Journal of the Korean Society of Food Science and Nutrition
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v.37
no.10
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pp.1287-1293
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2008
This study investigated quality changes and functions of low-molecular soymilk according to hydrolysis time (30, 60, and 90 minutes). According to the results, pH of hydrolyzed groups were lower than that of the control group but it did not show a large difference according to hydrolysis time while sugar content was reduced with longer hydrolysis time. Although degree of hydrolysis and calcium tolerance increased with longer hydrolysis time, there was not a significant difference according to the time. Among free sugars, contents of glucose and fructose grew while those of sucrose and maltose tended to decline with time. Total free sugar content was the largest with 60 minutes of hydrolysis time recording 827.65 mg%. Total amino acid content was also the highest with hydrolyzed for 60 minutes recording 85.80 mg% and those of all hydrolyzed groups were higher than that of the control group. In addition, the content of essential amino acid increased significantly with time. In SDS-PAGE, checked for the tendency of becoming low molecules, molecular weights were found to be 33 kDa or less kDa in all hydrolyzed groups. When functional characteristics of soymilk such as electron donating, superoxide radical scavenging and ACE inhibitory activities were compared, longer hydrolysis time led to higher activities. From these results, overall quality of low molecular soymilk was superior when hydrolyzed for 60 minutes and the findings should be viable in the development of various types of functionally strengthened low-molecular soymilk in the future.
This experiment was carried out to study changes in solubility and emulsifying properties of whey protein. Whey protein hydrolysates were obtained from tryptic hydrolysis of whey protein concentrate at pH 8.0 and 37$^{\circ}C$ for 6 hours. Emulsifying activity of whey protein hydrolysate was highest at 4 hours of hydroysis and at 5.50% of DH. During hydrolysis of whey protein concentrate with trypsin, ${\alpha}$-lactalbumin was not easily broken down. But ${\beta}$-lactoglobulin was hydrolysed rapidly from the early stage of hydrolysis, producing several low molecular weight peptides, which have to participate in increasing emusifying activity. The solulbility of hydyolysates tended to increase depending on hydrolysis time; however, there was a gradual decrease after 5 hours. The hydrolysate had a minimum solubility near the isoelectric point range (pH 4∼5). The more hydrolysed the whey protein concentrates, the more soluble they are near the pl. They aye also more soluble above pH 6. Emulsifying activity of hydrolysates showed similar results to solubility. Creaming stability gradually increased when hydrolysis increased, increasing rapidly above pH 8 after 4 hours of hydrolysis.
Journal of the Korean Society of Food Science and Nutrition
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v.36
no.8
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pp.1031-1037
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2007
Changes in red ginseng fusion cheonggukjang properties under various hydrolytic conditions were investigated for its possible application to different types of food products. Among the four types of protease that were analyzed, protease (KMF -G) produced the highest hydrolysis rate, calcium binding capacity, and total phenolic compound content. In addition, the highest fibrinolytic activity and ACE inhibitory activity were also exhibited at 87.10 units and 67.17%, respectively. Among a number of different protease concentrations, a 0.02% concentration of protease (KMF-G) was found to be appropriate for the purposes of the study. The best results for red ginseng cheonggukjang hydrolysis were observed at the 60 and 90 min intervals. However, there was not a significant difference between the results at the two time points. The unpleasant odor and bitter taste associated with red ginseng fusion cheonggukjang improved with hydrolytic activity exceeding 60 min. Thus, the optimal hydrolysis time was determined to be 60 min. The total ginsenoside content of red ginseng cheonggukjang was 9.197 mg/g and the hydrolysate content was 11.707 mg/g. Based on the results, it was determined that the addition of 0.02% protease (KMF -G) and treatment for 60 min are the optimal hydrolytic conditions for red ginseng cheonggukjang to improve its biochemical characteristics, including fibronolytic activity and ACE inhibitory activity.
Gryllus bimaculatus (GB) has recently been registered as a food variety in Korea. In the present study, we prepared protein hydrolysates from GB and evaluated their antioxidant capacity. Protein hydrolysates were prepared from dried GB using enzymatic hydrolysis using five different proteases, and protein hydrolysates showing high hydrolysis value (alcalase, flavourzyme, and neutrase) were separated further into fractions ${\leq}3kDa$ and then lyophilized. Based on $RC_{50}$ values of hydrolysates (${\leq}3kDa$) obtained from four different antioxidant analyses, the flavourzyme hydrolysates showed relatively high levels of antioxidant capacity among the three hydrolysates, and in particular, it showed considerably strong antioxidant activity in 2,2-diphenyl-1-picrylhydrazyl (DPPH) assays. The flavourzyme hydrolysate also significantly inhibited peroxidation of linoleic acid. These results suggest that protein hydrolysates from GB represent potential sources of natural antioxidants. Our current studies are focused on identification of active peptides from the flavourzyme hydrolysate.
In order to investigate the possibility of waste logs after oak mushroom production as a source of an alternative energy and to obtain the fundamental data of supercritical water hydrolysis that has been paid attention as a new saccharification method of lignocellulosics, supercritical water hydrolysis of normal log woods (Quercus acutissima Carruth) and waste logs was carried out. With the increase of reaction time and temperature, the color of the degradation products has been dark and the degradation rate and the crystalline index increased. However the increase of reaction pressure affected the color of the degradation products and the degradation rate at only low reaction temperature. In the early stage of the reaction, the degradation of hemicellulose was progressed, while in the late stage, the cellulose was degraded. The increase of reaction time and reaction temperature (less than $415^{\circ}C$) improved the sugar yield, while at high temperature(more than $415^{\circ}C$), the sugar yield was decreased. Based on the result of the sugar yield, the optimal hydrolysis condition of Q. acutissima Carruth by supercritical water was determined to be $415^{\circ}C$, 60 seconds and 230 pressure bar with the sugar yield of 2.68% (w/w). At the optimal condition, the supercritical water hydrolysis of waste logs after the mushroom production was carried out and the sugar yield was increased to 358% (w/w). The major degradation products of waste logs by supercritical water hydrolysis were 1,1'-oxybis-benzene and 1,2-benzendicarboxylic acid by the GC-MS analysis. At the reaction condition with low degradation rate, the fatty acids such as pentadecanoic acid, 14-methyl-heptadecanoic acid were identified. With the increase of the reaction temperature and time, the amounts of phenol and benzene were increased, but the reaction pressure did not affect the kinds of degradation products. Holocellulose content was 60.6~79.2% in the water insoluble residue and the monosaccharide yield of the water insoluble residue was 49.2~675% by the acid hydrolysis. The monosaccharide yield of water-soluble portion was increased largely by the second hydrolysis using dilute acid.
Proceedings of the Korean Society of Life Science Conference
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2001.06a
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pp.3-41
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2001
단백질의 부분 가수분해는 산성 음료에서의 용해도 증가, 환자들의 소화력과 알러지 내성의 개선, 다른 기능적 특성의 개발 등을 위하여 식품산업에 널리 이용되고 있다. 그러나 우유 단백질이나 대두 단백질과 같은 몇 가지 단백질들은 가수분해에 의하여 강한 쓴맛을 형성한다, 단백질 가수분해물의 쓴맛에 관한 연구는 1950년대 초에 시작되었으며, 여러 가지 원료로부터 쓴맛물질이 분리되었다. 이들 단백질 가수분해물의 쓴맛 물질은 올리고펩타이드로 알려져 있으며, 펩타이드 분자를 구성하는 소수성 아미노산의 존재와 밀접한 관계가 있는 것으로 보고되고 있다. 본 연구에서는 최근에 발달된 분석기술과 생명공학적 기법으로 E. coli에서 생산한 콩 단백질 단일 subunit를 이용하여 효소적 가수분해물의 분자구조를 확인하고자 하였다. 탈지대두박으로부터 115 glycinin와 E.coli떼서 발현된 proglycinin을 각각 90%, 97%의 정제도로 분리하여 이들 단백질을 trypsin으로 각각 가수분해하였다. 115 glycinin은 효소/기질 비 3%에서 4시간 가수분해에 의해 $14.0{\times}10^{-5}$ M quinine-HCI equivalent의 강한 쓴맛을 나타내었으며, 12%의 가수분해도(DH)를 나타내었다. 대두 단백질의 쓴맛 성분을 확인 위하여 이미 아미노산 서열이 밝혀진 11S glycinin과 proglycinin 가수분해물에서 GP-HPLC, $C_{18}$ RP-HPLC 등을 통하여 쓴맛 peptide들을 분리하였다. 각각의 분획은 다시 21개의 peptide로 분리되어 그 서열이 결정되었으며 이중 RP와 GI는 이미 알려진 쓴맛 dipeptide였고, LAGNQEQE, SAEFG, NALPE, KLHENIAR, GMIYPG 등이 주된 쓴맛 Peptide로 확인되었다. 이들은 11S glycinin의 5개의 subunit 중에서 그 위치가 확인되었다. Proglycinin 가수분해물에서도 11S glycinin과 같은 방법으로 7개의 쓴맛 peptide가 분리되었다. 이들은 $A_{1a}B_{1b}$의 아미노산 서열 중에서 37-42, 103-110, 164-167, 323-327, 367-373의 위치에 분포하고 있었으며, NALKPD, IYPGCPST, SlDT, HNIGQT, NAMFVPH의 서열을 나타내었다. 분리된 쓴맛 peptide 중에서 가장 쓴 두 분회의 peptide를 합성하여 관능 검사한 결과, NALPE는 매우 쓴맛을 내는 peptide로 확인되었다.
Proteolytic activities of some commercial milk clotting enzymes(rennet, trypsin, pepsin, papain W-40, neutrase 1.5 and protease S) in bovine skim milk containing 0.02% $CaCl_2$ were determined by measuring DH(Degree of Hydrolysis), NPN(Non Protein Nitrogen) and by comparing patterns of SDS-PAGE(Sodium Dodecyl Sulphate Polyacrylamide Gel Electrophoresis). The DH of microbial enzymes(neutrase 1.5 and protease S) and trypsin in bovine skim milk were higher than those of pepsin and papain W-40. The amounts of NPN in the milk treated with trypsin and the other animal enzymes(rennet and pepsin) showed the highest and lowest degrees of proteolysis, respectively. SDS-PAGE showed that trypsin and protease S hydrolyzed $\alpha$-lactalbumin and papain W-40 hydrolyzed $\beta$-lactoglobulin slightly, while neutrase 1.5 hydrolyzed both $\alpha$-lactalbumin and $\beta$-lactoglobulin after treating for 90 min. Trypsin and protease S easily hydrolyzed ${\alpha}_s$-casein and $\beta$-casein, which were not hydrolyzed by rennet. Papain W-40 hydrolyzed $\kappa$-casein more than rennet as shown in SDS-PAGE. Based on the results of the experiments, the DH and NPN of trypsin, neutrase 1.5 and protease S were shown to be higher than those of the other enzymes. The SDS-PAGE patterns of papain W-40 and neutrase 1.5 were similar with that of rennet.
Proceedings of the Korean Society for Food Science of Animal Resources Conference
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2005.10a
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pp.290-293
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2005
장내 단백질 가수분해효소에 의한 casein 분해산물들의 ACE 저해 활성을 비교하기 위하여 인공위액, 인공장액 및 인공위액과 장액 연속처리를 각각 반응조건으로 일정시간 casein을 가수분해한 후 각 효소 가수분해물이 혈압상승 peptide 생성효소인 Angiotensin converting enzyme(ACE)에 대한 저해활성을 측정하였다. 각 소화액에 따른 가수분해물은 모두 ACE 저해활성을 나타내었으며, 2시간 효소처리를 하였을 때, 인공위액, 인공장액, 인공위액과 장액 가수분해물은 각각 69%, 80% 및 88%로 최대 ACE 저해활성을 보였다. 그리고 casein의 가수분해 정도를 확인하기 위한 SDS-PAGE에서는 인공위액으로 처리한 군보다 인공장액으로 처리한 군이 더 작은 분자량으로 분해되는 것을 확인할 수 있었고, 인공위액과 장액을 함께 처리한 군에서는 1시간 안에 대부분의 분해가 이루지는 것을 관찰할 수 있었다.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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