자연계로부터 구연산생성능이 강한 균주를 분리, 선정하여 동정한 결과는 다음과 같다. 1. Aspergillus 속에 속하는 균주 579주를 분리하여 각종 실험을 한 결과 표면배양으로는 분리균 M-80, M-315를, 야내배양으로는 M-315를 공식 균으로 선정하였다. 2. 선정균 M-80, M-315를 Raper등의 분류법에 따라 동정한 결과는 각각 Aspergillus usamii mut. shirousamii, Aspergillus ficuum으로 추정되었다. 3. 발육최적배지는 맥아즙한천배지였으며 M-315는 55$^{\circ}C$, M-80은 6$0^{\circ}C$에서 30분간 처리로서 각각 사멸되었고 생육PH는 대체로 PH3~6에서 양호하였다.
통풍과 oxygen free radical의 독성에 관여하는 xanthine oxidase에 대한 새로운 저해물질의 탐색 및 개발을 목적으로 본 연구에서 선택분리한 Aspergillus sp. F184가 생산하는 저해물질을 분리.정제하고 구조를 결정하였으며 효소저해활성을 조사하였다. 본 균주를 배양 후 배양액을 여과하여 균체와 배양액을 분리하고 균체를 acetone으로 추출하고 감압농축하고 남은 수용액층을 배양액과 합쳐 HP-20 adsorption column chromatography, ethyl acetate 추출, silica gel column chromatography, 결정화 등을 실시하여 xanthine oxidase에 대한 저해물질을 분리, 정제하였다. 본 저해물질의 구조를 NMR 및 MS 스펙트럼을 측정하여 분석한 결과 5,6-epoxy-2-hydroxy-3-methyl-2-cyclohexene-1,4-dione으로서 terreic acid로 동정되었다. Terreic acid의 xanthine oxidase에 대한 저해활성을 조사한 결과 IC50가 1.1$\times$10-7M로서 기존의 저해제인 allopurinol과 유사하였다. 이에 terreic acid에 의한 xanthine oxidase 저해활성은 보고된 바가 없기에 새로운 통풍치료제로서의 가능성이 있음을 보고한다.
Aspergil-lus coreanus NR-15 and Aspergilus oryzae NR-2-5 from traditional Korean Nuruk were selected as parental strains producing starch hydrolysis enzyme. Xll(Arginine-) mutant from A. coreanus NR 15-1 showed high glu-doamylase activity and total acid productivity. Z6(Adenine-) mutant from A. oryzae NR2-5 showed the highest $\alpha$-amylase activity. Therefore, both XII and Z6 mutants were selected and investigated for the optimal conditions of protoplast formation for protoplast fusion. Mixture of equal amount of cellulase and driselase(10mg/ml each) was the most effective as lytic enzymes. The optimal pH and temperature for protoplast formation were 5.0 and $30^{\circ}C$, respectively. The most effective reaction for protoplast formation time was 4 hours. The maximum of protoplst for- mation of Xll mutant and Z6 mutant were $6.54$\times$10^{7}$ protoplasts/ ml and $3.04$\times$10^{ 7}$ protoplasts/ml, and the regen-eration frequencies of the protoplasts were 11.3% and 11.6%, respectively. The size of the protoplasts from X11 and Z6 mutants were 3~6 $\mu\textrm{m}$ and 4~9$\mu\textrm{m}$, respectively.
Aspergillus niger KUF-04에서 얻은 catalase는 gel 여과를 포함하여 5단계를 걸쳐 정제하였으며, 9% 회수율로 64배 정제되었다. 본 효소는 406, 503, 625nm에서 흡광을 나타내었으며, 특히 406nm에서 뚜렷한 흡수대를 보여주었다. 이 효소 활성의 최적 pH와 온도는 각각 7.0과 6$0^{\circ}C$이었다. 이 효소는 pH4.0과 8.0 사이에서 안정했으며 열에 대한 안정성은 2$0^{\circ}C$에서 5$0^{\circ}C$까지는 안정했으나, 8$0^{\circ}C$에서 20분간 반응시켰을 때 효소의 활성이 전부 소실되었다. 이 효소의 활성은 주로 hydroxylamine, potassium cyanide, sodium azide에 의해 저해되었다.
Aspergillus niger K-25가 생산하는 내산성 ${\alpha}-amylase$를 정제하여 특성을 조사하였다. 분자량은 전기영동상에서 약 58,000달톤으로 나타났고, 최적 pH는 4였고, pH3에서 활성을 잃어 버리는 시판효소와 달리 본 효소는 91%의 활성을 유지했다. 최적 온도는 $40^{\circ}C$였으며, $60^{\circ}C$에서도 80%의 활성을 유지하여 열에 대한 안정성도 높은 것으로 나타났다.
The adsorption charateristics of lead(II) ions on Aspergillus niger and Rhizopus arrhizus were investigated. Adsorption amount of A. niger and R. arrhizus was about 95 mg/g and 25 mg/g, respectively. These biomass was approached to adsorption equilibrium within reaction time of 1hr because of their high reactivity. The uptake of lead ion by A. niger was less sensitivity than it by R. arrhizus on the inhibition effect of alkali metals and the decreasing ratio of uptake of lead ion of A. niger and R. arrhizus by inhibition effect of alkali metals was 37% and 50%, respectively. In pre-treatment on these biomass, NaOH treatment was contributed high adsorption capacity to these biomass. Then, adsorption amount of A. niger and R. allhizus was increased about 25 mg/g and 10 mg/g, respectively. In isotherm for the adsorption of lead ion based on Freundlich equation, 1/n value of A. niger and R. ar고izus was calculated the range of 0.28-0.56 and 0.44-0.67, respectively.
Aspergillus ustus의 dextranase을 정제하기 위하여 냉각 Aceton에 침전시키고, DEAE-cellulose, Bio-Gel P-150 및 Sephadex G-200을 사용하며 순수정제하였다. 처음 배양액 10l에 대한 총 효소량은 1,340kunits 단백질 양은 38,500mg였으며, 최종정제 단계인 Sephadex G-200에서는 총 효소 활성량은 421 kunits, 단백질량은 172mg이었으며 비활성은 약 70배로 증가했다.
In an attempt to shift the optimal pH of the xylanase B (XynB) from Aspergillus niger towards alkalinity, target mutation sites were selected by alignment between Aspergillus niger xylanase B and other xylanases that have alkalophilic pH optima that highlight charged residues in the eight-residues-longer loop in the alkalophilic xylanase. Multiple engineered XynB mutants were created by site-directed mutagenesis with substitutions Q164K and Q164K+D117N. The variant XynB-117 had the highest optimum pH (at 5.5), which corresponded to a basic 0.5 pH unit shift when compared with the wild-type enzyme. However, the optimal pH of the XynB-164 mutation was not changed, similar to the wild type. These results suggest that the residues at positions 164 and 117 in the eight-residues-longer loop and the cleft's edge are important in determining the pH optima of XynB from Aspergillus niger.
The antibody-mix sandwich enzyme-linked immunosorbent assay (Ab-mix sELlS A) system was developed in order to simultaneously detect the extracellular polysaccharide (FPS) of Aspergillus, Penicillium, or Fusarium species using one detection system. The detection limit and detection range of the Ab-mix sELISA towards EPS of Penicilliun citrinum were not changed, and those towards Fusarium moniliforme EPS were changed a little compared to that of individual sandwich ELISA [9, 10]. The fungal culture filtrates of Aspergillus and Penicillium species showed nearly similar reactivity towards Ab-mix sELISA as that of sELISA using the MAb lB8 alone [9]. Also, the fungal culture filtrates of Fusarium species showed nearly the same reactivity towards Ab-mix sELISA as that of sELISA using the MAb lB8 alone [10]. Thus, this ELISA system showed that the three genera of molds, Aspergillus, Penicillium, or Fusarium, which are three major important molds producing mycotoxins in food or agricultural commodities, could be detected at the same time, using one detection system.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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