• Journal of Plant Biotechnology
• /
• 제37권1호
• /
• pp.47-56
• /
• 2010

Sea buckthorn (Hippophae rhamnoides L.) is deciduous shrubs in the genus Hippophae, mainly cultivated in Europe and Asia. Sea buckthorn berries have a high vitamin C, vitamin E, carotenoids, carbohydrates, protein, organic acids, dietary minerals, triterpenoids, polyphenolic acids and amino acids. Extracts of sea buckthorn berries have anti- obesity, anti-oxidantive, anti-microbial, anti-ulcerogenic, anti-diabetic and nutritional effects. Sea buckthorn used as a traditional medicine for the treatment of cough, aid digestion, invigorate blood circulation and alleviate pain. Extracts of sea buckthorn branches and leaves was administered to humans and animals to treat gastrointestinal distress in Mongolia. This paper briefly reviews the most relevant experimental data on the pharmacological effects and isolated component of sea buckthorn. And, we also describe the importance of sea buckthorn as the environmental-friendly crops.

• 약학회지
• /
• 제25권4호
• /
• pp.137-143
• /
• 1981

In order to confirm the exact antipyretic component in the earthworm, etherial extract of American earthworm(Red Worm) was fractionated into five fractions by using silica gel column chromatography and thin layer chromatography. The fraction including free fatty acids was found to possess artipyretic response and standard arachidonic acid showed marked antipyretic response on typhoid vaccinated rabbits. Arachidonic acid was identified from the free fatty acid fraction of the earthworm by using gas liquid chromatography. Thus it was considered that the antipyretic activity of the free fatty acid may be due to the presence of arachidonic acid. Lipid-free earthworm powder was extracted with phosphate buffer (pH, 8.0, 0.1M) and all the proteins was salted out by ammonium sulfate. The crude precipitate was dialyzed and the impure proteins were eliminated at pH 5.4 and 4.6. The remaining protein solution was fractionated with various concentrations of acetone. The acetone fractions were identified by using S.D.S. polyacrylamide gel electrophoresis and disc gel electrophoresis. The precipitate at 85% acetone concentration and the remaining proteins in the supernatant did not exhibit the antipyretic activity.

• Journal of Plant Biotechnology
• /
• 제38권4호
• /
• pp.263-271
• /
• 2011

벼는 세계 인구의 60%에 의해 소비되고 있는 주요 식량작물이며 그 종자의 주성분은 탄수화물로 인류의 중요한 에너지원이 된다. 미곡(米穀)은 주식으로 다량 섭취하게 되는데 특히 동물성 단백질의 섭취가 부족한 국가 또는 지역에서는 쌀 단백질이 콩 단백질과 함께 중요한 영양공급원이 되고 있어 벼의 종자단백질은 인류에 매우 중요한 영양성분이라 할 수 있다. 그런데 벼의 종자단백질은 필수아미노산인 라이신이 부족하므로 아미노산 조성 변경에 의한 영양적인 개량이 요구되기도 하는 한편 선진국에서는 혈압조절이나 면역증강 등 생리기능을 가진 건강증진용 기능성 단백질 또는 펩티드로 주목받고 있다. 따라서 벼의 종자단백질의 조성변경과 더불어 이종의 저장단백질의 도입에 의한 벼 종자단백질 개량 연구가 진행되어 왔다. 본 총설에서는 벼의 종자 저장단백질의 생합성과 축적 특징 및 저장단백질 집적의 유전적 제어 기작에 대하여 알아보고 또한 벼 종자 저장단백질 조성 변경, 이종단백질 도입에 의한 벼 종자 저장단백질 개량 연구 현황을 기술하고자 한다.

• 생명과학회지
• /
• 제14권5호
• /
• pp.752-760
• /
• 2004

Nitrogenase 촉매에서 Fe-단백질을 포함하는 [4Fe-4S] 클라스터의 기능은 기질의 결합과 환원 자리를 포함하는 MoFe-단백질로 핵산 의존 전자 주개로 작용하는 것이다. 이러한 방법의 Fe-단백질의 기능은 Mofe-단백질과 상호작용을 위해 적합한 구조를 갖추며 전자 전달을 위한 추진력을 제공하기 위해 산화 환원 퍼텐셜을 변화시키는 능력에 의존한다. Nitrogenase Fe-단백질에 MgADP가 결합한 (혹은 떨어진) 구조적 정보는 핵산 결합 자리로부터 MoFe-단백질과의 결합력을 조절하기 위한 장거리 상호작용 메커니즘을 제시한다. 스위치 I과 II의 두 가지 경로가 뉴클레오티드의 신호전달 메커니즘을 담당한다. MgADP가 결합된 Fe-단백질의 구조는 Fe 단백질이 핵산과 결합할 때 관찰되는 [4Fe-4S] 클라스터의 생물리학적 특성 변화의 기초를 제공한다. 스위치, I과 II의 핵산 의존 신호전달 경로에서 특정 아미노산이 치환된 nitrogenase Fe-단백질의 구조들이 X-선 회절법에 의해서 결정되었다. 이들 경로는 아미노산 치환 연구, 구조 분석, 유사한 핵산 의존 신호전달 경로에 이용된 다른 단백질 등에 의해서도 분석되었다. 이들 경로가 거대분자 착물 형성과 분자간 전자 전달을 위한 MgADP 결합과 가수분해의 신호전달 경로로의 타당성이 조사되었다. 이러한 결과는 nitrogenase Fe 단백질과 MoFe-단백질 착물에서 Fe-단백질의 변이와 상호작용의 생물리학적 및 생화학적 특성을 위한 기초적 자료를 제공할 것이다.

• BMB Reports
• /
• 제38권2호
• /
• pp.225-231
• /
• 2005

Acid-labile subunit (ALS) is a component of the 150-kDa insulin-like growth factor-binding protein-3 (IGFBP-3) complex, which, by sequestering the majority of IGFs-I and -II and thereby prolonging the half-life of them in plasma, serves as a circulating reservoir of IGFs in mammalian species. A pGEX-2T plasmid and a baculovirus expression constructs harboring a coding sequence for glutathione-S transferase (GST)-porcine ALS (pALS) fusion protein were expressed in BL21(DE3) E. coli and Sf9 insect cells, respectively. The expressed protein was purified by glutathione or Ni-NTN affinity chromatography, followed by cleavage of the fusion protein using Factor Xa. In addition, pALS and hIGFBP-3 were also produced in small amounts in the Xenopus oocyte expression system which does not require any purification procedure. A 65-kDa pALS polypeptide was obtained following the prokaryotic expression and the enzymatic digestion, but biochemical characterization of this polypeptide was precluded because of an extremely low expression efficiency. The baculovirus-as well as Xenopus-expressed pALS exhibited the expected molecular mass of 85 kDa which was reduced into 75 and 65 kDa following deglycosylation of Asn-linked carbohydrates by Endo-F glycosidase, indicating that the expressed pALS was properly glycosylated. Moreover, irrespective of the source of pALS, the recombinant pALS and hIGFBP-3 formed a 130-kDa binary complex which could be immunoprecipitated by anti-hIGFBP-3 antibodies. Collectively, results indicate that an authentic pALS protein can be produced by the current expression systems.

• Journal of Microbiology and Biotechnology
• /
• 제16권8호
• /
• pp.1180-1184
• /
• 2006

The capsule that surrounds Yersinia pestis cells is composed of a protein-polysacchride complex; the purified protein component is fraction I (F1) antigen. We report the cloning of the cafl gene and its expression in Escherichia coli using the vector pETl02/D-TOPO and the F1-specific monoclonal antibody. The recombinant F1 (rF1) antigen had a molecular size of 17.5 kDa, which was identical to that of the F1 antigen produced by Y. pestis. Recombinant F1 protein was found to react to polyclonal antiserum to Y. pestis Fl. Recombinant F1 was purified by ProBond purification system and induced a protective immune response in BALB/c mice challenged with up to 10$^5$ virulent Y. pestis. Purified rF1 protein was used in an ELISA to evaluate the ability of a method to detect antibodies to Y. pestis in animal sera. These results strongly indicated that the rF1 protein is a suitable species-specific immunodiagnostic antigen and vaccine candidate.

• 한국식품과학회지
• /
• 제26권2호
• /
• pp.103-109
• /
• 1994

응력완화 현상을 측정하여 생선단백질 겔의 선형적 점탄성과 열처리 공정에 따른 물성의 변화를 수식적 모델로 분석하였다. 생선단백질 겔은 정변형도 $0.105{\sim}0.693$, 압축속도 $50{\sim}250\;mm/min$의 범위에서 선형적 점탄성을 나타내었으며, generalized Maxwell 모형에 의해 분석한 결과, 압축변형도과 압축속도가 증가함에 따라 가열에 의해 형성된 내부조직 중 탄성 성분의 증가와 점성성분의 감소현상을 보였다. $4^{\circ}C$와 $40^{\circ}C$에서 전처리하여 $90^{\circ}C$에서 제조한 겔은 전처리 없이 $90^{\circ}C$에서 직접 열처리한 겔보다 탄성율(E) 및 평형탄성율$(E_e)$이 높았으나, 점성성분$({\eta})$은 적용된 모델에 따라서 그 값의 차이가 나타났다. 따라서 식품의 물성을 측정하는데 있어서 두 수학적 모델의 접근방법 및 정확도에 대하여 설명하였다.

• Journal of Ginseng Research
• /
• 제40권4호
• /
• pp.400-408
• /
• 2016

Background: Ginsenoside Rh2 (GRh2) is the main bioactive component in American ginseng, a commonly used herb, and its antitumor activity had been studied in previous studies. PDZ-binding kinase/T-LAK cell-originated protein kinase (PBK/TOPK), a serine/threonine protein kinase, is highly expressed in HCT116 colorectal cancer cells. Methods: We examined the effect of GRh2 on HCT116 cells ex vivo. Next, we performed in vitro binding assay and in vitro kinase assay to search for the target of GRh2. Furthermore, we elucidated the underlying molecular mechanisms for the antitumor effect of GRh2 ex vivo and in vivo. Results: The results of our in vitro studies indicated that GRh2 can directly bind with PBK/TOPK and GRh2 also can directly inhibit PBK/TOPK activity. Ex vivo studies showed that GRh2 significantly induced cell death in HCT116 colorectal cancer cells. Further mechanistic study demonstrated that these compounds inhibited the phosphorylation levels of the extracellular regulated protein kinases 1/2 (ERK1/2) and (H3) in HCT116 colorectal cancer cells. In vivo studies showed GRh2 inhibited the growth of xenograft tumors of HCT116 cells and inhibited the phosphorylation levels of the extracellular regulated protein kinases 1/2 and histone H3. Conclusion: The results indicate that GRh2 exerts promising antitumor effect that is specific to human HCT116 colorectal cancer cells through inhibiting the activity of PBK/TOPK.

• 한국산학기술학회논문지
• /
• 제9권6호
• /
• pp.1795-1799
• /
• 2008

hnRNP K 단백질은 hnRNP 복합체를 구성하는 핵단백질들 중의 하나이며 시토신이 많은 RNA/DNA sequence에 잘 결합한다. 이 단백질은 핵 내에서만 머무르지 않고 핵과 세포질을 왕복하는 특징을 지니고 있다. hnRNP K의 기능을 조사하기 위하여 우선 hnRNP K와 상호 결합하는 세포내 단백질을 찾아내고자 하였다. 이를 위하여 본 연구에서는 이스트 two-hybrid 시스템을 사용하여 HeLa CDNA librar를 탐색하였다. 그 결과 얻은 클론들 중에는 사람의 hnRNP E1 (poly(rC) binding protein 1) cDNA (GenBank accession number XM_031585) 클론이 포함되어 있었다. 본 논문에서는 이스트 two-hybrid 시스템과 in vitro에서의 생화학적 실험을 통하여 hnRNP E1은 hnRNP K와 특이적으로 상호 결합한다는 것을 밝혔다.

• Parasites, Hosts and Diseases
• /
• 제29권1호
• /
• pp.1-8
• /
• 1991

스파르가눔 생리식염수 추출액 내에 포함되어 있는 성분단백질 중 스파르가눔증 환자 혈청내 특이 IgG항체와 민감하고 특이하게 반응하는 항원단벼질인 36, 29 kDa단백질을 단세포군 항체를 이용한 면역친화성 크로마토그 래피로 순수분리할 수 있음은 이미 보고하였다. 이 연구에서는 스파르가눔 추출액 내에 포함된 이 36, 29 kDa단백질이 젤라틴을 고리로 한 친화성 크로마토그래피로 훨씬 쉽게 순수분리할 수 있음을 증명하고자 하였다. 젤라틴을 고리로 부착시킨 Sepharose 4B column에 스파르가눔 추출액을 통과시키고 젤라틴에 부착한 단백질은 4 M urea/0.1M NaCl 용액을 분리완충액으로 분리하였다. 이렇게 분리한 단백질은 SDS-PAGE에서 36, 29 kDa band로 구성되어 있었고, SDS-PAGE/immunoblot 결과 환자의 polyclonal 항체는 이들 band에만 반응하였다. 스파르가눔증, 기타 기생충증 환자 및 건강대조군 혈청내 스파르가눔 특이항체가(IgG)를 면역효소측정 법으로 측정 한 결과 순수분리한 이 단백질은 특히 특이도가 95.8%로 생리식염수 추출액의 89%보다 우수하였고 민감도는 차이가 없었다. 이상의 결과는 젤라틴을 고리로 이용한 친화성 크로마토그래피는 스파르가눔 생리식염수 추출액 내의 36 및 29 kDa 단백질을 간편하게 순수분리할 수 있고 단백질의 항원성도 유지할 수 있음을 보이고 있었다.