• 한국식품영양학회지
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• 제9권2호
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• pp.167-175
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• 1996

This studies were conducted to select optimal enzyme that produced hydrolysate from soybean, and to evaluated functionality of hydrolysate. Soybean powder was suspended with water and hydrolyzed by seven commercial proteases. Hydrolysate produced with protease from Bacillus subtilis showed the highest inhibition effect on the activity of angiotension converting enzyme(ACE), and the condition of enzymatic hydrolysis was 5cA substrate concentration, 0. l% enzyme concentration, 4 hour hydrolysis time. Under above optimum condition, soybean was hydrolyzed with protease from Bacillus subtilis yielding a DH (degree of hydrolysis) of about 49%. Hyrophobicity of hydrolysate was not correlated with the inhibition effect on ACE activity. The functionality of hydrolysate was significantly influenced by pH. Solubility of hydrolysate at alkali solution was greater than that at acidic solution.

• 한국식품영양학회지
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• 제8권4호
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• pp.335-343
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• 1995

In order to enhance the utility of alaska-pollack, the optimum conditions for the preparation of pronase hydrolysate. The optimum temperature and pH for the hydrolysis of alaska-pollack by pronase were 4$0^{\circ}C$ and pH 7.0. The reaction time and enzyme concentration were 4 hr and 1,000 units per g of substrate. Under the above optimum conditions alaska-pollack was hydrolysed by pronase yielding a hydrolytic degree of about 89eye. The bitterness and hyrophobicity of pronase hydrolysate were decreased with increasing reaction time. Hydrophobic amino acids(Tyr, Met, Ala, flu, Leu, and Phe) were increased for 2 hr, but fur thor hydrolysis was showed decrease of hydrophobic amino acids content. Palatable amino acids (Asp, Glu, Pro, Ser, Thr and Gly) were increased with hydrolysis time.

• 청정기술
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• 제19권4호
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• pp.393-400
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• 2013

본 연구에서는 고밀도 폴리에틸렌 제조 공정에서의 부산물인 폴리에틸렌 왁스를 대상으로 무수말레인산(MAH)을 도입하여 솔루션 그라프트 반응을 수행 하였고, 반응 효율에 영향을 끼치는 반응 인자들과 MAH 기능기의 가수분해의 영향에 대해서 조사하였다. 측정 결과, MAH 단량체의 농도가 증가 할수록 그라프트 율은 증가하지만, 전환율은 감소하여 MAH 단량체의 농도가 15 wt% 정도에서 최대 효율을 나타냄을 알 수 있었다. DCP (dicumyl peroxide)와 DTBP (di-tert-butyl peroxide)를 개시제로 사용하여 농도에 따라 그라프트 반응한 결과, 약 0.5 wt%에서 그라프트 율이 최대값에 도달함을 볼 수 있었고, 가교반응은 2% 이하의 낮은 수치를 보임을 확인하였다. 반응온도에 따른 그라프트 율은 반응온도가 높아짐에 따라 증가하는 경향을 보이며, 최대 반응시간은 2 h 내외가 됨을 알 수 있었다. 폴리에틸렌 왁스에 그라프트 된 MAH 기능기는 주로 고리열린 상태로 존재하지만 그라프트 율이 5%이상에서는 고리가 닫힌 상태가 생성되었고, 이에 대한 가수분해 측정결과, 언하이드라이드(anhydride)기가 카르복실(carboxylic acid)기로 전환되는 율이 약 10% 정도로 측정되어, 저분자량 폴리에틸렌 왁스(polyethylene wax, PEW)-g-MAH 물성에 영향을 주는 인자로 여겨졌다.

• 한국축산식품학회지
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• 제40권2호
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• pp.172-182
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• 2020

In the present study, we determined the degree of hydrolysis (DH) of porcine blood plasma proteins, albumin, and globulin hydrolyzed by six proteases (alcalase, neutrase, flavourzyme, protamex, trypsin, and papain) for various reaction times. Moreover, antimicrobial activities of hydrolysates against five pathogenic microorganisms (Bacillus cereus, Staphylococcus aureus, Salmonella Typhimurium, Escherichia coli, and Shigella flexneri) were investigated. Alcalase, trypsin, and papain hydrolysates of the three porcine blood proteins showed higher DH values than hydrolysates produced by the other three proteases. DH of the three porcine blood proteins hydrolyzed by the six proteases failed to increase after 2 h of hydrolysis. In antimicrobial tests, hydrolysates (hydrolysis time of 2 h) showed antibacterial activity only against B. cereus. Albumin hydrolysates showed higher antimicrobial activity than globulin and plasma hydrolysates. Albumin hydrolysates obtained with flavourzyme, protamex, and trypsin showed higher antimicrobial activity than those obtained with the other three proteases.

• 한국미생물·생명공학회지
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• 제32권4호
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• pp.347-351
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• 2004

Hydrolysis of manno-oligosaccharides and galactomannan was studied with the purified Bacillus subtilis WL-7 mannanase from recombinant Eschericoli. The predominant products of hydrolysis were mannose, mannobiose and mannotriose. The enzyme could hydrolyze $\beta$-1 A-linked manno-oligosaccharides larger than mannobiose, but was not active on mannobiose. When the mannanase hydrolyzed manno-oligo saccharides of degree of polymerization(DP) 4-6, it was more active on the substrate of higher DP. Based on analysis of transient reaction products by TLC, the enzyme was found to have a preference for internal $\beta$-IA-mannosidic linkages, which are the central mannosidic bond of mannotetraose and the two middle mannosidic bonds of mannopentaose. The $\beta$-l A-mannosidic bonds situated at the second and fourth positions from the nonreducing end of mannohexaose were preferenhydrolyzed by the mannanase. Locust bean gum(LBG) was enzymatically hydrolyzed with higher efficiency than guar gum, resulting that amount of reducing sugars was liberated more efficiently from LBG than guar gum with same activity of mannanase.

• 한국식품과학회지
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• 제22권3호
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• pp.234-240
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• 1990

본 실험에서는 상품화된 단백질 분해효소를 이용한 굴 및 홍합에 대한 최적 가수분해 조건에 대하여 조사하였다. 가수분해도, 유리아미노태 질소, 핵산관련물질, 유리아미노산 및 관능검사로 가수분해물들의 특성을 조사한 결과 굴의 경우 MKC-HT proteolytic, alcalase 0.6L 및 thermoase가, 홍합의 경우 acid-fungal protease와 thermoase가 각 가수분해물 제조시 가장 효과적인 단백질 분해효소임을 확인하였다.

• 디지털융복합연구
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• 제14권1호
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• pp.253-262
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• 2016

연산오계는 오래전부터 건강기능 증진 및 치료 효능이 높은 것으로 알려져 왔다. 최근 건강 기능식품 소재로 기능성 펩타이드 효능이 알려짐에 따라, 연산오계 내장 부산물로 부터 올리고 펩타이드 최적 생산 공정 및 생성물 특성에 대하여 연구를 수행하였다. 최적 효소가수 분해 공정 표면반응 분석을 이용하여 수행하였다. 최적 공정 조건을 확립하기 위해서 온도 (40, 50, $60^{\circ}C$), pH (pH 6.0, 7.0, 8.0), 효소 (1, 2, 3%) 범위에서 수행을 하였다. 생성물에 대한 가수분해도, 아미노산, 분자량 분포를 분석하였다. 효소 가수분해 최적 온도는 $58^{\circ}C$, pH 7.5, 효소의 농도는 3% 이었다. 최적 조건에서 2 시간 효소 가수분해를 한 결과 75-80% 이었다. 구성 아미노산의 총 함량은 386.15 mg/100 g 이었고 유리 아미노산 총량은 155.26 mg/100 g. 분자량를 Maldi-TOF 으로 분석을 한 결과 90% 이상이 300-1,000 Da 분포를 보여주었다.

• 한국잠사곤충학회지
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• 제45권1호
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• pp.46-57
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• 2003

정련 액에서 수용성 세리신을 얻고, 남은 난용성 세리신을 여러가지 효소로 가수분해하여, 효소 가수분해 특성을 알아보고. 아미노산 조성과 분자량을 조사하여 다음과 같은 결론을 얻었다. 1. 효소 가수분해 시 kojizyme과 flavourzyme의 최적조건은 pH 7, 온도 5$0^{\circ}C$이었고, protamex와 alcalase는 처리 pH의 증가에 따라 활성이 높았고 최적온도는 6$0^{\circ}C$이었다. 2 효소 가수분해 시 용해도 측정에서는 효소 처리농도 증가에 따라 용해도도 높았으며, 4시간 이상의 처리에서는 아주 소폭으로 용해도가 증가하였다. 3. 효소 가수분해 시 흡광도를 이용한 용해도 측정에서는 효소 처리농도 증가에 따라 흡광도도 높았으며. 4시간 이상의 처리에서도 계속하여 흡광도가 증가하였다. 4. 효소 가수분해 시 말단기 정량에 의한 평균중합도 측정에서는 처리시간과 농도의 증가에 따라 중합도가 감소하였다. 5. 아미노산 분석 결과 정련 후 채취한 low와 high의 아미노산 조성이 비슷하고, PK와 PP및 PA의 아미노산 조성이 비슷하였으며, low와 high는 PK, PP, PA보다 세린과 타이로신의 함량이 많았고, 프롤린은 검출되지 않았다. 6. GPC에 의한 분자량 측정결과 중량평균분자량(Mw) 크기는 PK＞high＞PP＞low＞PA 순서이었으며, PK와 PA의 Mw는 각각 9,800, 905이었다

• 한국식품과학회지
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• 제16권2호
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• pp.228-234
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• 1984

탈지 대두박으로 부터 추출 분리하여 얻어진 분리대두 단백질에 효소(pepsin 및 trypsin)를 처리하여 부분적 단백질 가수분해물을 만들고 이들 제품의 가수분해 정도를 고유점도 측정, 수용성 단백질 및 유리아미노산 농도 측정과 전기영동등으로 평가하였으며 가수분해물의 유체변형성과 식품기능성외 변화를 평가하였다. 가수분해물의 고유점도는 사용된 효소의 종류와 처리시간에 따라 변화하였으며 가수분해에 의한 수용성 단백질의 농도 변화와 일반적으로 역비례 하였다. 0.03 M$CaCl_2$, 용액에서의 용해도와 ninhydrin test에 의한 TCA가용성 단백질 함량은 고유점도의 변화와 밀접한 상관관계를 나타내었으므로 가수분해 정토를 나타내는 지표로 사용될 수 있었다. S. D. S. - P. A. G. 전기영동 패턴은 사용한 효소와 처리시간에 따라 다른 형태를 나타냈으며 pepsin처리에 있어서는 가수분해 정도가 증가함에 따라 주로 11S분획이 선택적으로 분해되었으며 trypsin처리에 있어서는 7S와 11S모두 영향을 받았다. 가수분해물의 흐름형태는 4%용액에서 거의 New tonian 유체형태를 나타내었으며 apparent viscosity는 가수분해 정도가 증가함에 따라 감소하였다. 유화용량 및 유화안정도는 SPI보다 모두 낮은 값을 나타냈으며 같은 효소처리인 경우 가수분해 정도가 증가함에 따라 감소하는 경향을 나타내었다. 기포형성은 SPI보다 현저하게 증가하였으나 기포안정도는 가수분해 정도가 증가함에 따라 급격하게 감소하는 경향을 나타내었다.

• Asian-Australasian Journal of Animal Sciences
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• 제30권11호
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• pp.1612-1619
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• 2017

Objective: The objective of this study was to optimize ultrasonic-assisted enzymatic hydrolysis conditions, including enzyme-to-substrate (E/S) ratio, pH, and temperature, for producing porcine liver hydrolysates (PLHs) with the highest 1,1-diphenyl-2-picrylhydrazyl (DPPH) free radical scavenging activity by using response surface methodology (RSM). Methods: The study used RSM to determine the combination of hydrolysis parameters that maximized the antioxidant activity of our PLHs. Temperature ($40^{\circ}C$, $54^{\circ}C$, and $68^{\circ}C$), pH (8.5, 9.5, and 10.5), and E/S ratio (0.1%, 2.1%, and 4.1%) were selected as the independent variables and analyzed according to the preliminary experiment results, whereas DPPH free radical scavenging activity was selected as the dependent variable. Results: Analysis of variance showed that E/S ratio, pH, and temperature significantly affected the hydrolysis process (p<0.01). The optimal conditions for producing PLHs with the highest scavenging activity were as follows: E/S ratio, 1.4% (v/w); temperature, $55.5^{\circ}C$; and initial pH, 10.15. Under these conditions, the degree of hydrolysis, DPPH free radical scavenging activity, ferrous ion chelating ability, and reducing power of PLHs were 24.12%, 79%, 98.18%, and 0.601 absorbance unit, respectively. The molecular weight of most PLHs produced under these optimal conditions was less than 5,400 Da and contained 45.7% hydrophobic amino acids. Conclusion: Ultrasonic-assisted enzymatic hydrolysis can be applied to obtain favorable antioxidant hydrolysates from porcine liver with potential applications in food products for preventing lipid oxidation.