• 제목/요약/키워드: 효소활성

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DUCK's Science - 아플라톡신 B1 레벨이 오리의 생산성, 소화효소 활성 및 영양소 소화율에 미치는 영향

  • Han, Xin-Yan;Huang, Qi-Chun;Li, Wei-Fen;Jiang, Sei-Fen;Xu, Zi-Rong
    • 오리마을
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    • 통권86호
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    • pp.57-61
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    • 2010
  • 이번 연구는 아플라톡신 $B_1(AFB_2)$의 독성이 오리의 생산성, 체내 기관, 간 효소 활성도, 외관상 소화율, 영양소 소화율에 미치는 영향을 알아보기 위한 것이다. 1일령의 육용오리 90마리를 3개의 처리군으로 나눠 10마리씩 펜에서 사육하였다. 그룹1은 일반 사료를 급여하였고, 그룹 2와 3은 각각 아플라톡신 $20{\mu}g/kg$, $40{\mu}g/kg$이 포함된 오염된 쌀을 섞어 6주 동안 급여하였다. 그 결과 아플라톡신에 오염된 사료를 섭취한 그룹의 증체량과 사료 섭취량이 감소하였고, 사료요구률(feed to gain ratio), 간, 신장, 췌장의 무게가 높은 것으로 나타났다. 알라닌 아미노전이효소(ALT, serum alanine aminotransferase)와 혈중 아스파라진산 아미노전이효소(AST, aspartate aminotransferase)의 활성도도 아플라톡신 오염 그룹에서 유의성을 보이며 높았다. 아플라톡신 오염 그룹의 오리들의 십이지장에서 채취한 단백질 분해효소, 키모트립신, 트립신(이자액에서 분비되는 단백질 분해효소), 전분 가수 분해효소 등 소화효소의 활성도가 증가한 반면, 조단백질의 외관상 소화율은 유의성있게 낮은 것으로 나타났다. 이는 아플라톡신에 오염된 사료로가 오리의 생산성과 영양소의 외관상 소화율을 감소시키고 십이지장 내용물의 소화효소활성을 변화시킨다고 볼 수 있다.

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식이에 따른 장내세균의 효소활성 및 장내세균층의 비교 (Fecal Microflora of Mice in Relation to Diet)

  • 최성숙;하남주
    • 미생물학회지
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    • 제35권2호
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    • pp.128-132
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    • 1999
  • 식이에 따른 장내세균의 균총의 변화와 장내미생물의 효소활성을 비교하였다. 동물성 식이를 실시한 군에서는 식물성 식이를 실시한 군과 비교시 유해한 혐기성 균의 수가 약 10배 정도 많게 관찰되었으며, 식물성 식이를 실시한 군에서는 비피더스균이나 유산간균의 수가 동물성 식이를 실시함 군보다 10배 정도 많게 관찰되었다. 또한 대장암 발병과 상관관계가 깊은 것으로 알려진 장내미생물 유래효소활성을 비교한 결과 $\beta$-glucosidase, $\beta$-glucuronidae, tryptophanase, urease 등의 효소활성이 동물성 식이를 실시한 군에서 1.8배-2배 가량 높게 나타났다. 즉 식이에 따라 장내 세균총의 차이 및 장내세균의효소활성의 현저한 차이가 있음을 알 수 있었다.

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화학적수식에 의한 Bacillus subtilis ED 213 Cytidine Deaminase의 활성부위에 관한 연구 (A study on the Active Site of Cytidine Deaminase from Bacillus subtilis ED 213 by Chemical Modification)

  • 박정문;박상원;서태수;김정;유대식
    • 미생물학회지
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    • 제35권2호
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    • pp.133-138
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    • 1999
  • Bacillus subtilis ED 213의 cytidine deaminase 의 활성부위에 존재하는 필수 아미노산잔기를 화학수식 방법으로 측정하였다. 본 효소는 1mM o-phenanthroline 에 의하여 효소활성이 43% 저해되어 효소활성 발현에 Fe\sup 2+\가 요구된다고 추정되며, 1mM ethylenediaminetetraacetic acid 에 의해서는 효소활성이 오히려 28% 정도 촉진되었다. 본 효소는 1mM N-bromosuccinimide, 1mM chloramine-T 와 1mM $\rho$-chloromercuribenzoic acid에 의하여 100% 저해되었으며, 그의 저해 양상은 경쟁적 저해 양상을 나타내었다. 본 효소의 효소활성은 1mM pyridoxal-5-phosphate 에 의항 36% 저해되었으며, 1mM 1ethyl-3-carbodiamide 와 1mM glycine methylester에 의해 저해된 효소활성이 5mM cysteine에 의해 완전히 회복되었다. 이상의 결과로부터 Bacillus subtilis ED 213 cytidine deaminase의 활성부위에는 tyrosine, methionine, cysteine 과 serine 잔기가 관여할 뿐만 아니라 lysine 과 glycine 도 효소활성에 관여하는 것으로 추정된다.

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옥수수 (Zea mays) 뿌리에서 에탄올에 의한 알데히드 산화효소의 활성 증가 (Promotion of Aldehyde Oxidase Activities by Ethanol in Maize (Zea mays) Roots)

  • 오영주;박웅준
    • 생명과학회지
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    • 제17권8호통권88호
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    • pp.1172-1175
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    • 2007
  • 옥수수의 원뿌리(primary root)를 재료로 외부에서 처리한 에탄올이 알데히드 산화효소의 활성을 변화시키는 현상을 관찰하였다. 에탄올의 촉진 효과는 처리된 에탄올의 농도에 따라 다르게 나타나 알데히드 산화효소는 0.2-0.4% 에탄올 처리 구간에서 대조구에 비하여 낮은 활성을 나타내었으며 0.8-1.0% 에탄올 처리 구간에서는 대조구에 비하여 높은 활성을 나타내었다. 에탄올에 의하여 알데히드 산화효소의 활성이 증가하는 조건에서도 두 개의 알데히드 산화효소 유전자 AO1과 AO2 의 전사 수준에는 변화가 없었다. 그러나 에탄올 처리는 알데히드 산화효소의 단백질 함량을 현저히 증가시켰으며, 이는 에탄올이 알데히드 산화효소 활성을 증가시키는 조절작용이 번역(translation) 단계에서 이루어진다는 사실을 보여주었다. 에탄올, 메탄올 그리고 이소프로판올을 처리한 실험 결과 에탄올에 의해서만 알데히드 산화효소의 활성 증가가 유도되었다. 에탄올은 식물체의 뿌리가 저산소 조건에서 에너지 확보를 위하여 발효를 진행하는 경우 자연적으로 식물체내 농도가 증가하는 물질이다. 따라서 에탄올 처리시에 알데히드 산화효소의 활성이 증가하는 현상은 알코올에 대한 일반적인 반응이 아니라 식물체의 뿌리가 생리적으로 경험할 수 있는 에탄올에 대하여 특이적으로 나타내는 반응이라는 결론을 얻었다.

Penicillium chrysogenum에서 추출한 cellulase에 관한 연구 (Studies on Cellulases of Penicillium chrysogenum)

  • 노명희
    • 미생물학회지
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    • 제17권1호
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    • pp.42-48
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    • 1979
  • Pemicillum chrysogenum의 건전균(PC)과 바이러스감염균(PCV)을 사용하여 cellulase의 존재여부와 그 활성 정도를 알아보기 위해 밀기울에 배양하여 효소액으로 만들어 균의 생장에 따른 배양액의 최적 pH와 최적 배양일 및 Na-CMC 기질액을 이용하여 효소액의 활성에 미치는 최적 pH, 온도, 및 효소농도를 알아보고자 본 실험에 착수하여 다음과 같은 결과를 얻었기에 이에 보고하는 바이다. 1) PC외 PCV균의 생장에 따른 배양액의 최적 pH는 균주 접종전 배지와 작은 pH6.4로 나타났다. 2) 최적 배양일은 최적 pH를 나타낸 배양6일이 가장 높은 활성을 나타냈고, PCV는 PC의 50%의 활성이었다. 3) PC균 배양 효소액이 기질과 반응시 효소활성이 가장 높은 최적 pH는 pH5.0으로 나타났고, PCV 균 배양 효소액에서는 pH 6.0으로 나타났다. 4) PC와 PCV균 배양효소액 모두 기질과 반응시 효소 활성이 가장 높은 최적 온도는 $50^{\circ}C$로나타났다. 이상의 결과에서 cellulase의 활성도는 PC건전균이 PCV감입균보다 높은 활성을 나타낸 것을 알 수 있었다.

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인삼 사포닌이 운동 흰쥐의 골격근 크레아틴 키나제 동위효소의 활성에 미치는 영향 (Effect of Ginesen Saponin on Creatine Kinase Isoenzyme Activity of Skeletal Muscle)

  • 여민경;남상열
    • 한국동물학회지
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    • 제34권3호
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    • pp.420-425
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    • 1991
  • 본 연구는 인삼 사포닌(Ponax ginseng C.A. Meyer)이 수영운동을 부하시킨 웅성 횐쥐(Sprague-Dawley 계, 360 $\pm$ 40 9)의 대퇴근 크레아틴 키나제(Creative Kinase, CK: E.C. 2.7.3.2) 동위효소 활성에 미치는 영향을 연구하였다. 운동군은 3시간 동안 수영운동시켰으며 ,인삼군은 인삼 사포닌을 체중 Kg 당 120 mg 복강투여하였다. 인삼 사포닌을 투여한 운동군은 수영운동 1시간 전에 인삼 사포닌을 투여한 후 3시간 동안 수영시켰다. 인삼군의 MB-CK의 활성은 대조군보다 유의하게 증가하였다(P<0.01). 또한 인삼 비투여 운동군과 인삼 투여 운동군에서의 MM-CK활성은 대조군보다 각각 현저하게 증가하였고(P < 0.01와 P < 0.05), 특히 인삼 투여 운동군에서 BB-CK활성이 대조군보다 유의하게 증가하였다(P < 0.01). 인삼 사포닌은 일반적으로 CK-동위효소의 활성을 증가시키고, 운동은 MM-CK의 활성을 현저하게 증가시켰으며, 인삼 투여 운동군에서 BB-CK의 활성이 인삼 비투여 운동군보다 현저하게 증가하였다. 따라서 인삼 사포닌과 운동이 CK동위효소 활성에 상승의 효과를 나타내는 것으로 생각된다.

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Bacillus subtilis MG410에 의한 Fibrin 분해효소 생산배지의 최적화 (Medium Optimization for Fibrinolytic Enzyme Production by Bacillus subtilis MG410 Isolated)

  • 이주연;백남수;김영만
    • 한국식품영양학회지
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    • 제18권1호
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    • pp.39-47
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    • 2005
  • 청국장으로부터 분리한 균을 이용하여 fibrin을 분해 효소활성이 우수한 균주 Bacillus subtilis MG410을 분리한 균주를 이용하여 fibrinolytic enzyme의 생성을 위한 최적 배지 조건을 확립하고자 하였다. 최적 배지 조성은 탄소원 cellobiose 0.5% 첨가시 control보다 균의 성장은 0.5배, 효소 활성은 9배 정도 높은 효과를 보였고, 단당류인 glucose를 첨가시에는 균의 성장은 다소 높았으나 효소활성은 높지 않은 수치를 나타냈다. 질소원으로 soybean meal, soybean peptone을 각각 첨가시 기본배지에서 보다 균의 성장과 효소활성이 높게 나타났고, bacto peptone은 균의 성장은 낮았지만 효소 활성은 높게 나타났다. 그 중 soybean meal을 첨가시에 가장 높은 균의 성장과 효소활성이 나타났다. 질소원 soybean meal 2%를 첨가시 control보다 균의 성장은 6배, 효소 활성은 0.5배 높은 효과를 보였다. 무기질원으로는 Na₂HPO₄·12H₂O을 첨가시 효소생산이 가장 높게 나타났으며, CaCl₂, K₂HPO₄, KH₂PO₄ 첨가시에는 효소 생산에 높은 효과를 보였으나 CuSO₄·5H₂O, CoCl₂·6H₂O 첨가시에는 효소생산 및 균체 생육이 강력히 억제되었다. pH에서는 pH 5가 control보다는 균의 성장은 5배, 효소 활성은 10배 이상 높은 효과를 보였다. 따라서 최적 배지 조성은 탄소원 cellobiose 0.5%, 질소원 soybean meal 2%, 무기질원 Na₂HPO₄·12H₂O 0.02%, pH 5로 조성되었다. 이 조건하에서 배양 37℃, 48시간, 150 rpm에서 효소 생성이 가장 높은 것으로 나타났다.

간흡충의 cysteine 단백분해효소의 세포독성 (Cytotoxicity of a cysteine proteinase of adult Clonorchis sinensis)

  • Hyun PARK;Man Young KO;Moon Kee PAIK;Ching Thack SOH;Jang Hoon SEO;Kyung-il IM
    • Parasites, Hosts and Diseases
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    • 제33권3호
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    • pp.211-218
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    • 1995
  • 간흡충의 병원성과 단백분해효소 활성도의 상관성을 밝히기 위하여 간흡충 추출물과 분비배설물 의 단백분해효소 활성도와 세포독성을 평가하였고 분비배설물에서 단백분해효소를 부분정제하고 생화학적 성질을 규명하였다. 여러 가지 단백분해효소 억제제를 사용하여 단백분해효소의 활성을 측정한 결과 간흡충에는 Rf값을 서로 달리하는 효소분획으로 되어있음이 관찰되었으며. 이러한 효소 분획은 azocasein을 기질로 한 활성부위 잔기 억제 실험에서 서로 상이한 활성부위잔기를 갖고 있음을 알 수 있었다. 간흡충 분비배설물의 세포독성은 단백질 농도를 $120\mu\textrm{g}/ml$까지 증가시키자 세포독성이 3배 증가했고. 이 효과는 NEM과 ntipain에 의해 억제되었다. 이 사실은 cysteine 단백 분해효소가 세포독성에 관여하는 것을 보여주고 있었다 이 단백분해효소는 최적활성치가 pH 7.5 이었다. 이 효소를 분비배설물로부터 23배 정제하였고 이때 회수율은 14.5%이었다. 부분정제한 단백분해효소의 분자량은 24 kDa이었다. 이 효소는 NEM, antipain에 의해 효소활성이 억제되었고, 동시에 세포독성도 억제되었다. 이 사실로부터 부분정제한 효소의 활성부위잔기는 cysteine이고 이 효소가 또한 분비배설되어 세포독성을 나타낸다는 것을 알 수 있었다.

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우엉(Arctium lappa L.) 뿌리 Polyphenol Oxidase의 부분정제 및 특성 (Purification and Characterization of Polyphenol Oxidase from Burdock (Arctium lappa L.))

  • 임정호;정문철;문광덕
    • 한국식품저장유통학회지
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    • 제12권5호
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    • pp.489-495
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    • 2005
  • 우엉 뿌리(Arctium lappa L.)에서 polyphenol oxidase가 DEAE-Cellulose 음이온 수지, 황산암모늄 침전법, Phenyl-sepharose CL-4B 친화크로마토그래피 그리고 Sephadex G-100 겔여과크로마토그래피 등의 과정으로 정제되었며 정제효소의 효소학적 특성을 검토하였다. 정제된 효소의 분자량은 약 30 kDa의 단일폴리펩티드 사슬로 구성되어 있었다. 효소반응의 최적 pH와 온도는 각각 7.0과 35$\circC$이었으며, pH 2와 6 사이의 산성조건과, pH 8과 10 사이의 알카리 조건에서는 활성이 감소되거나 상실되었다. 온도에 대한 영향을 살펴본 결과, 40$\circC$까지 비교적 안정한 활성을 나타내고 있었으나, 50$\circC$에서 30분간 정치 시 효소활성을 50%이상 감소하는 것으로 나타내었다. 이 효소는 catechol과 L-DOPA에 대하여 높은 효소활성을 나타내었으며, chlorogenic acid과 catechol에 대한 Km 값은 각각 16.18 mM과 23.11 mM이었다. Ascorbic acid와 L-cysteine은 우엉 뿌리 polyphenol oxidase의 효소활성을 감소시켰으며, 금속이온의 경우 $Cu^{2+}$가 효소의 활성을 감소시키는 인자로 나타났다.

조리용 채소의 단백분해효소 활성 및 연육효과 (Protease Activities in Tenderizing Effect of Vegetables used as Cooking Material)

  • 서형주;정수현;최양문;조원대
    • 한국식품과학회지
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    • 제30권4호
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    • pp.883-887
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    • 1998
  • 육류 조리에 사용되거나 또는 육류 섭취시 부식으로 제공되는 농산물을 위주로 단백분해효소의 활성을 측정한 결과, 청양고추, 꽈리고추, 깻잎, 콩나물, 숙주나물에서 높은 효소 활성을 보였으며, 이중 콩나물의 단백질분해 활성이 가장 높았다. 또한 효소의 사용시 중요한 지표인 효소의 안정성을 투석과 동결 해동 후 잔존 효소활성을 측정하였다. 투석 후 숙주나물, 청양고추, 꽈리고추와 깻잎은 12, 23, 45%와 37%의 잔존 활성을 보였으며, 콩나물은 64%의 잔존 활성을 보임에 따라 비교적 다른 효소에 비해 안정한 것을 확인하였다. 동결 해동 후 숙주나물과 콩나물의 단백분해효소는 100%와 65%의 높은 잔존 활성을 보였다. 비교적 효소의 활성이 높고 또한 안정성이 우수한 콩나물의 단백분해효소의 활성은 소고기보다는 돼지고기에 대한 분해 효과가 우수하였으며, stroma protein보다는 myofibrillar과 sarcoplasmic protein에 대한 분해력이 우수하였다. SDS-PAGE에 의한 육 단백의 분해 특성은 myosin heavy chain, actin, tropomyosin과 myosin light chain이 관찰되었으며, 반응시간이 경과할수록 myosin heavy chain, actin, tropomyosin이 분해되는 경향을 보였다. 특히 2시간 효소처리 시 근원섬유 단백질의 분해 효과가 뛰어났다. 육 단백의 농도가 증가할수록 단백분해 활성은 완만히 증가하다가 평형을 이루는 경향을 보였다.

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