• Journal of Microbiology and Biotechnology
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• 제11권6호
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• pp.973-978
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• 2001

The bacterial flagellar motor is a molecular machine that couples proton or sodium influx to force generation, mostly for driving rotation of the helical flagellar filament. In this study, we cloned a gene (motX) encoding a component of the sodium-driven flagellar motor from Vibrio fluvialis. The nucleotide sequence of the motX gene, composed of 633 bp and 211 amino acid residues, was determined. Overexpression of the motX gene in Escherichia coli using a strong promoter induced growth inhibition and cell lysis. The lethal effect of E. coli was suppressed by adding amiloride, as a potent inhibitor for the sodium channel. Electron microscopic observation of the expressed protein indicated that MotX protein induced by isopropyl ${\beta}$-D-thiogalactopyranoside caused the lysis of host cell.

• Animal cells and systems
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• 제12권4호
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• pp.219-230
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• 2008

We are reporting the expression patterns and possible biological functions of a novel Kinesin-like protein, Surhe, in the zebrafish. Homology studies of derived amino acid sequences suggest that Surhe has an amino-terminal kinesin motor domain that is similar to that of the emerging MKLP-1 subfamily [Kim and Endow, 2000] and two coiledcoil domains in a central region. Cellular localization studies in mammalian cells revealed that Surhe protein is located in cytoplasm, suggesting that Surhe may be involved in the intracellular transport. During the developmental process, surhe transcripts are highly expressed in early embryonic stages. Overexpression of the dominant negative form of Surhe significantly down-regulates the dorsalization markers, such as goosecoid, bozozok, and chordin. Taken together, we postulate that Surhe may be involved in dorsalization process as a motor molecule.

• Journal of Microbiology
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• 제43권5호
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• pp.406-410
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• 2005

In contrast to Saccharomyces cerevisiae, little is known about the kinesin-like protein (KLP) in Candida albicans. The motor domain of kinesin, or KLP, contains a subregion, which is well conserved from yeast to humans. A similarity search, with the murine ubiquitous kinesin heavy chain region as a query, revealed 6 contigs that contain putative KLPs in the genome of C. albicans. Of these, the length of an open reading (ORF) of 375 amino acids, temporarily designated CaKAR3, was noticeably short compared with the closely related S. cerevisiae KAR3 (ScKAR3) of 729 amino acids. This finding prompted us to isolate a ${\lambda}$ genomic clone containing the complete CaKAR3 ORF, and here the complete sequence of CaKAR3 is reported. CaKAR3 is a C-terminus motor protein, of 687 amino acids, encoded by a non-disrupting gene. When compared with ScKAR3, the amino terminal region of 112 amino acids was unique, with the middle part of the 306 amino acids exhibiting $25\%$ identity and $44\%$ similarity, while the remaining C-terminal motor domain exhibited $64\%$ identity and $78\%$ similarity, and have been submitted to GeneBank under the accession number AY182242.

• 생명과학회지
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• 제30권11호
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• pp.939-946
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• 2020

뇌졸중은 전 세계적으로 신경계 장애를 일으키는 주요 원인 중 하나이며, 뇌졸중 환자는 다양한 운동, 인지 및 정신 장애를 나타낸다. GPR88은 orphan G protein coupled receptor이며 striatal medium spiny neurons에서 높게 발현이 되며, GPR88이 결손이 된 경우 motor coordination과 motor learning에 문제가 발생하게 된다. 본 연구에서는 Western blot 및 real-time PCR을 사용하여 허혈성 마우스 모델에서 GPR88 발현이 감소함을 발견 하였다. 또한, 뇌에서 유래한 세 가지 유형의 세포들, 뇌혈관내피세포(brain microvascular endothelial cells), 미세 아교세포(microglial cells) 및 신경 세포들에서 GPR88의 발현정도를 확인한 결과, HT22 신경 세포에서 GPR88의 발현이 가장 높음을 관찰하였고, 뇌졸중과 유사한 실험조건인 oxygen glucose deprivation (OGD) 조건에 배양한 HT22 신경세포에서 GPR88의 발현이 감소하였다. 또한 GPR88 효현제인 RTI-13951-33 (10 mg/kg)을 전처리후에 뇌허혈을 유발하였을 때, infarct volume의 감소, vestibular-motor function 및 neurological score의 개선효과를 관찰할 수 있었다. 이러한 결과는 GPR88이 허혈성 뇌졸중을 포함한 CNS 질환의 치료를 위한 잠재적인 약물표적이 될 수 있음을 제시한다.

• 생명과학회지
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• 제18권8호
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• pp.1059-1065
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• 2008

KIF21A는 kinesin superfamily에 속하는 분자 motor로서 미세소관을 따라서 분비소포를 운반한다. 최근의 연구결과 KIF21A 유전자 일부의 missense 돌연변이에 의하여 congenital fibrosis of the extraocular muscles (CFEOM) 1의 유발됨이 밝혀졌다. CFEOM1은 KIF21A의 돌연변이로 인하여 분화 발생과정에 occulo-motor신경과 neuromuscular junction 형성에 필요한 단백질을 이동시키지 못함으로써 유발된다. 본 연구에서는 효모 two-hybrid system을 사용하여 KIF21A의 WD-40 repeat domain과 결합하는 분자량이 작은 Purkinje cell protein-1 (Pcp-2), 또는 L7으로도 알려진 단백질을 분리하였다. Pcp-2는 효모 two-hybrid assay에서 KIF21A와 KIF21B의 WD-40 영역과는 결합하지만 다른 종류의 KIFs와는 결합하지 않았다. 또한 단백질간의 특이적 결합을 pull-down assay로 확인하였으며, 생쥐의 뇌 파쇄액에 Pcp-2 항체로 면역침강을 행하여 KIF21A를 확인한 결과 Pcp-2와 같이 침강하였다. 이러한 결과들은 KIF21A는 Pcp-2와 결합하며, 또한 Pcp-2는 KIF21A의 adaptor 단백질로서 세포 내 KIF21A의 수송에서 매개 단백질로 작용함을 시사한다.

• 생명과학회지
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• 제21권9호
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• pp.1226-1233
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• 2011

키네신은 신경세포에서 미세소관 위를 따라 소포들을 운반하는 분자 motor 단백질로 4개의 단백질로 구성되어있다. 신경세포내에서 발현하는 KIF5C가 세포 내에서 어떤 특정소포를 이동시키는가는 신경세포성장에서 중요문제이다. 이에 본연구는 KIF5C와 결합하는 단백질을 동정하기 위하여 효모 two-hybrid 방법을 사용하여 KIF5C와 특이적으로 결합하는 $\underline{S}$am68-$\underline{l}$ike $\underline{m}$ammalian protein 2 (SLM-2)을 확인하였다. $\underline{S}$ignal $\underline{T}$ransducers and $\underline{A}$ctivators of $\underline{R}$NA (STAR) family의 한 종류이며 RNA processing에 관여하는 RNA 결합단백질인 SLM-2는 KIF5s의 C-말단과 결합하며, 또한 SLM-2의 C-말단은 KIF5s와 결합하는데 필수영역이였다. 이러한 단백질간의 결합은 Glutathione S-transferase (GST) pull-down assay를 통하여 SAM68, SLM-1, SLM-2은 특이적으로 Kinesin-I과 결합함을 확인하였으며, SAM68의 항체로 면역침강한 결과 KIF5s와 mRNA는 같이 침강하였다. 신경 세포의 말단에는 돌기형성에 필요한 단백질들의 주형인 mRNA가 다수 존재하며, 이러한 mRNA는 세포의 중앙에서 세포의 말단쪽으로 이동하여야 하는데, 이번 연구 결과는 Kinesin-I이 특이적으로 mRNA을 운반할 것으로 예상된다.

• 한국전문물리치료학회지
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• 제19권3호
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• pp.72-80
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• 2012

The purpose of the present study was to investigate the effects of familiar exercise and novel exercise on motor function after intracerebral hemorrhage (ICH) in rats. The rats were subjected to a unilateral striatal ICH via collagenase infusion. The rats were randomly divided into the following three groups: the CON (control group; rested one week post-ICH), the FE (familiar exercise group; familiar exercise was performed two weeks after one-week post-ICH period), and NE (novel exercise group; novel exercise was performed two weeks after one-week post-ICH period). We measured neurological behavior using a ladder rung walking test and a beam walking test; we measured the level of nerve growth factor (NGF) using immunohistochemistry and western blot analysis. We performed a one-way ANOVA test to analyze the scores obtained from the neurological behavior tests and the differences of NGF protein levels among the three groups. In the present study, the FE group and the NE group showed significant improvement during the neurological behavior tests and in their expression of NGF protein level, as compared to the CON group. Especially, NE group more increase than FE group in neurological behavior tests, the expression of NGF on motor cortex. In conclusion, these results suggest that, after ICH, familiar exercise and novel exercise enhance motor function and, novel exercise is more effective than familiar exercise.

• 생명과학회지
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• 제30권1호
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• pp.10-17
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• 2020

Kinesin 1은 미세소관을 따라 plus말단으로 이동하는 모터단백질로 세포내 물질 수송에 관여한다. Kinesin 1은 경쇄단위체(light chain subunit)를 통하여 운반체들인, 세포내 소기관, 다양한 소포체, 신경전달물질 수용체 단백질, 세포신호전달 단백질과 여러 단백질 복합체들과 결합하여 운반하는 kinesin superfamily protein (KIFs)의 한 종류이다. Kinesin light chains 1 (KLC1)은 모터 기능이 없는 단위체로서 kinesin heavy chain (KHC)과 결합한다. KLC1은 다양한 매개단백질들과 결합하지만 아직 결합하는 매개단백질이 충분히 밝혀지지 않았다. 본 연구에서는 KLC1의 tetratricopeptide repeat (TPR) 영역과 결합하는 단백질을 분리하기 위하여 효모 two-hybrid 탐색한 결과 EH domain-binding protein 1-like 1 (EHBP1L1) 을 분리하였다. EHBP1L1은 KLC1의 TPR 영역을 포함한 부위와 결합하지만 KIF5B (kinesin 1의 모터 단백질)과 KIF3A (kinesin 2의 모터 단백질)와는 결합하지 않았다. 또한 KLC1은 EHBP1L1의 C-말단에 존재하는 coiled-coil 도메인과 결합하였으며, 다른 EHBP1L1의 isoform인 EHBP1과는 결합하지 않았다. KLC1은 GST와는 결합하지 않지만 GST-EHBP1L1과 GST-EHBP1L1-coiled-coil domain과는 결합하였다. HEK-293T세포에 EHBP1L1과 KLC1을 동시에 발현시켰을 때 두 단백질은 세포 내에서 같은 부위에 존재하며, EHBP1L1을 면역침강한 결과 KLC1뿐만 아니라 KIF5B와도 같이 침강함을 확인하였다. 이러한 결과들은 kinesin 1은 EHBP1L1이 결합한 운반체를 수송함을 시사한다.

• Journal of Yeungnam Medical Science
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• 제37권4호
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• pp.341-344
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• 2020

Hereditary neuropathy with liability to pressure palsy (HNPP) is a rare neurological genetic disease caused by deletion of the peripheral myelin protein 22 gene and presents in childhood or young adulthood. We report four cases of HNPP with typical and rare presentations, reflecting the broad clinical spectrum of this disease. Two patients presented with mononeuropathies that are frequently observed in HNPP; the remaining two presented with bilateral neuropathy or mononeuropathy anatomically present in the deep layer. This reflects the broad clinical presentation of HNPP, and clinicians should differentiate these conditions in young patients with monoparesis or bilateral paresis. Although HNPP is currently untreatable, early diagnosis in the emergency department can lead to early detection, eventually resulting in less provocation and recurrence which may cause early motor nerve degeneration.

• 생명과학회지
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• 제26권8호
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• pp.963-969
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• 2016

Kinesin superfamily proteins (KIFs)은 세포 내 소기관이나 단백질복합체를 미세소관을 따라 운반하는 모터단백질이다. Kinesin 1은 경쇄단위체(light chain subunit)를 통하여 결합함으로써 세포 내 소기관, 신경소포, 신경전달물질수용체, 신호전달단백질, mRNA 등 다양한 운반체를 운반하는 KIFs의 한 종류이다. Kinesin light chains (KLCs)은 모터기능이 없는 단위체로서 kinesin heavy chains (KHCs) 이량체와 결합하여 kinesin 1을 구성한다. KLCs은 여러 단백질과 결합하지만 아직 결합단백질이 충분히 밝혀지지 않았다. 본 연구에서 KLC1의 tetratricopeptide repeat (TPR) 영역과 결합하는 단백질을 분리하기 위하여 효모 two-hybrid 탐색을 수행한 결과 Wiskott-Aldrich syndrome의 원인단백질이며 액틴 세포골격 조절단백질인 WASP/WAVE family의 하나인 WAVE1을 분리하였다. WAVE1은 KLC1의 TPR 영역을 포함한 부위와 결합하지만 KHCs인 KIF5A, KIF5B, KIF5C와는 결합하지 않았다. 또한 KLC1은 WAVE1의 C-말단에 존재하는 verprolin/cofilin/acidic (VCA) 도메인과 결합하였으며, 다른 WAVE isoform인 WAVE2와 WAVE3과도 결합하였다. HEK-293T 세포에 WAVE1과 KLC1을 동시에 발현시켰을 때 두 단백질이 세포 내에서 같은 부위에 존재하며, WAVE1을 면역침강한 결과 KLC1뿐만 아니라 KIF5B가 같이 침강함을 확인하였다. 이러한 결과들은 kinesin 1이 WAVE 단백질복합체 혹은 WAVE로 덮여있는 운반체를 운반함을 시사한다.