• 한국가금학회지
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• 제16권3호
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• pp.157-167
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• 1989

난백으로부터 lysozyme을 효과적으로 추출하기 위하여 난백의 전처리와 이온교환수지의 선택 및 전처리 등 추출조건에 관한 연구를 실시한 결과는 다음과 같다. 난백의 점도저하를 위하여 2,000 rpm의 속도로 30분간 균질하고 45분간 초음파처리를 실시한 결과 난백의 겉보기 점도가 3 cp까지 떨어졌으나 pH의 변화에 따라서는 점도의 차이가 크지 않았다. lysozyme의 추출을 위한 이온교환수지의 선택을 위하여 Amberlite IRC-84 등 6종류의 수지에 대한 Lysozyme 흡착력을 검토한 결과 CM-Sepdex C-25＞Duolte C-464＞Amberlite C-50＞Dowex MSC-1＞Amberlite IRC-50＞Amberlite IRC-84의 순으로 lysozyme 흡착력이 높았으나 난백에의 적용시 CM-Sephadex C-25의 경우에는 난백의 유출이 용이하지 않은 것으로 나타나 Duolite C-464가 가장 적합한 것으로 나타났다. 양이온교환수지인 Duolite C-464 의 양이온형태 결정을 위하여 $Na^{＋}$, $NH_4$$^{＋}$. $K^{＋}$ form으로 만들어 lysozyme 흡착력을 검토한 결과 $Na^{＋}$ ＞ $NH_4$$^{＋}$ ＞ $K^{＋}$의 순으로 나타나 $Na^{＋}$ form으로 하는 것이 가장 효과적인 것으로 나타났다. Duolite C-464의 $Na^{＋}$form을 이용하여 lysozyme을 추출할 경우 rinse buffer는 pH6.5의 0.1M sodium phosphate buffer, eluting solution은 10% ammoniun sulfate가 효율적이었다. Lysozyme을 추출한 전, 후 난백의 가공적성을 측정한 결과 기포력은 추출전의 난백액에 대하여 85.3%로서 다소 떨어졌으나 가열한 난백겔의 경우에는 추출전, 후 색택의 변화가 크지 않았으며 조직감의 경우에도 hardness가 다소 떨어졌으나 elasticity는 오히려 13%가량 증가되었다.

• Journal of Microbiology and Biotechnology
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• 제9권3호
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• pp.292-296
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• 1999

The high density mixed mode adsorbent known by the trade name of Mimo-AD was used to purify lysozyme directly from the hen egg white (HEW). The homogenized hen egg white was treated with the adsorbent in a stirred vessel for lysozyme adsorption, and then the adsorbent, easily separated from the HEW by sedimentation, was packed into a column. The remaining HEW and contaminant proteins were removed by washing with pH 11 distilled water in an expanded-bed state, and subsequently the elution was performed with pH 12 distilled water in a packed-bed state. By this simple and rapid adsorption, washing, and elution procedure, lysozyme was purified to＞95％ with an overall recovery yield of 66％. This process offers a great potential for industrial application by allowing the extraction of lysozyme while retaining the commercial value of HEW.

• 한국축산식품학회지
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• 제33권4호
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• pp.501-507
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• 2013

Lysozyme was trapped from $2{\times}$ diluted egg white using Amberlite FPC 3500 ion exchange resin (1 g/10mL of egg white). The lysozyme bound to the resin was recovered using 0.1 N glycine-NaOH buffers, pH 9.0, containing 0.5 M NaCl. After separating lysozyme, the pH of the egg white solution was adjusted to 4.75 and centrifuged to remove interfering proteins. The supernatant was collected, added with 2.5% citric acid and 5.0% ammonium sulfate combination to precipitate egg white proteins, except for ovalbumin. After centrifugation, both supernatant (S1) and precipitant were collected. The precipitant was dissolved with 4 volumes of distilled water, and then 2.0% ammonium sulfate and 1.5% citric acid combinations added, stirred overnight in a cold room, and centrifuged. The resulting supernatant (S2) was pooled with the first supernatant (S1), desalted using an ultrafiltration unit, heat-treated at $70^{\circ}C$ for 15 min, and then centrifuged. The supernatant was collected as an ovalbumin fraction and lyophilized. The separated proteins were confirmed using Western blotting. The yield of lysozyme and ovalbumin was > 88.9% and > 97.7%, respectively, and the purity of lysozyme and ovalbumin was > 97% and 87%, respectively. The results indicated that the protocol was simple, and separated lysozyme and ovalbumin effectively.

• 한국식품영양학회지
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• 제9권4호
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• pp.447-451
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• 1996

Bacillus sp. TA-11에 대한 오골계 난백 lysozyme과 일반 난백 lysozyme의 용균성을 비교분석 하였다. 오골계 난백 lysozyme의 용균활성은 Bacillus sp. TA-11를 5$0^{\circ}C$에서 18시간 정치배양한 대수기 후기의 세포에 대하여 가장 높았고, lysozyme의 농도는 0.25%가 최적이었다. 또한 lysozyme의 최적반응 pH와 온도는 각각 4.5와 35$^{\circ}C$였다. 일반 난백 lysozyme의 용균활성은 시험균주를 24시간 배양한 정지기의 세포에 대하여 가장 높았고 lysozyme의 최적 농도는 0.5%였으며 반응 최적 pH와 온도는 각각 5.5와 4$0^{\circ}C$이었다.

• 자연과학논문집
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• 제7권
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• pp.53-58
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• 1995

우유와 쏘세지 등 몇가지 동물성 식품의 보존에 미치는 오골계 난백 lysozyme의 효과를 검토하기 위하여 이들을 0.05% lysozyme 으로 처리한 후 $20^{\circ}C$, $30^{\circ}C$ 및 $37^{\circ}C$에 저장하면서 경시적으로 이들의 pH와 휘발성 염기질소 함량 및 생균수의 변화를 조사 하였다. 생우유를 lysozyme 으로 처리하여 $20^{\circ}C$에서 48시간 저장 하였을 때 휘발성 염기질소 함량이 63mg%로 제일 낮아 보존효과가 있었고 $30^{\circ}C$에서는 lysozyme 과 glycine의 혼용처리시 그 보존효과가 상승하였다. 또한 시판우유와 어묵에서도 lysozyme처리에 의한 보존효과가 있었으며 특히 솔빈산을 첨가하지 않은 쏘세지에 lysozyme 을 처리하여 $5^{\circ}C$에 저장 하였을 때 휘발성 염기질소 함량이 약 150 mg%로 비교적 낮았다.

• KSBB Journal
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• 제22권2호
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• pp.119-122
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• 2007

RP-HPLC에서 주요 변수인 이동상의 조성과 컬럼의 종류를 변화시켜 난백 단백질을 실험하였다. C4, C8 C18 컬럼을 비교 실험하여 C18 컬럼에서 가장 많은 피크를 보여 C18 컬럼을 선택하였다. 등용매 용리에서 ACN : water의 조성이 50 : 50에서 가장 많은 피크를 보여 이 결과를 토대로 기울기 용리를 하여 실험하였다. 기울기 용리에서 얻어진 4가지 피크를 확인하기 위하여 단일성분인 lysozyme와 ovalbumin의 체류시간을 측정하여 확인하였고 논문을 통해 2가지 피크를 예측할 수 있었다.

• 농업과학연구
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• 제14권2호
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• pp.272-285
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• 1987

난백내(卵白內) lysozyme을 분리(分離)하기 전(前)에 난백(卵白)의 균질(均質) 최적조건(最適條件)과 원료난(原料卵)의 lysozyme활성(活性)을 검토(檢討)하였으며, 직접(直接) 결정법(結晶法)과 Bentonite 및 Duolite의 흡착법(吸着法)을 실시(實施)하여 균질(均質)된 난백(卵白)으로부터 lysozyme의 회수율(回收率)과 순도(純度)를 조사(調査)한 결과(結果)는 다음과 같다. 1. 균질(均質)된 난백(卵白)의 효소활성(酵素活性)을 측정(測定)함에 있어서 난백(卵白)의 균질(均質) 최적조건(最適條件)은 교반시간(攪拌時間)이 10분(分), 교반속도(攪拌速度)는 2,000rpm이었다. 2. 원료난(原料卵)의 lysozyme활성(活性)에서 품종중(品種中) W. Leghorn 종(種)이 높은 활성(活性)을 보였고, 난백(卵白) 부위중(部位中) 농후난백(濃厚卵白)이 수양난백(水樣卵白)보다 약간 높은 활성(活性)을 보였으며, $4^{\circ}C$에 보존(保存)된 계란(鷄卵)의 활성잔존율(活性殘存率)은 $25^{\circ}C$나 $-20^{\circ}C$에 비하여 더 높았다. 3. 직접(直接) 결정법(結晶法)에 의하여 난백(卵白)으로부터 분리(分離)된 3차(次) 결정화(結晶化)된 lysozyme의 비활성(比活性)은 29배까지 증가되었으며, 이때의 회수율(回收率)은 64.3%이었다. 4. Bentonite의 흡착법(吸着法)에 의하여 lysozyme의 흡착율(吸着率)은 95.7%, 용출율(溶出率)은 89.1%이었고, 난백(卵白)으로부터 분리(分離)된 lysozyme의 회수율(回收率)은 85.3%이었으나, 이때의 비활성(比活性)이 13배 밖에 증가되지 않았다. 5. Duolite의 batch법(法)에 의하여 난백(卵白) $100m{\ell}$에 Duolite 20g로 90분간(分間) 흡착(吸着)시키고 3시간(時間) 용출(溶出)시켰을 때, 그 흡착율(吸着率)은 97%, 회수율(回收率)이 84.8%이었으며, 이때의 비활성(比活性)은 30배 증가되었다.

• 멤브레인
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• 제26권4호
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• pp.266-272
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• 2016

전량여과(dead-end filtration)를 사용하여 계란 난백용액으로부터 라이소자임 효소의 분리정제에 대한 연구를 수행하였다. 전량여과 시 사용된 한외여과 막의 분획분자량과 난백용액의 pH 변화에 따른 라이소자임의 난백에 존재하는 다른 종류의 단백질인 오발부민과 콘알부민에 대한 막을 통한 투과선택도(permselectivity)를 측정하여 투과선택도가 가장 큰 값을 나타내는 전량여과의 최적 운전조건을 결정하였다. 이 결과 난백용액으로 라이소자임을 효과적으로 투과 분리시키기 위한 최적 운전조건은 한외여과 막의 분획분자량 30 kDa, 난백용액의 pH 11이었다. 최적 운전조건에서 난백 내 총 단백질에 대한 라이소자임의 투과선택도가 약 83의 가장 큰 값을 나타내었다.

• 한국생물공학회:학술대회논문집
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• 한국생물공학회 2002년도 생물공학의 동향 (X)
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• pp.493-496
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• 2002

용균작용을 하는 lysozyme을 난백으로부터 분리하기 위해 이온교환크로마토그래피를 사용하였다. 용출시에 gradient를 걸어준 결과 젤과 약하게 결합된 단백질과 강하게 결합된 단백질이 분리되어 나옴을 SDS-PAGE와 Lowry methode를 통하여 알 수 있었다.

• Preventive Nutrition and Food Science
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• 제5권2호
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• pp.65-69
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• 2000

Hen egg-white lysozyme was conjugated with 7~9 mers xyloglucan hydrolysates(MW-1,400) at 6$0^{\circ}C$ and 79% relative humidity for 3 days. SDS-PAGE showed that the conjugation between lysozyme and the oligosaccharide began from 1-day incubation, and three molecules of carbohydrate chains were attached to a protein molecule after 30day incubation. The enzymatic activity of lysozyme was totally conserved in the neoglycoprotein, when measured by using glycol chitin as substrate. Besides, the emulsifying properties of lysozyme were vastly improved by the conjugation with the oligosaccharide, in which emulsifying activity of the neoglycoprotein was five times higher than that of native one.