상업적 단백질 분해 효소에 0.02% $CaCl_2$를 첨가하여 응유 활성화를 시킨 탈지유에 대한 분해 작용의 결과를 요약하면 다음과 같다. 다양한 효소별 가수분해 시간에 따른 가수분해도는 미생물 유래 효소와 trypsin은 pepsin과 papain W-40보다 높은 분해도를 나타냈다. 12% TCA 용액에 가용성인 NPN의 양은 trypsin이 가장 높은 분해도를 나타내었고 rennet과 pepsin이 가장 낮은 분해도를 보였다. 전기영동에 있어서 trypsin과 protease S는 $\alpha$- lactalbumin을 분해하였고 papain w-40은 $\beta$- lactoglobulin을 미약하게 분해하였으며 neutrase 1.5는 90분 이후부터 $\alpha$-lactalbumin과 $\beta$-lactoglobulin을 분해하였다. Rennet과 비교한 전기영동상에서는 rennet에 의해 분해 되지 않은 ${\alpha}_s$- casein과 $\beta$-casein을 trypsin과 protease S가 다량 분해하였고 $\kappa$-casein은 rennet에 비해 papain W-40이 상당 수준의 분해상을 나타내었다. 이상의 결과 가수분해도 및 NPN 양은 trypsin, neutrase 1.5 및 protease S가 다른 효소에 비해 높게 나타났으며, 전기영동상에서는 pepsin과 neutrase 1.5가 rennet과 유사한 경향을 나타내었다.
Enterokinase에 의한 G3-IL-2 가수분해 반응에 있어서의 urea 는 글루카곤과 IL-2를 분리하고자 하는 데에 펼요한 절단 부위 가 잘 노출되도록 도움을 주는 역할을 하는데 1.0 M이상의 높 은 농도에서 오히려 원하는 단백질의 변성에 영향을 미침을 알 수 있었다, 그리고 효소 반응 시에 효소의 활성에 도움을 주는 첨가제는 반응 후에 침전이 생기고, IL-2의 회수율에는 오히려 나쁜 영향을 주었다. 그리고 반응시간에 따른 반응의 효과는 24 시간 이후에는 효소에 의한 가수분해 반응이 진행되지 않음이 관찰되었다. 가수분해 반응 후의 순수한 IL-2의 회수율은 약 1 5 5~35% 정도였고, 반응 조건에 따라 수융은 차이가 있었다. IL-2는 시간이 지남에 따라 분자 상호 간의 응집에 의해 oligomer의 형태가 되어 본래의 크기보다 더 커져 RP-HPLC에서 더 빨리 용리되는 결과를 얻을 수 있었다.
Pepsin, papain 및 trypsin 처리 참깨박 단백질의 기능성의 변화를 조사한 결과 용해도에 있어 pH 4에서 2%의 대조군에 비해 $53{\sim}94%$까지 뚜렷한 증가를 보였으며, trypsin에 의한 10%, 20% 가수분해도 처리군은 등전점에서 약 6배, papain에 의한 10% 가수분해도 처리군은 약 4.5배 가량의 유화능의 향상을 보였다. 기포 형성력은 각 효소 처리군의 30% 가수분해도 처리군의 알칼리 영역을 제외한 나머지 영역에서 전반적인 증가를 보였다. trypsin, papain 처리군의 겉보기 밀도와 수분 흡착력은 약 0.1 g/ml와 $0.3{\sim}0.7\;ml/g$ 정도 감소하였으나, 유지흡착력은 약 1 ml/g 정도의 증가를 보였다.
멸치 액젓 발효잔사 및 간장박을 원료로 하여 기능성 효소분해간장을 제조하기 위한 전처리 과정으로서 단백질 가수분해 효소인 Flavourzym 500M $G^{TM}$에 의한 단백질 가수분해물의 제조를 위하여 반응표면분석법 이용하여 최적 제조조건을 설정하고자 하였다. 그 결과 HR (%) : 28.157+1.929E/S +1.818Time+2.038Temp -1.093Tem $p^2$와 같은 회 귀방정식 모형을 얻었으나 정상점이 안장점을 나타내어 능선분석(반경 1.0)을 수행하였고, 최적조건은 기질에 대한 효소의 농도(E/S)=0.49%, 가수분해 시간(Time)=3.55 hr 및 가수분해 온도(Temp)62.5$^{\circ}C$로 설정되었다 간장박은 멸치액젓 발효관사의 불쾌취와 맛을 masking시키는 효과가 있는 것으로 나타났으나 가수분해물 자체만으로는 제품으로 이용되기에는 관능적 특성이 다소 낮은 상태를 보이고 있었다.
탈지 미강으로부터 미강단백질을 추출하고 상업용 단백분해 효소로 가수분해하고 한외여과하여 얻어진 미강단백질 가수분해물을 Sephadex G-15로 분리하여 얻어진 peptide fraction에 칼슘, 철분을 binding하여 칼슘, 철분 함유 peptide를 제조하였다. 추출된 탈지 미강 단백질의 분자량은 10~66 kDa에 분포하고 있었다. 추출된 단백질을 Flavourzyme으로 가수분해 시, 최적 가수분해 시간은 6시간이었으며, 5kDa 이하로 한외여과 하여 얻어진 peptide를 Sephadex G-15로 분획한 결과 4개의 major peak를 얻었는데, 각 fraction의 칼슘, 철분을 binding한 결과 Ca/peptide는 FI에서, Fe/peptide는 F2에서 가장 많은 함량을 나타내었다. 본 연구 결과 얻어진 칼슘, 철분 binding peptide는 biomineral 기능성 식품의 소재로써 식품산업에 활용될 수 있다고 판단된다.
대두 단백분해효소(pepsin, actinidin)를 작용시켜 단백질 분자에 변형을 줌으로써 이에 따른 식품학적인 기능성의 변화에 대하여 연구하였다. 효소와의 반응시간에 따른 변화에 대하여 연구하였다. 효소와의 반응시간에 따른 대두단백질의 가수분해도를 측정한 결과, pepsin은 초기부터 매우 급격히 대두단백을 가수분해 시켰으며 반면 actinidin에 의한 가수분해는 반응시간이 경과함에 따라 완만하게 진행되었다. PAGE에 의한 결과는 두 효소가 비슷한 경향을 보여 반응이 진행될수록 아랫쪽으로 점차 이동하는 하나의 넓은 band를 보였다. SDS-PAGE에 서는 native SPI가 약 9개의 뚜렷한 band를 보였으나 actinidin에 의한 경우 $3{\sim}4$개의 band를 나타내었다. 그러나 pepsin으로 5분 반응시킨 경우 MW $24,000{\sim}13,000$에 이르는 하나의 band를 나타내어 actinidin이 특정한 band를 선택적으로 가수분해하는 경향과는 다른 결과를 보였다. 대두 단백 가수분해물의 기능적 특성을 측정한 결과, pepsin으로 반응시킨 경우 용해도는 대조군이나 actinidin의 경우보다 뚜렷이 증가했고, 전 pH 범위에서 유화형성력이 향상되었다. 또한 모든 실험군의 기포형성력이 전 pH에서 증가했으며, 등전점 부근에서는 효소반응 시간이 경과할수록 기포안정성도 증가하였다. 그러나 actinidin 처리시 등전점 부근에서만 유화형성력이 향상되었고, 5분 반응시킨 실험군의 기포형성력이 가장 높았으며, alkaline 범위에서 기포안정성이 증가되었다. 이와 같이 각 가수분해물의 기능성의 차이는 단백분해효소마다 그 작용부위가 다르고 이에 따른 단백 가수분해물의 물리, 화학적 특성이 달라져, 그 결가 가수분해물의 기능적 특성에 영향을 끼치는 것으로 사료된다.
유청단백질농축물(WPC)은 풍부한 단백질 및 다양한 생리활성 물질들을 함유하고 있음으로 식품의 단백질 보충 및 건강 기능성 향상을 위해 식품산업에서 널리 사용되고 있는 유용한 식품소재 중에 하나이다. 본 연구는 유용 기능성 식품소재로 활용이 가능한 유청단백질의 산업화와 관련된 사항들을 조사하고자 수행하였다. 한외여과를 이용한 WPC 제조과정에서 WPC-30을 포함한 한외여과 기의 국산화 가능성을 확인했다. 한외여과, 분무건조 및 단백질분해 효소를 이용하여 제조한 WPC-30 가수분해물의 이화학적 기능성을 검토한 결과 단백질 가수분해능 및 관능성에 대한 평가는 alcalase 처리했을 때 가장 높은 것으로 나타났으며 거품 형성능은 flavourzyme 처리한 WPC-30 가수분해물에서 가장 높은 결과를 보였다. 또한 다양한 pH조건에서의 단백질의 용해도를 측정한 결과, protamex 처리한 WPC-30 가수분해물에서 가장 높은 용해도를 나타내었다. 그러나 모든 WPC-30 가수분해물의 용해도는 알차리 조건에서는 유의적으로 개선되는 효과를 보였다. 이들 결과들을 총체적으로 검토한 결과, 효소를 이용한 유청단백질의 가수분해는 알카리조건에서 alcalase를 사용하는 것이 가장 효과적인 것으로 나타났다.
가금류 중에서 연산오계는 예로부터 다양한 효능 지닌 건강기능식품으로 알려져 있다. 최근 육질 단백질로부터 유래한 기능성 펩타이드에 대한 연구가 활발하게 진행 되어 본 연구는 오계 다리육으로부터 표면 반응 분석을 이용하여 최적 공정을 수행하였다. 상업용 단백질 가수분해 효소 bromelain 1200을 이용하여 오계 다리육 단백질로부터 펩타이드 분자량을 가지는 단백질 가수 분해물 최적 제조 공정 조건을 표면반응 분석법을 이용하여 수행을 하였다. 제조 공정 변수들은 범위는 압력(30-100 MPa), 반응시간(1-3시간), 반응 기질 양(10-30%) 이었다. 가수분해도 최적 조건은 압력은 높을수록 증가를 하였고, 반응 시간은 시간은 3시간, 기질의 농도는 20%에서 결정이 되었다. 이때 최대 가수분해도가 34.10%이였다. 단백질 가수분해물은 대부분 펩타이드의 분자량인 1,000이하의 분자량 분포를 보여 주었다. 펩타이드의 유리 아미노산들의 함량은 leucine, lysine, alanine, glutamic acid, phenylalanine 순으로 존재하였고, 구성아미노산을 제외한 아미노산에서는 taurine(4.9%), ornitine(1.8%), anserine(1.6%), hydroxylysine(1.4%) 등의 순으로 존재하였다.
주요 계란 난백 단백질과 그 가수분해물은 일부 금속 킬레이트 특성을 갖는 기능성 식품 성분으로 알려져 있다. 식이 oxalate를 제거하기 위해 계란 난백 단백질과 그 가수분해물을 이용할 경우 신장 결석을 예방하는데 도움이 될 것이다. 본 연구의 목적은 계란 난백 단백질인 ovalbumin, ovomucin, ovotransferrin과 이 단백질들의 효소처리를 통해 얻은 가수분해물의 biogenic oxalate chelating 활성을 측정하는 것이었다. 채소 중에서 시금치를 과일 중에서 스타푸르트(starfruit)를 선택하여 HCl처리를 거쳐 옥살레이트 추출물(oxalates extract)을 제조하였다. 계란의 난백 단백질 중, ovalbumin, ovomucin, ovotransferrin를 선택하여 이들의 가수분해물과 함께 옥살레이트 추출물과 별도로 혼합하여 3℃에서 24시간 반응을 위한 배양을 시켰다. 원심분리 후 상등액을 HPLC로 분석하여 단백질과 가수분해물의 biogenic oxalate chelating 활성을 비교 분석하였다. 사용된 모든 계란 난백 단백질과 그 가수분해물은 시금치의 oxalates에 대한 biogenic oxalate chelating 활성을 보였다. 그러나열대과일인 starfruit의 oxalates에 대한 킬레이트 활성에서는ovalbumin, hydrolyzed ovalbumin, ovomucin만이 활성을 보였다. 전반적으로, hydrolyzed ovalbumin은 시금치와 스타프루트 모두에서 oxalates chelating 효과가 가장 좋았다. 따라서 계란의 난백 단백질과 그 가수분해물의 옥살산 킬레이트 활성이 있었으며, 식이 옥살산에 대한 영양 개선을 위한 소재로 개발 가능성이 있다. 그러나, 다른 과일과 야채에 대한 옥살레이트 킬레이트 활성과 특정 생체 내 조건에서의 계란 단백질의 옥살레이트 킬레이팅 효과를 검증하기 위한 추가 연구가 필요하다.
어간장은 어패류를 자체의 자가소화 효소 및 미생물이 분비하는 소화효소에 의해서 제조되는 전통적인 수산발효 조미료로서, 최근 일부 회사에서 액젓 및 진국간장 형태로 상품화하고 있다. 또한 식염농도를 낮추고 제조기간을 단축하기 위한 방법으로서 단백질 가수분해 효소를 이용한 속성 제조를 가장 많이 사용하고 있으며, 이와 관련하여 제조방법, 조건 및 제품의 품질 형가에 관해서 많은 연구가 수행되어 왔다. (중략)
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[게시일 2004년 10월 1일]
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