and epithelial cell disruption. These results showed that the KS strain could be a candidate for T. absoluta control.
Je, Yeon-Ho;Jin, Byung-Rae;Roh, Jong-Yul;Chang, Jin-Hee;Kang, Seok-Kwon
대한바이러스학회지
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제29권3호
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pp.145-153
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1999
We have now constructed a novel recombinant baculovirus Autographa californica nuclear polyhedrosis virus (AcNPV) producing polyhedra with Bacillus thuringiensis (Bt) CryIAc crystal protein. The recombinant polyhedra produced by the recombinant baculovirus, Btrus, in insect cells was characterized. The recombinant baculovirus has two independent transcription units in opposite orientations with two promoters, p10 or polyhedrin gene promoter each initiating transcription of either native polyhedrin or fusion protein with polyhedrin and Bt Cry1Ac crystal protein. Surprisingly, this recombinant baculovirus stably produced recombinant polyhedra which were nearly similar to those of wild-type AcNPV. The immunogold staining experiment showed that the recombinant polyhedra were assembled with polyhedrin and Bt Cry1Ac crystal protein, and contained virus particles. Insecticidal toxicity of recombinant polyhedra of Btrus to the fall webworm, Hyphantria cunea, was strikingly improved in comparison with the wild-type AcNPV.
Bideshi, Dennis K.;Waldrop, Greer;Fernandez-Luna, Maria Teresa;Diaz-Mendoza, Mercedes;Wirth, Margaret C.;Johnson, Jeffrey J.;Park, Hyun-Woo;Federici, Brian A.
Journal of Microbiology and Biotechnology
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제23권8호
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pp.1107-1115
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2013
The Cyt1Aa protein of Bacillus thuringiensis susbp. israelensis elaborates demonstrable toxicity to mosquito larvae, but more importantly, it enhances the larvicidal activity of this species Cry proteins (Cry11Aa, Cry4Aa, and Cry4Ba) and delays the phenotypic expression of resistance to these that has evolved in Culex quinquefasciatus. It is also known that Cyt1Aa, which is highly lipophilic, synergizes Cry11Aa by functioning as a surrogate membrane-bound receptor for the latter protein. Little is known, however, about whether Cyt1Aa can interact similarly with other Cry proteins not primarily mosquitocidal; for example, Cry2Aa, which is active against lepidopteran larvae, but essentially inactive or has very low toxicity to mosquito larvae. Here we demonstrate by ligand binding and enzyme-linked immunosorbent assays that Cyt1Aa and Cry2Aa form intermolecular complexes in vitro, and in addition show that Cyt1Aa facilitates binding of Cry2Aa throughout the midgut of C. quinquefasciatus larvae. As Cry2Aa and Cry11Aa share structural similarity in domain II, the interaction between Cyt1Aa and Cry2Aa could be a result of a similar mechanism previously proposed for Cry11Aa and Cyt1Aa. Finally, despite the observed interaction between Cry2Aa and Cyt1Aa, only a 2-fold enhancement in toxicity resulted against C. quinquefasciatus. Regardless, our results suggest that Cry2Aa could be a useful component of mosquitocidal endotoxin complements being developed for recombinant strains of B. thuringiensis subsp. israelensis and B. sphaericus aimed at improving the efficacy of commercial products and avoiding resistance.
신규 병원성세균 Bacillus thuringiensis CAB565, 566균주를 이용한 산업배지에서의 배양조건에 따른 독소단백질의 차이를 확인하였다. 포도당, 효모추출물 등으로 구성된 산업배지의 산소 전달 속도를 확인하고자 소형배양기에서 임펠러와 배지 농도에 따른 산소전달계수(KLa)의 차이를 확인하였다. 교반기의 통기량이 많을수록 그리고 배지 농도가 높아질수록 산소전달계수(KLa) 값이 상승하였다. 하지만 교반속도는 200 rpm에서 가장 효율적이었고, 교반속도가 상승할수록 효과가 떨어졌다. Microsparger를 이용하여 배양 중 단계적으로 통기속도를 높여 배지내 용존산소농도를 50% 이상으로 유지시켜 배양한 결과 생균수는 배양 후 16시간, 포자수는 54시간에 최대의 농도값을 보였다. 그 결과, B.t. CAB565의 생균수는 $2.3{\times}10^{10}cell/ml$, 포자수는 $1.9{\times}10^{10}spore/ml$ 그리고 B.t. CAB566의 생균수는 $1.8{\times}10^{10}cell/ml$, 포자수는 $1.4{\times}10^{10}spore/ml$를 보였다. 탄소원의 농도는 포도당의 농도가 5%일 때, 세포성장에 가장 유리한 것으로 조사되었다.
곤충병원세균인 제노랍두스($Xenorhabdus$ sp.)는 곤충병원선충인 $Steinernema$$monticolum$으로부터 분리되었다. 이 세균 배양액을 배추좀나방($Plutella$$xylostella$) 혈강에 주입할 경우 높은 병원력을 나타내지만, 섭식 처리할 경우 낮은 병원력을 보였다. 본 연구는 이 제노랍두스 세균 배양액이 $Bacillus$$thuringiensis$(비티)와 혼합하여 배추좀나방 종령충에 처리할 경우 비티의 병원력을 뚜렷하게 증가시키는 것을 보였다. 또한 제노랍두스 배양액과 비티의 혼합비율을 달리할 경우 병원력이 크게 차이를 보였다. 최적의 두 세균 혼합비율을 이용하여 야외에 발생한 배추좀나방에 처리하였으며, 비티 단독처리에 비해 뚜렷이 상승된 방제 효과를 확인할 수 있었다. 이러한 결과는 제노랍두스 배양액을 비티와 혼합하여 새로운 미생물 살충제로 개발할 수 있는 가능성을 제시했다.
A novel cry2Ab gene was cloned and sequenced from the indigenous isolate of Bacillus thuringiensis subsp. kurstaki. This gene was designated as cry2Ab25 and its sequence revealed an open reading frame of 1,902 bp encoding a 633 aa protein with calculated molecular mass of 70 kDa and pI value of 8.98. The amino acid sequence of the Cry2Ab25 protein was compared with previously known Cry2Ab toxins, and the phylogenetic relationships among them were determined. The deduced amino acid sequence of the Cry2Ab25 protein showed 99% homology to the known Cry2Ab proteins, except for Cry2Ab10 and Cry2Ab12 with 97% homology, and a variation in one amino acid residue in comparison with all known Cry2Ab proteins. The cry2Ab25 gene was expressed in Escherichia coli BL21(DE3) cells. Sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis (SDS-PAGE) revealed that the Cry2Ab25 protein is about 70 kDa. The toxin expressed in BL21(DE3) exhibited high toxicity against Malacosoma neustria and Rhagoletis cerasi with 73% and 75% mortality after 5 days of treatment, respectively.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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