• 한국미생물·생명공학회지
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• 제27권3호
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• pp.203-207
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• 1999

V. alginolyticus 138-2, a marine halophilic bacterium, produced an extracellular amylase with a molecular weight of ca. 56,000. The analysis of the digestion products of soluble starch by thin layer chromatography(TLC) revealed that the extracellular amylase of V. alginolyticus 138-2 is a saccharifying-type alpha-amylase. The alpha-amylase activity of the culture supernatant of soluble starch was optimal at pH 6.0 and 45$^{\circ}C$. Ca2+ slightly increased the alpha-amylase activity, whereas Hg2+, An2+, Cu2+, Ni2+, Fe2+, and Mn2+inhibited the enzymatic activity. Alkylating thiol group agent, iodoacetic acid did not affect the alpha-amylase activity, but reduced thiol reagents such as dithiothreitol, cysteine, and beta-mercaptoethanol stimulated theenzymatic activity. On the other hand, even if V. alginolyticus 138-2 is a marine halophilic bacterium, its alpha-amylase activity was significantly inhibited by NaCl.

• 한국식품조리과학회지
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• 제14권3호
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• pp.261-265
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• 1998

증편의 발효시 일어나는 이.화학적 성질의 변화는 발효 중 생성되는 $\alpha$-amylase의 활성과 밀접한 관계를 가지고 있을 것이다. 이에 본 연구에서는 콩물과 발효시간에 따른 증편 반죽 내의 $\alpha$-amylase 활성과 특성을 측정하였다. 콩물과 증편 반죽에는 생전분과 호화전분을 기질로 하는 $\alpha$-amylase가 존재함이 밝혀졌다. 콩물 $\alpha$-amylase 의 호화전분과 생전분에 대한 $\alpha$-amylase의 비활성도는 각각 0.79 units/mg protein, 0.036 units/mg protein 이었다. 콩물의 $\alpha$-amylase는 호화전분과 생전분에 대해 pH 5.92, 6.87과 6$0^{\circ}C$에서 최대 활성을 나타내었다. 증편 반죽의 호화전분과 생전분에 대한 $\alpha$-amylase의 최적 pH는 5.25였고 최적 온도는 5$0^{\circ}C$였다. 증편 반죽내의 $\alpha$-amylase의 활성은발효 시간에 대해 일정한 경향을 가지고 있지 않았다. 콩물을 첨가한 반죽의 호화전분에 대한 $\alpha$-amylase의 비활성도는 평균 25.59 units/mg protein이었고 생전분에 대한 $\alpha$-amylase의 비활성도의 평균은 1.37 units/mg protein이었다. 콩물을 첨가하지 않은 반죽에서의 호화전분과 생전분에 대한 $\alpha$-amylase의 비활성도는 각각 3.37 units/mg protein, 0.49 units/mg protein이었다. $\alpha$-amylase의 활성은 기질에 상관없이 콩물 첨가한 군이 그렇지 않은 군보다 유의적으로 높았다(p<.05).

• Journal of Microbiology and Biotechnology
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• 제20권3호
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• pp.563-568
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• 2010

The Val289 residue in the $\alpha$-amylase of Bacillus amyloliquefaciens, which is equivalent to the Ala289 and Val286 residues in the $\alpha$-amylases of B. stearothermophilus and B. licheniformis, respectively, was studied by site-directed mutagenesis. This residue was substituted with 10 different amino acids by random substitution of the Val codon. In these mutant $\alpha$-amylases, Val289 was substituted with Ile, Tyr, Phe, Leu, Gly, Pro, Ser, Arg, Glu, and Asp. Compared with the wild-type $\alpha$-amylase, the mutant $\alpha$-amylase Val289Ile showed 20% more hydrolytic activity, whereas Val289Phe and Val289Leu showed 50% lesser activity. On the other hand, the mutant $\alpha$-amylases Val289Gly, Val289Tyr, Val289Ser, and Val289Pro showed less than 15% activity. The substitution of Val289 with Arg, Asp, or Glu resulted in complete loss of the $\alpha$-amylase activity. Interestingly, the mutant $\alpha$-amylase Val289Tyr had acquired a transglycosylation activity, which resulted in the change of product profile of the reaction, giving a longer oligosaccharide.

• 한국식품영양과학회지
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• 제38권6호
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• pp.812-815
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• 2009

소화 촉진 작용이 있다고 알려진 무의 건조방법, 온도, pH 등의 가공조건이 ${\alpha}$-amylase 활성에 미치는 영향을 검토하였다. 동결건조 한 무 뿌리와 무 줄기의 ${\alpha}$-amylase의 활성을 비교한 결과 무 뿌리가 무 줄기의 3.1배 높은 수준의 활성을 보였다. 무를 pH와 온도를 달리하여 안정성을 측정한 결과, pH 범위가 $4{\sim}7$이며 온도가 $25{\sim}40^{\circ}C$일 때 ${\alpha}$-amylase 활성이 높았다. 무의 ${\alpha}$-amylase는 산성이나 중성 조건에서 처리하고 $60^{\circ}C$ 이하의 온도로 가열처리하여야 활성을 유지하였다. 무를 깍두기와 단무지의 형태로 가공하였을 때 무의 ${\alpha}$-amylase 잔류활성은 각각 15.39%와 19.193%이었고 초절임무에서는 ${\alpha}$-amylase의 활성이 대부분 소실됨을 보였다. 결과적으로, 무의 소화효소인 ${\alpha}$-amylase 활성은 열과 pH등의 가공조건에 의해 크게 영향을 받는 것을 알 수 있었으며 $60^{\circ}C$ 이하의 온도에서 열처리하는 것과 중성이나 약산성에서 ${\alpha}$-amylase 효소의 활성도가 유지되는 것으로 판단된다.

• 한국미생물·생명공학회지
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• 제13권3호
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• pp.223-232
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• 1985

한국의 토양에서 분리한 균 중 bacterial $\alpha$-amylase에 저해효과가 있는 균주를 분리하여 DMC-47 균주라 명명하였고, 이 균주는 Streptomyces 속의 균임을 확인하였다. 이 균주를 옥수수 전분 배지에서 진탕 배양한 결과 4일후에 최대 저해 효과를 나타내었다. 이 균주가 생성한 저해물질은 bacterial $\alpha$-amylase, pancreatic $\alpha$-amylase, salivary $\alpha$-amylase, glucoamylase에 저해효과를 보였고, $\beta$-amylase 에는 저해효과가 없었다.

• 한국식품과학회지
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• 제17권4호
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• pp.237-239
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• 1985

육조대맥(六條大麥)을 이용한 맥아(麥芽)제조시 $\alpha$-amylase활성에 미치는 적색광(赤色光)의 영향을 조사하였다. 적색광(赤色光)filter는 Rohm & Haas Plexiglas # 2423을 사용하였으며 광도별(光度別), 조사시간별(照射時間別) 및 발아일수별(發芽日數別)로 $\alpha$-amylase활성변화를 측정하였다. $\alpha$-amylase의 활성에 미치는 적색광(赤色光)처리조건은 광도(光度) 100Lux, 조사시간(照射時間) 1일 1회 3시간이 효과적이었다. $\alpha$-amylase의 활성은 맥아(麥芽) 3일에서 급격한 증가현상을 나타내었으며, 맥아(麥芽) 5일에서 가장 높았다 적색광(赤色光)처리시의 발아일수(發芽日數)에 따른 $\alpha$-amylase의 활성변화는 암소(暗所)와 비슷한 증가현상을 나타냈으나 더 높은 경향을 보였으며, 맥아(麥芽) 5일에서 약44%가 높았다. 그러나 단백질(蛋白質)함량차이는 인정할 수 없었다.

• 약학회지
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• 제33권3호
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• pp.175-182
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• 1989

To find ${\alpha}-amylase$ inhibitors produced by microorganisms from soil, a strain which had a strong inhibitory activity against bacterial ${\alpha}-amylase$ was isolated from the soil sample collected in Korea. The morphological and physiological characteristics of this strain on several media and its utilization of carbon sources showed that it was one of Streptomyces species according to the International Streptomyces Project method. The amylase inhibitor of this strain was purified by active carbon adsorption, silicagel column chromatography, SP-Sephadex C-25 column chromatography, adsorption on Amberlite XAD-2. The inhibitor was oligosaccharide which was composed of glucose. The inhibitor had inhibitory activity against other amylase such as salivary ${\alpha}-amylase$, pancreatic ${\alpha}-amylase$, fungal ${\alpha}-amylase$ and gluco-amylase.

• Journal of Applied Biological Chemistry
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• 제58권1호
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• pp.1-3
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• 2015

This study investigated the inhibitory activities of 2-hydroxyquinoline and its analogs against ${\alpha}$-glucosidase and ${\alpha}$-amylase. Based on the $IC_{50}$ values of 2-hydroxyquinoline analogs tested against ${\alpha}$-glucosidase and ${\alpha}$-amylase, 2-hydroxyquinoline had potent inhibitory activity (64.4 and $130.5{\mu}g/mL$, respectively), while 2-methyl-8-hydroxyquinoline showed weakly inhibitory activity (90.7 and $215.4{\mu}g/mL$, respectively). 2-Methylquinoline demonstrated no activity against ${\alpha}$-glucosidase and ${\alpha}$-amylase. In conclusion, 2-hydroxyquinoline analogs, with the existence of a methyl group and hydroxyl on quinoline, can be useful as a new diabetes treatment.

• Environmental Sciences Bulletin of The Korean Environmental Sciences Society
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• 제2권2호
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• pp.159-168
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• 1998

Effect of plant growth regulators and end-product on the enzyme activities in cotyledons of Vigna angularis during germination was investigated by measuring the changes of $\alpha-amylase$ activities in attached and detached cotyledons applied growth regulators and sugars. The higher levels of $\alpha-amylase$ in detached cotyledons than those in cotyledons attached to the embryonic axis were due to both faster synthesis and slower degradation of the enzyme in the detached cotyledons than in the attached cotyledons. Levels of $\alpha-amylase$ activity were reduced by high concentrations of glucose and sucrose, and it is suggested that this effect was caused mostly by osmotic stress and partly by end-product repression. In detached cotyledons exogenously supplied $GA_3,$ IAA, kinetin, or their combinations has a small promotive effect on the developmental patterns of $\alpha-amylase$ activity ABA and uniconazole both prevented the synthesis of $\alpha-amylase$. Glucose inhibition of enzyme activity was partly reversed by the application of $GA_3,$ and CAMP. $GA_3,$ and cAMP seemed to act through a similar mechanism. The addition of inhibitors of protein and RNA synthesis largely prevented the increase of enzyme activity in the presence or absence of exogenous $GA_3,$. The pretreatment experiments with canavanine indicated that the earlier the time of addition was, the lower the amylase activity was.

• Applied Biological Chemistry
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• 제39권4호
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• pp.293-296
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• 1996

니켈독성의 생물검정에 있어서 지표식물로 무를 이용하였고 수경재배 조건하에서 니켈용액의 농도에 따른 무종자의 발아율, 세포신장, ${\alpha}-amylase$ 활성도, 엽록소, 단백질함량을 조사한 결과 니켈처리농도를 증가시키면 종자의 발아초기에는 농도의존적으로 ${\alpha}-amylase$의 활성도가 크게 저해를 받기 시작하였으며, 발아후 생장단계에서는 엽록소 b와 a의 함량이 크게 저해를 받았다.