• 제목/요약/키워드: polyacrylamide gel electrophoresis

검색결과 924건 처리시간 0.029초

회전식 통풍관 생물반응기 사용에 따른 느타리균의 manganese peroxidase 생산 및 특성 (Production of manganese peroxidase from Pleurotus ostreatus using a rotary draft tube bioreactor (RTB) and characterization of its activity)

  • 하효철
    • 한국버섯학회지
    • /
    • 제19권4호
    • /
    • pp.316-321
    • /
    • 2021
  • 리그닌 분해효소의 생산은 나선형 리본이 있는 새로운 형태의 회전식 통풍관 생물 반응기(RTB)를 사용하여 느타리(Pleurotus ostreatus) No.42에 의해 실시하였다. 락게이즈(laccase)의 최대 생산량은 배양 3일 후 약 8,200 U/bioreactor 수준에 도달한 후 감소하였다. 반면에, 망간퍼옥시데이즈(MnP)의 최대 생산은 6일 배양 후 약 8,400 U/bioreactor의 수준에 도달하였다. 그러나 이 발효조에서 리그닌퍼옥시데이즈(LiP)는 검출되지 않았다. 그 결과 회전식 통풍관 생물 반응기(RTB)가 리그닌 분해효소를 대규모 생산을 위해 성공적으로 생산할 수 있음을 보여주었다. 이 발효기에서 망간퍼옥시데이즈의 정제 과정은 Sepharose CL-6B, Superdex 75 prep grade 및 Mono-Q에 대한 크로마토그래피를 포함하여 정제하였다. 이 주요 효소는 sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide겔 전기영동(SDS-PAGE)에서 분자량 36,400, pI 3.95의 등전점(IEF)으로 각각 확인되었다. 이 발효기의 주요 효소 N-말단 서열은 정치 및 진탕배양과 같은 다른 배양조건에서 보고된 MnP3 효소와 동일하였다.

콩 종실 단백질 분획(7S, 11S)과 두부특성 (11S and 7S Globulin Fractions in Soybean Seed and Soycurd Characteristics)

  • 김용호;김석동;홍은희
    • 한국작물학회지
    • /
    • 제39권4호
    • /
    • pp.348-352
    • /
    • 1994
  • 콩 저장 단백질의 대부분은 globulin이며, 이중 7S와 11S가 70% 이상을 차지한다. 따라서 콩 단백질의 조성개량을 위해서는 11S/7S 비율 조정이 우선되는데, 본 연구에서는 몇가지 콩 품종을 사용하여 7S와 11S를 분리 확인하고, 이들 분획 단백질을 이용한 두부제조시험을 실시하였다. 7S와11S는 콩 분말을 탈지한 후 pH를 조정하고 원심분리를 이용함으로써 분획할 수 있었고, 전기영동상(SDS-PAGE)에서 이를 확인할 수 있었다. 공시계통들의 11S/7S 비율은 1.29∼1.38을 나타내어 계통간 차이가 없었다. 한편 콩 종실 단백질을 7S와 11S로 분획한 후 7S와 11S를 비율별로 혼합하여 두부를 제조하고 물성을 측정한 결과 11S량이 많아질수록 두부의 경도, 탄력성, 응집성 등이 높게 나타난다. 따라서 11S와 7S의 비율을 조정함으로써 여러가지 용도에 알맞는 식품개발이 가능하리라 판단된다.

  • PDF

CP4 EPSPS 검출을 위한 단클론 항체 생산 (Monoclonal antibody production for CP4 EPSPS detection assays)

  • 윤아미;김일룡;최원균
    • 환경생물
    • /
    • 제39권4호
    • /
    • pp.445-451
    • /
    • 2021
  • Agrobacterium tumefaciens strain CP4 유래 5-enolpyruvylshikimate-3-phosphate synthase (EPSPS) 유전자를 포함하는 유전자변형생물체(Living modified organism, LMO)가 개발되었다. 이 같은 LMO는 국내 승인되어 사료용, 식품용, 가공용으로 이용 중이다. 간이면역 검사키트 개발을 위해서는 고효율의 단클론 항체 개발이 필수적이다. 본 연구에서는 대장균 BL21 (DE3)에서 재조합 CP4 EPSPS 단백질을 정제하였으며 SDS-PAGE와 MALDI-TOF MS 분석으로 단백질 특성을 분석하였다. 단클론 항체 제작은 (주)앱클론의 SOP 매뉴얼에 따라 진행하였다. 본 연구 결과 5개의 단클론 항체 클론(2F2, 4B9, 6C11, 10A9, 10G9)를 확보하였다. 5종의 단클론 항체의 효율과 특이도 검정을 위해서 LM 면화 추출액을 이용한 western blotting 분석을 실시하였다. 모든 단클론 항체는 CP4 EPSPS를 함유하는 MON1445와 MON88913을 특이적으로 검출하였으며 비변형 면화 및 타종의 LM 면화에서는 검출되지 않았다. 이러한 결과들을 바탕으로 CP4 EPSPS 단클론 항체는 LMO에 함유된 CP4 EPSPS 단백질을 타겟으로 항체 기반 검출법 개발에 활용될 것으로 사료된다.

참치 가공부산물로부터 단백가수분해물 제조 및 항산화 활성 평가 (Enzymatic preparation and antioxidant activities of protein hydrolysates derived from tuna byproducts)

  • 박규현;이정민;임나영;이승욱
    • 한국식품저장유통학회지
    • /
    • 제30권5호
    • /
    • pp.885-895
    • /
    • 2023
  • 본 연구에서는 참치 부산물을 활용한 항산화 신소재 개발의 가능성을 탐색하기 위해 부산물을 이용한 단백가수분해물 제조 및 항산화 활성을 평가하였다. 5종의 단백질 분해효소(alcalase, bromelain, flavourzyme, neutrase 및 papain)를 이용한 단백가수분해물 제조 시 12시간을 최적의 가수분해 시간으로 선정하였으며, 특히 alcalase, flavourzyme, neutrase의 가수분해도가 높게 나타났다. 이를 각 가수분해물의 수율과 비교하였을 때 유사한 경향임을 확인하였다. 각 효소제를 12시간 처리하여 제조한 단백가수분해물의 항산화 활성을 비교한 결과, TPF가 다른 가수분해물에 비해 유의적으로 높은 ROS(ABTS radical 및 H2O2) 소거 활성을 보이는 것으로 확인되었다. 또한 TPF는 hydroxyl radical에 의한 2-deoxy-D-ribose의 산화 및 linoleic acid의 과산화에 대해서도 우수한 억제 활성을 나타내었으며, 참치 가공부산물로부터 제조한 추출물, 밀웜 단백가수분해물 및 대두 단백가수분해물과의 ROS 소거 활성 비교 실험에서도 TPF가 상대적으로 우수한 활성을 보였다. 본 연구를 통해 참치 가공부산물을 이용한 항산화 소재개발 가능성을 확인할 수 있었으며, 본 연구 결과들은 수산가공부산물을 이용한 신규 생리활성 소재 개발용 기초연구자료로 활용될 수 있을 것으로 예상된다.

Exploration of nutritional and bioactive peptide properties in goat meat from various primal cuts during in vitro gastrointestinal digestion and absorption

  • Pichitpon Luasiri;Papungkorn Sangsawad;Jaksuma Pongsetkul;Pramote Paengkoum;Chatsirin Nakharuthai;Saranya Suwanangul;Sasikan Katemala;Narathip Sujinda;Jukkrapong Pinyo;Jarunan Chainam;Chompoonuch Khongla;Supaluk Sorapukdee
    • Animal Bioscience
    • /
    • 제37권6호
    • /
    • pp.1096-1109
    • /
    • 2024
  • Objective: This research aims to explore the nutritional and bioactive peptide properties of goat meat taken from various primal cuts, including the breast, shoulder, rib, loin, and leg, to produce these bioactive peptides during in vitro gastrointestinal (GI) digestion and absorption. Methods: The goat meat from various primal cuts was obtained from Boer goats with an average carcass weight of 30±2 kg. The meat was collected within 3 h after slaughter and was stored at -80℃ until analysis. A comprehensive assessment encompassed various aspects, including the chemical composition, cooking properties, in vitro GI digestion, bioactive characteristics, and the bioavailability of the resulting peptides. Results: The findings indicate that the loin muscles contain the highest protein and essential amino acid composition. When the meats were cooked at 70℃ for 30 min, they exhibited distinct protein compositions and quantities in the sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis profile, suggesting they served as different protein substrates during GI digestion. Subsequent in vitro simulated GI digestion revealed that the cooked shoulder and loin underwent the most significant hydrolysis during the intestinal phase, resulting in the strongest angiotensin-converting enzyme (ACE) and dipeptidyl peptidase-IV (DPP-IV) inhibition. Following in vitro GI peptide absorption using a Caco-2 cell monolayer, the GI peptide derived from the cooked loin demonstrated greater bioavailability and a higher degree of ACE and DPP-IV inhibition than the shoulder peptide. Conclusion: This study highlights the potential of goat meat, particularly cooked loin, as a functional meat source for protein, essential amino acids, and bioactive peptides during GI digestion and absorption. These peptides promise to play a role in preventing and treating metabolic diseases due to their dual inhibitory effects on ACE and DPP-IV.

탈지난황을 이용한 단백가수분해물 제조 및 항산화 활성 평가 (Enzymatic preparation and antioxidant activities of protein hydrolysates from defatted egg yolk)

  • 고고은;곽나영;남하은;서수진;이승욱
    • 한국식품저장유통학회지
    • /
    • 제31권3호
    • /
    • pp.444-451
    • /
    • 2024
  • 본 연구에서는 탈지난황을 활용한 항산화 소재 개발 가능성을 탐색하기 위해 탈지난황 단백가수분해물을 제조하고 항산화 활성을 평가하였다. 4종의 단백질 가수분해 효소(alcalase, bromelain, flavourzyme, neutrase)를 처리한 후 시간에 따른 각 효소별 가수분해도를 확인한 결과, 효소 처리군의 가수분해도가 비처리군에 비하여 전반적으로 높았으며, 특히 DEYA가 가장 높은 가수분해도를 보였다. 각 효소와 12시간 반응시켜 제조한 효소별 단백가수분해물의 ROS 소거 활성을 평가하기 위해 ABTS radical 및 H2O2 소거 활성 실험을 진행한 결과, DEYA가 다른 가수분해물에 비해 유의적으로 높은 항산화 활성을 보이는 것으로 확인되었다. 이상의 실험을 기반으로 효소별 단백가수분해물 중 가장 높은 가수분해도와 항산화 활성을 보였던 DEYA를 상온에 보관하며 항산화 안정성 평가를 진행한 결과, DEYA는 L-ascorbic acid와 녹차 추출물 대비 월등히 우수한 안정성을 보였으며, 28일 차까지도 90% 이상의 항산화 활성을 유지하였다. 또한, DEYA는 난백 단백가수분해물, 갈색 거저리 유충 그리고 탈지대두와의 ABTS radical 소거 활성 비교 실험을 진행한 결과에서도 유사하거나 상대적으로 우수한 활성을 보였다. 최종적으로 본 연구에서는 산업적으로 이용되고 있는 lecithin 추출 공정과 효소적 가수분해를 통해 제조한 탈지 난황 단백가수분해물의 우수한 항산화 활성을 확인할 수 있었다. 이는 향후 항산화 기능성을 가진 기능성 식품과 식품첨가물 개발을 위한 기초 연구 자료로서 활용될 수 있을 것으로 기대된다.

대두(大豆) 및 Aspergillus niger α-galactosidase의 효소학적(酵素學的) 연구(硏究) (Enzymatic Studies on the α-Galactosidases from Soybean and Aspergillus niger)

  • 금종화;오만진
    • 농업과학연구
    • /
    • 제18권1호
    • /
    • pp.49-73
    • /
    • 1991
  • 발아대두 $\alpha$-galactosidase와 Aspergillus niger가 생산하는 $\alpha$-galactosidase의 효소학적 성질을 비교하기 위하여 대두 발아 중의 $\alpha$-galactosidase활성 및 소당류의 함량변화를 측정하였고, 대두 발아 과정 중 활성이 가장 강할때에 추출한 $\alpha$-galactosidase 및 Aspergillus niger를 밀기울 배양하였을 때 생성되는 $\alpha$-galactosidase를 염석, 이온교환 크로마토그래피 및 겔여과 등을 사용하여 정제한 후 정제효소의 이화학적 및 효소학적 성질을 측정, 비교하여 다음과 같은 결과를 얻었다. 1. 대두 $\alpha$-galactosidase의 활성은 대두를 $25^{\circ}C$에서 120시간 발아시켰을 때 가장 높았으며, 대두 중의 raffinose는 96시간, stachyose는 120시간 발아시켰을 때 완전히 분해되었다. 2. Aspergillus niger를 밀기울배지에서 $30^{\circ}C$, 4일간 배양했을 때 $\alpha$-galactosidase 활성이 최고에 달하였다. 3. 대두 $\alpha$-galactosidase는 황산암모늄 염석, DEAE-Cellulose 및 DEAE-Sephadex A-50 이온교환 크로마토그래피, Sephadex G-l50 겔여과 등에 의하여 6.6배까지 정제되었으며 그의 비활성이 825U/mg protein, 수율 2.5%에 달하였고, Aspergillus niger의 $\alpha$ -galactosidase는 23.7배까지 정제되었으며 그의 비활성이 1,229U/mg protein, 수율 14%에 달하였다. 4. 정제된 대두 및 Aspergillus niger의 $\alpha$-galactosidase는 HPLC, PAGE 및 SDS-PAGE에 의해서 순도가 확인되었다. 5. 정제효소의 이화학적 성질 1) Aspergillus niger의 $\alpha$-galactosidase는 periodic acid schiff 염색에 의하여 당단백질임이 확인되었다. 2) 대두 $\alpha$-galactosidase의 등전점은 pH4.8이었고, 분자량이 30,000인 monomer이었으나, Aspergillus niger의 $\alpha$-galactosidase는 등전점이 pH4.6이었고 분자량은 112,000이었으며 분자량 28,000인 monomer 4개로 구성된 tetramer이었다. 3) 대두 및 Aspergillus niger $\alpha$-galactosidase의 활성에 관여하는 아미노산은 diethyl pyrocarbonate에 의한 화학 수식에 의하여 histidine임이 확인되었다. 4) 대두 $\alpha$-galactosidase의 활성은 2-mercaptoethanol과 L-cysteine에 의하여 약간 저해되었다. 6. 정제효소의 효소학적 성질 1) 대두 $\alpha$-galactosidase의 최적 작용 pH는 pH6.0, 최적 작용온도는 $40^{\circ}C$이었고, Aspergillus niger $\alpha$-galactosidase 각각 pH6.5 및 $40^{\circ}C$이었다. 2) 대두 및 Aspergillus niger의 $\alpha$-galactosidase는 $45^{\circ}C$이하에서 비교적 안정하였으나 $60^{\circ}C$에서 10분 처리시 대두 $\alpha$-galactosidase는 25%, Aspergillus niger $\alpha$-galactosidase는 46%의 잔존활성을 나타내었다. 3) 대두 $\alpha$-galactosidase는 pH5.5~6.5, Aspergillus niger의 $\alpha$-galactosidase는 pH6.0~7.0에서 매우 안정하였다. 4) 대두 및 Aspergillus niger의 $\alpha$-galactosidase간에 기질 특이성상의 차이가 없었으며, stachyose보다 raffinose를 잘 분해하였고, gaIactose는 양효소의 활성을 저해하였다. 5) 대두 $\alpha$-galactosidase의 P-nitrophenyl-$\alpha$-gaIactopyranoside, raffinose 및 stachyose에 대한 Km값은 각각 5.3mM, 50.0mM 및 55.5mM이 었고, Aspergillus niger $\alpha$-galactosidase에 있어서는 각각 5.0mM, 37.0mM 및 55.5mM이었다. 6) 대두 $\alpha$-galactosidase의 p-nitrophenyl-$\alpha$-d-gaIactopyranoside에 대한 활성화 에너지는 13.024Kcal/mole, $Q_{10}$값은 2.0이 었으며, Aspergillus niger의 $\alpha$-galactosidase는 각각 8.515Kcal/mole 및 1.38이었다.

  • PDF

Aeromonas hydrophila PL43이 생산하는 지질분해 효소의 정제 및 특성 (Purification and Characterization of a Lipolytic Enzyme Produced by Aeromonas hydrophila PL43)

  • 김용우;홍성욱;정건섭
    • 한국미생물·생명공학회지
    • /
    • 제44권2호
    • /
    • pp.130-139
    • /
    • 2016
  • 지렁이의 장내로부터 분리한 미생물 중에서 지질을 가수분해하는 활성이 높은 미생물을 선발하였으며, 동정하여 Aeromonas hydrophila PL43으로 명명하였다. A. hydrophila PL43이 생산하는 지질분해 효소의 정제는 황산암모늄 침전, DEAE-sepharose FF 이온교환 크로마토그래피, Sepharose S-300HR 겔 크로마토그래피 단계로 수행하였으며 최종적으로 정제한 지질분해 효소는 p-nitrophenyl butyrate (pNPB)를 기질로 사용했을 때, 84.5배로 정제되었고 효소 활성의 회수율은 3.7%이었다. p-nitrophenyl palmitate (pNPP)를 기질로 사용했을 때에는 56.6배로 정제되었고 효소 활성의 회수율은 2.5%이었다. SDS-PAGE를 수행한 결과, A. hydrophila PL43이 생산하는 지질분해효소의 분자량은 약 74 kDa으로 추정되었다. 지질분해 효소의 pH에 대한 영향은 pNPB와 pNPP 기질에서 pH 8.0에서 최대활성이 보였고 pH 7.0−10.0에서 안정하였다. pNPB를 기질로 사용한 경우에는 50℃에서 pNPP를 기질로 사용한 경우는 60℃에서 최대 활성을 나타냈으며, 정제한 지질분해 효소는 20−60℃에서 안정성을 나타내었다. 정제한 지질분해효소는 금속이온 Co2+, Cu2+, Fe2+에 의해서 효소활성이 억제되었으며, EDTA의 metal chelating에 의해 활성이 회복되었다. Inhibitor에 의한 저해는 효소 활성부위의 serine 잔기와 결합하여 효소 활성을 억제하는 PMSF에서 가장 우수하였으며 효소 활성부위의 aspatyl 잔기에 결합하여 효소활성을 억제하는 pepstatin A는 농도가 높아짐에 따라 효소활성을 저해하였다. 따라서 정제한 지질분해 효소는 활성부위에 serine 잔기와 aspartyl 잔기가 있는 것으로 사료되었다. 정제한 지질분해 효소의 Km 값과 Vmax 값은 pNPB를 기질로 사용 했을 때 Km 값과 Vmax 값은 1.07 mM과 7.27 mM/min이고, 기질이 pNPP일 때 Km 값과 Vmax 값은 1.43 mM 과 2.72 mM/min이었다.

가물치(Channa argus) 젖산탈수소효소 동위효소들의 정제 및 특성 (Purification and Characterization of Lactate Dehydrogenase Isozymes in Channa argus)

  • 박은미;염정주
    • 생명과학회지
    • /
    • 제20권2호
    • /
    • pp.260-268
    • /
    • 2010
  • 가물치(Channa argus) 조직의 젖산탈수소효소 동위효소(EC 1.1.1.27, lactate dehydrogenase, LDH)를 정제하고 생화학적, 면역학적 및 역학적 방법으로 특성을 연구하였다. LDH 활성은 골격근이 380.4 units로 가장 높고 심장 13.4, 눈 3.5, 뇌 조직 5.4 units이었으며, 심장의 CS 활성은 20.7 unit로 가장 높고, LDH/CS는 골격근 172.9, 심장 0.6, 눈 0.32, 뇌 0.47이고, 단백질 양은 골격근 14.7 mg/g이며, 특이활성(units/mg)은 골격근 25.88, 심장 0.79, 눈 0.31, 뇌 1.38 units/mg이었으므로 골격근은 혐기적이고, 심장은 호기적이었다. LDH $A_4$, $B_4$, eye-specific $C_4$에 대한 항혈청을 사용한 Western blot, 면역침강반응 및 native-polyacrylamide gel electrophoresis에 의해 $A_4$, $A_3B$, $A_2B_2$, $AB_3$$B_4$가 모든 조직에서 확인되었고, 눈 조직에서 $C_4$$AC_3$, $A_2C_2$, $AC_3$, 뇌 조직에서 $A_3C$도 확인되었다. LDH $A_4$, $A_3B$, $A_2B_2$, $AB_3$, $B_4$, eye-specific $C_4$ 동위효소는 affinity chromatography와 Preparative PAGE Cell에 의해 정제되었다. LDH $A_4$ 동위효소는 $NAD^+$ 유입 후 정제되었고, eye-specific $C_4$$A_4$에 이어 용출되기 시작하였으며 $B_4$는 buffer 유입 후 용출되었다. 정제한 결과 $A_4$$B_4$ 및 eye-specific $C_4$와 분자구조의 일부가 유사하였지만 $B_4$$C_4$는 서로 다른 것으로 나타났으므로, 하부단위체 A는 보존적이고, 하부단위체 B는 A보다 더 빠르게 진화된 것으로 보인다. 피루브산 10 mM에서 $A_4$ 동위효소 39.98%, $A_2B_2$ 21.28%, $B_4$ 19.67% 및 eye-specific $C_4$ 16.87%의 활성이 남아있었고, 피루브산에 대한 $Km^{PYR}$$A_4$ 0.17 mM, $B_4$ 0.27 mM, eye-specific $C_4$ 0.133 mM였다. $A_4$, $B_4$, eye-specific $C_4$, $A_2B_2$, $A_3B$$AB_3$의 최적 pH는 각각 pH 6.50, pH 8.5, pH 5.5, pH 6.0-6.5, 5.0 및 pH 7.5였고, 동질사량체 $A_4$와 이질사량체 동위효소들은 넓은 pH 영역에서 안정하였다. 특히 골격근은 LDH 활성이 크므로 활동성이 크며, 눈조직에서 피루브산 친화력이 강한 eye-specific $C_4$에 의해 피루브산 대사가 빠르게 일어나고, 이어서 $A_4$에 의해 젖산이 산화되어지는 것으로 사료되므로, 종의 생태환경 및 먹이 획득 양식에 따라 LDH-C 발현, 기질에 대한 친화도 및 대사 시간이 다른 것으로 사료된다.

Ethephon과 Gibberellin 처리(處理)가 오이의 성발현(性發現)과 이에 따른 단백질함량(蛋白質含量), Peroxidase 활성(活性) 및 Isoperoxidase Pattern에 미치는 영향(影響) (Effects of Ethephon and Gibberellin on Sex Expression, and Subsequent Changes in Protein Contents, Peroxidase Activities, and Isoperoxidase Isoperoxidase Patterns of Cucumis sativus L.)

  • 구우서;김영래
    • 농업과학연구
    • /
    • 제12권1호
    • /
    • pp.1-16
    • /
    • 1985
  • 오이의 성발현(性發現) 기구(機構)에 관(關)한 기초(基礎) 자료(資料)를 얻고저 비절성(飛節成) 품종(品種)인 사엽(四葉), 절성(節成) 품종(品種)인 신록다다기, 그 중간형(中間型)인 성호원(聖護院)을 공시(供試)하여 종자(種子)와 최아종자(催芽種子)의 단백질함량(蛋白質含量)의 품종간(品種間) 차이(差異)와 2엽기(葉期)와 4엽기(葉期)의 ethephon(250 ppm)과 gibberellin(100ppm) 처리(處理)에 의한 성발현(性發現) 양상(樣相)과 식물체내(植物體內)의 단백질함량(蛋白質含量), peroxidase 활성(活性) 및 disc polyacrylamide gel 전기영동(電氣泳動)에 의한 단백질(蛋白質) banding pattern과 peroxidase isozyme banding pattern의 소장관계(消長關係)를 조사(調査)하여 다음과 같은 결과(結果)를 얻었다. 1. Ethephon 처리(處理)는 자화(雌花)의 착생(着生)을 약간 증가(增加)시키고, 웅화(雄花)의 착생(着生)을 현저(顯著)히 감소(減少)시켰으며 gibberellin 처리(處理)는 절성종(節成種)인 신록다다기와 성호원(聖護院)의 웅화수(雄花數)를 현저(顯著)히 증가(增加)시켰으나 비절성(飛節成)일 사엽(四葉)의 웅화수(雄花數)는 증가(增加)시키지 못하였다. 2. 종자(種子)와 최아종자(催芽種子)의 단백질함량(蛋白質含量), 단백질(蛋白質) 및 peroxidase의 banding pattern은 품종간(品種間)에는 약간의 차이(差異)가 있었으나 절성(節成)과 비절성간(飛節成間)에는 뚜렷한 차이(差異)를 인정(認定)할 수 없었다. 3. 2 엽기(葉期)와 4 엽기(葉期)의 단백질함량(蛋白質含量)은 잎과 생장점(生長點)에서 모두 처리후(處理後) 일수(日數)가 경과(經過)함에 따라 2엽기(葉期)에는 증가(增加)하으나 4엽기(葉期)에는 오히려 감소(減少)되는 경향(傾向)을 보였다. 그리고 4 엽기(葉期) 생장점(生長點)에 있어서 비절성(飛節成)인 사엽(四葉)은 ethephon 처리(處理)에 의해 단백질함량(蛋白質含量)이 무처리구(無處理區)에 비(比)해 높아졌으나 신록다다기와 성호원(聖護院)은 오히려 낮아졌다. 4. Peroxidase 활성(活性)은 2 엽기(葉期)에는 잎이나 생장점(生長點)에서 모두 일수(日數)가 경과(經過)함에 따라 감소(減少)하였으나 4엽기(葉期)에는 오히려 증가(增加)되는 경향(傾向)이었다. 특(特)히 ethephon 처리구(處理區)는 4엽기(葉期) 생장점(生長點)에서 그 활성(活性)이 현저(顯著)히 높아져 5일(日)째에는 타처리구(他處理區)에 비(比)해 월등(越等)히 높았다. 5. 단백질(蛋白質)의 banding pattern은 2엽기(葉期)에는 잎과 생장점(生長點) 공(共)히 처리후(處理後) 일수(日數)가 경과(經過)함에 따라 3품종(品種)모두 band 수(數)가 감소(減少)되었으나 4엽기(葉期)에는 오히려 band수(數)가 증가(增加)되는 경향(傾向)이었다. 4엽기(葉期) 생장점(生長點)의 단백질(蛋白質) pattern은 비절성(飛節成)인 사엽(四葉)의 ethephon 처리구(處理區)가 절성(節成)인 신록다다기의 무처리구(無處理區)와 같은 양상(樣相)으로 변화(變化)되어 갔다. 6. Peroxidase isozyme banding pattern은 2엽기(葉期) 잎에서 비절성(飛節成)인 사엽(四葉)의 ethephon 처리구(處理區) pattern이 성호원(性護院) 및 신록다닥기의 ethephon 처리ㅜ(處理區) pattern으로 닮아 감을 볼 수 있었고 4엽기(葉期) 생장점(生長點)에서는 처리후(處理後) 일수(日數)가 경과(經過)함에 따라 사엽(四葉) ethephon 처리구(處理區)의 pattern이 성호원(聖護院) 및 신록다다기의 무처리구(無處理區) pattern으로 닮아 감을 볼 수 있었다. 7. 이상(以上)의 결과(結果)로 볼 때 비절성종(飛節成種)은 ethephon에 의해 식물체내(植物體內)의 단백질함량(蛋白質含量), peroxidase 활성(活性) 및 단백질(蛋白質)과 peroxidase isozyme의 pattern이 절성종(節成種)에 가깝게 변화(變化)되어 절성화(節成化)되며, 따라서 이들의 변화(變化)가 오이의 성발현(性發現)에 깊이 관여(關與)하는 것으로 사료(思料)된다.

  • PDF