• 한국식품영양과학회지
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• 제32권3호
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• pp.400-405
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• 2003

산과 알칼리 수리미 제조공정을 확립하기 위하여 단백질 가용화와 회수를 위한 최적 pH, 이온강도의 영향, 균질화 조건, 마쇄육에 대한 수도수의 비 및 수율을 검토하고, 산 및 알칼리 수리미 공정에 따른 폐수의 오염 저감 효과를 수세수리미와 비교하였다. 어육 단백질을 추출하기 위한 최적 pH는 2.5와 10.5부근이었으며, 가용성 단백질의 침전 회수를 위한 최적 pH는 5.0 부근이었다. 추출 용액의 이온강도 증가는 어육 단백질의 추출량을 현저히 감소시키는 것으로 나타났고, 균질화를 위한 최적 조건은 9500 rpm 이하에서 30초였다. 원심분리 부하량과 파괴강도 및 변형값을 고려한 최적수량은 어육에 대하여 6배량이었다. 산 혹은 알칼리 공정의 수리미 수율은 수세 공정에 비하여 높았으며, 폐수의 오염 부하량은 현저히 낮은 것으로 나타났다.

• 자원환경지질
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• 제35권2호
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• pp.149-154
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• 2002

오염된 토양의 복원에서 계면 활성제 용액의 조건에 따른 영향을 조사하기 위하여 주상실험이 실행되었다. 계면 활성제 용액의 조건에는 농도와 pH가 선택되었으며 모델 소수성 유기화합물은 삼염화벤젠, 그리고 DOSL라 OPEE 계면활성제가 본 연구에 사용 되었다. 또한 미국의 아이오와 토양이 본 연구에 이용 되었다. 실험 결과, 계면활성제 용액의 최적 조건은 농도 4%(v/v), pH 10 이며, 이러한 최적 조건이 적용될 때 93-98%의 삼염화벤젠이 오염된 토양으로부터 회수되었다. 규명된 최적 조건은 게면 활성제를 이용하여 삼염화벤젠으로 오염된 토양 복원에 유용하게 사용 될 수 있다.

• 유기물자원화
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• 제19권2호
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• pp.22-27
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• 2011

본 연구에서는 음식물류폐기물폐수와 양돈폐수를 특별히 전처리 하지 않고 3:7의 비율로 혼합하여 연속반응공정을 이용한 수소생산의 최적 인자를 도출하기 위해 연구를 수행하였다. 본 연구결과 수소발생량은 pH 5.5의 조건에서 가장 많이 발생하였으며, 이를 통해 음식물류폐기물과 양돈폐수의 혼합시의 수소생산의 최적 pH는 5.5 임을 확인하였다. HRT에 따른 수소발생량은 3일보다 4일의 경우에 높은 수소발생량을 보였으며, 이는 HRT값의 변화에 따라 수소발생미생물의 활성에 크게 관여하는 것으로 HRT역시 수소발생미생물에 중요한 인자로 작용한다고 판단된다. 유기물의 제거율은 운전 6일째에 최대 TS 52%, VS 71%, TSS 83%, VSS 89%의 제거율을 기록하였으며, 수소생산 공정을 통하여도 유기물의 제거가 가능함을 확인하였다.

• 한국버섯학회지
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• 제11권1호
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• pp.15-20
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• 2013

목이의 균사생육에 일반적인 특성을 조사한 결과 최적온도는 $25^{\circ}C$, pH는 6~7범위에서 균사생육이 양호하였다. 배지원 선발로 무기염류종류와 농도는 $MgSO_4{\cdot}7H_2Os$ 0.05%, $KH_2PO_4$ 0.1%에서 균사생육이 양호하였고, 탄소원은 흑설탕 2%첨가에서 균사생육이 양호하였으며, 질소원은 콩가루를 0.3~0.5%로 첨가하였을 때 목이버섯의 균사생육이 제일 양호하였다.

• Applied Biological Chemistry
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• 제31권4호
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• pp.356-360
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• 1988

토양에서 분리된 Alkaline Protease생산균주는 Bacills subtilis로 동정되었다. 본 균주의 최적배양온도는 최적 배지조건에서 $35^{\circ}C$이며, 초기 배지 pH는 10.5였다. 효소역가는 Casein-Folin법으로 약 2,300 Unit/ml로 나타났다. 배양액에 일련의 정제과정을 실시한 결과 정제배수 9.2, 회수율 14%의 정제효소를 얻었으며, 분자량은 19,000이었다. 정제효소의 반응최적온도는 $70^{\circ}C$, 최적 PH는 12였다. $Fe^{++}$에 의해 활성이 저하되었으며, 또한 serine protease inhibitor인 PMSF에 의해 활성이 저해되었다. 이것으로 부터 본 효소는 활성부위에 serine을 갖는 serine protease의 일종임을 알 수 있었다.

• 미생물학회지
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• 제14권3호
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• pp.99-99
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• 1976

Some properties of xylanase produced by Pleurotus ostreatus during its gorwth in a rice straw medium were investigated. The results are summarized as follows : 1) The optimum pH of xylanase was 5.0 and the stable pH ranged from 4.5 to 6.0. 2) The optimum temperature for the xylanse was around $50^{\circ}C$ and the xylanse activity was completely lost in 10 minutes at $70^{\circ}C$ 3) The activity of xylanse was inhibited by managanous ion, but was increased by other metalic ions. Especially K, Mg and Ca ions considerably increased the activity.

• 미생물학회지
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• 제14권3호
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• pp.93-104
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• 1976

Some properties of xylanase produced by Pleurotus ostreatus during its gorwth in a rice straw medium were investigated. The results are summarized as follows : 1) The optimum pH of xylanase was 5.0 and the stable pH ranged from 4.5 to 6.0. 2) The optimum temperature for the xylanse was around $50^{\circ}C$ and the xylanse activity was completely lost in 10 minutes at $70^{\circ}C$ 3) The activity of xylanse was inhibited by managanous ion, but was increased by other metalic ions. Especially K, Mg and Ca ions considerably increased the activity.

• 한국식품영양학회지
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• 제6권4호
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• pp.307-313
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• 1993

Bacillus cereus $\beta$-amylase was purified by Sephadex G-100 gel filtration, CM Sephadex C-50 ion exchange chromatography and CM Sephadex C-50 ion exchange rechromatography The purified enzyme showed 871 unit/mg of specific activity. The purified enzyme was identified as homogenious by disc PAGE, SDS-PAGE and analysis of reaction product. The purified enzyme showed optimum pH 7.0. optimum temperature 5$0^{\circ}C$, and was stable at 0~5$0^{\circ}C$ and at pH range of 6~10.

• Journal of Applied Biological Chemistry
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• 제64권3호
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• pp.213-216
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• 2021

A gene encoding thermostable cellulase A (TmCelA) was isolated from Thermotoga maritima. The open reading frame of TmCelA gene was 774 bp long which predicted to encode 257 amino acid residues with a molecular weight of 29,732 Da. To examine the biochemical properties, the TmCelA was overexpressed in E. coli BL21, and expressed protein was purified. The optimum temperature of recombinant TmCelA was 90-95 ℃, and the optimum pH of recombinant TmCelA was approximately pH 5.0. Recombinant TmCelA was stable at temperature below 90 ℃.

• Bulletin of the Korean Chemical Society
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• 제25권7호
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• pp.997-1002
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• 2004

A hydrogenperoxide sensor containing peroxidase extracted from horseradish was constructed and pH effect on its sensing ability was investigated. Current profiles of the biosensor with pH and the electrophoretic analysis showed that horseradish peroxidase consists of two isozymes. Assuming that it is a hypothetical twoisozyme mixture, the current profiles were deconvoluted into two Gaussians. Application of the new Michaelis-Menten equation connoting pH concept to this system enabled to find all the related dissociation constants of the isozyme-substrates and the isozyme-proton complexes and to determine pHs for the maximal isozyme activities.