• 한국식품영양과학회지
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• 제28권1호
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• pp.145-152
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• 1999

To explore the possibility of using freeze dried loach for instant choo o tang(Korean traditional loach soup), protein qualities and fatty acid composition were evaluated on boiled and steamed loach. Total lipid and ash content were lowered in both heated(boiled and steamed) loaches due to deboning and eviscerating during cooked meat preparation. Profiles of total amino acids were not changed seriously by the type of cooking, but the amount of essential amino acids were comparable in all samples. Two times more free amino acids were quantified in cooked samples compared to raw meat. Available lysine was marginally decreased by cooking, and that caused some measurable change in typsin indigestible substrate(TI) in streamed whole loach. In vitro protein digestibility of the heated loaches was not altered drastically and the protein quality determined as computed protein efficiency ratio(C PER) was similar for the raw, boiled and steamed loach. The ratios of unsaturated to saturated fatty acids changed measurably in heated whole loach. The results shows that heating caused apparent oxidative deterioration of the polyunsaturated fatty acids.

• 한국식품위생안전성학회:학술대회논문집
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• 한국식품위생안전성학회 2002년도 춘계학술발표대회 및 심포지움
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• pp.215-215
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• 2002

Catalytic subunit of pyruvate dehydrogenase phosphatase (PDPc) has been suggested to have three major funational domains such as dihydrplipoamide adetyltransferase(E2)-binding domain, regulatory subunit of PDP(PDP)r-binding domain, and calcium-binding domain. In order to identify functional domains, recombinant catalytic subunit of pyruvate dehydrogenase phosphatase(rPDPc) was expressed in E. coli JM101 and purified to near homogeneity using the unique property of PDPc: PDPc binds to the inner lipoyl domain (L2) of E2 of ppyruvate dehydrogenase complex (PDC) in the presence of Ca+2, not under EGTA. PDPc was limited-proteolysed by typsin, chymotypsin, Arg-C, and elastase at pH 7.0 and 30C and N-terminal analysis of the fragments was done. Chymotrypsin, trypsin, and elastase made two major fragments: N-terminal large fragment, approx. 50kD and C-terminal small fragment, approx.10 kDa. Arg-C made three major fragments: N-terminal fragment, approx. 35kD, and central fragment, approx. 15 kD, and C-terminal fragment, approx. 10 kD. This study strongly suggest that PDPc consists of three major functional domains. However, further study should be necessary to identify the functional role.

• 한국약용작물학회지
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• 제13권6호
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• pp.245-249
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• 2005

신이는 전통적으로 비염 등의 치료에 사용되어 왔는데, 신이 에탄올 추출물은 그람 양성균인 Staphylococcus aureus 그람 음성균인 Pseudomonas fluorescens균 및 곰팡이균인 Aspergillus niger에 대하여 모두 항균활성을 보였으며, proteinase로 활성화된 receptor-2에 의한 흰쥐 뒷발바닥 부종모델에서 신이 에탄올 추출물을 경구투여한 경우 typsin이나 $tc-NH_2$로 유발된 발바닥 부종, 혈관투과성, myoloperoxidase 활성도에서 유의성 있는 억제율을 보여 항염증 활성이 뚜렷함을 나타냈다.

• 한국작물학회지
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• 제35권2호
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• pp.171-175
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• 1990

1. Polyacrylamide gel electrophoresis를 이용하여 국내외 재래종과 야생종 대두 계통들의 trypsin inhibitor의 변이를 규명하기 위하여 본 시험이 시도되었으며 1706계통의 한국산 재래종과 103계통의 한국 야생종콩, 그리고 167계통의 외래 재배종과 71계통의 외국 야생종 대두가 공시되었다. 2. Trypsin inhibitor를 함유하지 않은 ti/ti형과 Ti c/c형은 한국 재래종에서만 발견되었으며, Ti$^{*}$ c형을 Hymowitz도 일본 대두품종에서 보고한 바 있으나 그도 이 계통은 한국 도래종일 가능성이 크다고 보고 한 바 있다. 3. 한국기원의 콩에서 trypsin inhibitor에 관한 이형접합형의 출현빈도가 외국 기원 콩 계통에서 보다 비교적 높았으며, 재래종에서 3.6%(N=61)와 야생종에서 9.7%(N=10)이었으며 종합적으로 보아 중국, 일본 등의 대두에 비해 한국 기원의 콩이 가장 큰 변이를 나타내고 있음을 확인하였다.

• 한국임상수의학회지
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• 제25권5호
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• pp.317-323
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• 2008

Canine trypsin-like immunoreactivity (cTLI), which is a mirror of the concentration of trypsin and trypsinogen, is a pancreas-specific enzyme and a suitable marker for canine pancreatitis and especially exocrine pancreatic insufficiency (EPI). To develop the immunochromatographic test kit, monoclonal antibodies that recognize cTLI were prepared. Anionic trypsin, cationic trypsin, and chymotrypsin from canine pancreas were successfully purified to homogeneity, using ammonium sulfate fractionation and benzamidine-affinity chromatography. The purification fold for anionic trypsin was 108 times when compared with that of the homogenation of pancreas. The molecular weights by SDS-PAGE analysis were approximately 23 kDa for chymotrypsin and approximately 20 kDa for cationic trypsin and anionic trypsin, respectively. Using the purified trypsin-like proteins, ten hybridomas which secret canine trypsin-specific monoclonal antibody were prepared. Klotz plot indicated that hybridomas, 5G2H10G4 and 2F4A11, have high affinity constant (Ka) of $4.1\;{\times}\;10^{9}$ and $1.8\;{\times}\;10^{9}$, respectively. Especially, 5F9H3 showed the cationic typsin-specific binding pattern and its Ka was determined to $4.5\;{\times}\;10^{9}$. The development of immunochromatographic test kit using these monoclonal antibodies against cTLI will be very useful in the diagnosis of canine EPI or canine pancreatitis.

• 한국식품영양과학회지
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• 제23권3호
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• pp.453-458
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• 1994

체색이 다른 세종류(백색육, 황색육, 회색육)의 식용 달팽이(Giant snail, Achatine fulica)의 일반성분과 무기질을 정량하여 이의 식품학적 가능성을 예측하였으며, 효소를 이용한 단백소화율(in vitro protein digestibility), 단백효율비(C-PER, computed protein efficiency ratio) 및 typsin inibitor 함량을 측정하여 이의 단백질 품질을 평가하였다. 또한 전처리 및 가공조건을 달리한 달팽이 제품의 단백질 품질을 측정하여 바람직한 처리조건을 찾으려 했으며, 달팽이육 중에 다량 포함되어 있는 점액성 물질이 다른 단백질의 소화율에 미치는 영향도 아울러 실험하였다. 1. 식용왕달팽이의 가식부는 39% 정도로서 해산패류보다 10%정도 높았으며 가식부 100g당 11.5~13.7%의 단백질, 0.9~1.3%정도의 지질이 함유되어 있다. 무기질로서는 칼슘, 칼륨 및 마그네슘이 풍부하였고 특히 칼슘함량은 굴(oyster)에 비교하여 5~10배 높았다. 2. 아미노산의 함량과 그 조성은 백색육, 회색육, 황색육이 모두 비슷하였고, 주요 아미노산은 aspaltic acid, glutamic acid, proline과 glycine으로 총아미노산의 52.5%를 차지하였고 특히 필수아미노산 함량이 총아미노산의 45~46%를 차지하여 균형잡힌 단백질로 판별되었다. 3. 생달팽이육의 단백질 소화율은 76.6%(회색육)~81%(황색육과 백색육)였으며 단백효율비는 2.24(백색육)~2.36(황색육) 범위였으나, trypsin inhibitor함량은 체색에 따라 다양하였다(백색윤 22.7mg/g solid, 회색육 28.97mg/g solid 및 황색육 36.75mg/g solid). 4. 10% 식염수에 5분간 침지한 후 10분간 boiling한 달팽이육의 소화율은 생육에 비해 1.7%(백색육)~5.7%(회색육)로 증가하였고, trypsin inhibitor 함량은 12.62mg/g solid (백색육)과 16.40mg/g solid (회색육)로 크게 감소하였으며, C-PER은 가공조건에 따라 변동이 없었다. 5. 생달팽이육에 다량 함유된 점액성물질은 여러가지 단백질의 소화율 2% (ANRC casein)~11%(filefish protein)로 감소시켰다.

• 한국식품영양과학회지
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• 제22권4호
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• pp.458-464
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• 1993

전보에 이어, 정제한 혈합육어 trypsin에 대하여 효소적 성질 및 열 역학적 성질에 관하여 비교 검토한 내용을 요약하면 다음과 같다. 이들 혈합육어 trypsin은 BA-p-NA와 SP-p-NA 같은 amide기질 중 BA-p-NA기질만에 대하여, 그리고 ATEE, BAEE, BTEE 및 TAME 등의 ester 기질 중에서는 BAEE와 TAME에 대하여만 현저한 활성을 보였다. 이들 효소는 antipain, leupeptin, DFP, TLCK, SBTI 등 화학약제와 금속이온 Cu$^{2＋}$ 및 Hg$^{2＋}$에 의하여서는 그 활성이 현저히 저해를 받았으나, $Mg^{2＋}$에 의하여서는 부활하였다. 이 효소들은 모두 5$0^{\circ}C$ 이상의 온도에서는 불안정하였으며, 날개다랭이의 trypsin이 온도 변화에 대하여 가장 안정하였다. 그리고, 활성화에너지는 멸치 trypsin이 13.91㎉/mo1e, 고등어 trypsin A는 11.61㎉/ mole, 고등어 trypsin B는 8.43㎉/mo1e, 황다랭이 trypsin은 4.35㎉/mole, 그리고 날개다랭이 trypsin은 3.76㎉/mole 이었다.

• 한국식품영양과학회지
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• 제22권4호
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• pp.448-457
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• 1993

혈합육어 중 연근해 온대산 멸치의 내장과 고등어의 유문수, 그리고 원양 열대산 황다랭이 및 날개다랭이의 유문수를 각각 시료로 하여 trypsin을 분리 정제하였으며, 그 분자량과 아미노산 조성 및 효소의 반응 최적조건에 관하여 비교 분석하였다. 실험결과를 요약하면 다음과 같다. 1. 멸치의 내장과 고등어, 황다랭이 및 날개다랭이의 유문수에서 각각 황산암모늄염석, benzamidine-Sepharose 6B 친화성 크로마토그래피, DEAE-Sephadex A-50 크로마토그래피, Sephadex G-75 겔 여과 크로마토그래피 등의 방법을 혼용하여 고등어로부터는 2종의 trypsin (고등어 trypsin A와 고등어 trypsin B로 명명함)을, 그리고 다른 어류로부터는 각각 1종의 trypsin을 분리 정제하였다. 2. 멸치 trypsin과 고등어 trypsin B는 고등어 trypsin A와 황다랭이 trypsin 및 날개다랭이 trypsin에 비하여 그 고유활성이 월등히 높았다. 3. 이들 혈합육어 trypsin의 분자량은 22kDa-26kDa 범위였다. 4. 이들 trypsin은 공통적으로 glycine, serine, aspartic acid를 많이 함유하고 있었으며, tryptophan, methionine, lysine, tyrosine의 함유량은 적었다. 5. BA-$\rho$-NA기질에 대한 반응 최적조건은 멸치 trypsin은 pH 8.0에서 45$^{\circ}C$, 고등어 trypsin A와 B는 pH 8.0에서 5$0^{\circ}C$, 그리고 황다랭이 trypsin은 PH 9.0에서 55$^{\circ}C$, 날개다랭이 trypsin은 pH 9.0에서 5$0^{\circ}C$였다. 6. 위에 든 실험 결과들은 혈합육 어류의 서식온도가 이들 어류의 trypsin의 반응 최적 온도와는 어느 정도 관계가 있을 것으로 추측되었다.

• Journal of Dairy Science and Biotechnology
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• 제17권1호
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• pp.1-10
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• 1999

돼지의 장에서 분리된 Lαb. acidophilus GP4A가 생산하는 박테리오신은 typsin과 pepsin에 민감한 단백질성 물질이며 조사되어진 총 17종의균주들 중 Lactobacillus, Acinetobacter, Bacillus, Klebsiella, Streptococcus, Staphylococcus, Yersinia 속 등에 대하여 항균작용을 나타내었다. 또한 넓은 pH 조건에서도 안정하였으며 $65^{\circ}C$에서 20분가열시에는 어떠한 활성의 변화도 보이지 않았고 특히 $121^{\circ}C$에서 60분 가열시에도 완전하게 활성이 소실되지 않았다. 최대 활성의 박테리오신을 생산하기 위하여 적정 배양온도와 배지 pH를 조사한 결과 $37^{\circ}C$ 및 $40^{\circ}C$에서 그리고 MRS 배지 pH가 6.5${\sim}$7.5 사이 인 경우, 가장 높은 활성의 박테리오신이 생산되었다. 또한 Lab. delbrueckiisubsp. lactis 4797이 접종된 배지에 접종 초기와 2시간 후에 5% 농도로 cell free spent broth를 첨가시 18시간까지 성장을 억제할 수 있었으며$2{\times}10^8$ CFU/ml로 지시균이 접종된 배지에 5%와 10%로 첨가시에는 4시간 후 지시균의 생균수가 각각 약 10배 및 100배 정도 감소됨을 알 수 있었다. 그리고, 박테리오신은 cell free spent broth에서 냉장온도에 저장시 약 30일까지 활성이 유지 되었으며 (p<0.05) ammonium sulfate를 50%농도로 처리하고 침전물을 회수하여 Octyl sepharose CL-4B column chromatography를 실시한 결과 21.7%의 활성 회수율과 13.6배의 정제도를 보여주었다.

• 한국양식학회지
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• 제19권1호
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• pp.1-6
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• 2006

흰다리새우 양식기법의 최적화를 위하여 소화기간 동안의 간췌장, 전장 그리고 중장에서의 trypsin의 활성변화를 조사하였다. 체중에 대한 전장, 중장의 무게 그리고 그 무게 합의 비율은 섭취된 먹이의 이동 및 소화과정을 나타내는 지표로서 공급량과 잔류량에 의한 먹이섭취량을 측정하는 것 보다 더 정확한 지표로서 사용 가능하였다. 평균적으로 치대 먹이섭취량은 전장에서 먹이섭취 후 30분 이내에 체중에 0.3%로 나타났다. 또한 30분 이후부터 전장이 비워지기 시작되었으며 중장의 무게가 최대에 이르는 시각은 2시간째였다. $3{\sim}5$시간 후에는 먹이가 배설됨으로 인하여 중장의 체중에 대한 무게비가 감소하였으나 전장에서는 비교적 같은 비율을 유지하였다. 먹이섭취에 의한 trypsin활성변화는 간췌장에서 가장 커서 전장에서의 활성변화에 비하여 약 3배로 나타났다. 소화시간이 지날수록 간췌장에서의 trypsin 활성은 지속적으로 증가하였다. 전장에서의 trypsin 효소의 활성은 중장보다 약 $2{\sim}3$배정도 높았다 먹이섭취 후 2시간이 지났을 때 trypsin 활성은 303 n mol/mg/min였고, 4시간까지 이 활성이 유지($277{\sim}306$ n mol/mg/min)되었으며, 그 후에는 점차 감소하였다. 중장에서는 typsin 활성이 먹이를 섭취하여 한 시간이 지나면서 $65{\pm}29$ (SE) n mol/mg/min로 증가하였다. 그 이후에는 $80{\sim}97$ n mol/mg/min의 범위를 나타내었으며, 5시간이 경과하였을 때 $52{\pm}17$ (SE) n mol/mg/min로 감소하였고 소화관내에 잔류하고 있는 먹이 량은 최대 섭취량의 50%로 나타났다.