• 대한약리학회지
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• 제16권2호
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• pp.15-24
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• 1980

[${\alpha}$]-Amylase catalyses the hydrolysis of starch, glycogen, and related poly- and oligosac-charide by random cleavage of ${\alpha}$-D-(l-4) glucan linkage. In man large amounts of amylase are secreted into the digestive tract by the salivary and exocrine pancreatic gland, minimal amount being produced also in other tissues. It has been known that ${\alpha}$-amylase exists in multiple molecular forms, isoenzyme which can be separated from each other because of difference in their physicochemical properties. By using various methods, several groups of investigator have separated the many isoenzyme in serum, saliva and pancreatic juice. Furthermore, changes of the normal serum isoenzyme pattern is diagnostically useful even when the total serum enzyme activity is noninformative, such as the clinical use of isoenzyme of serum lactate dehydrogenase. Procarboxypeptidase-A which is one of the pancreatic enzymes is also present as isoenzymes. Four forms of procarboxypeptidase-A haye been found in the bovine enzyme and three forms of the porcine enzyme. In human pancreatic juice four forms of procarboxypeptidase-A isoenzyme were found by isoelectric focusing method. Recently, the so-called isoamylase analysis was developed for the diagnostic use of amylase in pancreatic diseases. In alcohotic patients, the serum concentration of pancreatic isoamylase is subnormal and this lowered activity provides strong evidence for pancreatic exocrine insufficiency. The purpose of this study was to elucidate the variations of the isoenzyme of amylase and procarboxypeptidase-A in serum, saliva and pancreatic juice of the experimental animals. The results are as follow. 1) Three main forms of isoenzyme of amylase by isoelectric focusing were found in pancreatic juice of normal rabbit. However, many new bands were appeared in the pancreatic juice of cholic acid administered animal intravenously while the infusion of cholic acid or elastase into pancreatic duct produced the decrease of number of the fractions on the isoelectric focusing. In the case of serum isoenzyme from normal animal, two major and a few minor isoamylases were observed. By injecting alcohol intravenousely the fractions of serum isoamylase were significantly decreased and in contrary to the pattern in the pancreatic juice the infusion of cholic acid or elastase into pancreatic duct exhitited a significant decrease of the isoenzyme of amylase fractions. In saliva from normal animal three main isoamylase were produced of the administration of alcohol. 2) In the case of procarboxypeptidase-A isoenzyme, two major fractions which have isoelectric point at 6.2 and 6.4 and other two minor bands were observed in the pancreatic juice of normal rabbit. By the treatment of the juice with trypsin, only one band was produced on the isoelectric focusing. No procarboxypeptidase was appeared on the electrofocusing by the infusion of cholic acid or phospholipase A into the pancreatic duct of rabbit. However, a single major fraction of procarboxypeptidase-A was appeared at 3 hr after simple ligation of the pancreatic duct. No significant changes were observed in the juice of the alcohol or cholic acid administered group.

• 한국식품과학회지
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• 제29권2호
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• pp.284-291
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• 1997

식품의 저장과 가공과정에서 품질을 저해시키는 바람직하지 못한 효소를 불활성화시키기 위하여 식품을 살균시키는 경우 고온에서 가열처리하게 되면 다른 성분들이 파괴될 우려가 있다. 따라서 열에 의한 영양파괴를 최소화 하기 위해 감압상태에서 마이크로파를 이용하여 저온에서 가열처리하는 방법을 사용하였다. 이 가열방법을 사용하여 ${\alpha}-amylase$와 ${\beta}-amylase,\;glucoamylase,\;peroxidase$의 열불활성화를 측정하였고 이를 기존의 가열방법과 비교하였다. $60^{\circ}C$에서 기존의 방법으로 가열했을 경우와 260 mmHg의 감압상태하에서 microwave (출력버튼 1)를 이용하여 가열했을 경우 비타민 C 파괴 정도는 거의 같았다. 이와같은 조건에서 ${\alpha}-amylase$와 ${\beta}-amylase$의 불활성화를 조사하였으며 초기에는 lag time의 영향으로 기존의 방법에 비해 잔존활성이 많이 남아 있었으나 완전히 실활되는데 걸리는 시간은 마이크로파 진공가열방법을 이용한 경우가 더 짧았다. 또한 $75^{\circ}C$에서 기존의 열처리 방법으로 했을 경우와 360 mmHg의 감압상태에서 microwave (출력버튼 2)를 이용하여 가열했을 경우 비타민 C 파괴정도가 거의 같았는데 이와 같은 조건에서 glucoamylase와 peroxidase의 불활성화를 조사하였으며 실활되는데 걸리는 시간은 이 경우에도 마이크로파 진공가열 방법을 이용한 경우가 더 짧았다. 저온에서 마이크로파 진공가열 방법에 의해 효소를 불활성화 시키는 가열조건을 얻었다.

• 한국식품저장유통학회지
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• 제23권5호
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• pp.738-745
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• 2016

본 연구는 수수 계통들의 탄닌 함량별 소화효소 저해율을 조사하여 향후 수수 품종육성과 수수의 이용성 향상을 위하여 실시하였다. 남풍찰수수의 탄닌의 분포를 조사한 결과, 과피와 배유사이의 종피층에 탄닌이 분포함을 알 수 있었다. 도정을 하지 않은 조곡에서 탄닌 함량은 11.54 mg/g이었고, 73% 도정한 종실과 겨에서 각각 4.57 mg/g과 28.71 mg/g으로 가장 높게 나타났다가 65% 도정한 종실과 겨에서 2.06 mg/g과 26.38 mg/g으로 줄었다. 수수 추출물 탄닌 함량별로 15계통을 대상으로 소화효소 반응을 조사한 결과, 탄닌이 함유된 계통들에서 탄닌이 없는 계통들에 비해 당질가수분해 효소인 ${\alpha}$-amylase, ${\alpha}$-glucosidase, ${\beta}$-glucosidase 저해율이 높게 나타났다. 특히 ${\alpha}$-glucosidase의 저해율은 모든 탄닌 계통에서 97% 이상으로 다른 소화효소들에 비해 매우 특이적으로 높은 저해율을 보였다. Protease의 저해율은 탄닌 계통들에서 non-탄닌 계통들에 비해 전반적으로 높게 나타났다. Lipase 저해율은 20% 이하로 저해가 일어나지 않거나 매우 낮아 수수 계통들간의 lipase 저해율의 유의성이 없었다.

• 한국작물학회지
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• 제50권3호
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• pp.170-174
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• 2005

본 연구에서는 보리 습해의 원인인 과습에 의한 근권의 산소부족이 보리의 뿌리와 지상부의 amylase 및 sucrose synthase활성에 미치는 영향을 배양액의 용존산소를 $1\~2ppm$의 혐기조건으로 1-7일간 처리한 3엽기 보리 유묘를 이용하여 조사하였다. 해당과정의 재료인 glucose의 공급에 관여하는 효소 중에서 전분을 분해하는 $\alpha-amylas$의 활성은 혐기조건에서 증가하나 자당을 분해하는 sucrose synthase활성은 혐기조건에서도 호기적 상태의 수준을 유지하였다. 이러한 결과는 에너지 획득과정에서의 $\alpha-amylas$의 역할이 호기조건에서보다 혐기조건에서 상대적으로 증대하는 것을 의미하는 것으로 사료된다.

• 생명과학회지
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• 제27권1호
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• pp.32-37
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• 2017

Cyanidin-3-O-glucoside (C3G)는 오디와 붉은색의 과일에 풍부하게 함유되어 있으며, 항염증과 항산화 효과와 관련하여 보고되어있다. 그러나, C3G의 식후 혈당에 관한 연구 결과는 보고되지 않았다. ${\alpha}-glucosidase$ 억제제는 소장에서 탄수화물 소화의 속도를 방해함으로써 식후 고혈당을 조절한다. 본 연구에서는 C3G가 ${\alpha}$-글루코시다아제와 ${\alpha}$-아밀라아제에 미치는 억제효과 및 스트렙토조토신(STZ)이 유발하는 당뇨병 생쥐의 식후고혈당에 미치는 완화 효과를 조사하였다. ICR 마우스와 streptozothocin (STZ)으로 유도된 당뇨병 마우스에 수용성 전분(2 g/kg body weigh)으로 경구부하 후 C3G (10 mg/kg body weight) 또는 acarbose (10 mg/kg body weight)를 단독 또는 함께 투여하였다. 혈액 샘플은 꼬리에서 0, 30, 60, 120분 간격으로 채취하였다. ${\alpha}$-글루코시다아제와 ${\alpha}$-아밀라아제에 대한 C3G의 $IC_{50}$ 값은 각각 13.72와 $7.5\;{\mu}M$의 결과값을 나타내어, 양성대조군인 acarbose보다 더 효과적이었다. STZ으로 유발된 당뇨 쥐의 식후 혈당 수치는 대조군에 비해 C3G 투여시 유의적으로 더 낮았다. 게다가, C3G 투여는 당뇨병 흰쥐에서 포도당 반응에 대한 곡선하면적 감소와 관련이 있었다. 그러므로, C3G는 ${\alpha}$-글루코시다아제의 강력한 억제제이며 식이 탄수화물의 흡수를 지연시킬 수 있음을 나타낸다.

• 한국자원식물학회지
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• 제23권5호
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• pp.406-414
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• 2010

본 연구는 제주도에 자생하는 차나무과 식물을 대상으로 식품소재 또는 생약으로의 활용 방안을 모색하고자 angiotensin I converting enzyme(ACE) 저해활성, aminopeptidase N(APN) 저해활성 및 $\alpha$-amylase 저해활성을 조사하고, 항산화활성을 검색하고 TLC를 이용하여 분석하였다. ACE 저해활성은 후피향나무(수피)와 비쭈기나무(잎)에서 50% 이상의 저해활성을 보였으며, APN 저해활성은 비쭈기나무(잎과 수피)와 후피향나무(수피)에서만 양의 활성을 보였다. $\alpha$-amylase 저해활성은 동백나무(열매), 우묵사스레피나무(수피), 후피향나무(수피)와 차나무(줄기)에서 30% 이상의 저해활성을 보였다. 항산화활성은 비쭈기나무(수피), 후피향나무(수피), 차나무(잎)에서 30% 이상의 다소 높은 전자공여능을 나타내었다. 특히, 비쭈기나무(수피)는 dot-blot test에 의해 다른 종에 비해 활성이 높아 $1.25\;{\mu}g/ml$의 낮은 농도에서도 높은 항산화활성을 보였다. TLC 분석에 의해 비쭈기나무(수피)에서 EGC(Rf 0.26) 활성이 높았으며, 비쭈기나무, 우묵사스레피나무, 후피향나무의 수피에서 EGCG(Rf 0.09) 활성이 높게 검출되었다. 그리고, 표준 catechin류와는 다른 것으로 보이는 5개의 밴드(Rf 0.54, 0.46, 0.44, 0.16, 0.03)는 Folin-Ciocalteu Reagent 방법과 Ferric chloride-alcohol 방법을 이용하여 polyphenol류인 것으로 추정되었다. 이상의 결과를 토대로 사스레피나무를 제외한 차나무과 식물들은 생리활성이 높아 식품 소재 또는 생약으로의 활용이 가능할 것으로 보이며, 활성성분의 분리 및 동정 그리고 이들 물질을 이용한 임상실험 등 보다 심도있는 연구가 필요할 것으로 보인다.

• 한국식품저장유통학회지
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• 제15권3호
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• pp.477-482
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• 2008

고아미 부산물의 $\alpha$-amylase 및 cellulase 혼합처리 조건에 따른 품질특성을 비교하였다. 그 결과, 가용성 고형분 및 환원당은 $\alpha$-amylase 처리구(A)에서 가장 높게 나타났으며, cellulase 함량이 많아질수록 조금씩 감소하였다. 총식이섬유소 및 총당은 두 효소 농도에 따른 큰 차이를 보이지 않았다. 당류 분석 결과, 모든 처리구에서 $G{\sim}G5$가 모두 검출되었으며, 말토올리고당은 $\alpha$-amylase 처리구(A)에서 약 2,200 mg%로 가장 높았다. 최적 가수분해 조건으로 제조된 가수분해 분말의 품질특성을 조사한 결과 색도는 시료간 큰 차이를 보이지 않았다. 식이섬유소 함량 중 불용성 식이섬유소는 고아미 분말(GF)이 6.95%로 가장 낮게 나타났고 고아미 부산물 분말(GBPP)과 고아미 가수분해 분말(GBPHP)은 14% 전후로 비슷한 함량을 나타내었으며, 수용성 식이섬유소는 고아미 가수분해 분말(GBPHP), 고아미 부산물 분말(GBPP), 고아미 분말(GF) 순으로 높게 나타났으나 함량 차이는 크지 않았다. 유리아미노산은 고아미 가수분해 분말(GBPHP), 고아미 부산물 분말(GBPP), 고아미 분말(GF) 순으로 높은 함량을 나타내었다. 당류 분석에서 고아미 가수분해 분말(GBPHP)는 $G{\sim}G5$가 모두 검출되었으며 약 1,800 mg%로 가장 높게 나타났다. 고아미 부산물 분말(GBPP)은 $G{\sim}G2$가 검출되었으며 약 66 mg%가 생성되었고, 고아미 분말(GF)에서는 말토올리고당이 검출되지 않았다. 이상의 결과 고아미 가수분해 분말(GBPHP)이 고아미 분말(GF)및 고아미 부산물 분말(GBPP)에 비하여 기능성이 강화되어 쌀가공식품 소재로의 다양한 활용이 기대되었다.

• 한국환경과학회:학술대회논문집
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• 한국환경과학회 2004년도 봄 학술발표회 발표논문집
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• pp.365-368
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• 2004

• Bulletin of the Korean Chemical Society
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• 제14권3호
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• pp.398-403
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• 1993

• Bulletin of the Korean Chemical Society
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• 제32권7호
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• pp.2222-2226
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• 2011

Amylase is a digestive enzyme that catalyses the starch into sugar. It has been reported that the green tea flavonoid (or polyphenols) (-)-epigallocatechin 3-gallate (EGCG) inhibits human salivary ${\alpha}$-amylase (HSA) and induced anti-nutritional effects. In this study, we performed docking study for seven EGCG-like flavonoids and HSA to understand the interaction mechanism of HSA and EGCG and suggest new possible flavonoid inhibitors of HSA. As a result, EGCG and (-)-epicatechin gallate (ECG) bind to HSA with complex hydrogen bonding interactions. These hydrogen bonding interactions are important for inhibitory activity of EGCG against HSA. We suggested that ECG can be a potent inhibitor of HSA. This study will be helpful to understand the mechanism of inhibition of HSA by EGCG and give insights to develop therapeutic strategies against diabetes.