• 대한기관식도과학회지
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• 제1권1호
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• pp.55-63
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• 1995

Gastroesophageal reflux is thought to be an important etiology of the various upper aerodigestive tract disease. To investigate the role of gastric acid and pepsin as an etiologic factor of laryngotracheal stenosis, and the difference of injury by synthetic gastric juice between in ciliated respiratory epithelium and in squamous epithelium, experimental study was carried out using rabbits. Mucociliary transport affected by synthetic gastric juice was also studied in dogs. Synthetic gastric juice of low pH caused serious damage and Impairment of mucociliary transport in the epithelium of the larynx and trachea. Gastric acid played major role in the mucosal damage. Squamous epithelium of vocal folds and pharynx was more resistant to synthetic gastric juice than respiratory epitheium. In conclusion, gastroesophageal reflux may be an etiologic factor in the developement of laryngotracheal stenosis, so the adequate management is necessory In patients of laryngotracheal stenosis.

• 한국식품영양과학회지
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• 제4권1호
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• pp.49-53
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• 1975

The effect of natural condiments on peptic hydrolysis of casein in vitro has been studied, peptic activity was determined by the colorimetric method using folin reagent. The obstructive compounds on colorimetry from hydrolyzates of casein were separated by gel filteration method using sephadex G-10 column and 0.05M NaCl. Zinger and red pepper $(0.1{\sim}1.0%)$ were found to have slightly supressing effect for protein digestive action of pepsin. But garlic, green onion and onion acted as synergist for protein digertive action of pepsin.

• 한국양식학회지
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• 제16권4호
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• pp.233-239
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• 2003

부화 직후부터 변태를 완료하는 58일째까지 찰가자미 자어에서 소화효소들의 활성과 성장이 조사되었다. 자어들은 먹이를 공급하지 않는 조건과 충분히 공급하는 두 가지 조건에서 사육되었고 일정한 간격으로 성장과 함께 acid phosphatase(ACPase), alkaline phosphatase (ALPase)의 비활성 및 trypsin-like enzyme과 pepsin-like enzyme의 활성 변화를 파악하였다. 절식구에서 전장의 성장은 부화 후 7일까지 빠르게 증가하였으나, 이후부터는 거의 변화가 없었고 먹이 공급구의 경우 부화시 5.13$\pm$0.18mm였던 것이 58일 후 13.43$\pm$1.40mm로 성장하였다. 절식구의 개체 당 건조 체중은 부화 직후부터 기아로 사망이 발생한 12일째까지 시간이 경과할수록 감소하였다. 먹이 공급구의 경우 난황이 흡수될 때까지는 감소하였지만, 부화 후 20일째부터 빠르게 증가하기 시작하였다. ACPase와 ALPase 비활성은 절식구의 경우 실험을 종료할 때까지 증가하였으나, 먹이공급구는 부화 후 20일까지 증가한 후 실험을 마칠 때까지 서서히 감소하였으며 두 실험구 사이에서는 유의적인 차이가 없었다. 절식구의 trypsin-like enzyme 활성은 부화 후 3일부터 증가하여 6일째에 가장 높은 활성을 나타내었으나 난황을 완전히 흡수한 이후부터는 활성이 거의 검출되지 않았다. 먹이 공급구의 경우 부화 후 3일부터 난황을 완전히 흡수할 때까지 빠르게 증가하였고,20일째 가장 높은 활성을 나타내었다. Trypsin-like enzyme 활성은 부화 후 8일부터 먹이공급구가 절식구보다 유의적으로 높게 나타났다. Pepsin-like enzyme 활성은 두 실험구 모두에서 부화 초기에는 증가하였으나, 절식구에서는 실험종료 시까지 감소하였고, 먹이 공급구는 부화 후 10일째 높은 활성을 나타낸 후 일시적으로 감소하지만 부화 후 20일째 다시 높은 활성을 나타낸 후 실험 종료 시까지 서서히 감소하였다. Pepsin-like enzyme 활성은 8일째와 10일째 절식구가 먹이공급구보다 유의적으로 높게 나타났다. 이상의 결과들을 종합해보면 ACPase, ALPase의 비활성 및 trypsin-like enzyme과 pepsin-like enzyme치 활성은 자어의 성장이나 형태 발달과 깊은 연관이 있었다. 그리고 trypsin-like enzyme과 pepsin-like enzyme의 활성은 자어의 발달 단계, 성장 및 먹이 공급 등에 영향을 받기 때문에 자어의 건강이나 성장 상태를 나타낼 수 있는 간접적인 지표로써 이용 할 수 있겠다.

• 한국식품영양학회지
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• 제16권4호
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• pp.379-387
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• 2003

동결건조 녹용을 물과 단백질 가수분해 효소로 추출하였다. 동결건조녹용을 물추출하는 경우, 추출효율은 5% 농도로 5$0^{\circ}C$에서 6시간 추출하는 것이 가장 높았다. 추출물을 HPLC 분석한 결과, 물추출액에 존재하던 고분자 단백질은 단백질 가수분해 효소에 의해 저분자화되었다. 저분자화율은 세균 protease를 사용한 경우가 가장 높고 다음 pepsin인데, papain의 효과는 적었다. 생녹용에 단백질 가수분해 효소를 5시간 작용시켜서 얻은 추출액의 추출율은 세균 protease는 33.4% (280nm의 흡광도 13.25), papain은 22.4%(흡광도 10.06), pepsin은 30.2%(흡광도 11.34)였다. 30분 동안 끓인 녹용에 단백질 가수분해 효소를 5시간 작용시킨 용액의 추출율은 세균 protease는 47.6%(흡광도 12.54), papain은 26.4%(흡광도 7.48), pepsin은 45.6%(흡광도 7.23)였다. 단백질함량은 물추출액은 52.1%, 세균 protease 추출액은 37.8%였고, 아미노산 함량은 물추출액은 16.3%, 세균 protease 추출액은 31.9%였다. 회분함량은 물추출액은 8.8%, 세균 protease 추출액은 5.6%였다. 무기물 함량은 물추출액의 경우 Ca 3.6%, P 8.6%, Mg0.01%, Na 1.4%, F 0.02%, 세균 pretense의 경우 Ca 2.5%, P 11.8%, Mg 0.046%, Na 2.1%, F 0.018%였다.

• 한국양식학회지
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• 제19권2호
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• pp.125-132
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• 2006

본 실험은 볼락 종묘를 안정적으로 대량 생산하는 데 필 수적인 자치어기의 성장과 소화효소인 trypsin, pepsin-like enzyme, amylase 그리고 lipase의 activity를 측정하여 소화생리에 대한 기초 자료를 제공하고자 수행하였다. 산출 직후 자어의 체장은 $5.01{\pm}0.22 mm$이었던 것이 산출 후 100일에는 $36.01{\pm}1.22 mm$ 까지 성장하였고, 습중량은 산출 후 70일 전후로 급격히 증가하였다. trysin 활성은 산출후 2일째 처음으로 확인되어 $7.00{\pm}1.48$ unit을 나타내고 산출후 66일 $1425{\pm}230$ unit으로 peak를 나타내었다. pepsin-like enzyme 활성은 산출 후 11일째 처음으로 확인되었고 산출후 66일째 $902{\pm}160$ unit까지 급격히 증가하였다. Lipase 활성은 산출후 2일째 $4.5{\pm}1.4$ unit으로 확인되었고 산출후 47일계에는 $38.3{\pm}0.4$unit로 peak를 나타내었다. Amylase 활성은 산출후 11일째 $0.18{\pm}0.11$ unit으로 처음 확인되었고 산출후 50일째 $23.48{\pm}5.11$ unit까지 급격히 증가하였다. specific activity는 trypsin이 산출후 14일째, pepsin-like enzyme이 61일째 peak를 나타냈다. 볼락의 체중이 현저하게 증가하는 시기에 맞춰서 각 효소와 전활성이 급격히 상승하는 것을 확인 할 수 있었다. 이것은 이시기가 위선이 기능적으로 역할을 하는 시기와 일치하므로 단백질 소화능력의 비약적인 증가가 체중 증가에 크게 관여하였음을 나타낸다. 그러므로 본 실험에서 확인 된 체중이 급격히 증가하는 시기는 볼락 양식에 있어서 사료 전환기 즉, 생물사료에서 배합사료로 전환하기에 적당하다고 할 수 있겠다.

• Journal of Animal Science and Technology
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• 제44권6호
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• pp.801-808
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• 2002

상업적 단백질 분해 효소에 0.02% $CaCl_2$를 첨가하여 응유 활성화를 시킨 탈지유에 대한 분해 작용의 결과를 요약하면 다음과 같다. 다양한 효소별 가수분해 시간에 따른 가수분해도는 미생물 유래 효소와 trypsin은 pepsin과 papain W-40보다 높은 분해도를 나타냈다. 12% TCA 용액에 가용성인 NPN의 양은 trypsin이 가장 높은 분해도를 나타내었고 rennet과 pepsin이 가장 낮은 분해도를 보였다. 전기영동에 있어서 trypsin과 protease S는 $\alpha$- lactalbumin을 분해하였고 papain w-40은 $\beta$- lactoglobulin을 미약하게 분해하였으며 neutrase 1.5는 90분 이후부터 $\alpha$-lactalbumin과 $\beta$-lactoglobulin을 분해하였다. Rennet과 비교한 전기영동상에서는 rennet에 의해 분해 되지 않은 ${\alpha}_s$- casein과 $\beta$-casein을 trypsin과 protease S가 다량 분해하였고 $\kappa$-casein은 rennet에 비해 papain W-40이 상당 수준의 분해상을 나타내었다. 이상의 결과 가수분해도 및 NPN 양은 trypsin, neutrase 1.5 및 protease S가 다른 효소에 비해 높게 나타났으며, 전기영동상에서는 pepsin과 neutrase 1.5가 rennet과 유사한 경향을 나타내었다.

• Journal of Animal Science and Technology
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• 제47권5호
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• pp.851-856
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• 2005

본 연구는 살균온도, pH 및 소화효소의 처리에 따른 anti-H. pylori IgY의 안정성을 평가하였다. 열 안정성 실험시 모든 처리구에서 anti- H. pylori IgY 함량은 대조구에 비해서 유의적으로 감소되었다(p＜0.05). 그러나 저온살균 처리구(63$^{\circ}C$, 30분)와 초고온살균 처리구(130$^{\circ}C$, 2초)에서 WSF 중 anti-H. pylori IgY 함량은 각각 76%와 78% 이었다. pH의 안정성은 pH를 7.0에서 1.5로 감소시킴에 따라 anti-H. pylori IgY의 함량은 감소되는 경향을 보였다. pH 5.0으로 조정한 WSF를 37$^{\circ}C$에서 1시간 처리한 후 anti-H. pylori IgY의 함량은 84.4%인데 비해서 pH 2.5에서는 28.6%의 anti-H. pylori IgY 함량을 보였다. 그리고 pepsin과 trypsin을 처리한 후 anti-H. pylori IgY의 안정성도 평가하였다. 100 unit의 pepsin에서 1시간과 2시간 처리시에는 시간에 따른 항체의 함량은 차이가 없었으나, 200 unit의 pepsin 처리구에서는 시간에 따른 항체 함량이 유의적으로 차이가 있었다(P＜0.05). 그러나 pepsin의 농도나 반응시간에 관계없이 pH 4.0에서 항체는 비교적 안정하였다. pH 7.0, 37 $^{\circ}C$에서 trypsin을 처리한 후 난황액과 WSF 중 anti-H. pylori IgY의 함량은 반응시간의 증가에 따라서 유의적으로 감소되었다(P＜0.05). 난황액 중 항체 함량은 120분 처리시 85%가 잔존하였으나, WSF 중 항체 함량은 30분 처리시 62%로 감소하였다. Trypsin을 처리한 후 난황중의 항체의 안정성은 WSF 보다 유의적으로 높았다(P＜0.05).

• 한국식품과학회지
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• 제31권2호
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• pp.540-546
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• 1999

참치 백자의 항균제호서의 사용 가능성 검토를 위하여 참치 백자의 특성 및 항균력 실험을 하였다. 아미노산 분석결과 arginine 함량은 약 46%로 연어 백자로부터 추출한 standard protamine (SP, Asama 화성, Japan)에 비해 약 10%가 낮았으며, proline및 glycine등 아미노산 조성에서도 큰 차이가 있었다. 주된 단백질의 평균 분자량은 SP가 11,300 Da과 2,600 Da이었으며, TP는 13,400 Da이었다. 그리고 SP와 TP의 항균활성 비교 실험에서 TP는 SP보다 약한 것으로 나타났다. 항균활성을 높이기 위해 $37^{\circ}C$에서 효소처리한 pepsine hydrolyzed protamine (PHP)과 trypsine hydrolyzed protamine (THP)의 주된 단백질의 평균 분자량은 PHP의 경우 11,300 Da과 3,900 Da으로 확인되었고, THP의 분자량은 2,500 Da 이하로 나타났다. PHP의 항균활성을 확인한 결과 TP보다 높은 항균력을 보였으며, 주된 단백질의 평균 분자량이 비슷한 SP와 유사하게 항균활성이 향상됨을 알 수 있었다. 그러나 gram (+)균인 Stap. aureus, L. helveticus, L. plantarum 등에서는 PHP가 SP보다 강한 항균활성을 보여 주었다. 그리고 분자량이 2,500 Da 이하인 THP의 경우 항균활성이 없는 것으로 밝혀졌다. 이와같이 PHP의 항균활성이 향상된 것은 protamine의 arginine의 함량이 증가하지 않더라도 주된 단백질의 평균 분자량이 변화되었기 때문으로 생각된다. 따라서 참치 백자로부터 추출한 TP를 pepsin처리했을 때 SP와 유사한 수준으로 항균활성 향상되는 것을 확인하였다.

• Food Science and Biotechnology
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• 제17권2호
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• pp.279-286
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• 2008

The antioxidative activity of various enzymatic extracts from leaves of Perilla frutescens var. japonica was evaluated by measuring 1,1-diphenyl-2-picrylhydrazyl (DPPH), hydroxyl, and alkyl radical scavenging activity using an electron spin resonance (ESR) spectrometer. For this study, the leaves were enzymatically hydrolyzed by 8 carbohydrases (Dextrozyme, AMG, Promozyme, Maltogenase, Termamyl, Viscozyme, Celluclast, and BAN) and 9 proteases [Flavourzyme, Neutrase, Protamex, Alcalase, PP-trypsin (trypsin from porcine pancreas), papain, pepsin, $\alpha$-chymotrypsin, and BP-trypsin (trypsin from bovine pancreas)]. The DPPH radical scavenging activities of Promozyme and Alcalase extracts were the highest, and the $IC_{50}$ values were 77.25 and $109.66\;{\mu}g/mL$, respectively. All enzymatic extracts of the leaves scavenged hydroxyl radical, and the $IC_{50}$ values of Celluclast and pepsin extracts which were the highest activity were 243.34 and $241.86\;{\mu}g/mL$, respectively. The BAN and $\alpha$-chymotrypsin extracts showed the highest scavenging activities, and the $IC_{50}$ values were 21.13 and $33.23\;{\mu}g/mL$, respectively. The pepsin extracts from the leaves showed protective effect on $H_2O_2$-induced DNA damage. In addition, the pepsin extracts decreased cell death in PC-12 cells against $H_2O_2$-induced oxidative damage. The findings of the present study suggest that enzymatic extracts of the leaves possess antioxidative activity.

• Journal of Nutrition and Health
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• 제10권2호
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• pp.27-34
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• 1977

The present study was carried out to evaluate the nutritional quality of rabbit meat protein. The composition of amino acids contained in rabbit meat was compared with those of other animal meats such as beef, pork and chicken. Also included in this study was the question whether the cooking and storage conditions affect the amino acid composition and the pepsindigestibility of rabbit meat protein. The results are summarized as follows: 1. The large variation observed from sample to sample of EAA (essential amino acid) composition in rabbit meat was found to be an interesting but peculiar property of rabbit meat protein. The most limiting amino acid of rabbit meat protein was phenylalanine, whereas methionine was the first limiting amino acid of both beef and pork proteins. Chemical scores of various meat proteins were 68, 65, 66, and 74 for rabbit meat, beef, pork, and chicken respectively. 2. In pan roasting, the EAA damaged most by heat was methionine (15%). When cooked after two months of frozen storage, lysine decreased most. 3. Higher pepsin digestibility was obtained by cooking rabbit meat after seasoned in alcohol, ginger juice, and other spices compared with various other cooking conditions without seasoning. The pepsin digestibility value was even higher for the seasoned meat than for the raw meat. 4. Among various meats tested the rabbit meat showed the lowest pepsin digestibility. 5. A simple measurement of released methionine could be used to determine relative digestibility instead of measuring $NH_2-N$ content after pepsin digestion. From all the results obtained in this study it can be concluded that rabbit meat is a good Protein food item when used fresh and stored properly to prevent rancidity problems. It is suggested to study further the peroxidation effect of unsaturated fatty acids on protein quality. This study was supported by the Ministry of Science and Technology in Korea.