The use of L-carbohydrates and their corresponding nucleosides in medicinal application has greatly increased. For example L-ribose has been much in demand as the starting material for curing hepatitis B. High performance liquid chromatography (HPLC) method was studied for the analysis of ribose and arabinose fractions from ion exchange chromatography (IEC). Dowex Monosphere 99 Ca/320 resin was packed in IEC to separate ribose and arabinose under various operating conditions. $NH_{2}$ and sugar HPLC columns were then used to analyze the fractions from the IEC column. Pulse input method (PIM) was also used to measure adsorption isotherms of ribose and arabinose in the Dowex column and HPLC columns. Experimental results and simulations by ASPEN chromatography were compared with fair agreement.
This study concerns about catalyic cracking of iso-octane over cation ($Cd^{2+},\;Ca^{2+}\;and\;La^{3+}$) exchange mordenites. It deals with mordenite shape selectivity and with kinetics of this catalytic reaction. The striking feature was that over the region of cracking temperature investigated, 523-665K, the yield of isobutene was predominant, relative to that of larger or smaller carbon chain(s). This permits kinetic analysis of the heterogeneous catalytic system in terms of the modified pulse-version microcatalytic chromatography. The observed activation energy ($E_a,\;KJ\;mol^{-1}$) was found to be 46 for Cd-M, 57 for Ca-M and 59 for La-M, respectively.
Lysozyme amounts to 0.3% in egg white and functions as an agent of cell lysis and activator of tissue reconstruction. Ion exchange chromatography is the most useful method of separation among affinity chromatography, ion exchange chromatography, and ultra-filtration. The aim of present study is to find the optimum pH and temperature for the separation of lysozyme in egg white within cation exchange gel filled glass column. And we compared results of experiments with those of simulations. Phosphate buffer was used, and pH and temperature were varied as 5~7 and $25{\sim}40^{\circ}C$ respectively. RP-HPLC was the tool for the retention time identification and quantitative analysis of lysozyme. OriginPro 8 measured the peak area of lysozyme chromatogram and quantified the eluted lysozyme. Largest amount of lysozyme was separated under the conditions of pH 5 and T $25^{\circ}C$.
The methods of separation and recovery of rare earth elements in monazite sand have been studied by the ion exchange chromatography. Both of cation and anion exchange resin were used as ion exchange resins and the solutions of EDTA, DTPA, IMDA and Ln-EDTA were used as eluents. The H+, Zn2+, Fe3+, Al3+, Cu2+, and NH4+ forms of cation exchange resin were used as retaining ions. Ln-EDTA solution was loaded on the EDTA form of anion exchange resin and separated. The Ln-EDTA solution was also used as an eluent for a selective separation of one element from the rare earth mixture solution. The size effects of resin column, the elution mechanism for the various elution types and the separation of a large amount of rare earths were studied.
An extracellular protease was purified to homogeneity from the culture supernatant of psychrotrophic bacteria Bacillus sp. JH 108 using procedures including ammonium sulfate fractionation, anion exchange chromatography, gel filtration chromatography, and cation exchange chromatography. The enzyme exhibited a molecular weight of 36 kDa, an optimum pH of 8 to 9, and optimum temperature of $60^{\circ}C$. The enzyme preferentially hydrolyzed leucine at the N-terminus of peptides and thus can be classified as an aminopeptidase. It was strongly inhibited by metal chelating agents such as EDTA and l, l0-phenanthroline. The activity lost by EDTA was restored with $Zn^{2+}{\;}or{\;}Co^{2+}$. These divalent cations also stimulated the native enzyme. This suggests that the enzyme is a metalloprotease acting as a leucine aminopeptidase.
Radioactive N-$\alpha$-p-nitrobenzoxycarbonyl (NBZ)-L-[2,$3-^{3}$H] arginyl diazomethane was used as an affinity label for the vacuolar arginine transporter in Neurospora crassa. Vacuolar matrix proteins were removed by fracturing the membranes with freeze-thaw method in dry ice/ethanol bath. Vacuolar membrane proteins were then wasged with 500mM NaCl to remove ionically bound derivatives and peripheral membrane proteins from vacuolar membranes. After dissolved in 1% Titon X-100, dissolved vacuolar memvrane proteins were separated with molecular sieve column chromatography, anion and cation exchange chromatographies. The arginine transporter was purified giving the purification factor of 1136.
Although offline enrichment of phosphorylated peptides is widely used, enrichment for phosphopeptides using $TiO_2$ is often performed manually, which is labor-intensive and can lead to irreproducible results. To address the problems associated with offline enrichment and to improve the effectiveness of phosphopeptide detection, we developed an automated online enrichment system for phosphopeptide analysis. A standard protein mixture comprising BSA, fetuin, crystalline, ${\alpha}$-casein and ${\beta}$-casein, and ovalbumin was assessed using our new system. Our multidimensional system has four main parts: a sample pump, a 20-mm $TiO_2$-based column, a weak anion-exchange, and a strong cation-exchange (2:1 WAX:SCX) separation column with LC/MS. Phosphorylated peptides were successfully detected using the $TiO_2$-based online system with little interference from nonphosphorylated peptides. Our results confirmed that our online enrichment system is a simple and efficient method for detecting phosphorylated peptides.
The separation and species of $MoO_4^{--}$ and $WO_4^{--}$ at the various PH value have been studied by the method of cation exchange chromatography. Elution curves of $MoO_4^{--}$ and $WO_4^{--}$ have been made with a 5 cm column of the resin, $Dowe{\times}50W{\times}12$(100-200 mesh), using solutions of various PH value as eluent. Complete separation of $MoO_4^{--}$ and $WO_4^{--}$ was obtained in each PH of 10% EtOH. According to the evaluation of peak position and number of peaks of elution curves, it is likely to exist cationic species of $MoO_4^{--}$.
The cation exchange chromatographic studies for the analysis of transition metals have been described. The quantitative separation of a mixture of Fe(Ⅲ), Cu(II), Zn(II), Ni(II), Cd(II), Co(II) and Mn(II) has been obtained by elution, through a 28cm column of the resin, Dowex 50 ${\times}$ 4 (100∼200 mesh), using 0.45 M $NaNO_3$+0.05 M Na-tartrate solution as eluent, starting with the eluent of pH 3.5, followed stepwise by pH 4.0 and 4.5. A comparison between the calculated and the observed peak positions in the elution curve has been shown. The relative stability constants for tartrate complexes of some transition metals have been calculated by using distribution ratios obtained in this separation procedure.
Sphingolipid production was investigated through Ganoderma lucidum-submerged cultivation. Crude sphingolipid obtained from G. lucidum was purified by methanol precipitation, Dowex AG DW-X8 (H+ form) cation exchange chromatography, and preparative thin layer chromatography, Structure and functionalities of purified sphingolipid were elucidated including cutaneous hydration effect. Possibility of use as cosmetics material and new biomaterial was explored. Production was 0.4 g/L at 1% yield. Purified sphingolipid was identified as D-ribo-1,3,4-trihydroxy-2-aminoocta decan through UV/VIS, FT-IR, and $^1H-NMR$. Sphingolipids increased skinmate value for cutaneous hydration effect by 20% at $500\;{\mu}g/mL$ and decreased skin roughness at $100\;{\mu}g/mL$. Results suggest shingolipids from G. lucidum are effective for cutaneous hydration and improvement of skin roughness.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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