• Journal of Pharmaceutical Investigation
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• 제33권4호
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• pp.273-279
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• 2003

Pancreatin is a enzyme mixture breaking down carbohydrates, proteins and lipids. Most pancreatin used in Korea is imported from foreign countries. However, guideline of each country for pancreatin produced from each country is different. Therefore, guideline for pancreatin imported from several countries, such as Europe, Japan and America, it is standardized to control its quality. Assay of enzyme activity for pancreatin in KP is similar to tat in JP, but it is significantly different from those in FP ad in USP. We measured pancreatin digestive activities of 17 commercial products. Activity assay of digestive enzymes, starch- and lipid-digestive enzymes, for pancreatin by KP method (including JP) was difficult compared to those by FIP ad USP methods. Particularly, activity assays of starch- and lipid-digestive enzymes by KP method were mistakable, ad varied in diluted samples than those by FIP. However, activity assay of protein-digestive enzyme by KP method was similar to that by FIP. Starch-digestive enzyme activities of 17 commercial pancreatins by KP method were lower 0.079-fold compared to those by FIP method. Their protein-digestive enzyme activities by KP method were higher 75.7-fold than those by FIP method. Their lipid-digestive enzyme activities by KP method were lower 0.234-fold compared to those by FIP method.

• Journal of Pharmaceutical Investigation
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• 제19권4호
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• pp.203-212
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• 1989

A proteolytic enzyme was extracted from Sarcodon aspratus (Berk) S. Ito by percolation method. Proteolytic activity of the extracted proteolytic enzyme (SAP) was compared with several digestives containing proteolytic enzymes. Potency of SAP was higher than that of the other digestives except for protease. The optimum pH ranse of SAP was similar to that of pancveatin and protease. SAP was more stable than pancreatin and protease under various temperature, alkaline pH, and metal ions. Bovine serum albumin hydrolysing activity of SAP was equivalent to that of pancreatin and protease in small intestine of rats. SAP demonstrated lower adsorption to antacids than pancreatin and protease. Among the mixtures of SAP and several antacids, magnesium oxide-SAP showed the highest proteolytic activity.

• 한국축산식품학회지
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• 제44권4호
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• pp.885-898
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• 2024

Ovomucin (OM), which has insoluble fractions is a viscous glycoprotein, found in egg albumin. Enzymatic hydrolysates of OM have water solubility and bioactive properties. This study investigated that the immunostimulatory effects of OM hydrolysates (OMHs) obtained by using various proteolytic enzymes (Alcalase^®, bromelain, α-chymotrypsin, Neutrase^®, pancreatin, papain, Protamax^®, and trypsin) in RAW 264.7 cells. The results showed that OMH prepared with pancreatin (OMPA) produced the highest levels of nitrite oxide in RAW 264.7 cells, through upregulation of inducible nitric oxide synthase mRNA expression. The production of pro-inflammatory cytokines such as tumor necrosis factor-α and interleukin-6 were increased with the cytokines mRNA expression. The effect of OMPA on mitogen-activated protein kinase signaling pathway was increased the phosphorylation of p38, c-Jun NH2-terminal kinase, and extracellular signal-regulated kinase in a concentration-dependent manner. Therefore, OMPA could be used as a potential immune-stimulating agent in the functional food industry.

• KSBB Journal
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• 제18권4호
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• pp.301-305
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• 2003

본 연구에서는 초임계 이산화탄소와 보조용매를 사용하여 동결 건조된 돼지 췌장에 존재하는 지질을 단백질 효소의 변성 및 구조의 파괴 없이 제거함으로써 고순도 소화효소제를 분리하고자 하였고, 동결 건조된 돼지 췌장 내의 지질 제거 효율은 온도, 압력, 초임계 이산화탄소의 유량, 원료의 입자크기에 의존하였다. 추출온도와 압력이 높은 상태에서 높은 지질 제거효율이 예상되나 45$^{\circ}C$ 이상의 온도에서는 효소의 활성에 영향을 미치므로 추출온도 선택이 요구되었다. 또한 한정된 온도 범위 내에서 지질제거 효율을 크게 하기 위하여 용매의 이동특성을 최대로 증가시키기 위한 최적 압력이 요구되었다. 초임계 이산화탄소를 이용하여 지질을 분리한 후 원료내의 지질함량은 3%(w/w) 이내로 90% 이상의 제거율을 보였으며, 보조용매를 사용했을 경우 사용하지 않았을 때 보다 추출시간은 약 3배 이상 단축되었으나, 사용된 보조용매가 효소의 활성에 영향을 미치므로 보조용매의 선택이 매우 중요하다는 것을 제시하고자 한다.

• Current Research on Agriculture and Life Sciences
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• 제32권3호
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• pp.149-154
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• 2014

1. Pepsin과 pancreatin 소화물들을 비교한 결과, 순수한 팥 단백질 중에서 소화효소 저항성을 가지는 단백질이 존재하는 것으로 확인되었다. 2. 팥의 주요 단백질을 제거하고 pepsin과 pancreatin으로 소화시켰을 때 더 많은 분해가 일어나는 것으로 보아 팥의 주요단백질들 중에 소화효소 저항성을 가지는 것이 많을 것이라 추측된다. 3. 팥의 주요 단백질들은 장 점막세포와는 크게 작용하지 않는 것을 확인할 수 있었다. 4. 팥 단백질의 데이터베이스 구축과 팥 단백질이 다른 영양소들과의 상호작용을 하는 지에 대한 연구가 진행되어야 할 것이다.

• 한국축산식품학회지
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• 제33권4호
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• pp.493-500
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• 2013

Gelatin is a collagen-containing thermohydrolytic substance commonly incorporated in cosmetic and pharmaceutical products. This study investigated the antioxidant activity of gelatin by using different reagents, such as 2,2-azinobis-(3-ethylbenzothiazoline- 6-sulfonic acid) (ABTS), 2,2-di (4-tert-octylphenyl)-1-picrylhydrazyl (DPPH), and oxygen radical absorbance capacity-fluorescein (ORAC-FL) in a porcine gelatin hydrolysate obtained using gastrointestinal enzymes. Electrophoretic analysis of the gelatin hydrolysis products showed extensive degradation by pepsin and pancreatin, resulting in an increase in the peptide concentration (12.1 mg/mL). Antioxidant activity, as measured by ABTS, exhibited the highest values after 48-h incubation with pancreatin treatment after pepsin digestion. Similar effects were observed at 48 h incubation, that is, 61.5% for the DPPH assay and 69.3% for the ABTS assay. However, the gallic acid equivalent (GE) at 48 h was $87.8{\mu}M$, whereas $14.5{\mu}M$ GE was obtained using the ABTS and DPPH assays, indicating about sixfold increase. In the ORACFL assay, antioxidant activity corresponding to $45.7{\mu}M$ of trolox equivalent was found in the gelatin hydrolysate after 24 h hydrolysis with pancreatin treatment after pepsin digestion, whereas this activity decreased at 48 h. These antioxidant assay results showed that digestion of gelatin by gastrointestinal enzymes prevents oxidative damage.

• Journal of Nutrition and Health
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• 제6권4호
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• pp.55-60
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• 1973

0.2%에 Pancreatin Solution에 파, 생강, 마늘, 후추, 고추, 고초냉이, 겨자, 설탕, 등(等) 각종(各種) 식품첨가물(食品添加物)을 Homogenizer로 마쇄하여 0%, 1%, 5%, 10% 가(加)하여 $15^{\circ}C$에 저장하고 일정시간(一定時間)마다 이 효소액(酵素液)을 취(取)하여 Fuld Gross Method에 의(依)하여 Proteinase 역가(力價)를 측정(側定)하여 식품첨가물(食品添加物)이 Proteinase활성(活性)에 미치는 영향을 실험(實驗)하여 다음과 같은 결과를 얻었다. 1) 파 파를 0.2% Pancreatin Solution에 1%, 5%, 10% 첨가시(添加時)의 Proteinase 역가(力價)는 저장 3일(日) 까지는 control에 비(比)하여 75% 억제되고 저장 4일후(日後)에는 더욱 억제되어 저장 시일(時日)이 경과(經過) 함에따라 Proteinase활성(活性)이 더욱 억제 되었다. 2) 생 강 생강은 control에 비(比)하여 저장 24시간(時間)까지는 93% 억제한다. 그러나 저장시간(時間)이 경과(經過) 함에따라 효소작용(酵素作用)을 억제하는 기능(機能)이 감소되어 control에 비(比)하여 50% 정도(程度)로 Proteinase 활성(活性)을 억제한다. 3) 마 늘 마늘은 저장 24시간(時間)까지는 control에 비(比)하여 Proteinase활성(活性)이 87%정도(程度) 억제 되나 시일(時日)이 경과(經過) 함에 따라 효소(酵素)억제 작용(作用)이 감소되여 10일(日)째는 억제효과(效果)가 없어진다. 4)후 추 후추는 control에 비(比)하여 1% 첨가구(添加區)는 저장 3일(日)까지는 75% 억제되고, 저장 4일이후(日以後)는 50%로 억제 된다. 5%, 10% 첨가구(添加區)는 저장시간(時間)과 관계(關係)없이 Proteinase활성(活性)이 75%로 억제된다. 5)고 추 고추 1% 첨가구(添加區)는 저장 24시간후(時間後)에는 control에 비(比)하여 87% 억제되나 48시간(時間) 이후(以後)부터는 계속 75% 억제되었고, 10일(日)째는 50%로 억제된다. 5% 첨가구(添加區)는 저장 24시간후(時間後)부터는 87% 억제되고 7일(日)터는 Proteinase 활성(活性)이 75% 억제된다. 10% 첨가구(添加區)는 저장시간(時間)에 관계(關係)없이 control에 비(比)하여 87% 억제한다. 6)미 원 미원은 첨가(添加) 농도(濃度)와 관계(關係) 없이 2일(日)까지는 75% 억제되고 3일(日)에서 5일(日)까지는 50% 억제되었으나 7일(日)부터 는 Proteinase 활성(活性) 억제 효과가 없어진다. 미원은 저장시간이 경과함에 따라 Proteinase 활성(活性) 억제효과가 없어진다. 7)설 탕 설탕은 첨가(添加) 농도(濃度)에 관계(關係)없이 24시간후(時間後)에는 Proteinase 활성(活性)이 75% 억제되고 2일(日)째부터는 저장시간에 관계(關係)없이 계속 50% 억제된다. 8) 고초냉이 고초냉이는 저장 24시간째는 약(約) 95% 정도(程度)의 Proteinase 활성(活性)을 억제하나 2일(日)째 부터는 5%, 10% 첨가구(添加區)는 87% 억제하고 1% 첨가구(添加區)는 75% 억제되어, 고초냉이의 첨가농도(添加濃度)가 높을수록 Proteinase 활성(活性)이 억제된다. 9)겨 자 겨자는 저장시간과 별(別)로 관계(關係)없이 첨가농도(添加濃度)가 높을수록 Proteinase 활성작용(活性作用)을 억제하고 식품첨가물중(食品添加物中)에서 가장 높은 억제율을 나타내었다.

• 한국식품과학회지
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• 제30권5호
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• pp.1128-1133
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• 1998

압출성형에 의한 난소화성 전분형성효과를 알아보고자 식품산업에 널리 이용되는 쌍축형(twin-screw) 압출성형기(extruder)를 사용하여 일반적으로 난소화성 전분 형성에 많이 사용되는 고아밀로즈 옥수수 전분의 압출성형 실험을 행하였다. 압출성형시 압출조건에 따른 난소화성 전분수율을 회분식 고압가열과 냉각에 의한 난소화성 제조방법과 비교, 실험하였다. 압출성형 조건은 스크류 회전 속도를 100 rpm으로 고정하여 바렐온도(100, 120, $140^{\circ}C$) 3가지 조건과 투입원료 수분함량(25, 35, 45%) 3가지 조건으로 총 9가지 조건에서 압출성형하였다. 또한 압출성형 전분의 $4^{\circ}C$ 저장시의 난소화성 수율 변화를 측정하였다. 난소화성 전분 측정법으로는 생체내 소화효소 반응과 유사한 pancreatin을 이용한 방법과 내열성 아밀라제 (Termamyl)에 의한 방법 2가지를 비교 실험하였다. Pancreatin을 이용한 난소화성 전분 수율 비교시 바렐온도가 낮을 때$(100^{\circ}C)$와 원료수분함량이 높을 때(45%)의 압출성형 전분이 가장 높은 수율(38.4%)을 나타내어 회분식 가열 냉각 5회 반복 처리한 시료의 난소화성 수율(25%) 보다 높았다. 같은 압출성형조건에서는 일반 전분의 압출성형전분이 고아밀로즈 압출성형 전분보다 낮은 난소화성 전분수율을 나타냈다. 내열성 아밀라제(Termamyl)에 의한 전분 수율 비교시, 회분식 가열냉각 5회 처리 시료는 27.5%의 수율을 보였으며 이는 압출 성형 전분의 난소화성 수율$(11.6{\sim}15.4%)$보다 다소 높은 값을 보였으며 같은 압출성형 조건에서 일반전분의 압출성형전분이 고아밀로즈 압출성형 전분보다 낮은 난소화성 전분수율을 나타냈다. 압출성형 고아밀로즈전분의 $4^{\circ}C$ 저장실험에서 4주 저장후 난소화성 수율은 pancreatin을 이용한 경우에는 바렐온도가 낮은 경우$(100^{\circ}C)$ 3가지 투입원료 조건(25, 35, 45%) 모두에서 60% 수준의 높은 난소화성 수율을 보였으나 내열성 아밀라제를 사용한 난소화성 수율은 상대적으로 낮은 값을 나타내었다. 이는 압출성형 전분의 $4^{\circ}C$ 저장시 호화된 전분의 일부 재결정화로 형성된 난소화성 전분이 $95^{\circ}C$ 30분간의 열처리 및 내열성 아밀라제의 처리에 의해 분해가능한 전분으로, 완전한 결정성구조를 가진 전분이 아닌 것으로 사료된다.

• Applied Biological Chemistry
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• 제19권2호
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• pp.70-74
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• 1976

Thyroid hormone의 생합성반응기작을 알아보기 위하여 방사선 I-131을 쥐에 주사한 후 thyroid gland을 분리하여 분석하였다. Pancreatin viokase를 처리하여 분리한 요드화합물을 여지 크로마토그라피로 분리 동정하고 이를 radioautography로 분석한 결과 I-131은 주사후 바로 쥐의 체내에서 흡수되어 monoiodotyrosine이 되고 이것은 diiodotyrosine으로 전환됨을 관찰하였다. 실험결과는 diiodotyrosine은 thyroxine 생합성에 있어서 중간생성물이나 반면 triiodothyronine은 오히려 분해산물임을 보여 주었다. 또한 환원제인 propylthiouracil을 투여한 쥐에서 iodine의 체내집적현상(Iodine Pump)은 현저히 증가하였으나 유기 요도화합물을 전환되는 것을 저하였다.

• 한국산학기술학회논문지
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• 제12권1호
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• pp.276-280
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• 2011

돼지 췌장에서 추출한 판크레아틴 효소들의 활성화 조건에 대해 조사하였다. 십이지장의 첨가는 췌장의 단백질분해효소와 지방분해효소의 활성화를 유도하였다. 췌장액에 10% 십이지장을 첨가하여 $30^{\circ}C$에서 90분간 반응시키거나 $25^{\circ}C$에서 4시간 반응시켰을때 췌장의 단백질분해효소와 지방분해효소의 활성화는 정점에 도달하였고, 전분분해효소의 활성에는 거의 영향을 주지 않았다. 2$5^{\circ}C$에서 4시간의 효소활성화, 원심분리, 아세톤침전 및 동결건조의 연속 공정으로 제조한 판크레아틴 효소들의 비활성도는 단백질분해효소 136 U/mg, 지방분해효소 170 U/mg 및 전분분해효소 400 U/mg으로 나타났다. 확립된 공정에 의해 제조된 판크레아틴은 USP 기준의 5.4배의 단백질분해효소, 58배의 지방분해효소 및 16배의 전분분해효소 활성을 보유한 고활성의 제품이었다.