• Journal of Applied Biological Chemistry
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• 제62권4호
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• pp.385-389
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• 2019

본 연구에서는 홍삼 추출물 제조과정에서 추출 수율을 향상시킬 수 있는 효소를 선별하고 최적의 반응조건을 조사하였다. 상업용 단백질 분해효소 중 Alcalase가 단백질과 탄수화물 수율 향상에 효과적이었으며, 효소 사용량은 홍삼 중량의 2%, 반응 시간은 1.5시간이 적당하였다. 최적의 반응조건으로 홍삼을 Alcalase로 처리한 결과 대조구보다 고형분 수율은 45.1%에서 71.1%로 50% 이상, 총페놀 함량은 0.44%에서 0.80%로 80% 이상 증가하였으며, 항산화 활성은 대조군과 매우 유사하였다. 또한 진세노사이드 함량은 대조구의 1.48 mg/g에서 1.98 mg/g으로 30% 이상 증가하였다.

• 한국균학회지
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• 제14권1호
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• pp.25-30
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• 1986

Sarcodon aspratus (Berk.) S. Ito에서 효소분획을 추출하여 casein 및 여러 식품 단백질기질을 조제하여 그것에 대한 분해작용을 실험하였다. Casein을 크게 분해하고 각 식품단백질기질도 분해하였으므로 protease의 존재를 알게 되었고 여러 기질에 대해 표준 pepsin과 비교할때 거의 동일한 역가를 나타내었으므로 우수한 protease가 함유되어 있음을 규명하였다. 아울러 능이가 육류체증 치료에 민간약으로 사용되는 근거를 제시하였다고 사료된다.

• 한국수산과학회지
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• 제16권3호
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• pp.216-224
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• 1983

해산복족류의 소화관조직에 분포하는 단백질분해효소의 활성에 미치는 pH, 온도, 화학약제, 저온보존 등의 영향을 밝히므로서 그 생리 생태학적 관련 지식을 얻고, 나아가서 그 정제를 위한 몇가지 기본적인 성질을 구명코자 본 연구를 시도하였다. 실험 결과를 요약하면 다음과 같다. 1. 군소, 소라, 전복의 소화관조직에서 추출된 단백질분해효소의 활성최적조건에서의 활성을 보면, 산성역과 약산성역에서는 전복이 다른 두 복족류에 비하여 2배 혹은 그 이상 높았으며, 알카리성역에서는 군소가 다른 두 복족류이 비하여 6배 혹은 그 이상 높은 특징을 보였다. 2. 화학약제가 효소의 활성이 미치는 영향을 종합하여 보면, 대체로 금속이온중의 $Mn^{2+}$, 실험에 쓴 전 환원제, 킬레이트제중의 EDTA, SH 시약중의 DTT 등에 의하여 활성화하였고 금속이온중의 $Hg^{2+}$ 및 변성제중의 SDS 등에 의하여서는 공통적으로 조해를 받았다. 3. 이들 효소가 보인 활성능의 저온보존에 의한 영향을 보면, $0^{\circ}C$와 $-20^{\circ}C$에 보관하였을 때, 군소와 소라의 산성과 약산성역에서 최적활성조건을 보이는 효소들은 보관기간의 경과에도 영향을 보이지 않았지만 알카리성역에서 최적활성조건을 보인 효소들은 보관일수의 경과와 더불어 활성이 저하하여 불안정함을 알았다. 그러나, 전복의 약산성역에서 최적활성조건을 보이는 효소는 보관기간의 경과에도 활성에는 영향이 없었으나 산성과 알카리성역에서 최적활성조건을 보인 효소들은 보관기간의 경과와 더불어 활성이 저하하여 저온에서는 불안정함을 알 수 있었다.

• 한국균학회지
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• 제11권1호
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• pp.35-37
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• 1983

To investigate antitumor components in Korean higher fungi, the carpophores of Pholiota squarrosa belonging to the family Strophariaceae were collected and extracted with hot water. A protein-bound polysaccharide fraction was obtained by adding ethanol to the extract and by dialyzing through Visking tube. The fraction was examined for antitumor activity against sarcoma 180 implanted in mice. It showed an inhibition ratio of 78.7% at the dose of 20mg/kg/day. The tumor in two of the ten mice was completely regressed. The chemical analysis of the antitumor fraction by Anthrone and Lowry-Folin methods showed that it consisted of 42% polysaccharide and 55% protein. The enzyme fraction of the carpophores showed no proteolytic activity on casein.

• Journal of Applied Biological Chemistry
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• 제50권3호
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• pp.132-135
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• 2007

An efficient production method of chlorella extract was developed by enzymatic treatment using cell lytic and proteolytic enzymes. The suitable dosage of Tunicase, a cell lytic enzyme, was found to be 1.0% (w/w). Proteolytic enzymes were screened to obtain high chlorella growth factor (CGF) index, which indicates crude CGF content and solid recovery. Among the seven tested proteases, Esperase, whose optimal dosage was 1.0% (w/w), was selected. By co-treatment using optimal dosages of Tunicase and Esperase, the highest CGF index and solid recovery were obtained. The CGF index and solid recovery of co-treatment were remarkably enhanced by 250 ($4.36{\rightarrow}15.21$) and 220% ($12.65%{\rightarrow}40.15%$), respectively, than those of the non-treated extracts.

• 농업과학연구
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• 제14권1호
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• pp.144-155
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• 1987

토양(土壤) 및 하수(下水)에서 단백분해활성(蛋白分解活性)이 약하고 응유활성(凝乳活性)이 강한 SA-101 균주(菌株)를 분리(分離), 선정(選定)하여 Mucor sp. 동정(同定)하였다. 사용균주(使用菌株)에 의한 응유효소생산(凝乳酵素生産)은 밀기울 10 g에 0.1M HCl 을 함유한 수도수 8 ml를 가하여 $30^{\circ}C$에서 60시간의 배양(培養)이 가장 좋았다. Lactose 6%, NaCl 0.05%를 첨가(添加)하였을때 효소생산(酵素生産)이 촉진(促進)되었고 밀기울 g당(當) 9,810 단위(單位)의 효소생산(酵素生産)을 보였다. 유안염석(硫安鹽析)과 동결건조(凍結乾燥)등으로 조제한 조효소제품(粗酵素製品)의 MCA/PA비(比)는 Hansen rennet 보다 낮았으나 Meito rennet과 유사하였고 응유활성(凝乳活性)의 최적온도(最適溫度)는 1/100M $CaC1_2$를 함유한 10% 환원탈지유(還元脫脂乳)를 기질로 하였을 때 $60^{\circ}C$ 부근이었다.

• 한국식품과학회지
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• 제21권5호
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• pp.639-648
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• 1989

최종 제품의 고유 풍미와 영양가에 영향을 미치지 않는 속양(速釀) 어장유(魚醬油) 제조를 위하여 Aspergillus oryzae 가 접종된 장유(醬油)코오지와 시판 단백분해 효소의 이용 가능성을 검토하였다. 전갱이(아지)를 원료로 하여 장유(醬油)코오지 또는 시판 단백분해 효소를 첨가하는 등의 조건을 달리한 16종류의 어장유(魚醬油)를 제조하였고 각각 그들의 화학성분을 조사하였다. 원료 전갱이에 장유(醬油)코오지를 첨가하고 초기에 10%식염을 가하여 48시간 유지한 후 다시 그 혼합물에 10% 식염을 더 가하여 제조한 어장유(魚醬油)가 아미노태 질소함량, 총질소에 대한 아미노태 질소 함량 비율 및 제품의 단백질 전환율 등에 있어서 기타 조건에서 제조된 모든 어장유(魚醬油)에 비하여 가장 우수하였다.

• 한국축산식품학회지
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• 제42권1호
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• pp.46-60
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• 2022

In this study, angiotensin-I-converting enzyme inhibitory (ACEI) activity was evaluated in fermented goat milk fermented by lactic acid bacteria (LAB) from fermented foods and breast milk. Furthermore, the potential for ACEI peptides was identified in fermented goat milk with the highest ACEI activity. The proteolytic specificity of LAB was also evaluated. The 2% isolate was inoculated into reconstituted goat milk (11%, w/v), then incubated at 37℃ until pH 4.6 was reached. The supernatant produced by centrifugation was analyzed for ACEI activity and total peptide. Viable cell counts of LAB and titratable acidity were also evaluated after fermentation. Peptide identification was carried out using nano liquid chromatography mass spectrometry (LC-MS/MS), and potential as an ACEI peptide was carried out based on a literature review. The result revealed that ACEI activity was produced in all samples (20.44%-60.33%). Fermented goat milk of Lc. lactis ssp. lactis BD17 produced the highest ACEI activity (60.33%; IC₅₀ 0.297±0.10 mg/mL) after 48 h incubation, viable cell counts >8 Log CFU/mL, and peptide content of 4.037±0.27/mL. A total of 261 peptides were released, predominantly derived from casein (93%). The proteolytic specificity of Lc. lactis ssp. lactis BD17 through cleavage on the amino acid tyrosine, leucine, glutamic acid, and proline. A total of 21 peptides were identified as ACEI peptides. This study showed that one of the isolates from fermented food, namely Lc. lactis ssp. lactis BD17, has the potential as a starter culture for the production of fermented goat milk which has functional properties as a source of antihypertensive peptides.

• 한국축산식품학회지
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• 제21권3호
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• pp.256-264
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• 2001

Pyrolysis/GC-mass spectrometry(Hewlet-Packard 5890GC/mass selective detector, 5971 BMSD), interfaced to a CDS Pyroprobe 1500 was optimized for rapid analysis of flavour compounds in Cheddar cheese. Twenty flavour compounds, including aldehydes(4), ketones(4), fatty acids(10), alcohol(1), and hydrocarbon(1), were identified from Cheddar cheeses. In total, Twenty-three flavour compounds aldehydes(2), ketones(8), alcohols(3), fatty acids(7), lactone(1), benzene derivative(1) and amide(1) were identified from two samples of accelerated-ripened Cheddar cheese treated with the proteolytic enzymes of Lactobacillus casei LGY. In total, Twenty-one flavour compounds; aldehydes(2), ketones(5), alcohols(2), fatty acids(11), and lactone(1) were identified from enzyme-modified cheese(EMC) treated with the combination of the proteolytic enzymes of Lactobacillus casei LGY and commercial endopeptidase or lipase. However, All the flavour compounds identified by pyrolysis/GC/MS in samples of ARC and EMC were not determined whether they are recognized as typical Cheddar flavour or not. More studies were requested on the development of methods for a rapid and convienent analysis of dairy fermented products using pyrolysis/GC-mass spectrometry.

• Journal of Animal Science and Technology
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• 제65권1호
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• pp.32-56
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• 2023

This review explores the factors that improve meat protein digestibility and applies the findings to the development of home meal replacements with improved protein digestion rates in older adults. Various methods improve the digestion rate of proteins, such as heat, ultrasound, high pressure, or pulse electric field. In addition, probiotics aid in protein digestion by improving the function of digestive organs and secreting enzymes. Plant-derived proteases, such as papain, bromelain, ficin, actinidin, or zingibain, can also improve the protein digestion rate; however, the digestion rate is dependent on the plant enzyme used and protein characteristics. Sous vide processing improves the rate and extent of protein digestibility, but the protein digestion rate decreases with increasing temperature and heating time. Ultrasound, high pressure, or pulsed electric field treatments degrade the protein structure and increase the proteolytic enzyme contact area to improve the protein digestion rate.