• 한국미생물·생명공학회지
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• 제18권5호
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• pp.496-500
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• 1990

Pepsin(8mg/ml)에 의한 0.02 casein의 효소적 가수분해반응에 저해물질의 저해활성은 저해물질농도 20Mu/gml까지는 비례관계였으며,$IC_{50}$ 은 15${\mu}g$/ml였다. 저해물질의 pH 안정성은 pH5-9 범위내에서 $100^{\circ}C$, 10분 가열하였을 때 안정하였고, 열안정성은 pH7.0, $100^{\circ}C$에 20분까지는 100 저해활성이 나타나 비교적 안정하였다. 효소-저해물질 복합체는 형성되었으며 Lineveaver-Burk plot상에서 비경쟁적 저해양식이었다.

• Asian-Australasian Journal of Animal Sciences
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• 제16권3호
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• pp.417-424
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• 2003

Inhibitory activities against angiotensin I-converting enzyme (ACE) of enzymatic hydrolysates of porcine skeletal muscle proteins were investigated. Myosin B, myosin, actin, tropomyosin, troponin and water-soluble proteins extracted from pork loin were digested by eight kinds of proteases, including pepsin, $\alpha$-chymotrypsin, and trypsin. After digestion, hydrolysates produced from all proteins showed ACE inhibitory activities, and the peptic hydrolysate showed the strongest activity. In the case of myosin B, the molar concentration of peptic hydrolysate required to inhibit 50% of the activity increased gradually as digestion proceeded. The hydrolysates produced by sequential digestion with pepsin and $\alpha$-chymotrypsin, pepsin and trypsin or pepsin and pancreatin showed weaker activities than those by pepsin alone, suggesting that ACE inhibitory peptides from peptic digestion might lose their active sequences after digestion by the second protease. However, the hydrolysates produced by sequential digestion showed stronger activities than those by $\alpha$-chymotrypsin, trypsin or pancreatin alone. These results suggested that the hydrolysates of porcine meat were able to show ACE inhibitory activity, even if they were digested in vivo, and that pork might be a useful source of physiologically functional factors.

• Preventive Nutrition and Food Science
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• 제11권2호
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• pp.120-126
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• 2006

Fish backbone, a major by-product in the fish processing industry, accounts for about 15% of whole fish weight. In this study, recovery of bioavailable calcium from Alaska pollack (Theragra chalcogramma) backbone by-products using enzymatic hydrolysis was investigated. Finely ground fish backbones were hydrolyzed with two proteolytic enzymes (pepsin and protease) to obtain soluble calcium from the by-products. The pepsin digest had a higher degradation efficiency (88%) than protease. Four different concentrations of the fish backbone calcium (100, 250, 500 and 1000 mg/L) prepared by the pepsin digest were treated with $Na_2HPO_4$ at a concentration gradient (0, 1, 2, 4, 8, 10, 15 and 20 mM) to evaluate their solubility, revealing that solubilities of the fish backbone calcium were superior to those of $CaCl_2$ at all the calcium and $Na_2HPO_4$ concentrations. Among the tested concentrations the highest solubility was found in the pepsin digest containing a calcium concentration of 1000 mg/L. Thus, hydrolyzing with pepsin is an effective mode of recovering bioavailable calcium from Alaska pollack fish backbones.

• 한국축산식품학회:학술대회논문집
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• 한국축산식품학회 2005년도 정기총회 및 제35차 춘계 학술 발표대회
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• pp.226-230
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• 2005

본 연구는 고혈압을 억제하는 ACE inhibitory peptide가 한우에 함유되어 있는지를 조사하기 위한 기초연구로 한우의 우둔과 등심으로부터 Myosin B를 추출하여 가열한 것과 가열하지 않은 것으로 구분하여 pepsin으로 0, 1, 3, 6시간 동안 $37^{\circ}C$에서 가수분해 시켰다. 가수분해물을 전기영동을 실시하여 pepsin 처리시간에 따른 단백질의 변화를 검토하였고, ACE 저해 활성을 측정하였다. 전기영동의 결과 가열한 것은 가열하지 않은 것에 비해서 단백질의 변성과 소멸이 많이 일어나 밴드의 수가 적었다. Pepsin으로 가수분해한 시간이 길어짐에 일부 단백질이 소실되었고, 저분자의 단백질이 생성되었다. Pepsin으로 가수분해함에 따라 등심과 우둔에서 25, 32, 40 및 44 kDa는 소실되었고, 37 kDa의 분자량을 갖는 밴드는 생성되었으며, 27 kDa의 단백질은 처음상태 그대로 유지되었다. 가수분해물을 이용하여 ACE 저해활성도를 측정한 결과, 등심은 1시간 가수분해시 유의차가 있었으나, 우둔은 가열여부에 따라 유의차가 발견되지 않았다. 반면 등심과 우둔 모두 가수분해 시간이 증가하면 ACE 저해율은 상승하는 경향을 보였다. 이와 같은 결과를 토대로 한우로부터 추출한 Myosin B의 ACE 억제활성이 우수한 단백질분획을 찾아 아미노산 염기서열을 밝히고 고혈압 억제제로 합성 개발하는 연구를 차후 추진할 예정이다.

• 한국축산시설환경학회지
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• 제11권2호
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• pp.125-134
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• 2005

본 연구는 남은 음식물에 수분흡수제 또는 영양 보충제로 유기성 부산물인 제과부산물, 밀기울, 맥강, 육계분 등을 혼합한 후 rotary drum 방식의 반건식 살균처리 및 호기적 숙성 과정 별 혼합사료 내의 미생물 분포 및 사료단백질 pepsin 소화율과 in vitro 영양소 소화율을 측정하여 실제 동물 급여 시의 효능을 사전 예측하고자 실시하였다. 살균 처리 공정($80^{\circ}C$에서 30분간)은 전반적으로 균수를 감소시키는 경향과 곰팡이를 사멸시키는 효과가 있었으며(P<0.05), 연이은 숙성 과정은 살균과정에서 감소된 lactic acid bacteria를 증식시키는 효과가 있었다(P<0.05). 열처리 살균 공정은 혼합사료 단백질의 pepsin 소화율을 감소시켰다(P<0.05). 사료원료 건물 및 유기물의 in vitro 소화율은 제과부산물>밀기울>남은 음식물=맥강 순으로 높았다. 상기한 연구 결과는 반건식 남은 음식물 혼합사료의 동물 급여시 중요한 기초 자료로 활용될 것이다.

• 한국수산과학회지
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• 제34권6호
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• pp.577-583
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• 2001

황복의 소화효소의 변화과정을 부화직후부터 부화 후 65일까지 측정 하였다. 발육단계에 따른 소화효소의 발현과 활성의 변화에서 $\alpha-amylase$ 비활성은 전장 10mm에서 0.0493U/mg의 최소값을 나타낸 후, 전장 19mm를 전후하여 0.1480 U/mg의 최대값을 나타냈다. Trypsin과 pepsin 비활성은 전장 16mm에서 각각 0.0264U/mg, 0.0258U/mg 와 전장 24mm에서 0.0178U/mg, 0.0201 U/mg의 값을 가지는 두 번의 peak를 보였고, 이 시기에 황복 자치어의 성장률도 증가하는 경향을 보였다. 또한, trypsin과 pepsin의 비활성을 비교하여 보면, 자어기인 전장 $4\~5mm$와 치어 II기인 전장 $19\~24mm$에서는 pepsin이 높았고, 치어 I 기인 전장 $11\~16mm$와 유어기인 전장27 mm 이후에서는 trypsin이 높았다.

• 한국식품과학회지
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• 제38권2호
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• pp.304-308
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• 2006

본 연구에서는 시판되고 있는 카제인 나트륨, 유청 단백질 분리물, 탈지분유 및 전지분유에 TGase를 첨가하여 단백질 이동특성 및 pepsin에 의한 가수분해 정도를 조사하였다. 우유 단백질과 분말 제품들을 TGase로 2시간 동안 반응시킨 후 전기영동을 실시한 결과 모든 시료에서 고분자량의 중합체를 형성하였으며 가교결합 정도는 카제인 나트륨 >탈지분유 >전지분유 >유청 단백질 분리물 순으로 감소하는 양상을 보였다. 인체 내 소화효소인 pepsin에 의하여 가수분해된 카제인 나트륨은 10kDa 이하의 펩타이드로 분해됐고, 유청 단백질은 분해 전, 후 양상이 유사하였다. 유청 단백질 중 ${\beta}-Lg$는 pepsin에 의해 거의 분해되지 않고 저항성을 보였다. 탈지분유, 전지분유 역시 더 낮은 분자량의 펩타이드가 관찰되었는 바, in vitro 상에서의 TGase작용으로 인한 교차결합은 소화효소에 의한 가수분해가 용이함을 확인하였다. 이 결과는 TGase를 첨가하여 새로운 유제품을 개발, 이용하는데 인체내에서의 소화에 거의 문제가 없을 것임을 시사하는 것으로 보인다.

• 한국어류학회지
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• 제21권3호
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• pp.149-157
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• 2009

말쥐치 자치어의 성장에 따른 소화기관 및 trypsin, pepsine-like enzyme, lipase, amylase 활성의 변화를 확인하기 위하여 64일간 사육실험을 수행하였다. 자어는 부화 후 2~26일 rotifer Brachionus plicatilis를 급이 하였고 부화 후 10~64일에는 Artemia nauplii를 급이 하였다. 그리고 부화 후 40일부터 배합사료를 급이 하기 시작하여 사료를 서서히 전환하였다. 사육기간 동안 수온은 $21.5{\sim}24.2^{\circ}C$를 유지하였다. Trypsin과 Lipase 활성은 부화 후 4일째($6.0{\pm}1.4unit$) 그리고 6일째($4.5{\pm}1.4unit$) 각각 확인되었다. 이들 두 효소의 활성은 말쥐치 자어후기와 치어초기에 급격히 증가하는 경향을 나타내었다. Pepsin-like enzyme 활성은 부화 후 10일째 확인되었고 말쥐치 치어 초기 단계인 28일부터 급격히 증가하였다. Pepsin-like enzyme 활성 변화와 위선 수의 변화가 일치하는 것은 흥미로운 현상이라고 할 수 있다. Amylase 활성은 부화 후 10일째 확인되었고 부화 후 28일까지 낮은 값을 유지하였으며 부화 후 28일과 40일 사이에 급격히 증가하였다. 결과적으로 말쥐치 치어초기의 Trypsin과 Pepsin-like enzyme 활성의 급격한 증가와 위선 수의 증가에 기인하여 치어기 급격한 체성장이 일어났을 것으로 사료된다.

• 농업과학연구
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• 제25권1호
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• pp.52-67
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• 1998

본 연구는 포유동물의 젖에 함유되어 있는 lactoferrin(LF)의 생리적 특성을 밝혀 기능성 식품 특히 항균작용을 이용한 식품제조업에의 이용을 위한 기초자료를 얻고자 실시하였다. 따라서 젖소의 초유로부터 lactoferrin을 분리 정제하여, 소화부위에 따른 lactoferrin의 항균활성을 분석하고자 pepsin, trypsin 및 chymotrypsin으로 분해하여 lactoferrin의 항균력을 측정하고, gel-filtration으로 분리 정제된 각각의 fraction별로 단백질을 정량하여 Escherichia coli와 Staphylococcus aureus에 접종하여 항균효과를 지니는 각 효소별 fraction의 분자량과 peptide fragment를 검토하였다. 1. 젖소의 초유로부터 분리 정제된 lactoferrin(LF)을 단백질 분해 효소인 pepsin, trypsin 및 chymotrypsin으로 분해한 결과 bovine lactoferrin은 SDS-PAGE를 수행하여 band를 확인할 수 있었다. pepsin으로 분해된 lactoferrin은 분자량 14KDa까지에서도 band를 확인할 수가 없었으며, trypsin과 chymotrypsin으로 분해한 lactoferrin은 분해되지 않은 lactoferrin이 존재함을 나타내고, 33KDa에서도 band를 확인할 수 있었다. 2. Sephadex G-50 column을 사용하여 bovine lactoferrin를 효과적으로 정제하였다. Sephadex G-50 column chromatography를 수행 한 결과 bovine lactoferrin은 Tris-HCl사이에서 용출되었으며, pepsin, trypsin 및 chymotrypsin으로 분해한 lactoferrin은 각각 2, 3, 2 개의 peak를 보였고, HPLC 분석결과 첫번째 peak는 주로 분해되지 않은 lactoferrin 수용체가 존재하는 것으로 확인되었으며, trypsin과 chymotrypsin처리에서 항균효과도 유사점을 관찰할 수 있었다. 3. 효소처리한 lactoferrin의 항균효과를 알아보기 위하여 Escherichia coli와 Staphylococcus aureus를 접종하여 항균활성을 비교하였다. 그 결과 각 효소에 대하여 pepsin으로 처리한 lactoferrin을 접종한 시험구가 대조구에 비하여 낮은 생장율을 보여 현저한 항균활성을 지님을 알 수 있었다. 그리고 trypsin과 chymotrysin에 의한 분해물도 미생물 배양 8시간까지는 효소 처리전 bovine lactoferrin보다는 항균활성을 나타냄을 알 수 있었다. 4. Sephadex G-50 column을 사용하여 분리 정제된 bovine lactoferrin fraction별로 SDS-PAGE를 실시한 결과 lactoferrin fraction의 경우는 chromatography 수행 결과와 비교하여, pepsin과 chymotrypsin 분해물은 저분자량임을 알 수 있었고, trypsin에 의한 lactoferrin만이 단일 band를 보임으로서 단백질 분해의 특징을 볼 수 있었다.

• 한국식품영양과학회지
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• 제35권2호
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• pp.127-131
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• 2006

효소에 의한 옥수수 단백가수분해물의 천연항균제로서의 이용가능성을 조사하기 위하여 zein 단백질에 단백 가수분해 효소를 작용시켜 얻어진 가수분해물의 항균활성을 측정하고 membrane filter로 한외 여과하여 항균활성이 가장 높은 분획을 HPLC로 분취한 후 항균활성을 측정하고 MIC, 각종 세균에 대한 생육저해농도를 측정하여 다음과 같은 결과를 얻었다. Zein 단백질에 6종의 단백분해효소를 작용시켜 제조한 가수분해물 중 pepsin으로 작용시킨 것이 항균활성이 가장높았다. Membrane filter에 의하여 여과한가수분해물의 항균활성은 M.W. $10,000\~30,000$에서 가장 높았으며 $121^{\circ}C$에서 10분간 처리하여도 항균활성에 변화가 없는 열안정성이 매우 높았고 MIC는 2.5 mg/mL이었다. HPLC로 분리한 항균성 peptide의 N-말단 아미노산 조성은 leucine, glutamic acid, proline, phenylalanine, aspartic acid, argenine 순이었다. 분자량 $10,000\~30,000$의 가수분해 동결건조물을 3 mg/mL 농도로 nutrient broth 배지에 첨가하고 $37^{\circ}C$에서 배양하였을 때 크게 생육이 저해되었다.