Methyl linolenate를 자동산화반응(自動酸化反應)의 model 화합물(化合物)로 선정(選定)하여 실온(室溫)에서 90m1/min.의 air flow rate로 96시간(時間) 산화(酸化)시켰으며 여기서 얻어진 산화생성물(酸化生成物)을 TLC로 분리(分離)한 다음 각(各) 분획물(分劃物)을 ir, uv, nmr로 분석(分析)하였다. 분광기기분석(分光機器分析) 결과(結果)는 서로 일치(一致)하였으며 Rf. 0.28과 $0.15{\sim}0.10$의 화합물(化合物)들이 hydroperoxide와 cis, trans-substituted diene인 것으로 확인(確認)되었고 주(主)로 cis, transconjugated diene system과 약간(若干)의 trans, trans-configuration인 것으로 밝혀졌다. 특(特)히 $5.83{\sim}6.60ppm$에서 나타난 multiplet 부위(部位)는 산화생성물(酸化生成物)들의 화학구조(化學構造)를 결정(決定)함에 있어서 큰 도움을 줄 것으로 생각하기 때문에 앞으로 많은 연구(硏究)가 요망(要望)된다.

자동산화반응(自動酸化反應)의 Model화합물(化合物)로서 methyl linolenate를 시간별(時間別)로 상온과 90ml/min의 air flow rate하(下)에 96시간(時間)까지 산화(酸化)시켰다. 이들 산화반응물(酸化反應物)에 대(對)한 NMR측정치(測定値)로부터 반응속도상수(反應速度常數)와 반응차수(反應次數)를 산출(算出)한 결과(結果) methyl lino1enate의 자동산화(化自動酸化)는 일차(一次) 반응속도론(反應速度論)을 따르며, 그 반응속도상수(反應速度常數)는 $1.96{\times}10^{-2}hr^{-1}$이었다. 지방산(脂肪酸)의 자동산화(自動酸化)에 대(對)한 Kinetics연구(硏究)에 여러가지 방법(方法)이 이용(利用)되고 있으나 본실험결과(本實驗結果)로 보아 NMR가 보다 신속(迅速)하고도 효과적(效果的)인 분석방법(分析方法)이라고 생각된다.

고온성(高溫性) 균주(菌株)인 P. sajor-caju와 저온성(低溫性) 균주(菌株)인 P. ostreatus 2-1, P. ostreatus 2-3, P. ostreatus 201의 균사생육(菌絲生育)과 버섯의 수량(收量)을 검토(檢討)하고 이들 중(中)에서 균사생육(菌絲生育)과 버섯수량(收量)이 양호(良好)한 P. sajor-caju, P. ostreatus 201 버섯균(菌)을 生育日數(생육일수)에 따라 각(各) 주기별(週期別)로 버섯크기별 일반성분(一般成分)과 당류(糖類)를 분석(分析)하였다. 4개(個)의 느타리버섯 균주중(菌株中)에서 균사생육(菌絲生育)과 버섯수량(收量)이 양호(量好)한 균주(菌株)는 P. sajor-caju와 P. ostreatus 201이었으며 P. sajor-caju 버섯의 전수획량(全收獲量)은 약 $20.2kg/m^{2}$이었고 P. ostreatus 201은 약 $19.79kg/m^{2}$이었다. 양(兩) 버섯중(中)에서 조단백질(粗蛋白質), 수용성(水容性) 순단백질(純蛋白質), 유리(遊離) 환원당(還元糖), 전당(全糖) 및 週脂肪(조지방) 함량(含量)은 P. ostreatus 201 버섯이 다소 높았으며 주기별(週期別)로는 이들 성분(成分)이 1,2주기(週期) 버섯은 비슷하나 유리환원당(遊離還元糖)을 제외하고는 $3{\sim}5cm$ 버섯에서 제일 높았고, 버섯 크기가 클수록 점진적으로 감소(減少)되었다. 양(兩) 버섯의 조섬유(粗纖維) 함량(含量)은 P. sajor-caju 버섯이 다소 높았고 주기(週期)가 경과(經過)할수록 점차 증가(增加)되었으며 무기물(無機物) 함량(含量)은 1,2주기(週期)는 비슷하였으나 3주기(週期)부터는 정차 감소(減少)되었고 버섯 크기가 클수록 이들 성분(成分)이 점진적(漸進的)으로 증가(增加)되었다. P. sajor-caju 버섯에서는 xylose, glucose, mannitol, trehalose, P. ostreatus 201 버섯은 xylose, fructose, glucose, mannitol, trehalose, P. ostreatus 201 버섯이 약간 높았으며, glucose는 양(兩) 버섯이 $1{\sim}3cm$ 크기의 버섯에서 많았고 나머지 당류(糖類)는 $3{\sim}5cm$ 크기의 버섯에서 많았으며 버섯이 커갈수록 이들 성분(成分)은 다소 감소(減少)되었다.

soybean hypocotyl에서 분리한 미토콘드리아로부터 submitochondrial particles와 matrix 단백질 추출액을 준비하고 전기분해법으로 제조한 superoxide를 처리하여 malate dehydrogenase 및 cytochrome C oxidase의 불활성화와 mitochondrial membrane의 과산화를 각각 조사하였다. 막에 결합되어 있는 cytochrome C oxidase나 수용액상태의 malate dehydrogenas는 모두 $O^{-}_{2}$에 대해 매우 민감하게 불활성화되었다. 즉 dismutation 반응이 빠르게 진행되어 실질적으로 효소의 불활성화에 기여하게 될 농도는 대단히 낮을 것으로 추정되는 $O^{-}_{2}$의 명목상 처리농도 1.4mM 전후에서 두 효소는 그 활성을 완전히 상실하였다. 한편 malondialdehyde의 생성을 지표로 하여 측정된 membrane 과산화는 인지질로서만 이루어진 liposome의 경우보다는 다소 낮은 수준이었으나 무시할 수는 없는 정도였다. mitochondrial membrane의 과산화가 상대적으로 억제된 것은 막에 결합되어 있는 항산화제 및 단백질들에 의한 $O^{-}_{2}$소거효과에 기인하였으리라 해석된다. 식물 미토콘드리아의 대표적인 대사과정인 TCA cycle과 호흡전자전달반응의 성분효소들인 malate dehydrogenase와 cytochrome C oxidase가 불활성화되었고 membrane이 과산화 되었다는 사실은, 식물의 냉해와 광피해 발현기작에서 공히공통적인 화학적 인자로 인정되는 $O^{-}_{2}$의 과잉생성 및 축적이 그것의 주 생성처인 미토콘드리아의 생화학적 기능과 구조에 미칠수 있는 파괴적 효과를 적절히 지시하는 것이다.

식용대두유의 산화방지를 위하여 항산화제로서 Chelating agents의 항산화효과를 mild한 조건(67ml $O_{2}/min$, $50^{\circ}C$)하에서 A.O.M.법으로 측정하였으며 기기분석법 (UV,IR,MMR)에 의한 측정의 가능여부를 시험한 결과 다음과 같다. 1. Chelating agents의 항산화 효과는 diphenic acid(109.3%), naphthoquinone(111.2%), pyremellitic acid(168.6%), Quinolinic acid(183.6%), naphthalic acid(921.2%) 순으로 증가하였으며, Control에 비하여 각각 9.3, 11.2, 68.6, 83.6, 821.2% 증가하였다. 2. Chelating agents는 항산화 효과를 나타냈으며, 철과 등을 첨가했을 경우에 현저하였다. 또 이들의 항산화 효과는 화합물의 관능기와 분자구조에 따라 다르며 diphenic acid, naphthoquinone 등에서 낮았다. 3. 본 실험과 같이 mild한 조건하에서 NMR 분석법을 이용하여 항산화 효과를 측정할 수 있었으나 UV와 IR은 적당치 않았다.

식용대두유의 산화방지를 위하여 항산화제로서 phenolics의 항산화 효과를 mild한 조건 (67ml $O_{2}/min$, $50^{\circ}C$) 하에서 active oxygen method로 측정하였다. phenolics의 항산화 효과는 OH group의 수의 증가와 더불어 증가하는 경향을 나타내었으며, ferulic acid(101.5%), quinalizarin(126.7%), sesamol(149.1%), alizarin(230.7%), fisetin(355.2%), purpurogallin(360.8%) 순으로 증가하였다. 또한 control에 비하여 각각 1.5,26.7,49.1,130.7,255.2,260.8% 증가하였다. 금속이온을 첨가할 경우 역시 항 산화효과를 나타내었으나 ferulic acid, alizarin, quinalizarin의 경우는 그 효과가 적었다. 본 실험과 같이 mild한 산화조건하에서 NMR 분석법을 이용하여 항산화효과를 측정할 수 있었으나 UV와 IR 분석법은 적당치 않았다.

인삼중 새로운 항산화 성분을 분리하기 위하여 인상의 메탄올 추출물을 여러 성분 분획으로 나눈 다음 ${\alpha}$, ${\alpha}-diphenyl-{\beta}-picrylhydrazyl(DPPH)$을 이용하여 각각의 항산화 활성을 측정하였다. DPPH 소거 활성이 비교적 큰 두 분획을 silica gel, ${\mu}-Bondapak$ $C_{18}$ 또는 Sephadex LH-20 column chromatograph하여 4중의 단일성분을 분리하였고 이들은 정색반응 및 UV분석을 통해 모두 페놀성 성분으로 확인되었다.

인삼으로 부터 분리된 4종의 페놀성성분을 IR, MS 및 $^1H-NMR$분석한 결과 salicylic acid, p-coumaric acid, gentisic acid 및 caffeic acid로 동정되었다. 이중 gentisic acid 및 caffeic acid는 인삼에서 처음으로 분리 동정되었다.

담배저장해충은 숙성된 엽연초에 가장 심각한 해를 끼치는 것으로 알려져 있다. 이 해충의 성유인 물질들 중에서 serricornin이 가장 강한 생리활성을 보여주고 다른 유인물질들은 교접시 이것에 대한 보조역할을 한다. 분광학적인 증거와 합성에 관한 연구로부터 이 화합물의 구조는 (4S,6S,7S)-4,6-dimethyl-7-hydroxynonan-3-one임이 밝혀졌다. 담배저장 해충으로부터 얻어진 성유인 물질들은 모두 polyketide 생합성의 과정에서 생성된다고 제안되었다. 두 가지 nonasymmetric 합성과 열가지 asymmetric 합성이 상세하게 고찰되었다.

Near full length cDNA clones encoding the rice seed storage protein, prolamine, were isolated and divided into two homology classes based on cross-hybridization and DNA sequencing analysis. These cDNA clones contain a single open reading frame encoding a putative rice prolamine precursor(M.W.=17,200) possessing atypical 14 amino acid signal peptide. Clones of these two homology classes diverge mainly by insertions/deletions of short nucleotide stretches and point mutations. The deduced primary structures of both types of prolamine polypeptides are devoid of any major tandem repetitive sequences, a feature prevalent in other cereal prolamines. No significant homology teas detected between the rice prolamine and other cereal prolamines, indicating that the rice gene evolved from a different ancestor that gave rise to other cereal prolamine genes. Developing wheat and rice endosperms were examined using ultrathin sections prepared from tissues harvested at various days after flowering. By immunocytochemical localization techniques, wheat prolamines are localized within vesicles from Golgi apparatus and in homogeneous regions of protein bodies. The involvement of the goli apparatus in the packaging of wheat prolamines into protein bodies indicates a pathway which differs from the mode of other cereal prolamines and resembles the mechanism employed for the storage of rice glutelin and legume globulins.