본 총론에서는 원자층 증착을 이용한 친환경 소재의 개발에 대한 최근 연구 결과들을 간단하게 소개하려 한다. 원자층 증착의 장점은 박막의 두께를 미세하게 조절할 수 있다는 것과, 3차원적으로 복잡한 구조를 가지는 담체의 형상을 유지하면서 균일한 박막을 제조할 수 있다는 것이다. 이러한 원자층 증착의 장점은 친환경소재를 제조하는 데 중요한 역할을 할 수 있다. Anodic aluminum oxide (AAO)와 같은 다공성 membrane을 담체로 이용하여, 다공성 구조는 그대로 유지하면서 10나노미터 정도의 $TiO_2$박막을 균일하게 증착할 경우 톨루엔 등의 휘발성 유기물 필터로 사용할 수 있는데, 이는 AAO의 특이한 기하학적 구조와 비정질 $TiO_2$의 강한 휘발성 유기물 흡착력의 조합에 의한 결과이다. 톨루엔 분해용 광촉매 및 이산화탄소 개질 반응에 의한 수소 생산 촉매 반응에 있어서도 나노다이아몬드나 니켈 담체 위에 $TiO_2$의 증착량을 미세하게 조절하여 $TiO_2$가 표면을 완전히 덮지 않고 부분적으로만 덮고 있는 구조를 만들 경우 촉매의 효율 및 수명을 극대화할 수 있게 된다. 이러한 예들은 원자층 증착이 기존의 반도체산업뿐만 아니라 환경소재의 개발에도 중요한 도구가 될 수 있음을 의미한다.
방향족 화합물은 독성 환경오염물질로 생태계와 인간의 건강에 해로운 영향을 미친다. 그중 chlorotoluene과 nitrotoluene 화합물은 수생생물에 독성을 나타내며 인간의 피부, 눈, 호흡기를 자극한다. 본 연구에서는 폐수의 chlorotoluene과 nitrotoluene 화합물을 저렴하고 간단하게 검출하고자 재조합 미생물 바이오센서를 개발하였다. BTEX (benzene, toluene, ethylbenzene, xylene) 분해 조절 유전자 xylR를 Po' (upstream activating sequences를 제거한 DmpR 조절단백질 promoter Po) 또는 Pu (XylR 고유의 프로모터)::lacZ 유전자(${\beta}$-galactosidase 유전자)의 upstream에 연결한 플라스미드를 제작한 후, E. coli $DH5{\alpha}$에 형질 전환하였다. 유도 화합물 존재 하에서, 아가로스에 고정된 이 재조합 바이오센서 세포는 유도 화합물에 의해 ${\beta}$-galactosidase를 발현하고 기질인 chlorophenol red ${\beta}$-D-galactopyranoside (CPRG)를 분해하여 1~2시간에 붉은색을 나타내었다. BTEX 화합물 중, 특이적으로 o-, m-, p-chlorotoluene ($0.1{\mu}M-100 mM$) 그리고 o-, m-, p-nitrotoluene (0.1 mM-100 mM)에서 높은 반응을 나타내었으며 Po'가 Pu보다 높은 반응성을 보여주었다. 아가로스에 고정된 바이오센서는 $4^{\circ}C$에서 21일간 보존 후에도 활성의 큰 변화 없이 안정하였으며, chlorotoluene과 nitrotoluene 화합물들로 spike된 전처리 하지 않은 폐수 시료 중에서도 좋은 반응을 보여 주어 폐수 중 chlorotoluene과 nitrotoluene 화합물의 간단한 초기 검출에 활용될 수 있음을 제시하였다.
어육을 발효기질로 풍미물질 생산 가능성을 검토하기 위하여 명태육 단독으로 혹은 명태육에 콩을 첨가한 발효기질에 Aspergillus oryzae에 속하는 3균주를 각각 접종, 발효하여 정미성분의 변화와 발효추출액을 관능 검사하였다. 사용한 균주는 모든 기질에서 왕성하게 증식하여 7일간 발효된 명태육의 아미노질소함량은 명태육에서 $8{\sim}14$배, 콩을 첨가한 경우는 $4{\sim}6$배 증가하였고, soluble solid는 각 $2{\sim}3$배와 $2.6{\sim}3$배, 증가하여 상당한 단백질 분해양상을 보였다. 핵산관련물질 중 아미노산과 함께 맛의 상승효과를 주는 IMP, GMP는 control보다 증가되었으며, 발효된 명태육의 총 유리아미노산 함량은 명태육만을 사용한 경우 $5{\sim}14$배 증가하여 Aspergillus oryzae KFCC 32343에서 4,326 mg%(DB)로 가장 높았고, 콩을 첨가한 경우도 Aspergillus oryzae KFCC 32343에서 6,362 mg%(DB)로 가장 높았다. 아미노산 조성은 균주에 따라 다소 차이가 있지만, 양적으로 많은 아미노산은 Glu, His, Asp, Lys 순이었다. 발효된 명태추출액을 멸치국물과 비교하여 관능검사한 결과 냄새, 맛, 종합적인 기호도에서 별치국물보다 우수하였고, 모든 결과를 평가해 볼 때, Aspergillus oryzae KFCC 32343을 이용하여 명태어육으로부터 풍미물질 생산이 가능하였다.
현재까지의 농약 검출용 바이오센서는 화학 센서, immunoassay, 화학 테스트 킷과 같은 다른 잘 알려진 분석 방법들과 경쟁적으로 연구되어 지고 있다. 바이오센서가 농약을 증명하는 간단하고 저렴한 방법으로 chromatography 방법들을 대체할 잠재력을 가지고 있음에도 불구하고 정확한 정량적 분석 방법이 아직도 미비하다. 안정하고 강력한 바이오센서의 발전을 위해서 유전자 조작을 이용한 효소 개량을 통해 좀 더 민감하고 반응속도가 빠른 생촉매와 특이성이 높은 항체의 개발이 요구되고 있다. 바이오센서의 안정성 개선과 transducer 표면으로부터의 빠른 신호 전달을 위해 새로운 고정화 방법이 탐구되어져야 한다. 비록 약간의 방법들이 시료의 전처리를 필요로 하지 않을 지라도 센서의 안정성은 또 다른 개념으로 접근해야 한다. 그래서 현장 적용을 위해, 보다 간편한 시료의 전처리과정 혹은 직접적인 분석 방식이 동일시되어 개선되어야 한다. 향상된 fabrication 기술을 이용한 소형화 센서 혹은 일회용 킷의 개발은 개인용 및 산업용, 의약용 등의 여러 분야에서 실시간으로 분석이 가능하게 할 것이다. 실제 샘플의 빠르고 자동화 및 소형화된 분석 시스템의 구축을 위해 장차 매우 선택적인 다중 검출 바이오센서의 설계에 더 많은 중점을 둘 필요가 있다. 앞으로 잔류농약 검출을 위한 휴대형 바이오센서의 개발과 상용화를 위해서, 무엇보다 현재의 GC, LC (혹은 GC/MS, LC/MS) 분석을 위해 이루어지고 있는 샘플 전처리 방법의 경우, 다량의 샘플로부터 유기용매 등을 이용한 추출방법으로 진행되고 있기 때문에 샘플 전처리를 간소화하고 간단한 측정방법으로 전체의 측정결과를 대변할 수 있는 방안을 구축하고 잔류농약의 법적 허용기준과 적용이 가능한 방법을 찾아내는 노력이 절실히 요구되는 상황이다.
Thioredoxin (Trx) is a small redox protein that is ubiquitously distributed from achaes to human. In diverse organisms, the protein is involved in various physiological roles by acting as electron donor and regulators of transcription and apoptosis as well as antioxidants. Sequences of Trx within various species are 27~69% identical to that of E. coli and all Trx proteins have the same overall fold, which consists of central five β strands surrounded by four α helices. The N-terminal cysteine in WCGPC motif of Trx is redox sensitive and the motif is highly conserved. Compared with general cysteine, the N-terminal cysteine has low pKa value. The result leads to increased reduction activity of protein. Recently, novel thio.edoxin-related protein (TRP14) was found from rat brain. TRP14 acts as disulfide reductase like Trx1, and its redox potential and pKa are similar to those of Trx1. However, TRP14 takes up electrons from cytosolic thioredoxin reductase (TrxR1), not from the mitochondrial thioredoxin reductase (TrxR2). Biological roles of TES14 were reported to be involved in regulating TNF-α induced signaling pathways in different manner with Trx1. In depletion experiments, depletion of TRP14 increased TNF-α induced phosphorylation and degradation of IκBα more than the depletion Trx1 did. It also facilitated activation of JNK and p38 MAP kinase induced by TNF-α. Unlike Trx1, TRP14 shows neither interaction nor interference with ASK1. Here, we determined three-dimensional crystal structure of TRP14 by MAD method at 1.8Å. The structure reveals that the conserved cis-Pro (Pro90) and active site-W-C-X-X-C motif, which may be involved in substrate recognition similar to Trx1 , are located at the beginning position of strand β4 and helix α2, respectively. The TRP14 structure also shows that surface of TRP14 in the vicinity of the active site, which is surrounded by an extended flexible loop and an additional short a helix, is different from that of Trx1. In addition, the structure exhibits that TRP14 interact with a distinct target proteins compared with Trx1 and the binding may depend mainly on hydrophobic and charge interactions. Consequently, the structure supports biological data that the TRP14 is involved in regulating TNF-α induced signaling pathways in different manner with Trx1.
알긴산은 미역이나 다시마 같은 갈조류의 세포벽에 존재하거나 또는 특정 박테리아들이 biofilm을 만들기 위하여 생산하는 L-${\alpha}$-guluronate 및 D-${\beta}$-mannuronate로 구성된 산성다당류이다. 전보에서 보고한 Sphingomonas sp. MJ-3의 외부 분해효소인 올리고알긴산 분해효소(oligoalginate lyase, MJ3-Oal)는 효소단백질의 N-terminal 영역에 내부 알긴산 분해효소인 polyM 분해효소의 단백질 서열과 상동성을 가지고 있었다. 본 실험에서는 MJ3-Oal이 외부 분해효소 활성뿐 만 아니라 내부 분해효소 활성도 함께 가지는 효소인지 알기 위하여 Saccharophagus degradans 2-40T 유래 올리고알긴산 분해효소인 Alg17c의 결정구조와 상동성 모델링을 행하였으며 기질과 수소결합을 할 것으로 예상되는 잔기 중 426번째 아미노산인 tyrosine을 구조가 비슷한 phenylalanine으로 돌연변이시키고 알긴산 분해양상을 wild type과 비교하였다. MJ3-Oal의 FPLC 결과를 보면 처음에는 이당류, 삼당류 등 올리고머가 증가하다가 최종적으로 단당류로 전환되었으나 Tyr426Phe 돌연변이 효소의 FPLC profile은 외부 분해활성만 나타내었다. 또한 $^1H$-NMR spectra 역시 MJ3-Oal은 polyM block 또는 polyMG block의 내부결합을 분해하는 활성을 나타내었다. 이와 같은 결과들은 Sphingomonas sp. MJ-3 유래 올리고알긴산 분해효소는 외부 분해효소 활성 및 내부 분해효소 활성 모두 가질 가능성을 뒷받침해 준다.
꿀풀과(Labiatae)에 속하는 황금(黃芩, S. baicalensis)은 한국, 중국, 몽골 및 시베리아 동부 등지에 분포하는 여러해살이 초본식물로서 예로부터 민간처방 약재로 사용되었으며, 한방에서는 뿌리 말린 것을 이질, 발열 및 황달의 치료제로 사용되고 있다. 또한 최근 연구에 따르면 황금 추출물은 항염증, 항당뇨, 항균, 항알레르기, 항바이러스, 항고혈압, 항산화 및 항암 효능을 가지는 것으로 알려져 있으나 신세포암에서의 항암효능 및 분자생물학적 기전에 대해서는 명확히 밝혀져 있지 않다. 본 연구에서는 인체 신세포암 Caki-1 세포에서 황금 에탄올 추출물(ethanol extract of S. baicalensis, EESB)이 유발하는 항암효과 및 항암기전을 조사하였다. 본 연구의 결과에 의하면 EESB 처리에 의한 Caki-1 세포의 증식억제는 apoptosis 유발과 밀접한 연관이 있었으며, 이는 DR4 Fas ligand 및 Bax 단백질의 발현 증가와 Bid, XIAP 및 cIAP-1의 발현 억제와 관련이 있었다. EESB는 또한 미토콘드리아의 기능 손상과 caspase-3의 기질단백질인 PARP, ${\beta}$-catenin 및 $PLC{\gamma}$-1 단백질의 단편화를 유발하였다. 그러나 EESB 처리에 의하여 유발되었던 apoptosis가 pan-caspases inhibitor인 z-VED-fmk를 이용하여 caspases의 활성을 억제하였을 경우 현저하게 감소되어, EESB에 의한 apoptosis 과정에 caspase의 활성 증대가 중요한 역할을 한다는 것을 알 수 있었다. 이러한 결과들은 황금의 항암작용을 이해하는데 중요한 자료가 될 것이고 나아가 향후 수행될 추가 실험을 위한 기초 자료로서 그 가치가 매우 높을 것으로 생각된다.
본 연구에서는 유기성폐기물의 최종생분해도를 평가하여 혐기소화조의 정확한 효율평가를 위한 기초자료를 확보하고 유기물의 분해경향을 보다 정확히 평가할 수 있는 다중 분해속도분석(Multiple k analysis)기법을 개발하여 다중 분해속도상수와 각각의 분해속도에 관여하고 있는 기질의 분율을 산정하려는데 목적이 있다. 연구 결과 폐활성슬러지의 최종생분해도는 50%, 농축슬러지는 40%로 평가되어 85%내외의 생분해도를 나타낸 Sorghum이나 Swine Waste에 비해 현저히 낮았다. 활성슬러지의 경우 생분해가능한 기질의 71%가 22일내에 초기분해속도상수 $k_1$인, $0.151\;day^{-1}$로 빠르게 분해되고 그 이후로 남아 있는 29%의 기질이 분해속도상수 $k_2$인, $0.021\;day^{-1}$로 아주 느리게 분해되었다. 반면 농축슬러지의 경우는 기질의 39%만이 $k_1$인, $0.123\;day^{-1}$로 빠르게 분해되었으며 60% 이상이 $k_2$인, $0.001\;day^{-1}$로 매우 느리게 분해되었다. 한편 Sorghum은 초기분해속도상수($k_1$)인 $0.248{\sim}0.358\;day^{-1}$ 범위로 기질의 약 90%($S_1$)가 16일 이내에 빠르게 분해되었으며 축분의 경우 $k_1$인, $0.155{\sim}0.209\;day^{-1}$ 범위로 기질의 $84{\sim}91%(S_1)$가 14일 이내에 빠르게 분해됨을 알 수 있다. 따라서 Multi k Analysis방법을 이용하여 도출된 하수 슬러지의 분해속도상수와 기질의 분율 및 분해패턴을 토대로 혐기성소화시 효율적이고 경제적인 HRT의 산정이 가능하다.
어체 중에 분포하는 단백질분해효소를 어류가공 부산물의 회수 이용 측면에서 검토코자 혈합육어 (멸치와 전어)와 백색육어 (농어와 도다리)의 육과 내장에서 추출한 조효소에 대하여 식염농도의 차이가 활성에 미치는 영향, 그리고 진공동결건조와 glycerol의 혼합이 저장 중 단백질분해능에 미치는 영향 등에 관하여 검토하였다. 그리고 멸치의 육과 내장 단백질분해 조효소에 대하여는 효소작용 시간별로 방어근원섬유단백질의 분해 생성물에 대한 Sephacryl S-100 gel chromatography 및 $C_{18}$ reversed phase HPLC chromatography분석도 병행하였다. 육에서 추출한 단백질분해 조효소는 casein과 방어 근원섬유단백질 기질에 대하여 식염농도의 증가와 더불어 효소활성의 저해도 증대하였으며, 효소활성의 저해도는 방어근원섬유단백질에 비하여 casein기질에서, 혈합육어 단백질분해 조효소보다는 백색육어의 단백질분해 조효소에서 더욱 현저하였다. 내장에서 추출한 단백질분해 조효소의 경우, 혈합육어 단백질 분해 조효소는 식염농도의 차이에 의하여 효소활성에 미치는 영향이 적었으나 백색육어의 단백질분해 조효소는 활성의 현저한 저하를 초래하였다. 전어와 농어의 육 및 내장 단백질분해 조효소의 활성에 미치는 동결건조 및 glycerol혼합에 의한 영향을 저장중에 비교한 결과, 기질의 종류에 따라 차이가 있었지만, 전어의 육과 내장 단백질분해 조효소에 비하여 농어의 육과 내장 단백질분해 조효소가 훨씬 불안정하였다. 멸치육과 내장 단백질분해 조효소의 방어근원섬유 단백질에 대한 가수분해작용은 반응초기에 신속히 진행되었고, 가수분해물의 생성량은 첨가된 단백질분해 조효소의 비율에 따라 규칙적으로 증가하였다. 그리고, 효소작용에서 생성한 가수분해물을 분석한 결과, 효소작용시간의 경과와 더불어 세분화된 획분의 종류와 양이 점차 증가하였으며, 이 같은 경향은 근육 단백질분해 조효소에 비하여 내장 단백질분해 조효소에서 더욱 현저하였다. 이 결과는 효소분해생성물의 종류와 양이 규칙적으로 분해되어 일정한 분해생성물이 증가하여 가는 것을 암시하였다.
연구에서는 콩다닥냉이 추출물의 항암활성을 조사하기 위하여 잎 및 뿌리의 열수 추출물(WELVL 및 WELVR)이 HCT116 대장암세포의 증식 억제와 연관된 apoptosis 유도 기전에 관한 연구를 시도하였다. 본 연구의 결과에 의하면 HCT116 세포에 WELVL 및 WELVR을 처리하였을 경우에 유발되는 증식 억제 및 형태 변화는 apoptosis 유발과 밀접한 연관이 있었으며, 증식억제 및 apoptosis 유도 효과는 WELVL에 비하여 WELVR에서 높게 나타났다. 특히 WELVR에 의한 apoptosis 유발에는 FasL의 발현 증가를 통한 caspase-8의 활성화와 이로 인한 Bid 단백질의 단편화와 함께 Bcl-2 family의 발현 변화를 통한 mitochondria의 기능 이상과 이로 인한 caspase-9 및 -3의 활성화, 그리고 기질단백질들의 분해가 중요한 역할을 하는 것으로 나타났다. 또한 IAP family의 발현 감소로 인한 caspase의 활성 증가도 어느 정도 관여하는 것으로 생각되어진다. 따라서 WELVR 처리에 의하여 유발되는 apoptosis는 extrinsic pathway 및 intrinsic pathway를 모두 경유하는 multiple apoptotic pathway에 의하여 조절되는 것으로 생각되며, 이러한 결과들은 인체 암세포에서 콩다닥냉이의 항암작용을 이해하는데 중요한 자료가 될 것이고 나아가 콩다닥냉이 추출물을 포함한 그와 유사한 항암제 후보물질들의 연구 기초자료로서 사용될 수 있을 것으로 생각된다.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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